Proteinas

Question 1

Propiedades de los aminoacidos

Answer 1

Todos presentan un carbono quiral (alfa)
- NH3 amino
- COOH acido carboxílico
- H
- R (radical)

Question 2

Plegamiento

Answer 2

Es un proceso físico en el cual una cadena polipeptídica se empaca estructuralmente generando un proteína biológicamente activa.
Dependen de la afinidad al solvente y de las propiedades de las cadenas laterales.
Núcleo hidrofobico.

Question 3

Puentes disulfuro

Answer 3

Covalente
Entre cadenas laterales de cisteínas:
Reacción catalizada por enzimas específicas.
Restringe la flexibilidad de la proteína.

Question 4

Interacciones Iónicas o puentes salinos

Answer 4

No covalente
Atracción entre 2 cadenas laterales de carga opuesta.

Question 5

Puentes de Hidrógeno

Answer 5

No covalente
Entre átomos de las cadenas laterales, cadena principal y solvente.
Enlace entre un Hidrógeno unido a un átomo electronegativo y un par de electrones no compartido de otro átomo electronegativo

Question 6

Interacciones hidrofóbicas

Answer 6

No covalente
Agrupaciones de cadenas laterales apolares sin orientación específica.
No ocurre por afinidad entre ellas, sino debido a que el agua está enlazada más fuertemente a través de una red de puentes de Hidrógeno.

Question 7

Fuerzas de van der Waals

Answer 7

Fuerzas dipolo-amino y dipolo, donde los dipolos pueden ser permanentes o inducidos.
Muy debiles

Question 8

propiedades de los amino ácidos daran

Answer 8

van a dar cuenta, al final, de distintos tipos de interacciones moleculares que definirán los niveles estructurales en las proteínas

Question 9

Funciones proteínas

Answer 9

.Catalizadores
* Apoyo mecánico
* Protección inmunológica
* Generar movimiento
* Controlar crecimiento y diferenciación
* Regulación de expresión génica

Question 10

Jerarquía en la organización

Answer 10

Primaria Residuos Aminoacídicos
Secundaria:α-hélice, hoja B
Terciaria: Cadena polipeptídica
Cuaternaria: Ensamblaje de subunidades

Question 11

Estructura Primaria

Answer 11

La definimos como la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
Cada residuo está enlazado al siguiente por un enlace peptídico.

Question 12

Formación enlace peptidico

Answer 12

Las reacciones de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido resulta en la formación de un enlace C-N o enlace amida.

Remoción de una molécula de agua
Formación enlace Carbono - nitrógeno

Question 13

Motivos estructurales:

Answer 13

Es una pequeña región de la estructura tridimensional o secuencia de aminoácidos de una proteína compartida con diferentes proteínas.
Determina la función por lo que puedo comparar proteínas.

Question 14

Dominio

Answer 14

Propio de la proteína
formar una unidad compacta y estable, en ausencia del resto de la cadena peptídica.
Determina el plegamiento específico

Question 15

Estructura Secundaria

Answer 15

α-hélice y hoja β
enrollamiento de ciertas partes de la cadena polipeptídica gracias a la formación de puentes de hidrogeno

Question 16

Estructura giro
estructura supersecundaria

Answer 16

Giro β cambio brusco de la dirección de la cadena polipeptídica que permite aproximarse partes de la cadena polipeptídica
* AA comunes encontrados en los giros β:
–glicina: su pequeño tamaño.
–prolina: su geometría

Involucran 4 aminoácidos que se definen como de tipo I y tipo II.
La estructura se estabilizan por enlace puentes hidrógeno.

Question 17

Estructura α-hélice

Answer 17

Estructura que gira hacia la derecha.
Posee 3,6 residuos por vuelta y una distancia de 5,4Å.
Enlace puente hidrógeno (que estabilizan la molécula) son intra-catenario
R queda afuera de la molécula estabilizándola
Polares cargados

ejemplo: alfa queratina, colageno

Question 18

Estructura beta

Answer 18

Se forma por extensión de la cadena polipeptídica.
Encontramos dos formas de hoja β: paralela y antiparalela.
Las hojas se extienden en el plano
Una hoja β son unidades repetidas de dos residuos
Una proteína puede contener desde 2 hasta 22 hojas β (promedio 6 hojas β).
Cada hoja β puede contener hasta 15 residuos (promedio 6 residuos).
Apolares no cargados

ejemplo: fibroina de la seda

Question 19

Estructura terciaria

Answer 19

Motivo o plegamiento
La disposición de todos los átomos de una cadena polipeptídica:
Cadenas laterales
Grupos prostéticos
Regiones helicoidales y en hoja plegada

Globulares (solubles en agua) dominio son dos o mas de estas estables
Fibrosas (insolubles en agua)

Question 20

Estructura cuaternaria

Answer 20

La estructura cuaternaria es el resultado de la unión no covalente entre dos o mas cadenas polipeptídicas.
*Proteínas oligoméricas son proteínas con multisubunidades que pueden ser iguales o diferentes.
* Las subunidades se llaman protómero o monómeros.

Question 21

Desnaturalización

Answer 21

-pérdida de la estructura, 2° a la 4°, pero NO la 1°
-destruye la función fisiológica de la proteína.
-La función puede ser restaurada si las condiciones correctas para la proteína se restauran.
REVERSIBLE

Question 22

Coenzimas

Answer 22

Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
* Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente algún
grupo químico: H+ , OH, CH3

Question 23

Cofactores

Answer 23

Algunas enzimas necesitan de cofactores inorgánicos, de coenzimas,
o de un grupo prostético para su actividad.
* Las coenzimas son moléculas orgánicas que no están unidas fuertemente a la enzima y por lo tanto se requiere de su adición en el medio de ensayo
de la actividad enzimática.

• Grupos prostéticos moléculas orgánicas u organometálicas que están
  fuertemente unidas a la enzima o proteína.