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Biocel c1 > PROTEINAS > Flashcards

PROTEINAS Flashcards

1
Q

cuántos electrones desapareados tiene el carbono

A

4

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2
Q

por qué en la capa mas superficial tiene orbitales hibridos

A

por la fusión de orbitales tipo S Y P

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3
Q

GEOMETRÍA DEL CARBONO

A

tetahedrica

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4
Q

angulo de la geometría tetrahedrica

A

109,5 grados

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5
Q

tipo de geometría del agua

A

angular

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6
Q

en el dipolo del agua que elemento tiene carga parcial negativa y positiva

A

oxígeno negativa
hidrógeno positiva

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7
Q

cómo se forman los puentes de hidrógeno. A qué se debe esta característica

A

se debe a la geometría angular y dipolo, esto forma REDES que se fortalecen con por las interacciones del polo positivo y negativo

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8
Q

que tipo de interacción son los puentes de hidrógeno

A

interacciones electromagnéticas

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9
Q

por qué es importante el agua para el contexto de las proteínas

A

porque las proteínas se insertan en esta red, y el agua CONDICIONA características estructurales y funcionales de las proteínas

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10
Q

describa la estructura de un aminoácido

A

cargas parcialmente positivas
cargas parcialmente negativas
región hidrofóbica

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11
Q

cómo es la disposición espacial de un aminoácido

A

COMO UN TETRAHEDRO

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12
Q

por qué cosas se constituye un aminoácido

A

-carbono central
-grupo amino
-grupo carboxilo
-hidrógeno
-grupo sustituyente

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13
Q

tipo de orbitales enlazados del carbono central

A

sp3

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14
Q

qué les ocurre a los aminoácidos en solución acuosa

A

se ionizan

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15
Q

grupo ácido de los aminoácidos

A

ácido carboxilico

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16
Q

grupo básico de los aminoácidos

A

amino

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17
Q

¿está cargado el aminoácido?

A

NO, se compensa la carga negativa de COO- y NH2+

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18
Q

en los aminoácidos que grupo cede y capta electrones

A

acido cede electrones
basico capta

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19
Q

único aminoácido sin isómero

A

glicina

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20
Q

cómo se determina el tipo de aminoácido

A

por la disposición espacial de los sustituyente

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21
Q

tipo de isómero de aminoácidos que eligió la evolución

A

tipo L

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22
Q

clasificación de aminoácidos

A

-polares-> grupo R mayor solubilidad
-no polares-> grupo R hidrofóbico
-básicos-> grupo amino extra
-ácidos-> grupo carboxilo extra

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23
Q

característica de los aminoácidos especiales

A

-glicina
simétrico
-prolina
carbono del grupo R unido al N del grupo amino. ESTRUCTURA CÍCLICA
-cisteina
grupo sh reactivo y forma enlaces DISULFURO
-serina, treonina y tirosina
Tienen un grupo OH libre, son fosforilables

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24
Q

cómo se definen las características químicas de una PROTEÍNA

A

Por la cantidad de aminoácidos de cada tipo, MAYORIA APOLARES->PROTEINA APOLAR

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25
Q

Qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína transmembrana

A

apolares

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26
Q

qué tipo de aminoácidos tendrá una proteína citoplasmática

A

polares

27
Q

tipo de enlace que es el enlace peptidico

A

amiDa

28
Q

entre que elementos es el enlace peptidicos

A

el carbono del GRUPO CARBOXILO Y el nitrógeno del GRUPO AMINO, de distintos aminoácidos.

29
Q

importancia del ORDEN DE LA SECUENCIA AMINOACIDICA

A

la estructura de una proteína también está dada por las interacciones de los grupos R

30
Q

que importa en la estructura primaria de las proteinas

A

NÚMERO DE AMINOÁCIDOS
TIPO
ORDEN

31
Q

que es polimorfismo

A

una proteína como la insulina puede tener distintos aminoácidos entre las personas y eso no afecta mayormente

32
Q

el cambio en un aminoácido altera siempre la función de la proteína

A

no siempre

33
Q

enlaces en la plano flexible

A

EL enlace doble del C-O pasa al enlace C-N

34
Q

entre que elementos el enlace es a veces simple y otras veces doble

A

C-N

35
Q

que enlace rota, simple o doble

A

el simple, el doble esta TRABADO

36
Q

ESTRUCTURA SECUNDARIA MAS ESTABLE DE UNA PROTEINA

A

helicoidal

37
Q

debido a que se foma la estructura beta plegada

A

interrupciones en la proteína, por:
-grupos r muy grnades
-prolina (la que hacia un ciclo)
-grupos r que se repelen

38
Q

a partir de que estructura se forma la estructura terciaria

A

estructura secundaria

39
Q

tipo de plegamiento de la estructura terciaria. Dimensión

A

3d

40
Q

cómo se estabilizan los plegamientos en la estructura terciaria

A

por uniones entre aminoácidos NO cercanos de la estructura PRIMARIA

41
Q

UNIONES QUE SE ESTABLECEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

A

-puentes de hidrógeno
-enlaces covalentes disulfuro
-ATRACCIONES HIDROFÓBICAS (entre grupos R)

42
Q

tipo de estructura que forman dominios funcionales

A

terciaria

43
Q

a partir de que se foman los dominios funcionales

A

interacciones de aminoácidos a partir del plegamiento por la ESTRUCTURA TERCIARIA

44
Q

Cómo SE FORMAN LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIAS

A

unión de varias estructuras terciarias

45
Q

siempre estan los dominios funcionales

A

Nop, porque se forman por el plegamiento de la proteínas, por tanto depende de las interacciones de los aminoácidos.

46
Q

las proteínas son monofuncionales?

A

No, tienen distintos dominios que pueden hacer distintas funciones

47
Q

la estructura de una proteína es estática?

A

no, es dinámica, plástica y CAMBIA EN EL TIEMPO

48
Q

QUÉ PASA CUANDO LAS PROTEÍNAS INTERACCIONAN CON ELEMENTOS O MOLÉCULAS

A

aparecen características que por si sola no tienen

49
Q

por que es importante la interaccion entre las subunidades de una estructura cuaternaria

A

aparecen funciones que antes no tenía por esa interaccion o al interaccion la proteina es funcional

50
Q

modificaciones postraduccionales

A

1.proteolisis selectiva
2.glicosilacion
3.fosforilacion

51
Q

proteolisis

A

se cortan segmentos no funcionales de la proteína

52
Q

que pasa con los aminoacidos cortados

A

se reciclan

53
Q

glicosilación

A

se añade hidrato de carbono
¿y para qué?
-altera su estructura para que sea funcional

54
Q

fosforilación

A

añade grupo fosfato

55
Q

qué pasa cuando una proteína cumple su ciclo

A

actúa la ubiquitina, es destinada al proteosoma, se degrada y RECICLAN LAS PROTEÍNAS

56
Q

DE QUÉ DEPENDE LA ESTRUCTURA FUNCIONAL DE UNA PROTEÍNA

A

del lugar de destinación. Al interaccionar con un medio expone las partes afines y esconde las que no lo son, GENERANDO CAMBIOS CONFORMACIONALES

57
Q

que es la denaturación

A

cambio conformacional extremo

58
Q

interacción proteína-proteína

A

-importante en el transporte de compuestos.
-Dineina y kinesina caminan sobre los MICROTUBULOS. Sus cambios conformacionales son:
1.fosforilación
2.hidrolisis ATP
3.liberacion de grupos ADP y P

59
Q

interacción proteína lípido

A

la proteína expone su lado hidrofóbico, contiene al lípido y produce cambios conformacionales en la proteína, permite abrir y cerrar canales. por tanto participa en el TRANSPORTE

60
Q

RNA-PROTEINAS

A

el RNA nunca se encuentra solo porque se degrada, entonces forma riboproteinas

61
Q

por que es importante la interaccion rna-proteínas

A

los ribosomas son eso, y permiten unir aminoácidos

62
Q

proteína-dna

A

las histonas curvan el DNA para forman nucleosomas
los factores de transcripción

63
Q

Qué hacen las chaperonas

A

1-ayudar al plegamiento de otras proteínas
2-favorece la producción de enlaces disulfuro
3-ayuda a la proteína mal plegada a volver a su conformación funcional cuando esta desdoblada

Biocel c1 (6 decks)

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