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Biocel c1 > PROTEINAS > Flashcards

PROTEINAS Flashcards

1
Q

cuantos electrones desapareados tiene el carbono

A

4

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2
Q

por que en la capa mas superficial tiene orbitales hibridos

A

por la fusion de orbitales tipo S Y P

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3
Q

GEOMETRIA DEL CARBONO

A

tetahedrica

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4
Q

angulo de la geometria tetrahedrica

A

109,5 grados

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5
Q

tipo de geometria del agua

A

angular

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6
Q

en el dipolo del agua que elemento tiene carga parcial negativa y positiva

A

oxigeno negativa
hidrogeno positiva

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7
Q

como se forman los puentes de hidrogeno. A que se debe esta caracteristica

A

se debe a la geometria angular y dipolo, esto forma REDES que se fortalecen con por las interacciones del polo positivo y negativo

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8
Q

que tipo de interaccion son los puentes de hidrogeno

A

interacciones electromagneticas

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9
Q

por que es importante el agua para el contexto de las proteinas

A

porque las proteinas se insertan en esta red, y el agua CONDICIONA caracteristicas estructurales y funcionales de las proteinas

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10
Q

describa la estructura de un aminoacido

A

cargas parcialmente positivas
cargas parcialmente negativas
region hidrofobica

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11
Q

como es la disposicion espacial de un aminoacido

A

COMO UN TETRAHEDRO

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12
Q

por que cosas se constituye un aminoacido

A

-carbono central
-grupo amino
-grupo carboxilo
-hidrogeno
-grupo sustituyente

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13
Q

tipo de orbitales enlazados del carbono central

A

sp3

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14
Q

que les ocurre a los aminoacidos en solucion acuosa

A

se ionizan

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15
Q

grupo acido de los aminoacidos

A

acido carboxilico

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16
Q

grupo basico de los amonoacidos

A

amino

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17
Q

¿esta cargado el aminoacido?

A

NO, se compensa la carga negatico de COO- y NH2+

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18
Q

en los amonoacidos que grupo cede y capta electrones

A

acido cede electrones
basico capta

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19
Q

unico aminoacido sin isomero

A

glicina

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20
Q

como se determina el tipo de aminoacido

A

por la disposicion espacial de los sustituyente

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21
Q

tipo de isomero de aminoacidos que eligio la evolucion

A

tipo L

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22
Q

clasificacion de aminoacidos

A

-polares-> grupo R mayor soludibilidad
-no polares-> grupo R hidrofobico
-basicos-> grupo amino extra
-acidos-> grupo carboxilo extra

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23
Q

caracteristica de los aminoacidos especiales

A

-glicina
simetrico
-prolina
carbono del grupo R unido al N del grupo amino. ESTRUCTURA CICLICA
-cisteina
grupo sh reactivo y forma enlaces DISULFURO
-serina, treonina y tirosina
Tienen un grupo OH libre, son fosforilables

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24
Q

como se definen las caracteristicas quimicas de una PROTEINA

A

Por la cantidad de aminoacidos de cada tipo, MAYORIA APOLARES->PROTEINA APOLAR

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25
Q

Que tipo de aminoacidos tendra una proteina transmembrana

A

apolares

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26
Q

que tipo de aminoacidos tendra una proteina citoplasmatica

A

polares

27
Q

tipo de enlace que es el enlace peptidico

A

amiDa

28
Q

entre que elemtos es el enlace peptidicos

A

el carbono del GRUPO CARBOXILO Y el nitrogeno del GRUPO AMINO, de distintos aminoacidos.

29
Q

importancia del ORDEN DE LA SECUENCIA AMINOACIDICA

A

la estructura de una proteina tambien esta dada por las interacciones de los grupos R

30
Q

que importa en la estructura primaria de las proteinas

A

NÚMERO DE AMINOACIDOS
TIPO
ORDEN

31
Q

que es polimorfismo

A

una proteina como la insulina puede tener distintos aminoacidos entre las personas y eso no afecta mayormente

32
Q

el cambio en un aminoacido altera siempre la funcion de la proteina

A

no siempre

33
Q

enlaces en la plano flexible

A

EL enlace doble del C-O pasa al enlace C-N

34
Q

entre que elementos el enlace es a veces simple y otras veces doble

A

C-N

35
Q

que enlace rota, simple o doble

A

el simple, el doble esta TRABADO

36
Q

ESTRUCTURA SECUNDARIA MAS ESTABLE DE UNA PROTEINA

A

helicoidal

37
Q

debido a que se foma la estructura beta plegada

A

interrupciones en la proteina, por:
-grupos r muy grnades
-prolina (la que hacia un ciclo)
-grupos r que se repelem

38
Q

a partir de que estructura se forma la estructura terciaria

A

estructura secundaria

39
Q

tipo de plegamiento de la estructura terciaria. Dimension

A

3d

40
Q

como se estabilizan los plegamientos en la estructura terciaria

A

por uniones entre amonoacidos NO cercanos de la estructura PRIMARIA

41
Q

UNIONES QUE SE ESTABLECEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

A

-puentes de hidrogeno
-enlaces covalentes disulfuro
-ATRACCIONES HIDROFOBICAS (entre grupos R)

42
Q

tipo de estructura que forman dominios funcionales

A

terciaria

43
Q

a partir de que se foman los dominios funcionales

A

interacciones de aminoacidos a partir del plegamiento por la ESTRUCTURA TERCIARIA

44
Q

COMO SE FORMAN LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIAS

A

union de varias estructuras terciarias

45
Q

siempre estan los dominios funcionales

A

Nop, porque se forman por el plegamiento de la proteinas, por tanto depende de las interacciones de los aminoacidos.

46
Q

las proteinas son monofuncionales?

A

No, tienen distintos dominios que pueden hacer distintas funciones

47
Q

la estructura de una proteina es estatica?

A

no, es dinamica, plastica y CAMBIA EN EL TIEMPO

48
Q

QUE PASA CUANDO LAS PROTEINAS INTERACCIONAN CON ELEMENTOS O MOLECULAS

A

aparecen caracteristicas que por si sola no tienen

49
Q

por que es importante la interaccion entre las subunidades de una estructura cuaternaria

A

aparecen funciones que antes no tenía por esa interaccion o al interaccion la proteina es funcional

50
Q

modificaciones postraduccionales

A

1.proteolisis selectiva
2.glicosilacion
3.fosforilacion

51
Q

proteolisis

A

se cortan segmentos no funcionales de la proteina

52
Q

que pasa con los aminoacidos cortados

A

se reciclan

53
Q

glicosilacion

A

se añade hidrato de carbono
¿y para que?
-altera su estructura para que sea funcional

54
Q

fosforilacion

A

añade grupo fosfato

55
Q

que pasa cuando una proteina cumple su ciclo

A

actua la ubiquitina, es destinada al proteosoma, se degrada y RECICLAN LAS PROTEINAS

56
Q

DE QUE DEPENDE LA ESTRUCTURA FUNCIONAL DE UNA PROTEINA

A

del lugar de destinacion. Al interaccionar con un medio expone las partes afines y esconde las que no lo son, GENERANDO CAMBIOS CONFORMACIONALES

57
Q

que es la denaturación

A

cambio conformacional extremo

58
Q

interaccion proteina-proteina

A

-importante en el transporte de compuestos.
-Dineina y kinesina caminan sobre los MICROTUBULOS. Sus cambios conformacionales son:
1.fosforilacion
2.hidrolisis ATP
3.liberacion de grupos ADP y P

59
Q

interaccion proteina lipido

A

la proteina expone su lado hidrofobico, contiene al lipido y produce cambios conformacionales en la proteina, permite abrir y cerrar canales. por tanto participa en el TRANSPORTE

60
Q

RNA-PROTEINAS

A

el RNA nunca se encuentra solo porque se degrada, entonces forma riboproteinas

61
Q

por que es importante la interaccion rna-proteinas

A

los ribosomas son eso, y permiten unir aminoacidos

62
Q

proteina-dna

A

las histonas curvan el DNA para forman nucleosomas
los factores de transcripcion

63
Q

que hacen las chaperonas

A

1-ayudar al plegamiento de otras proteinas
2-favorece la produccion de enlaces disulfuri
3-ayuda a la proteina mal plegada a volver a su conformacion funcional cuando esta desdoblada

Biocel c1 (6 decks)

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