Proteinas Flashcards
compuesto que contiene dos grupos funcionales: un grupo amino y uno carboxilo.
Aminoácido
Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono,
conocido como carbono-α (α-aminoácidos).
el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presenta
dos enantiómeros (L- y D-).
es aquel que esta unido a 4 sustituyentes diferentes, mas no necesariamente elementos
Un carbono quiral
Cada compuesto quiral es decir que tenga uno o mas átomos de estos tendrá isómeros, estos isómeros se conocen como
enantiomerismo, (solo son dos).
Los cuatro sustituyentes del carbono alfa son
el grupo carboxilo, grupo amino, hidrogeno y el radical característico de cada aminoácido.
Los 20 α-aminoácidos presentes en las proteínas son de la
serie L-.
La diferencia entre los aminoácidos viene dada por
resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α.
Atendiendo a la naturaleza del grupo -R basado en su polaridad (Tendencia a interaccionar con agua a PH fisiológico) los aas pueden clasificarse en:
Neutros o apolares:
a) No polares Alifáticos (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Cys, Gly, Met) b) No polares aromáticos (Fhe, Trp)
Polares sin carga (Thr, Ser, Tyr, Asn, Gln) Polares con carga negativa (Asp, Glu) Polares con carga positiva (Lys, His, Arg)
Los aminoácidos segun su valor valor nutricional se clasifican
Esenciales y no esenciales.
Esenciales
arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
No-esenciales
alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
Funciones de aminoácidos
Formación de péptidos y proteínas.
Neurotransmisores (glutamato, glicina).
Formación de aminas (De la histidina la histamina, de la tirosina la tiramina, del acido glutámico el acido gamma amino butírico).
Funciones metilantes. La metionina al transformarse en S- adenosil metionina, es el agente metilante mas importante e interviene en la formación de creatina, colina, poliaminas.
Formación de compuestos nitrogenados:
Aminoazucares: forman parte de las glicoproteínas y
proteoglicanos.
Aminoalcoholes: forman parte de los lípidos complejos.
Carnitina: para la entrada de los lípidos de cadena larga entren a las mitocondrias.
Creatina: para almacenar energía.
Porfirinas: constituyen el anillo hemo cuando se unen al hierro.
Bases puricas y pirimidinicas.
Conjugados de ácidos biliares: los ácidos biliares se conjugan con glicina y taurina.
Poliaminas (putrescina, espermidina y espermina).
Oxido nítrico: se forma de la arginina, es un agente vasodilatador
y anteagregante plaquetario.
Hormonas tiroideas: se originan a partir de la tirosina.
Melaninas: se originan a partir de la tirosina.
es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.
El zwitterion
El grupo carboxilo de los aminoácidos tiene un
pKa o pK1 que se encuentra situado entre 1,8 y 2,5
que el grupo amino tiene un
pKb o pK2 que se encuentra situado entre 9,0 y 9,8.
Los aminoácidos que no son ácidos o básicos poseen dos valores de pK
el mas bajo del grupo carboxilo y el mas alto del grupo amino.
(−COO−)
grupo carboxilo de estos aminoácidos se encuentra desprotonado
(−NH3),
grupo amino esta protonado
carga neta igual a 0, y por lo tanto no se desplaza al someterlo a la acción de un campo eléctrico.
El punto isoeléctrico (pI)
Las dos formas que pueden adoptarse se denominan
isómeros ópticos o enantiómeros.
Cada uno de estos compuestos pueden girar el plano de luz
la izquierda (−) o a la derecha (+).
GLUCOGENICOS
Alanina, glutamina, serina, glicina, prolina, hidroxiprolina, glutamato, aspartato, histidina, isoleucina, etc.
CETOGENICOS
Leucina, lysina
GLUCONEOGENICOS Y CETOGENICOS
Ile, Thr, Phe, Tyr, Trp
PRECURSORES DE AMINO ACIDOS
ALFA-CETOGLUTARATO
• OXALOACETATO
• PIRUVATO
• 3-FOSFOGLICERATO
• FOSFOENOLPIRUVATO + ERITROSA-4-FOSFATADA
• RIBOSA-5-FOSFATADA
Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante
un enlace amida (-CO-NH-)
2 – 10 Aas
OLIGOPEPTIDOS
5 O MAS
OLIGOPEPTIDOS
10 A 50 Aas)
POLIPEPTIDO
MAS DE 50 Aas)
PROTEINA
2 Aas
DIPEPTIDOS
3 Aas
TRIPEPTIDOS
4Aas
TETRAPEPTIDOS
Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a
una proteína distinta.
En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de
un oligopéptido
cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un
polipéptido
Agente reductor. Protege a las células de productos oxidantes derivados del metabolismo del O₂
Glutatión (y-glutamil-L-cisteinilglicina
Interviene en la regulación del equilibrio hídrico
Vasopresina (hormona antidiurética
Hormona sexual. Estimula la secreción de la leche y la contracción muscular uterina durante el parto
Oxitocina
pentapéptidos que intervienen en el alivio del dolor
Péptidos opiáceos (leu- y met-encefalinas
Los 5 componentes de un aminoácido
grupo amino, grupo carboxilo, cadena lateral, cadena quiral o alfa, hidrogeno.
Son los precursores de péptidos y proteínas
Aa
- Es aquel carbono que esta unido a cuatro suustituyentes diferentes, mas no necesariamente elementos:
carbono quiral o asimétrico
Como se le llaman a los isomeros de un compuesto quiral
enantiomeros.
Enantiomeros o isomeros ópticos, puede girar el plano de luz:
hacia la izquierda (-), o a la derecha (+).
Los aminoacidos presentes en las proteínas son
alfa aminoácidos de serie L.
A que se le denomina polaridad de un compuesto
a la tendencia de interaccionar con el agua a pH fisiológico.
Cuales son los tipos generales de aminoácido
aminoácidos neutros o a polares y los polares
Son aminoacidos sintetizados por el ser humano
No esenciales
Son aminoacidos no sintetizados, por lo que deben de agregarse a la dieta
Esenciales
Neurotransmisores
glutamato, glicina
Interviene en la formación de cretina, colina y poliamidas:
Agente metilante.
forman parte de las glicoproteínas y proteoglicanos
aminoazucares
Forman parte de los lípidos complejos
aminoalcoholes
Para la entrada de los lípidos de cadena larga entren a las mitocondrias:
Carnitina
Para almacenar energía
creatina.
constituyen el anillo hemo cuando se unen al hierro:
Porfirinas
Poliaminas
putricina, espermidina y espermina.
Se forma de la arginina, es un vasodilatador y antiagregante plaquetario
óxido nítrico.
Se originan a partir de la tirosina:
hormonas tiroideas y melaninas.
es el punto en el que el aminoácido presenta menor solubilidad
Punto isoeléctrico.
Gluconeogenicos y cetogenicos:
Isoleucina (Ile), Treonina (Thr), Fenillalanina (Phe), Tyrosina (Tyr), Triptofano (Trp)
Que nos asegura la forma zwitterionica de un aminoacido:
que este no donara ni aceptara electrones.
. Los aminoacidos existen en tres formas
catiónica (dona pero no acepta, caga neta +1), anionica (carga neta -1, acepta pero no dona protones), zwitterionica (carga neta 0, no dona ni acepta protones).
Todos los aminoacidos poseen un átomo de carbono asimétrico, excepto:
GLICINA.
Como se llama el proceso mediante el cual el aminoacido se metaboliza perdiendo el amoniaco:
transaminación.
Cuales son los tipos de destino de aminoacidos
glucogenicos, cetogenicos, o ambos
Sustancias que provienen de glucosa y forman aminoacidos:
precursores de aminoacidos.
. Es el resultado de la condensación del grupo carboxilo de un aminoacido con el grupo amino de otros, y en esta reacción se libera agua
enlace peptidico.
Dilucidaron la estructura tridimensional del enlace peptídico:
Pauling y Corey.
Son polímeros de unos pocos aminoacidos:
peptidos
Propiedades
todos aminoacidos presentan al menos dos grupos ionizables, estos son: carboxilio y amino.
