Proteinas Flashcards
Estructura terciaria
- Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptidica con otros segmentos de la misma cadena.
- configuración (3D). Que adoptan las cadenas polipeptidica a sobré sí misma.
- puentes de hidrógeno, puentes salinos o electroestáticos, disfulfato, interacción hidrofobicad, fuerzas de van der waals
Estructura secundaria
- Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptidica con otros segmentos de la misma cadena.
- se estabiliza por puentes de hidrógeno.
Estructura cuaternaria
- Relación que guardan 2 o más cadenas polipeptidicas de una proteína
- estabilizada por arracciones o interacciones no covalentes; puentes de hidrógeno, puentes salinos o ionicos, interacciones hidrofobicas, f. Van der. Waals
Desnaturalización proteica
Cambio no proteico en la configuración 3D nativo.
Pierde la estructura secundaria, terciaría y cuaternaria.
Agentes desnaturalizantes
- químicos: ácidos bases fuertes, calor, detergentes, agentes coatropicos.
- físicos: temperatura, reacciones ultra violeta centrifugacion
Re naturalización proteica
Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de agentes desnaturalizantes.
Las proteínas por su FORMA Pueden ser;
-Fibrosas:
Molécula alargada, insolubles en agua, porciones elevadas de estructuras secundarias regulares como hélice- alf y lámina plegada- bet
-globulares:
Moléculas esféricas compactas, hidrosolubles, metabólicamente muy activas.
Las proteínas por su COMPOSICIÓN pueden ser:
-simples:
se forman sólo por aminoácidos.
-compuestas:
además de aminoácidos contienen otros grupos.
En base a que se clasifican las proteínas simples
Solubilidad
En base a que se clasifican las proteínas compuestas
De acuerdo a su grupo prostetico
Desde el punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:
-Completas:
Contienen todos los aminoácidos esenciales, son de
Origen animal. Ej.: carne leche y huevo
-incompletas:
Carecen de uno o varios aminoácidos esenciales.
Ej.: glifina, zeína.
Que son las glucoproteinas
Son moléculas formadas por una fracción glucida y una fracción proteica
Unidas por enlaces covalentes.
Al asociarse las glucoproteinas a la superficie celular que funciones pueden cumplir
Multiadhesion
Reconocimiento celular
Factores de coagulación
Glucoproteinas anticongelantes:
Proteínas glucosiladas de tipo o-glucoproteinas. Permiten sobrevivir temperaturas muy bajas
Proteínas fibrosas:
Tienen baja solubilidad y resistentes a la tensión.
Función: Son estructurales y de sostén para tejidos
Proteínas fibrosas más importantes en el organismo humano:
Queratina
Fibrina
Miosina
Colgeno
Colgeno
Esta formado por 3 fibras, cada una con 100 aminoácidos
3 hebras polipeptidicas entrecruzadas giran hacia la izquierda, se enrollan hacia la derecha forma una triple hélice
-esta triple hélice la estabilidad mediante puentes de hidrógeno
Tipos de colgeno
Tipo I tiene 2 cadenas alf y una alf2
Tipo II tiene 3 cadenas de alf1
En qué consiste el síndrome de Ehlers-Danlos:
Alteración en el colgaron III
alteraciones vasculares letales
Ej. Piel frágil, laxitud articular
Características de la osteogenesis imperfecta:
Alteraciones en la síntesis de colgeno tipo I
Huesos de cristal.
N-glucoproteinas
Oligosacarido unido a un enlace N-glucosidico, un residuo de aspargina de una cadena péptica.
O-glucoproteinas:
CH enlazado mediante un enlace O-glucosidico al grupo hidróxido de la SERINA o de la TREONINA
Proteínas plasmaticas
Funciones específicas como:
Transporte enzimatico, inhibidores enzimaticos, hormonal, inmunológica, coagulación sanguínea etc.
Al circular en el plasma las proteínas plasmaticas que función importante puede realizar
Equilibrio osmotico
Donde se sintetiza la proteína plasmatica
Hígado
Las proteínas plasmaticas gama-globulinas donde se sintetizan
Células plasmaticas y células de tejido linfático (médula ósea, bazo, ganglios linfáticos)
Como se dividen las proteínas plasmaticas
Álbumina
Globulinas
Álbumina:
Es la más homogénea, suble, estable y de mayor velocidad de transferencia.
Estabiliza el volumen sanguíneo y regula el intercambio de líquidos en los capilares
Que sucede sí ocurre una disminución de la albumina
Edema
En los padecimientos renales, hepaticos.
Causas de la hipoalbuminemia
- pérdida de albúmina x transitorios renales
- aporte inadecuado de proteínas
- síntesis deficiente
- catabolismo proteico excesivo
- embarazo y lactancia
- dilución plasmatica
- defecto genético
En qué se dividen las alfa1-globulinas
Antitripasina: Inhibidor de enzimas proteoliticas. Aumenta el proceso inflamatorio Glucoproteina ácida: Se eleva en enfermedades inflamatorias y digestivas crónicas y en procesos malignos.
En qué se dividen las alfa2-globulinas:
Ceruplasmina:
Transportar cobre a la sangre (aumenta en neoplasias y embarazos)
*Haptoglobina
Se une a la hemoglobina para eliminarla de la circulación
-dismunye en afecciones hepáticas, anemias hemoluticas.
*alfa2-macroglibulina:
Inhibidor de la plasmina.
Aumenta en enfermedades hepaticas, diabetes y síndrome nefrotico.
