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Bioquimica > Proteinas > Flashcards

Proteinas Flashcards

1
Q

compuesto que contiene dos grupos funcionales: un grupo amino y uno carboxilo.

A

Aminoácido

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2
Q

Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono,

A

conocido como carbono-α (α-aminoácidos).

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3
Q

el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presenta

A

dos enantiómeros (L- y D-).

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4
Q

es aquel que esta unido a 4 sustituyentes diferentes, mas no necesariamente elementos

A

Un carbono quiral

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5
Q

Cada compuesto quiral es decir que tenga uno o mas átomos de estos tendrá isómeros, estos isómeros se conocen como

A

enantiomerismo, (solo son dos).

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6
Q

Los cuatro sustituyentes del carbono alfa son

A

el grupo carboxilo, grupo amino, hidrogeno y el radical característico de cada aminoácido.

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7
Q

Los 20 α-aminoácidos presentes en las proteínas son de la

A

serie L-.

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8
Q

La diferencia entre los aminoácidos viene dada por

A

resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α.

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9
Q

Atendiendo a la naturaleza del grupo -R basado en su polaridad (Tendencia a interaccionar con agua a PH fisiológico) los aas pueden clasificarse en:

A

Neutros o apolares:
a) No polares Alifáticos (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Cys, Gly, Met) b) No polares aromáticos (Fhe, Trp)
Polares sin carga (Thr, Ser, Tyr, Asn, Gln) Polares con carga negativa (Asp, Glu) Polares con carga positiva (Lys, His, Arg)

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10
Q

Los aminoácidos segun su valor valor nutricional se clasifican

A

Esenciales y no esenciales.

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11
Q

Esenciales

A

arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

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12
Q

No-esenciales

A

alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

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13
Q

Funciones de aminoácidos

A

Formación de péptidos y proteínas.
 Neurotransmisores (glutamato, glicina).
 Formación de aminas (De la histidina la histamina, de la tirosina la tiramina, del acido glutámico el acido gamma amino butírico).
 Funciones metilantes. La metionina al transformarse en S- adenosil metionina, es el agente metilante mas importante e interviene en la formación de creatina, colina, poliaminas.
 Formación de compuestos nitrogenados:
 Aminoazucares: forman parte de las glicoproteínas y
proteoglicanos.
 Aminoalcoholes: forman parte de los lípidos complejos.
 Carnitina: para la entrada de los lípidos de cadena larga entren a las mitocondrias.
Creatina: para almacenar energía.
 Porfirinas: constituyen el anillo hemo cuando se unen al hierro.
 Bases puricas y pirimidinicas.
 Conjugados de ácidos biliares: los ácidos biliares se conjugan con glicina y taurina.
 Poliaminas (putrescina, espermidina y espermina).
 Oxido nítrico: se forma de la arginina, es un agente vasodilatador
y anteagregante plaquetario.
 Hormonas tiroideas: se originan a partir de la tirosina.
 Melaninas: se originan a partir de la tirosina.

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14
Q

es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

A

El zwitterion

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15
Q

El grupo carboxilo de los aminoácidos tiene un

A

pKa o pK1 que se encuentra situado entre 1,8 y 2,5

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16
Q

que el grupo amino tiene un

A

pKb o pK2 que se encuentra situado entre 9,0 y 9,8.

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17
Q

Los aminoácidos que no son ácidos o básicos poseen dos valores de pK

A

el mas bajo del grupo carboxilo y el mas alto del grupo amino.

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18
Q

(−COO−)

A

grupo carboxilo de estos aminoácidos se encuentra desprotonado

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19
Q

(−NH3),

A

grupo amino esta protonado

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20
Q

carga neta igual a 0, y por lo tanto no se desplaza al someterlo a la acción de un campo eléctrico.

A

El punto isoeléctrico (pI)

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21
Q

Las dos formas que pueden adoptarse se denominan

A

isómeros ópticos o enantiómeros.

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22
Q

Cada uno de estos compuestos pueden girar el plano de luz

A

la izquierda (−) o a la derecha (+).

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23
Q

GLUCOGENICOS

A

Alanina, glutamina, serina, glicina, prolina, hidroxiprolina, glutamato, aspartato, histidina, isoleucina, etc.

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24
Q

CETOGENICOS

A

Leucina, lysina

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25
Q

GLUCONEOGENICOS Y CETOGENICOS

A

Ile, Thr, Phe, Tyr, Trp

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26
Q

PRECURSORES DE AMINO ACIDOS

A

ALFA-CETOGLUTARATO
• OXALOACETATO
• PIRUVATO
• 3-FOSFOGLICERATO
• FOSFOENOLPIRUVATO + ERITROSA-4-FOSFATADA
• RIBOSA-5-FOSFATADA

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27
Q

 Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante

A

un enlace amida (-CO-NH-)

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28
Q

2 – 10 Aas

A

OLIGOPEPTIDOS

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29
Q

5 O MAS

A

OLIGOPEPTIDOS

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30
Q

10 A 50 Aas)

A

POLIPEPTIDO

31
Q

MAS DE 50 Aas)

A

PROTEINA

32
Q

2 Aas

A

DIPEPTIDOS

33
Q

3 Aas

A

TRIPEPTIDOS

34
Q

4Aas

A

TETRAPEPTIDOS

35
Q

Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a

A

una proteína distinta.

36
Q

En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de

A

un oligopéptido

37
Q

cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un

A

polipéptido

38
Q

Agente reductor. Protege a las células de productos oxidantes derivados del metabolismo del O₂

A

Glutatión (y-glutamil-L-cisteinilglicina

39
Q

Interviene en la regulación del equilibrio hídrico

A

Vasopresina (hormona antidiurética

40
Q

Hormona sexual. Estimula la secreción de la leche y la contracción muscular uterina durante el parto

A

Oxitocina

41
Q

pentapéptidos que intervienen en el alivio del dolor

A

Péptidos opiáceos (leu- y met-encefalinas

42
Q

Los 5 componentes de un aminoácido

A

grupo amino, grupo carboxilo, cadena lateral, cadena quiral o alfa, hidrogeno.

43
Q

Son los precursores de péptidos y proteínas

A

Aa

44
Q
  1. Es aquel carbono que esta unido a cuatro suustituyentes diferentes, mas no necesariamente elementos:
A

carbono quiral o asimétrico

45
Q

Como se le llaman a los isomeros de un compuesto quiral

A

enantiomeros.

46
Q

Enantiomeros o isomeros ópticos, puede girar el plano de luz:

A

hacia la izquierda (-), o a la derecha (+).

47
Q

Los aminoacidos presentes en las proteínas son

A

alfa aminoácidos de serie L.

48
Q

A que se le denomina polaridad de un compuesto

A

a la tendencia de interaccionar con el agua a pH fisiológico.

49
Q

Cuales son los tipos generales de aminoácido

A

aminoácidos neutros o a polares y los polares

50
Q

Son aminoacidos sintetizados por el ser humano

A

No esenciales

51
Q

Son aminoacidos no sintetizados, por lo que deben de agregarse a la dieta

A

Esenciales

52
Q

Neurotransmisores

A

glutamato, glicina

53
Q

Interviene en la formación de cretina, colina y poliamidas:

A

Agente metilante.

54
Q

forman parte de las glicoproteínas y proteoglicanos

A

aminoazucares

55
Q

Forman parte de los lípidos complejos

A

aminoalcoholes

56
Q

Para la entrada de los lípidos de cadena larga entren a las mitocondrias:

A

Carnitina

57
Q

Para almacenar energía

A

creatina.

58
Q

constituyen el anillo hemo cuando se unen al hierro:

A

Porfirinas

59
Q

Poliaminas

A

putricina, espermidina y espermina.

60
Q

Se forma de la arginina, es un vasodilatador y antiagregante plaquetario

A

óxido nítrico.

61
Q

Se originan a partir de la tirosina:

A

hormonas tiroideas y melaninas.

62
Q

es el punto en el que el aminoácido presenta menor solubilidad

A

Punto isoeléctrico.

63
Q

Gluconeogenicos y cetogenicos:

A

Isoleucina (Ile), Treonina (Thr), Fenillalanina (Phe), Tyrosina (Tyr), Triptofano (Trp)

64
Q

Que nos asegura la forma zwitterionica de un aminoacido:

A

que este no donara ni aceptara electrones.

65
Q

. Los aminoacidos existen en tres formas

A

catiónica (dona pero no acepta, caga neta +1), anionica (carga neta -1, acepta pero no dona protones), zwitterionica (carga neta 0, no dona ni acepta protones).

66
Q

Todos los aminoacidos poseen un átomo de carbono asimétrico, excepto:

A

GLICINA.

67
Q

Como se llama el proceso mediante el cual el aminoacido se metaboliza perdiendo el amoniaco:

A

transaminación.

68
Q

Cuales son los tipos de destino de aminoacidos

A

glucogenicos, cetogenicos, o ambos

69
Q

Sustancias que provienen de glucosa y forman aminoacidos:

A

precursores de aminoacidos.

70
Q

. Es el resultado de la condensación del grupo carboxilo de un aminoacido con el grupo amino de otros, y en esta reacción se libera agua

A

enlace peptidico.

71
Q

Dilucidaron la estructura tridimensional del enlace peptídico:

A

Pauling y Corey.

72
Q

Son polímeros de unos pocos aminoacidos:

A

peptidos

73
Q

Propiedades

A

todos aminoacidos presentan al menos dos grupos ionizables, estos son: carboxilio y amino.

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