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capitulo 4 bio proteinas > proteinas > Flashcards

proteinas Flashcards

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Q

cual es la función de las enzimas

A

su función es catalizar la rotura o la formación de enlaces covalentes

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Q

(ejemplo enzima) que hace la alcohol deshidrogenasa

A

transforma el alcohol en vino

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Q

(ejemplo enzima) que hace la pepsina

A

degrada las proteínas de la dieta en el estomago

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4
Q

(ejemplo enzima) que hace la ribulosa bifosfato carboxilasa

A

ayuda a convertir el dióxido de carbono en azucares en las plantas

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Q

(ejemplo enzimas) que hace la DNA polimerasa

A

copia el DNA

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6
Q

(ejemplo enzimas) que hace la proteína cinasa

A

agregaa un grupo fosfato a una molécula proteica

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7
Q

cual es la función de las proteínas estructurales

A

proporcionar soporte mecánico a células y tejidos

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8
Q

(ejemplo proteínas estructurales) que hace la tubulina

A

la tubulina forma microtúbulos largos y rígidos

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9
Q

(ejemplo proteínas estructurales) que hace la actina

A

forma filamentos que se localizan por debajo de la membrana plasmática y la sostienen

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10
Q

(ejemplo proteínas estructurales) que hace la queratina

A

forma fibras que refuerzan las células epiteliales y es la principal proteína del pelo y los cuernos

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11
Q

cual es la función de las proteínas de transporte

A

su función es transportar pequeñas moléculas o iones

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12
Q

(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la albumina sérica

A

transporta lípidos

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13
Q

(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la hemoglobina

A

transporta oxigeno

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14
Q

(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la transferrina

A

transporta hierro

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15
Q

cual es la función de las proteínas motoras

A

genera movimientos en las células y tejidos

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16
Q

(ejemplos de proteínas motoras) que hace la miosina

A

aporta la fuerza motora para el movimiento de los seres humanos

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17
Q

(ejemplos de proteínas motoras) que hace la cinesina

A

interactúa con los microtúbulos para mover orgánulos alrededor de la célula

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18
Q

(ejemplos de proteínas motoras) que hace la dineina

A

permite el movimiento rítmico de los flagelos y los cilios de eucariontes

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19
Q

cual es la función de las proteínas de almacenamiento

A

almacena aminoácidos o iones

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20
Q

(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la ferritina

A

almacena hierro en el hígado

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21
Q

(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la ovoalbúmina de la clara de huevo

A

se utiliza como fuente de aminoácidos para el embrión de ave en desarrollo

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22
Q

(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la caseína de la leche

A

es una fuente de aminoácidos para las crías de mamíferos

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23
Q

cual es la función de las proteínas señal

A

transportar señales extracelulares de célula en célula

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24
Q

(ejemplo de proteínas señal) que es la insulina

A

es una pequeña proteína que controla las concentraciones sanguíneas de glucosa

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25
Q

(ejemplo de proteínas señal) que hace la netrina

A

atrae los axones de la célula nerviosa en crecimiento a localizaciones especificas de la medula espinal en desarrollo

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26
Q

(ejemplo de proteínas señal) que hace el factor de crecimiento nervioso NGF

A

estimula el crecimiento de axones de algunos tipos de células nerviosa

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27
Q

(ejemplo de proteínas señal) que hace el factor de crecimiento epidérmico EGF

A

estimula el crecimiento y la división de las células epiteliales

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28
Q

cual es la función de las proteínas receptoras

A

su función es detectar señales y transmitirlas a la maquinaria de respuesta de la célula

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29
Q

(ejemplo proteínas receptoras) que hace la rodopsina

A

la rodopsina de la retina detecta la luz

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30
Q

(ejemplo proteínas receptoras) que hace el receptor adrenérgico del musculo cardiaco

A

aumenta la velocidad del latido cardiaco cuando se una la adrenalina secretada por la glándula suprarrenal

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31
Q

que función tienen las proteínas reguladoras de la transcripción

A

su función es unirse al ADN para activar o desactivar genes

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32
Q

(ejemplo de proteínas reguladoras de la transcripciones) que hace el represor LAC de las bacterias

A

Silencia los genes de las enzimas que degradan el azúcar lactosa

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33
Q

como se ensamblan las proteínas

A

se ensamblan principalmente a partir de un grupo de 20 aminoácidos diferentes cada uno con distintas propiedades químicas

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34
Q

como esta compuesta la proteína

A

esta compuesta por una larga cadena de aminoácidos unidos por en laces peptídicos covalentes

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35
Q

como se denominan las proteínas

A

se denominan polipéptidos o cadenas polipeptídicas

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36
Q

como se forma el esqueleto polipeptídico

A

se forma a partir de una secuencia repetida de átomos centrales (-N-C-C-) hallados en cada aminoacido

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37
Q

cuales son los dos extremos de una cadena polipeptídica

A

cada cadena tiene una direccionalidad
extremo amino (N terminal) extremo carboxilo (C terminal)

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38
Q

que hacen las cadenas laterales

A

no intervienen en la formación del enlace peptídico, las cadenas laterales le otorgan a cada aminoácido sus propiedades únicas

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39
Q

las cadenas polipeptídicas son flexibles?

A

las cadenas polipeptídicas largas son muy flexibles dado que muchos de los enlaces covalentes que unen los átomos de carbono del esqueleto peptídico permiten la libre rotación de los átomos que unen

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40
Q

cuales son los aminoácidos polares con carga negativa

A

acido aspártico, acido glutámico

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41
Q

cuales son los aminoácidos polares con carga positiva

A

arginina, lisina, histidina

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42
Q

cuales son los aminoácidos polares sin carga

A

asparagina, glutamina, serina, treonina, tirosina

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43
Q

cuales son los aminoácidos polares

A

alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina, triptófano, cisteína

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44
Q

cuales son los enlaces no covalentes que ayudan a mantener la forma de las proteína

A

son los enlaces de hidrogeno, las atracciones electroestáticas y las atracciones de Van der Waals

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45
Q

de que depende la estabilidad de cada forma plegada de las proteínas

A

depende en gran medida de la fuerza combinada de grandes números de enlaces no covalentes

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46
Q

cual es la cuarta interacción débil

A

la fuerza hidrófoba también desempeña un pape central de la determinación de la forma de una proteína

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47
Q

a que tienden las cadenas laterales no polares (hidrófobas)

A

tienden a agruparse en el interior de una proteína plegada

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48
Q

a que tienden las cadenas laterales polares (hidrofilas)

A

tienden a ubicarse cerca del exterior donde pueden formar enlaces de hidrogeno con el agua y con otras moléculas polares

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49
Q

que es la estructura plegada final o conformación

A

es la estructura tridimensional de cada proteína, esta determinada por el orden de los aminoácidos de su cadena polipeptídica

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50
Q

en que forma se pliega la proteína

A

una proteína se pliega en la forma en la cual minimiza su energía libre (G) el proceso de plegamiento es energéticamente favorable libera calor y aumenta el desorden en el universo

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51
Q

como se estudiaron las proteínas en el laboratorio (desnaturalización)

A

se estudio utilizando proteínas altamente purificadas. Una proteína puede ser desplegada o desnaturalizada mediante el tratamiento con solventes (solvente de urea) que rompen las interacciones no covalentes

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52
Q

como se estudiaron las proteínas en el laboratorio (renaturalización)

A

en condiciones apropiadas cuando se elimina el solvente desnaturalizante, a menudo la proteína vuelve a plegarse espontáneamente en su conformación original

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53
Q

dato de la renaturalización

A

requiere las condiciones correctas y funciona mejor en las proteínas pequeñas

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54
Q

el plegamiento de las proteínas en las células vivas

A

suele ser asistido por un grupo de proteínas especiales denominadas proteínas chaperonas
algunas de estas chaperonas se unen a cadenas parcialmente plegadas y las ayudan a plegarse a lo largo de la vía más favorables desde el punto de vista energético otras forman cámaras de aislamiento en las que las cadenas polipeptídicas individual pueden plegarse sin el riesgo de formar agregados en las condiciones de superpoblación en el citoplasma

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55
Q

que requiere la función de las chaperonas

A

la función requiere unión e hidrolisis de ATP

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56
Q

cual es el tamaño de las proteínas

A

las proteínas están entre las macromoléculas con mayor diversidad estructural de la célula, aunque su tamaño varia de alrededor de 30 aminoácidos a más de 10,000 la vasta mayoría tienen entre 50 y 2000 aminoácidos

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57
Q

de cuantas proteínas se determino la estructura hasta ahora

A

hasta la fecha se ha determinado la estructura de alrededor de 100,000 proteínas diferentes

58
Q

proteína de transporte bacteriana HPr

A

es una pequeña proteína de solo 88 aminoácidos de longitud, facilita el transporte de azúcar al interior de las células bacterianas

59
Q

El modelo de esqueleto

A

muestra la organización global de la cadena polipeptídica y proporciona una manera simple de comparar las estructuras proteicas relacionadas

60
Q

el modelo de cintas

A

resalta sus patrones de plegamiento

61
Q

el modelo de alambres

A

incluye las posiciones de todas las cadenas laterales de aminoácidos, especial utilidad para predecir que aminoácidos podrían participar en la actividad de la proteína

62
Q

el modelo espacial

A

presenta un mapa de contorno de la superficie proteica revela que aminoácidos están expuestos en la superficie y muestra como podría verse la proteína respecto de una molécula pequeña, como el agua, o de una macromolécula de la célula

63
Q

cual fue el primer patrón de plegamiento descubierto

A

hace más de 60 años el primero en ser descubierto fue la hélice α se hallo en la proteína α-queratina abundante en la piel y sus derivados, como pelo, uñas y cuernos

64
Q

cual fue el segundo patrón de plegamiento descubierto

A

al año de el descubrimiento de la hélice alfa una segunda estructura plegada, denominada hoja β en la proteína fibrina, el principal componente de la seda

65
Q

las hélices alfa y las hojas beta son frecuentes

A

son particularmente frecuentes por que se deben a enlaces de hidrogeno formados entre los grupos N-H y C=O del esqueleto polipeptídico

66
Q

las cadenas laterales participan en la formación de los patrones de plegamiento?

A

las cadenas laterales de los aminoácidos no participan, las hélices alfa y las hojas beta pueden ser generadas por muchas secuencias de aminoácidos

67
Q

como se genera una hélice alfa

A

una hélice alfa se genera simplemente al colocar muchas subunidades semejantes una junto con la otra esta disposición suele dar como resultado una hélice que se asemeja a una escalera de caracol

68
Q

el sentido del giro de la hélice se modifica

A

el sentido del giro no se modifica al poner la hélice al revés, pero se invierte si la hélice se refleja en un espejo

69
Q

cada cuanto se forma aun enlace de hidrogeno para formar una hélice alfa

A

se forma cada 4 aminoácidos o cada 4 enlaces peptídicos

70
Q

la hélice es una canal?

A

la hélice no es un canal: ni iones ni moléculas pequeñas pueden atravesarla

71
Q

cada cuanto da una vuelta completa la hélice alfa

A

da una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos

72
Q

que suelen hacer las proteínas de transmembrana

A

una proteína transmembrana que atraviesan la bicapa lipídica suelen formar una hélice alfa

73
Q

que es una disposición en espiral (cinta enrollada)

A

dos o tres hélices se enrollan entre si

74
Q

como se forman las cintas enrolladas

A

esta estructura se forma cuando las hélices alfa tienen la mayor parte de sus cadenas laterales no polares (hidrófobas)

75
Q

que hacen las cintas enrolladas largas en forma de bastón

A

las cintas enrolladas largas en forma de bastón, forman el marco estructural de muchas proteínas como la alfa queratina y la miosina

76
Q

que forman las hojas beta?

A

las hojas beta forman estructuras rígidas en el centro de muchas proteínas

77
Q

como se forma una hoja beta

A

se forma una hoja beta cuando se establecen enlaces de hidrogeno entre segmentos adyacentes de una cande polipeptídica

78
Q

como se denominan las hojas beta

A

cuando los segmentos adyacentes corren en la misma orientación forma una hoja beta paralela cuando corren en direcciones opuestas se llama hoja beta antiparalela

79
Q

que hacen las hojas beta

A

las hojas beta tienen propiedades notables confieren a las fibras de la seda su extraordinaria resistencia a la traccioin

80
Q

que son las estructuras amiloides

A

es una estructura en la que las hojas beta se apilan en largas filas con sus cadenas laterales de aminoácidos interdigitadas como los dientes de una cremallera

81
Q

que enfermedades pueden causar las estructuras amiloides

A

se considera que las estructuras amiloides contribuyen a una serie de trastornos degenerativos como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Huntington

82
Q

que enfermedades pueden causar los priones

A

algunas enfermedades neurodegenerativas infecciosas incluidas la scrapie (tembladera) en las ovejas la encefalopatía espongiforme bovina (EBB o enfermedad de la caca loca) en el ganado vacuno y la enfermedad de creutzfeldt-jakob en los seres humanos

83
Q

que son los priones

A

son proteínas mal plegadas, se considera que los priones son infecciosos por que puede propagarse a raves de alimentos sangre o instrumentos quirúrgicos contaminados

84
Q

que es la estructura primaria

A

es la secuencia de aminoácidos

85
Q

que es la estructura secundaria

A

es el nivel de organización que abarca las hélices alfa y las hojas beta que se forman dentro de ciertos segmentos de una cadena polipeptídica

86
Q

que es la estructura terciaria

A

es la conformación tridimensional completa formada por una cadena polipeptídica entera, que comprende las hélices alfa, las hojas beta y todos los demás bucles y pliegues que se forman entre los extremos N-terminal y el C- terminal

87
Q

que es la estructura cuaternaria

A

se forma cuando la molécula proteica existe como un complejo de más de una cadena polipeptídica

88
Q

que es un dominio proteico

A

es cualquier segmento de una cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente en una estructura compacta y estable

89
Q

cuantas aminoácidos tiene un dominio proteico

A

un dominio contiene entre 40 y 350 aminoácidos plegados en hélices alfa o hojas beta

90
Q

proteína activadora de catabólitos CAP

A

tiene dos dominios un dominio pequeño que se une al DNA y un dominio grande que se une al AMP cíclico

91
Q

cuantas proteínas tienen regiones no estructuradas?

A

un tercio de las proteínas eucariontes también poseen regiones no estructuradas más largas de más de 30 aminoácidos de longitud

92
Q

cuantas posibles secuencias puede tener una proteína

A

puede tener 160,000 secuencias posibles diferentes para una proteína típica de 300 aminoácidos de longitud esto implica que pueden formarse teóricamente más de 20 elevado a 300 (es decir 10 elevado 390) cadenas polipeptídicas diferentes

93
Q

citocromo b562

A

es una proteína de un solo dominio compuesto casi en su totalidad por hélices alfa

94
Q

la enzima láctico deshidrogenasa

A

esta compuesto por une mezcla de hélices alfa y hoja beta

95
Q

xq esta formado el dominio de inmunoglobulina

A

el dominio de inmunoglobulina de una molécula de anticuerpo esta formado por un emparedado de dos hojas beta antiparalelas

96
Q

cual es un ejemplo de familia de proteínas

A

considere las serina proteasas una familia de enzimas que degradan proteínas (proteolíticas) y comprende las enzimas digestivas quimotripsina, tripsina y elastasa

97
Q

en que consiste la enzima neuraminidasa

A

consiste en un anillo de cuatro subunidades proteicas idénticas

98
Q

que es un filamento de actina

A

es una estructura helicoidal larga compuesta por muchas moléculas de la proteína actina

99
Q

como se forman los virus y los ribosomas

A

se forman a partir de la mezcla de uno o más tipos de proteínas con moléculas de RNA o DNA

100
Q

la célula se puede autoorganizar

A

la mayor parte de la estructura de una célula tiene capacidad de autoorganización

101
Q

que forman tienen la mayoría de las proteínas

A

la mayoría de las proteínas consideradas hasta ahora son proteínas globulares
por ejemplo las enzimas tienden a ser proteínas globulares

102
Q

que son las proteínas fibrosas

A

son proteínas que suelen tener una estructura tridimensional alargada relativamente simple son parecidas a la alfa queratina una molécula de alfa queratina es un dimero de dos subunidades idénticas

103
Q

donde son abundantes las proteínas fibrosas

A

las proteínas fibrosas son especialmente abundantes en el exterior de la célula donde forman la matriz extracelular tipo gel

104
Q

cual es la proteína extracelular fibrosa más abundante en los tejidos animales

A

el colágeno es la más abundante
esta compuesta por tres largas cadenas polipeptídicas cada una de las cuales contiene el aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones

105
Q

como se forman las moléculas de elastina

A

las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas polipeptídicas relativamente laxas y no estructuradas que están unidas covalentemente en una malla elástica parecida a la goma

106
Q

Como se estabilizan las proteinas extracelulares

A

Se estabilizan mediante enlaces cruzados covalentes

107
Q

Cuales son los enlaces cruzados covalentes más comunes

A

En las proteínas son los enlaces azufre-azufre

108
Q

Cuando se forman los enlaces disulfuro

A

Se forman antes de que la proteína sea secretada por la accion de una enzima del retículo endoplasmatico que une dos grupos -SH de las cadenas laterales de cisteina no cambian la confirmación de una proteina

109
Q

Como es una molecula de alfa queratina

A

Es un dimero de dos subunidades identicas

110
Q

Como esta compuesto un filamento de actina

A

Un filamento de actina esta compuesto por subunidades proteicas idénticas

111
Q

donde son abundantes las proteínas fibrosas

A

son especialmente abundantes en el exterior de la célula donde forman la matriz extracelular de tipo gel

112
Q

cual es la proteína extracelular fibrosa más abundante en los tejidos animales

A

el colágeno es la más abundante de estas proteínas extracelulares fibrosas

113
Q

como esta compuesta la molécula de colágeno

A

esta compuesta por tres largas cadenas polipeptídicas cada una de las cuales contiene el aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones

114
Q

como se forman las moléculas de elastina

A

las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas polipeptídicas relativamente laxas y no estructuradas que están unidas covalentemente en una malla elástica parecida a la goma

115
Q

como se estabilizan las proteínas extracelulares

A

se estabilizan mediante enlaces cruzados covalentes

116
Q

cuales son los enlaces cruzados covalentes

A

los más comunes en las proteínas son los enlaces azufre-azufre

117
Q

cuando se forman los enlaces disulfuro

A

se forman antes de que la proteína sea secretada por la acción de una enzima del RE que une dos grupos -SH de las cadenas laterales de cisteína, no cambian la conformación de una proteína

118
Q

como actúan las enlaces disulfuro

A

actúan como una especie de “grapa atómica” para reforzar su conformación más favorecida

119
Q

que enzima es estabilizada por enlaces disulfuro

A

la lisozima una enzima de las lagrimas que puede romper las paredes celulares bacterianas es estabilizada por estos enlaces disulfuro

120
Q

que muestra la unión de una proteína con otras moléculas biológicas

A

muestra siempre gran especificad cada molécula proteica puede unirse solo a una o a unas pocas moléculas

121
Q

que es ligando

A

cualquier sustancia a la que se une proteína ya sea un ion una molécula pequeña p una macromolécula se denomina ligando de esa proteína

122
Q

a que se debe la capacidad de una proteína de unirse selectivamente y con alta afinidad a un ligando

A

se debe a la formación de un grupo de enlaces no covalentes débiles enlaces de hidrogeno atracciones electroestáticas y atracciones de Van der Waals sumados a interacciones hidrófobas favorables

123
Q

que es el sitio de unión

A

es la region de una proteína que se asocia a un ligando

124
Q

los átomos sepultados tienen contacto con el ligando?

A

los átomos sepultados en el interior de una proteína no tienen contacto directo con el ligando

125
Q

como están unidas las fibras de queratina

A

las fibras de queratina individuales están unidas covalentemente entre si por numerosos enlaces disulfuro

126
Q

cuales son los ligandos de un anticuerpo

A

en el caso de los anticuerpos el universo de posibles ligandos es ilimitado y comprende moléculas halladas en bacterias virus y otros agentes infecciosos

127
Q

que son los anticuerpos

A

son proteínas inmunoglobulinas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a moléculas extrañas

128
Q

que hace un anticuerpo

A

cada anticuerpo se une muy estrechamente a una molécula diana particular y la inactiva en forma directa o la marca para su destrucción

129
Q

que es un antígeno

A

es una molécula diana de un anticuerpo hay miles de millones de antígenos
hay miles de millones de anticuerpos distintos uno de los cuales será especifico para casi cualquier antígeno imaginable

130
Q

la secuencia de aminoácidos de un anticuerpo puede variar?

A

la secuencia de aminoácidos en estos bucles puede variar mucho sin alterar la estructura básica del anticuerpo

131
Q

como esta compuesto un anticuerpo

A

esta compuesto por cuatro cadenas polipeptídicas dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas livianas pequeñas idénticas unidas mediante enlaces de disulfuro

132
Q

xq están formados los dominios variables y constantes

A

obsérvese que los dominios tanto constantes como variables están formados por un emparedado de dos hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace de disulfuro

133
Q

de que son responsables las enzimas

A

estas notables moléculas son responsables de prácticamente todas las transformaciones químicas que se producen en las células

134
Q

que hacen las enzimas

A

las enzimas se unen a uno o más ligando denominados sustratos y los convierten en productos modificados químicamente

135
Q

como actúa la enzima

A

la enzima actúa como un catalizador y por lo general, forma o rompe un solo enlace covalente de una molécula de sustrato
cada tipo de enzima es muy especifico

136
Q

como se pueden fabricar anticuerpos

A

en el laboratorio se puede fabricar anticuerpos inyectando a un animal con antígeno A

137
Q

que hace la hexocinasa

A

la hexocinasa agrega un grupo fosfato a D-glucosa

138
Q

como suelen funcionar las enzimas

A

suelen funcionar en grupos de manera que el producto de una enzima se convierte en el sustrato de la siguiente

139
Q
A
140
Q
A

capitulo 4 bio proteinas (1 decks)

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