proteinas Flashcards
cual es la función de las enzimas
su función es catalizar la rotura o la formación de enlaces covalentes
(ejemplo enzima) que hace la alcohol deshidrogenasa
transforma el alcohol en vino
(ejemplo enzima) que hace la pepsina
degrada las proteínas de la dieta en el estomago
(ejemplo enzima) que hace la ribulosa bifosfato carboxilasa
ayuda a convertir el dióxido de carbono en azucares en las plantas
(ejemplo enzimas) que hace la DNA polimerasa
copia el DNA
(ejemplo enzimas) que hace la proteína cinasa
agregaa un grupo fosfato a una molécula proteica
cual es la función de las proteínas estructurales
proporcionar soporte mecánico a células y tejidos
(ejemplo proteínas estructurales) que hace la tubulina
la tubulina forma microtúbulos largos y rígidos
(ejemplo proteínas estructurales) que hace la actina
forma filamentos que se localizan por debajo de la membrana plasmática y la sostienen
(ejemplo proteínas estructurales) que hace la queratina
forma fibras que refuerzan las células epiteliales y es la principal proteína del pelo y los cuernos
cual es la función de las proteínas de transporte
su función es transportar pequeñas moléculas o iones
(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la albumina sérica
transporta lípidos
(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la hemoglobina
transporta oxigeno
(ejemplos de proteínas de transporte) que hace la transferrina
transporta hierro
cual es la función de las proteínas motoras
genera movimientos en las células y tejidos
(ejemplos de proteínas motoras) que hace la miosina
aporta la fuerza motora para el movimiento de los seres humanos
(ejemplos de proteínas motoras) que hace la cinesina
interactúa con los microtúbulos para mover orgánulos alrededor de la célula
(ejemplos de proteínas motoras) que hace la dineina
permite el movimiento rítmico de los flagelos y los cilios de eucariontes
cual es la función de las proteínas de almacenamiento
almacena aminoácidos o iones
(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la ferritina
almacena hierro en el hígado
(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la ovoalbúmina de la clara de huevo
se utiliza como fuente de aminoácidos para el embrión de ave en desarrollo
(ejemplos de proteínas de almacenamiento) que hace la caseína de la leche
es una fuente de aminoácidos para las crías de mamíferos
cual es la función de las proteínas señal
transportar señales extracelulares de célula en célula
(ejemplo de proteínas señal) que es la insulina
es una pequeña proteína que controla las concentraciones sanguíneas de glucosa
(ejemplo de proteínas señal) que hace la netrina
atrae los axones de la célula nerviosa en crecimiento a localizaciones especificas de la medula espinal en desarrollo
(ejemplo de proteínas señal) que hace el factor de crecimiento nervioso NGF
estimula el crecimiento de axones de algunos tipos de células nerviosa
(ejemplo de proteínas señal) que hace el factor de crecimiento epidérmico EGF
estimula el crecimiento y la división de las células epiteliales
cual es la función de las proteínas receptoras
su función es detectar señales y transmitirlas a la maquinaria de respuesta de la célula
(ejemplo proteínas receptoras) que hace la rodopsina
la rodopsina de la retina detecta la luz
(ejemplo proteínas receptoras) que hace el receptor adrenérgico del musculo cardiaco
aumenta la velocidad del latido cardiaco cuando se una la adrenalina secretada por la glándula suprarrenal
que función tienen las proteínas reguladoras de la transcripción
su función es unirse al ADN para activar o desactivar genes
(ejemplo de proteínas reguladoras de la transcripciones) que hace el represor LAC de las bacterias
Silencia los genes de las enzimas que degradan el azúcar lactosa
como se ensamblan las proteínas
se ensamblan principalmente a partir de un grupo de 20 aminoácidos diferentes cada uno con distintas propiedades químicas
como esta compuesta la proteína
esta compuesta por una larga cadena de aminoácidos unidos por en laces peptídicos covalentes
como se denominan las proteínas
se denominan polipéptidos o cadenas polipeptídicas
como se forma el esqueleto polipeptídico
se forma a partir de una secuencia repetida de átomos centrales (-N-C-C-) hallados en cada aminoacido
cuales son los dos extremos de una cadena polipeptídica
cada cadena tiene una direccionalidad
extremo amino (N terminal) extremo carboxilo (C terminal)
que hacen las cadenas laterales
no intervienen en la formación del enlace peptídico, las cadenas laterales le otorgan a cada aminoácido sus propiedades únicas
las cadenas polipeptídicas son flexibles?
las cadenas polipeptídicas largas son muy flexibles dado que muchos de los enlaces covalentes que unen los átomos de carbono del esqueleto peptídico permiten la libre rotación de los átomos que unen
cuales son los aminoácidos polares con carga negativa
acido aspártico, acido glutámico
cuales son los aminoácidos polares con carga positiva
arginina, lisina, histidina
cuales son los aminoácidos polares sin carga
asparagina, glutamina, serina, treonina, tirosina
cuales son los aminoácidos polares
alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina, triptófano, cisteína
cuales son los enlaces no covalentes que ayudan a mantener la forma de las proteína
son los enlaces de hidrogeno, las atracciones electroestáticas y las atracciones de Van der Waals
de que depende la estabilidad de cada forma plegada de las proteínas
depende en gran medida de la fuerza combinada de grandes números de enlaces no covalentes
cual es la cuarta interacción débil
la fuerza hidrófoba también desempeña un pape central de la determinación de la forma de una proteína
a que tienden las cadenas laterales no polares (hidrófobas)
tienden a agruparse en el interior de una proteína plegada
a que tienden las cadenas laterales polares (hidrofilas)
tienden a ubicarse cerca del exterior donde pueden formar enlaces de hidrogeno con el agua y con otras moléculas polares
que es la estructura plegada final o conformación
es la estructura tridimensional de cada proteína, esta determinada por el orden de los aminoácidos de su cadena polipeptídica
en que forma se pliega la proteína
una proteína se pliega en la forma en la cual minimiza su energía libre (G) el proceso de plegamiento es energéticamente favorable libera calor y aumenta el desorden en el universo
como se estudiaron las proteínas en el laboratorio (desnaturalización)
se estudio utilizando proteínas altamente purificadas. Una proteína puede ser desplegada o desnaturalizada mediante el tratamiento con solventes (solvente de urea) que rompen las interacciones no covalentes
como se estudiaron las proteínas en el laboratorio (renaturalización)
en condiciones apropiadas cuando se elimina el solvente desnaturalizante, a menudo la proteína vuelve a plegarse espontáneamente en su conformación original
dato de la renaturalización
requiere las condiciones correctas y funciona mejor en las proteínas pequeñas
el plegamiento de las proteínas en las células vivas
suele ser asistido por un grupo de proteínas especiales denominadas proteínas chaperonas
algunas de estas chaperonas se unen a cadenas parcialmente plegadas y las ayudan a plegarse a lo largo de la vía más favorables desde el punto de vista energético otras forman cámaras de aislamiento en las que las cadenas polipeptídicas individual pueden plegarse sin el riesgo de formar agregados en las condiciones de superpoblación en el citoplasma
que requiere la función de las chaperonas
la función requiere unión e hidrolisis de ATP
cual es el tamaño de las proteínas
las proteínas están entre las macromoléculas con mayor diversidad estructural de la célula, aunque su tamaño varia de alrededor de 30 aminoácidos a más de 10,000 la vasta mayoría tienen entre 50 y 2000 aminoácidos
de cuantas proteínas se determino la estructura hasta ahora
hasta la fecha se ha determinado la estructura de alrededor de 100,000 proteínas diferentes
proteína de transporte bacteriana HPr
es una pequeña proteína de solo 88 aminoácidos de longitud, facilita el transporte de azúcar al interior de las células bacterianas
El modelo de esqueleto
muestra la organización global de la cadena polipeptídica y proporciona una manera simple de comparar las estructuras proteicas relacionadas
el modelo de cintas
resalta sus patrones de plegamiento
el modelo de alambres
incluye las posiciones de todas las cadenas laterales de aminoácidos, especial utilidad para predecir que aminoácidos podrían participar en la actividad de la proteína
el modelo espacial
presenta un mapa de contorno de la superficie proteica revela que aminoácidos están expuestos en la superficie y muestra como podría verse la proteína respecto de una molécula pequeña, como el agua, o de una macromolécula de la célula
cual fue el primer patrón de plegamiento descubierto
hace más de 60 años el primero en ser descubierto fue la hélice α se hallo en la proteína α-queratina abundante en la piel y sus derivados, como pelo, uñas y cuernos
cual fue el segundo patrón de plegamiento descubierto
al año de el descubrimiento de la hélice alfa una segunda estructura plegada, denominada hoja β en la proteína fibrina, el principal componente de la seda
las hélices alfa y las hojas beta son frecuentes
son particularmente frecuentes por que se deben a enlaces de hidrogeno formados entre los grupos N-H y C=O del esqueleto polipeptídico
las cadenas laterales participan en la formación de los patrones de plegamiento?
las cadenas laterales de los aminoácidos no participan, las hélices alfa y las hojas beta pueden ser generadas por muchas secuencias de aminoácidos
como se genera una hélice alfa
una hélice alfa se genera simplemente al colocar muchas subunidades semejantes una junto con la otra esta disposición suele dar como resultado una hélice que se asemeja a una escalera de caracol
el sentido del giro de la hélice se modifica
el sentido del giro no se modifica al poner la hélice al revés, pero se invierte si la hélice se refleja en un espejo
cada cuanto se forma aun enlace de hidrogeno para formar una hélice alfa
se forma cada 4 aminoácidos o cada 4 enlaces peptídicos
la hélice es una canal?
la hélice no es un canal: ni iones ni moléculas pequeñas pueden atravesarla
cada cuanto da una vuelta completa la hélice alfa
da una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos
que suelen hacer las proteínas de transmembrana
una proteína transmembrana que atraviesan la bicapa lipídica suelen formar una hélice alfa
que es una disposición en espiral (cinta enrollada)
dos o tres hélices se enrollan entre si
como se forman las cintas enrolladas
esta estructura se forma cuando las hélices alfa tienen la mayor parte de sus cadenas laterales no polares (hidrófobas)
que hacen las cintas enrolladas largas en forma de bastón
las cintas enrolladas largas en forma de bastón, forman el marco estructural de muchas proteínas como la alfa queratina y la miosina
que forman las hojas beta?
las hojas beta forman estructuras rígidas en el centro de muchas proteínas
como se forma una hoja beta
se forma una hoja beta cuando se establecen enlaces de hidrogeno entre segmentos adyacentes de una cande polipeptídica
como se denominan las hojas beta
cuando los segmentos adyacentes corren en la misma orientación forma una hoja beta paralela cuando corren en direcciones opuestas se llama hoja beta antiparalela
que hacen las hojas beta
las hojas beta tienen propiedades notables confieren a las fibras de la seda su extraordinaria resistencia a la traccioin
que son las estructuras amiloides
es una estructura en la que las hojas beta se apilan en largas filas con sus cadenas laterales de aminoácidos interdigitadas como los dientes de una cremallera
que enfermedades pueden causar las estructuras amiloides
se considera que las estructuras amiloides contribuyen a una serie de trastornos degenerativos como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Huntington
que enfermedades pueden causar los priones
algunas enfermedades neurodegenerativas infecciosas incluidas la scrapie (tembladera) en las ovejas la encefalopatía espongiforme bovina (EBB o enfermedad de la caca loca) en el ganado vacuno y la enfermedad de creutzfeldt-jakob en los seres humanos
que son los priones
son proteínas mal plegadas, se considera que los priones son infecciosos por que puede propagarse a raves de alimentos sangre o instrumentos quirúrgicos contaminados
que es la estructura primaria
es la secuencia de aminoácidos
que es la estructura secundaria
es el nivel de organización que abarca las hélices alfa y las hojas beta que se forman dentro de ciertos segmentos de una cadena polipeptídica
que es la estructura terciaria
es la conformación tridimensional completa formada por una cadena polipeptídica entera, que comprende las hélices alfa, las hojas beta y todos los demás bucles y pliegues que se forman entre los extremos N-terminal y el C- terminal
que es la estructura cuaternaria
se forma cuando la molécula proteica existe como un complejo de más de una cadena polipeptídica
que es un dominio proteico
es cualquier segmento de una cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente en una estructura compacta y estable
cuantas aminoácidos tiene un dominio proteico
un dominio contiene entre 40 y 350 aminoácidos plegados en hélices alfa o hojas beta
proteína activadora de catabólitos CAP
tiene dos dominios un dominio pequeño que se une al DNA y un dominio grande que se une al AMP cíclico
cuantas proteínas tienen regiones no estructuradas?
un tercio de las proteínas eucariontes también poseen regiones no estructuradas más largas de más de 30 aminoácidos de longitud
cuantas posibles secuencias puede tener una proteína
puede tener 160,000 secuencias posibles diferentes para una proteína típica de 300 aminoácidos de longitud esto implica que pueden formarse teóricamente más de 20 elevado a 300 (es decir 10 elevado 390) cadenas polipeptídicas diferentes
citocromo b562
es una proteína de un solo dominio compuesto casi en su totalidad por hélices alfa
la enzima láctico deshidrogenasa
esta compuesto por une mezcla de hélices alfa y hoja beta
xq esta formado el dominio de inmunoglobulina
el dominio de inmunoglobulina de una molécula de anticuerpo esta formado por un emparedado de dos hojas beta antiparalelas
cual es un ejemplo de familia de proteínas
considere las serina proteasas una familia de enzimas que degradan proteínas (proteolíticas) y comprende las enzimas digestivas quimotripsina, tripsina y elastasa
en que consiste la enzima neuraminidasa
consiste en un anillo de cuatro subunidades proteicas idénticas
que es un filamento de actina
es una estructura helicoidal larga compuesta por muchas moléculas de la proteína actina
como se forman los virus y los ribosomas
se forman a partir de la mezcla de uno o más tipos de proteínas con moléculas de RNA o DNA
la célula se puede autoorganizar
la mayor parte de la estructura de una célula tiene capacidad de autoorganización
que forman tienen la mayoría de las proteínas
la mayoría de las proteínas consideradas hasta ahora son proteínas globulares
por ejemplo las enzimas tienden a ser proteínas globulares
que son las proteínas fibrosas
son proteínas que suelen tener una estructura tridimensional alargada relativamente simple son parecidas a la alfa queratina una molécula de alfa queratina es un dimero de dos subunidades idénticas
donde son abundantes las proteínas fibrosas
las proteínas fibrosas son especialmente abundantes en el exterior de la célula donde forman la matriz extracelular tipo gel
cual es la proteína extracelular fibrosa más abundante en los tejidos animales
el colágeno es la más abundante
esta compuesta por tres largas cadenas polipeptídicas cada una de las cuales contiene el aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones
como se forman las moléculas de elastina
las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas polipeptídicas relativamente laxas y no estructuradas que están unidas covalentemente en una malla elástica parecida a la goma
Como se estabilizan las proteinas extracelulares
Se estabilizan mediante enlaces cruzados covalentes
Cuales son los enlaces cruzados covalentes más comunes
En las proteínas son los enlaces azufre-azufre
Cuando se forman los enlaces disulfuro
Se forman antes de que la proteína sea secretada por la accion de una enzima del retículo endoplasmatico que une dos grupos -SH de las cadenas laterales de cisteina no cambian la confirmación de una proteina
Como es una molecula de alfa queratina
Es un dimero de dos subunidades identicas
Como esta compuesto un filamento de actina
Un filamento de actina esta compuesto por subunidades proteicas idénticas
donde son abundantes las proteínas fibrosas
son especialmente abundantes en el exterior de la célula donde forman la matriz extracelular de tipo gel
cual es la proteína extracelular fibrosa más abundante en los tejidos animales
el colágeno es la más abundante de estas proteínas extracelulares fibrosas
como esta compuesta la molécula de colágeno
esta compuesta por tres largas cadenas polipeptídicas cada una de las cuales contiene el aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones
como se forman las moléculas de elastina
las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas polipeptídicas relativamente laxas y no estructuradas que están unidas covalentemente en una malla elástica parecida a la goma
como se estabilizan las proteínas extracelulares
se estabilizan mediante enlaces cruzados covalentes
cuales son los enlaces cruzados covalentes
los más comunes en las proteínas son los enlaces azufre-azufre
cuando se forman los enlaces disulfuro
se forman antes de que la proteína sea secretada por la acción de una enzima del RE que une dos grupos -SH de las cadenas laterales de cisteína, no cambian la conformación de una proteína
como actúan las enlaces disulfuro
actúan como una especie de “grapa atómica” para reforzar su conformación más favorecida
que enzima es estabilizada por enlaces disulfuro
la lisozima una enzima de las lagrimas que puede romper las paredes celulares bacterianas es estabilizada por estos enlaces disulfuro
que muestra la unión de una proteína con otras moléculas biológicas
muestra siempre gran especificad cada molécula proteica puede unirse solo a una o a unas pocas moléculas
que es ligando
cualquier sustancia a la que se une proteína ya sea un ion una molécula pequeña p una macromolécula se denomina ligando de esa proteína
a que se debe la capacidad de una proteína de unirse selectivamente y con alta afinidad a un ligando
se debe a la formación de un grupo de enlaces no covalentes débiles enlaces de hidrogeno atracciones electroestáticas y atracciones de Van der Waals sumados a interacciones hidrófobas favorables
que es el sitio de unión
es la region de una proteína que se asocia a un ligando
los átomos sepultados tienen contacto con el ligando?
los átomos sepultados en el interior de una proteína no tienen contacto directo con el ligando
como están unidas las fibras de queratina
las fibras de queratina individuales están unidas covalentemente entre si por numerosos enlaces disulfuro
cuales son los ligandos de un anticuerpo
en el caso de los anticuerpos el universo de posibles ligandos es ilimitado y comprende moléculas halladas en bacterias virus y otros agentes infecciosos
que son los anticuerpos
son proteínas inmunoglobulinas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a moléculas extrañas
que hace un anticuerpo
cada anticuerpo se une muy estrechamente a una molécula diana particular y la inactiva en forma directa o la marca para su destrucción
que es un antígeno
es una molécula diana de un anticuerpo hay miles de millones de antígenos
hay miles de millones de anticuerpos distintos uno de los cuales será especifico para casi cualquier antígeno imaginable
la secuencia de aminoácidos de un anticuerpo puede variar?
la secuencia de aminoácidos en estos bucles puede variar mucho sin alterar la estructura básica del anticuerpo
como esta compuesto un anticuerpo
esta compuesto por cuatro cadenas polipeptídicas dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas livianas pequeñas idénticas unidas mediante enlaces de disulfuro
xq están formados los dominios variables y constantes
obsérvese que los dominios tanto constantes como variables están formados por un emparedado de dos hojas beta antiparalelas conectadas por un enlace de disulfuro
de que son responsables las enzimas
estas notables moléculas son responsables de prácticamente todas las transformaciones químicas que se producen en las células
que hacen las enzimas
las enzimas se unen a uno o más ligando denominados sustratos y los convierten en productos modificados químicamente
como actúa la enzima
la enzima actúa como un catalizador y por lo general, forma o rompe un solo enlace covalente de una molécula de sustrato
cada tipo de enzima es muy especifico
como se pueden fabricar anticuerpos
en el laboratorio se puede fabricar anticuerpos inyectando a un animal con antígeno A
que hace la hexocinasa
la hexocinasa agrega un grupo fosfato a D-glucosa
como suelen funcionar las enzimas
suelen funcionar en grupos de manera que el producto de una enzima se convierte en el sustrato de la siguiente
