Proteinas Flashcards

0
Q

Estructura terciaria

A
  • Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptidica con otros segmentos de la misma cadena.
  • configuración (3D). Que adoptan las cadenas polipeptidica a sobré sí misma.
  • puentes de hidrógeno, puentes salinos o electroestáticos, disfulfato, interacción hidrofobicad, fuerzas de van der waals
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1
Q

Estructura secundaria

A
  • Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptidica con otros segmentos de la misma cadena.
  • se estabiliza por puentes de hidrógeno.
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2
Q

Estructura cuaternaria

A
  • Relación que guardan 2 o más cadenas polipeptidicas de una proteína
  • estabilizada por arracciones o interacciones no covalentes; puentes de hidrógeno, puentes salinos o ionicos, interacciones hidrofobicas, f. Van der. Waals
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3
Q

Desnaturalización proteica

A

Cambio no proteico en la configuración 3D nativo.

Pierde la estructura secundaria, terciaría y cuaternaria.

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4
Q

Agentes desnaturalizantes

A
  • químicos: ácidos bases fuertes, calor, detergentes, agentes coatropicos.
  • físicos: temperatura, reacciones ultra violeta centrifugacion
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5
Q

Re naturalización proteica

A

Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de agentes desnaturalizantes.

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6
Q

Las proteínas por su FORMA Pueden ser;

A

-Fibrosas:
Molécula alargada, insolubles en agua, porciones elevadas de estructuras secundarias regulares como hélice- alf y lámina plegada- bet
-globulares:
Moléculas esféricas compactas, hidrosolubles, metabólicamente muy activas.

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7
Q

Las proteínas por su COMPOSICIÓN pueden ser:

A

-simples:
se forman sólo por aminoácidos.
-compuestas:
además de aminoácidos contienen otros grupos.

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8
Q

En base a que se clasifican las proteínas simples

A

Solubilidad

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9
Q

En base a que se clasifican las proteínas compuestas

A

De acuerdo a su grupo prostetico

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10
Q

Desde el punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:

A

-Completas:
Contienen todos los aminoácidos esenciales, son de
Origen animal. Ej.: carne leche y huevo

-incompletas:
Carecen de uno o varios aminoácidos esenciales.
Ej.: glifina, zeína.

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11
Q

Que son las glucoproteinas

A

Son moléculas formadas por una fracción glucida y una fracción proteica
Unidas por enlaces covalentes.

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12
Q

Al asociarse las glucoproteinas a la superficie celular que funciones pueden cumplir

A

Multiadhesion
Reconocimiento celular
Factores de coagulación

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13
Q

Glucoproteinas anticongelantes:

A

Proteínas glucosiladas de tipo o-glucoproteinas. Permiten sobrevivir temperaturas muy bajas

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14
Q

Proteínas fibrosas:

A

Tienen baja solubilidad y resistentes a la tensión.

Función: Son estructurales y de sostén para tejidos

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15
Q

Proteínas fibrosas más importantes en el organismo humano:

A

Queratina
Fibrina
Miosina
Colgeno

16
Q

Colgeno

A

Esta formado por 3 fibras, cada una con 100 aminoácidos
3 hebras polipeptidicas entrecruzadas giran hacia la izquierda, se enrollan hacia la derecha forma una triple hélice
-esta triple hélice la estabilidad mediante puentes de hidrógeno

17
Q

Tipos de colgeno

A

Tipo I tiene 2 cadenas alf y una alf2

Tipo II tiene 3 cadenas de alf1

18
Q

En qué consiste el síndrome de Ehlers-Danlos:

A

Alteración en el colgaron III
alteraciones vasculares letales
Ej. Piel frágil, laxitud articular

19
Q

Características de la osteogenesis imperfecta:

A

Alteraciones en la síntesis de colgeno tipo I

Huesos de cristal.

20
Q

N-glucoproteinas

A

Oligosacarido unido a un enlace N-glucosidico, un residuo de aspargina de una cadena péptica.

21
Q

O-glucoproteinas:

A

CH enlazado mediante un enlace O-glucosidico al grupo hidróxido de la SERINA o de la TREONINA

22
Q

Proteínas plasmaticas

A

Funciones específicas como:

Transporte enzimatico, inhibidores enzimaticos, hormonal, inmunológica, coagulación sanguínea etc.

23
Q

Al circular en el plasma las proteínas plasmaticas que función importante puede realizar

A

Equilibrio osmotico

24
Q

Donde se sintetiza la proteína plasmatica

A

Hígado

25
Q

Las proteínas plasmaticas gama-globulinas donde se sintetizan

A

Células plasmaticas y células de tejido linfático (médula ósea, bazo, ganglios linfáticos)

26
Q

Como se dividen las proteínas plasmaticas

A

Álbumina

Globulinas

27
Q

Álbumina:

A

Es la más homogénea, suble, estable y de mayor velocidad de transferencia.

Estabiliza el volumen sanguíneo y regula el intercambio de líquidos en los capilares

28
Q

Que sucede sí ocurre una disminución de la albumina

A

Edema

En los padecimientos renales, hepaticos.

29
Q

Causas de la hipoalbuminemia

A
  • pérdida de albúmina x transitorios renales
  • aporte inadecuado de proteínas
  • síntesis deficiente
  • catabolismo proteico excesivo
  • embarazo y lactancia
  • dilución plasmatica
  • defecto genético
30
Q

En qué se dividen las alfa1-globulinas

A
Antitripasina:
Inhibidor de enzimas proteoliticas.
Aumenta el proceso inflamatorio
Glucoproteina ácida:
Se eleva en enfermedades inflamatorias y digestivas crónicas y en procesos malignos.
31
Q

En qué se dividen las alfa2-globulinas:

A

Ceruplasmina:
Transportar cobre a la sangre (aumenta en neoplasias y embarazos)

*Haptoglobina
Se une a la hemoglobina para eliminarla de la circulación
-dismunye en afecciones hepáticas, anemias hemoluticas.
*alfa2-macroglibulina:
Inhibidor de la plasmina.
Aumenta en enfermedades hepaticas, diabetes y síndrome nefrotico.