PROTEINAS Flashcards
cuántos electrones desapareados tiene el carbono
4
por qué en la capa mas superficial tiene orbitales hibridos
por la fusión de orbitales tipo S Y P
GEOMETRÍA DEL CARBONO
tetahedrica
angulo de la geometría tetrahedrica
109,5 grados
tipo de geometría del agua
angular
en el dipolo del agua que elemento tiene carga parcial negativa y positiva
oxígeno negativa
hidrógeno positiva
cómo se forman los puentes de hidrógeno. A qué se debe esta característica
se debe a la geometría angular y dipolo, esto forma REDES que se fortalecen con por las interacciones del polo positivo y negativo
que tipo de interacción son los puentes de hidrógeno
interacciones electromagnéticas
por qué es importante el agua para el contexto de las proteínas
porque las proteínas se insertan en esta red, y el agua CONDICIONA características estructurales y funcionales de las proteínas
describa la estructura de un aminoácido
cargas parcialmente positivas
cargas parcialmente negativas
región hidrofóbica
cómo es la disposición espacial de un aminoácido
COMO UN TETRAHEDRO
por qué cosas se constituye un aminoácido
-carbono central
-grupo amino
-grupo carboxilo
-hidrógeno
-grupo sustituyente
tipo de orbitales enlazados del carbono central
sp3
qué les ocurre a los aminoácidos en solución acuosa
se ionizan
grupo ácido de los aminoácidos
ácido carboxilico
grupo básico de los aminoácidos
amino
¿está cargado el aminoácido?
NO, se compensa la carga negativa de COO- y NH2+
en los aminoácidos que grupo cede y capta electrones
acido cede electrones
basico capta
único aminoácido sin isómero
glicina
cómo se determina el tipo de aminoácido
por la disposición espacial de los sustituyente
tipo de isómero de aminoácidos que eligió la evolución
tipo L
clasificación de aminoácidos
-polares-> grupo R mayor solubilidad
-no polares-> grupo R hidrofóbico
-básicos-> grupo amino extra
-ácidos-> grupo carboxilo extra
característica de los aminoácidos especiales
-glicina
simétrico
-prolina
carbono del grupo R unido al N del grupo amino. ESTRUCTURA CÍCLICA
-cisteina
grupo sh reactivo y forma enlaces DISULFURO
-serina, treonina y tirosina
Tienen un grupo OH libre, son fosforilables
cómo se definen las características químicas de una PROTEÍNA
Por la cantidad de aminoácidos de cada tipo, MAYORIA APOLARES->PROTEINA APOLAR
Qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína transmembrana
apolares
qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína citoplasmática
polares
tipo de enlace que es el enlace peptidico
amiDa
entre que elementos es el enlace peptidicos
el carbono del GRUPO CARBOXILO Y el nitrógeno del GRUPO AMINO, de distintos aminoácidos.
importancia del ORDEN DE LA SECUENCIA AMINOACIDICA
la estructura de una proteína también está dada por las interacciones de los grupos R
que importa en la estructura primaria de las proteinas
NÚMERO DE AMINOÁCIDOS
TIPO
ORDEN
que es polimorfismo
una proteína como la insulina puede tener distintos aminoácidos entre las personas y eso no afecta mayormente
el cambio en un aminoácido altera siempre la función de la proteína
no siempre
enlaces en la plano flexible
EL enlace doble del C-O pasa al enlace C-N
entre que elementos el enlace es a veces simple y otras veces doble
C-N
que enlace rota, simple o doble
el simple, el doble esta TRABADO
ESTRUCTURA SECUNDARIA MAS ESTABLE DE UNA PROTEINA
helicoidal
debido a que se foma la estructura beta plegada
interrupciones en la proteína, por:
-grupos r muy grnades
-prolina (la que hacia un ciclo)
-grupos r que se repelen
a partir de que estructura se forma la estructura terciaria
estructura secundaria
tipo de plegamiento de la estructura terciaria. Dimensión
3d
cómo se estabilizan los plegamientos en la estructura terciaria
por uniones entre aminoácidos NO cercanos de la estructura PRIMARIA
UNIONES QUE SE ESTABLECEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA
-puentes de hidrógeno
-enlaces covalentes disulfuro
-ATRACCIONES HIDROFÓBICAS (entre grupos R)
tipo de estructura que forman dominios funcionales
terciaria
a partir de que se foman los dominios funcionales
interacciones de aminoácidos a partir del plegamiento por la ESTRUCTURA TERCIARIA
Cómo SE FORMAN LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIAS
unión de varias estructuras terciarias
siempre estan los dominios funcionales
Nop, porque se forman por el plegamiento de la proteínas, por tanto depende de las interacciones de los aminoácidos.
las proteínas son monofuncionales?
No, tienen distintos dominios que pueden hacer distintas funciones
la estructura de una proteína es estática?
no, es dinámica, plástica y CAMBIA EN EL TIEMPO
QUÉ PASA CUANDO LAS PROTEÍNAS INTERACCIONAN CON ELEMENTOS O MOLÉCULAS
aparecen características que por si sola no tienen
por que es importante la interaccion entre las subunidades de una estructura cuaternaria
aparecen funciones que antes no tenía por esa interaccion o al interaccion la proteina es funcional
modificaciones postraduccionales
1.proteolisis selectiva
2.glicosilacion
3.fosforilacion
proteolisis
se cortan segmentos no funcionales de la proteína
que pasa con los aminoacidos cortados
se reciclan
glicosilación
se añade hidrato de carbono
¿y para qué?
-altera su estructura para que sea funcional
fosforilación
añade grupo fosfato
qué pasa cuando una proteína cumple su ciclo
actúa la ubiquitina, es destinada al proteosoma, se degrada y RECICLAN LAS PROTEÍNAS
DE QUÉ DEPENDE LA ESTRUCTURA FUNCIONAL DE UNA PROTEÍNA
del lugar de destinación. Al interaccionar con un medio expone las partes afines y esconde las que no lo son, GENERANDO CAMBIOS CONFORMACIONALES
que es la denaturación
cambio conformacional extremo
interacción proteína-proteína
-importante en el transporte de compuestos.
-Dineina y kinesina caminan sobre los MICROTUBULOS. Sus cambios conformacionales son:
1.fosforilación
2.hidrolisis ATP
3.liberacion de grupos ADP y P
interacción proteína lípido
la proteína expone su lado hidrofóbico, contiene al lípido y produce cambios conformacionales en la proteína, permite abrir y cerrar canales. por tanto participa en el TRANSPORTE
RNA-PROTEINAS
el RNA nunca se encuentra solo porque se degrada, entonces forma riboproteinas
por que es importante la interaccion rna-proteínas
los ribosomas son eso, y permiten unir aminoácidos
proteína-dna
las histonas curvan el DNA para forman nucleosomas
los factores de transcripción
Qué hacen las chaperonas
1-ayudar al plegamiento de otras proteínas
2-favorece la producción de enlaces disulfuro
3-ayuda a la proteína mal plegada a volver a su conformación funcional cuando esta desdoblada
