PROTEINAS

Question 1

cuántos electrones desapareados tiene el carbono

Answer 1

4

Question 2

por qué en la capa mas superficial tiene orbitales hibridos

Answer 2

por la fusión de orbitales tipo S Y P

Question 3

GEOMETRÍA DEL CARBONO

Answer 3

tetahedrica

Question 4

angulo de la geometría tetrahedrica

Answer 4

109,5 grados

Question 5

tipo de geometría del agua

Answer 5

angular

Question 6

en el dipolo del agua que elemento tiene carga parcial negativa y positiva

Answer 6

oxígeno negativa
hidrógeno positiva

Question 7

cómo se forman los puentes de hidrógeno. A qué se debe esta característica

Answer 7

se debe a la geometría angular y dipolo, esto forma REDES que se fortalecen con por las interacciones del polo positivo y negativo

Question 8

que tipo de interacción son los puentes de hidrógeno

Answer 8

interacciones electromagnéticas

Question 9

por qué es importante el agua para el contexto de las proteínas

Answer 9

porque las proteínas se insertan en esta red, y el agua CONDICIONA características estructurales y funcionales de las proteínas

Question 10

describa la estructura de un aminoácido

Answer 10

cargas parcialmente positivas
cargas parcialmente negativas
región hidrofóbica

Question 11

cómo es la disposición espacial de un aminoácido

Answer 11

COMO UN TETRAHEDRO

Question 12

por qué cosas se constituye un aminoácido

Answer 12

-carbono central
-grupo amino
-grupo carboxilo
-hidrógeno
-grupo sustituyente

Question 13

tipo de orbitales enlazados del carbono central

Answer 13

sp3

Question 14

qué les ocurre a los aminoácidos en solución acuosa

Answer 14

se ionizan

Question 15

grupo ácido de los aminoácidos

Answer 15

ácido carboxilico

Question 16

grupo básico de los aminoácidos

Answer 16

amino

Question 17

¿está cargado el aminoácido?

Answer 17

NO, se compensa la carga negativa de COO- y NH2+

Question 18

en los aminoácidos que grupo cede y capta electrones

Answer 18

acido cede electrones
basico capta

Question 19

único aminoácido sin isómero

Answer 19

glicina

Question 20

cómo se determina el tipo de aminoácido

Answer 20

por la disposición espacial de los sustituyente

Question 21

tipo de isómero de aminoácidos que eligió la evolución

Answer 21

tipo L

Question 22

clasificación de aminoácidos

Answer 22

-polares-> grupo R mayor solubilidad
-no polares-> grupo R hidrofóbico
-básicos-> grupo amino extra
-ácidos-> grupo carboxilo extra

Question 23

característica de los aminoácidos especiales

Answer 23

-glicina
simétrico
-prolina
carbono del grupo R unido al N del grupo amino. ESTRUCTURA CÍCLICA
-cisteina
grupo sh reactivo y forma enlaces DISULFURO
-serina, treonina y tirosina
Tienen un grupo OH libre, son fosforilables

Question 24

cómo se definen las características químicas de una PROTEÍNA

Answer 24

Por la cantidad de aminoácidos de cada tipo, MAYORIA APOLARES->PROTEINA APOLAR

Question 25

Qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína transmembrana

Answer 25

apolares

Question 26

qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína citoplasmática

Answer 26

polares

Question 27

tipo de enlace que es el enlace peptidico

Answer 27

amiDa

Question 28

entre que elementos es el enlace peptidicos

Answer 28

el carbono del GRUPO CARBOXILO Y el nitrógeno del GRUPO AMINO, de distintos aminoácidos.

Question 29

importancia del ORDEN DE LA SECUENCIA AMINOACIDICA

Answer 29

la estructura de una proteína también está dada por las interacciones de los grupos R

Question 30

que importa en la estructura primaria de las proteinas

Answer 30

NÚMERO DE AMINOÁCIDOS TIPO ORDEN

Question 31

que es polimorfismo

Answer 31

una proteína como la insulina puede tener distintos aminoácidos entre las personas y eso no afecta mayormente

Question 32

el cambio en un aminoácido altera siempre la función de la proteína

Answer 32

no siempre

Question 33

enlaces en la plano flexible

Answer 33

EL enlace doble del C-O pasa al enlace C-N

Question 34

entre que elementos el enlace es a veces simple y otras veces doble

Answer 34

C-N

Question 35

que enlace rota, simple o doble

Answer 35

el simple, el doble esta TRABADO

Question 36

ESTRUCTURA SECUNDARIA MAS ESTABLE DE UNA PROTEINA

Answer 36

helicoidal

Question 37

debido a que se foma la estructura beta plegada

Answer 37

interrupciones en la proteína, por: -grupos r muy grnades -prolina (la que hacia un ciclo) -grupos r que se repelen

Question 38

a partir de que estructura se forma la estructura terciaria

Answer 38

estructura secundaria

Question 39

tipo de plegamiento de la estructura terciaria. Dimensión

Answer 39

3d

Question 40

cómo se estabilizan los plegamientos en la estructura terciaria

Answer 40

por uniones entre aminoácidos NO cercanos de la estructura PRIMARIA

Question 41

UNIONES QUE SE ESTABLECEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Answer 41

-puentes de hidrógeno -enlaces covalentes disulfuro -ATRACCIONES HIDROFÓBICAS (entre grupos R)

Question 42

tipo de estructura que forman dominios funcionales

Answer 42

terciaria

Question 43

a partir de que se foman los dominios funcionales

Answer 43

interacciones de aminoácidos a partir del plegamiento por la ESTRUCTURA TERCIARIA

Question 44

Cómo SE FORMAN LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIAS

Answer 44

unión de varias estructuras terciarias

Question 45

siempre estan los dominios funcionales

Answer 45

Nop, porque se forman por el plegamiento de la proteínas, por tanto depende de las interacciones de los aminoácidos.

Question 46

las proteínas son monofuncionales?

Answer 46

No, tienen distintos dominios que pueden hacer distintas funciones

Question 47

la estructura de una proteína es estática?

Answer 47

no, es dinámica, plástica y CAMBIA EN EL TIEMPO

Question 48

QUÉ PASA CUANDO LAS PROTEÍNAS INTERACCIONAN CON ELEMENTOS O MOLÉCULAS

Answer 48

aparecen características que por si sola no tienen

Question 49

por que es importante la interaccion entre las subunidades de una estructura cuaternaria

Answer 49

aparecen funciones que antes no tenía por esa interaccion o al interaccion la proteina es funcional

Question 50

modificaciones postraduccionales

Answer 50

1.proteolisis selectiva 2.glicosilacion 3.fosforilacion

Question 51

proteolisis

Answer 51

se cortan segmentos no funcionales de la proteína

Question 52

que pasa con los aminoacidos cortados

Answer 52

se reciclan

Question 53

glicosilación

Answer 53

se añade hidrato de carbono ¿y para qué? -altera su estructura para que sea funcional

Question 54

fosforilación

Answer 54

añade grupo fosfato

Question 55

qué pasa cuando una proteína cumple su ciclo

Answer 55

actúa la ubiquitina, es destinada al proteosoma, se degrada y RECICLAN LAS PROTEÍNAS

Question 56

DE QUÉ DEPENDE LA ESTRUCTURA FUNCIONAL DE UNA PROTEÍNA

Answer 56

del lugar de destinación. Al interaccionar con un medio expone las partes afines y esconde las que no lo son, GENERANDO CAMBIOS CONFORMACIONALES

Question 57

que es la denaturación

Answer 57

cambio conformacional extremo

Question 58

interacción proteína-proteína

Answer 58

-importante en el transporte de compuestos. -Dineina y kinesina caminan sobre los MICROTUBULOS. Sus cambios conformacionales son: 1.fosforilación 2.hidrolisis ATP 3.liberacion de grupos ADP y P

Question 59

interacción proteína lípido

Answer 59

la proteína expone su lado hidrofóbico, contiene al lípido y produce cambios conformacionales en la proteína, permite abrir y cerrar canales. por tanto participa en el TRANSPORTE

Question 60

RNA-PROTEINAS

Answer 60

el RNA nunca se encuentra solo porque se degrada, entonces forma riboproteinas

Question 61

por que es importante la interaccion rna-proteínas

Answer 61

los ribosomas son eso, y permiten unir aminoácidos

Question 62

proteína-dna

Answer 62

las histonas curvan el DNA para forman nucleosomas los factores de transcripción

Question 63

Qué hacen las chaperonas

Answer 63

1-ayudar al plegamiento de otras proteínas 2-favorece la producción de enlaces disulfuro 3-ayuda a la proteína mal plegada a volver a su conformación funcional cuando esta desdoblada