Proteínas

Question 1

¿Qué son las proteínas?

Answer 1

Son polímeros formados por la unión de los aa por el enlace peptídico. Hay distintas combinaciones de aa (existen 20) y estas determinan la estructura y la función de la proteína.

Estas se unen a casi todas la moléculas como azúcares menos los ácidos nucleicos.

Question 2

¿ Qué son los aminoácidos?

Answer 2

Son monómeros bifucncional con un grupo amino (NH3+) y un grupo carboxilo (COOH). Los aa protéicos son alfa-aminoácido.

Question 3

¿Cuál es la disposición espacial de los aa?

Answer 3

Los aminoácidos se encuentran en una posición tetraédrica. Los aminoácidos proteicos son asimétricos menos el Gly. La disposición es L o D se establece por analogía del gliceraldehído.

Los aap suelen usar la L donde el grupo amino se encuentra a la izquierda. Si hay D las bacterias las cogen para su membrsna ya que son difíciles de detectar. En cambio los glúcidos usan la D, si toma la L no se puede utilizar.

Question 4

¿Qué es el estado de ionización?

Answer 4

Es la carga que posee un aminoácido cuando se encuentra en un pH en específico. EJ. A pH 7 hay carga neutra, a básico hay carga negativa y en ácido a positiva.

Question 5

¿Por qué una proteína se empieza a codificar siempre por AUG?

Answer 5

Por que en todos los organismos se ha establecido como marco de lectura para que al leerse nunca se pierda y se estropee esta lectura.

Question 6

¿ Cuál es la clasificación de los aminoácidos?

Answer 6

Ver en ipad

Question 7

¿Qué pasa cuando una proteína apolar se encuentra en medio de una proteína?

Answer 7

Esta se pliega espontáneamente

Question 8

¿Cuáles son los aa esenciales y no esenciales?

Answer 8

Esenciales: Arg, His. Leu * La Arg se hidroliza pero la mayoría se utiliza para crear la Urea
No esencailes: Ala, Asp, Asn: Esto deriva del glúcido.

Question 9

¿Cuáles son las funciones NO protéicas de los péptidos y derivados?

Answer 9

La Gly y Glu son neurotransimisores
Las aminas derivadas con función biológica: dopamina histamina..
Hormonas vegetales: Auxinas

Question 10

Dime todo lo que sabes sobre el enlace peptídico

Answer 10

Es el enlace que une a los aap y se unen covalentemente. Este enlace es de tipo amina. Tiene un o que se une al c con un doble enlace, luego un N que se une con un simple, y un H a este.
Este es un híbrido de resonancia ( se va pasando el doble enlace de un lado al otro ya que se comparte un electrón), y tiene carácter parcial de doble enlace no permitiendo un giro libre entre C-N

Question 11

Como no se tiene giro libre, como se consigue variar la estructura de las proteínas

Answer 11

Esto se consigue usando una variación de estructuras como el alfa-hélica, láminas beta y giros beta.

Question 12

¿Qué el diferencia entre trans y cis?

Answer 12

Como no hay libertad de giro solo hay dos distintas combinaciones la trans y la cis. Los aap adoptan la trans ya que es mucho más estable, esta tiene los grupos R en forma zigzag fuera del plano pero en la configuración cis están cerca causando repulsiones y una menos estabilidad. Una excepción seria la prolina que usa trans y cis.
En cambio en las grasas se usa la cis, si hay trans el hígado lo recauda y se puede legar a tener un hígado graso (NAFLD)

Question 13

¿Cómo es la hemoglobina y la mioglobina en cuanto sus hélices, láminas..?

Answer 13

La hemoglobina tiene 7 alfa-hélices
La mioglobina tiene 2 alfa y dos beta y se encuentra en el músculo

Question 14

¿Cuál es la diferencia entre conformación y configuración?

Answer 14

La conformación: es la disposición espacial de los grupos funcionales de las moléculas orgánicas y hay muchas posiciones sin tener que romper ningún enlace por su libertad de giro.
La configuración: Esla disposición espacial de las moléculas orgánicas, tiene dobles enlaces por lo que no hay libertad de giro ni centros quirales

Question 15

¿Cuáles son los isómeros de configuración?

Answer 15

Son los geométricos: Dobles enlaces rígidos: Cis y Trans
Y los ópticos: centro quiral: son los L y D
Estos no se pueden Inter convertir sin tener que romper enlaces covalentes

Question 16

¿Desde donde empieza donde acaba la cadena polipeptídica?

Answer 16

desde el N terminal amino hasta el C terminal carbozilo

Question 17

¿ Qué son los péptidos y que pueden ser ?

Answer 17

Los cadenas cortas de aminoácidos
2- dipéptido 3-tripéptido 12-20 oligopéptido 20-50 polipéptido
Son hormonas, neuropétidos, toxinas..

Question 18

¿Cuáles son algunas funciones de los péptidos?

Answer 18

ingesta de alimentos: Insulina ( regula azúcar en sangre), glucagón (bajada), Leptina (si la quitas no paras de comer), neuropéptido (nuca hambre)
Oxitocina: Lecho de mama
Vasopresina: Regula la concentración de agua en sangre
estas dos tienen la misma secuencia menos por dos aa

Question 19

FOTO: Estructura de proteínas

Answer 19

Ipad.

Question 20

¿Qué es la estructura primaria de la proteínas?

Answer 20

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos peptídicos codificados por la secuencia de nucleótidos de ADN. Esta estructura determina las siguientes y establece relaciones evolutivas
Esta secuencia es única para cada proteína y cambios de la secuencia puede afectar a la estructura y la función.

Determinado los demás niveles y corresponde directamente a la secuencia encontrada en el ADN. y solo tiene enlaces peptídicos y no considera la disposición espacial d la proteína.

Question 21

¿Cómo se rompe la estructura primaria?

Answer 21

Por hidrólisis ácida o enzimática

Question 22

¿Qué son la proteínas homologadas?

Answer 22

Son aquellas que tienen un origen evolutivo común y realizan la misma función en especies distintas. Cuanto más próximas a la evolución estén dos especies mayor identidad de secuencia entre suss proteínas homólogas.

Question 23

¿Qué fuerzas tienen las estructuras de la proteínas?

Answer 23

primaria: covalente
secuandria-cuaternaria: puntehidrógeno, VW, Hidrofóbicas.

Question 24

¿Cómo es la estructura secundaria?

Answer 24

Es el modo en que una cadena polipeptídica se dispone en el espacio a lo largo de un eje y se pliegan en disoluciones acuosos.
Hay pocas diferentes y se encuentran en todas las proteínas. Esta considera enlaces débiles y disposición espacial en regiones cortas.

Question 25

¿Qué conformaciones tiene un péptido?

Answer 25

Tiene muchas conformaciones dependiendo de los ángulos psi y phi. Adoptará las conformaciones más favorables según el punto de vista energético: menos impedimento estérico y menos repulsion electroestática

Question 26

¿Por qué Gly y la pro son importantes para la conformación de las proteínas?

Answer 26

gly: flexibilidad y libertad de giro
Pro: en giro y permite movilidad.

Question 27

Dime todo sobre la hélice alfa

Answer 27

Es una cadena polipeptídica que se enrolla sobre si misma (sentido de las agujas del reloj) y se establece pro los puentes de hidrógeno intracatenarios que se forman entre el grupo amino de un aa y el grupo carboxilo de otro. La cadenas laterales se disponen hacia el exterior.
La hélice dextrógira es la más común y es la alfa-queratina (se enrolla continuamente, intracelulares(piel uñas pelo), luego está la levógira : colágeno

Question 28

¿Qué determinan los puentes disulfuro en la estructura primaria y en la insulina?

Answer 28

Determinan rigidez y en la insulina une las cadenas polipeptídicas y so peligrosos por como se pueden unir incorrectamente.

Question 29

Dime todo sobre las láminas Beta.

Answer 29

Esta cadena polipeptídica que adopta una forma zigzag y si se unen varias de estas cadenas se crea una lámina casi extendida. Se establecen enlaces de hidrógeno entre el grupo amino y el carboxilo de las cadenas paralelas. (intercatenarios). Las cadenas paralelas son de N a c y de N a c y las antiparalelas de N a c Y de c desde N (esta es mejor).

Question 30

¿Cómo se conectan las láminas beta?

Answer 30

Si son paralelas se conectan de forma extensa y si son antiparalelas con bucles. Una antiparalela es la fibroína de seda donde los Gly se encuentran en lso giros y donde no hay espacios.

Question 31

¿Qué es la representación de Ramachandran?

Answer 31

Es la relación entre la estructura secundaria y los ángulos de giro. La mayoría de combinaciones de phi y psi son imposibles

Question 32

¿Qué es la triple hélice de colágeno?

Answer 32

Una hélice levógira, extracelular, de sostén y paralela

Question 33

Dime la clasificación de proteínas en función de su forma y solubilidad

Answer 33

fibrosas:
estructura lineal en la que predomina una estructura secundaria
insoluble en agua por lo que tiene función estructural: alfa-queratina, fibroína de seda, elastina, colágeno
Una proteina con 80% aa apolares

globulares:
Esférico y compacta con grado de plegamiento superior
Soluble en agua por lo que tiene variedad de funciones: enzimas anticuerpos
Residuos en el interior
Mioglobina
Una proteina con 30% aa apolares

Proteinas de membrana:
Residuos hidrofóbicos fuera por lo que son insolubles pero solubilizados con detergentes
60% aa apolares

Question 34

Dime todo sobre la estructura terciaria

Answer 34

Es al forma en la que la secundaria se pliega y repliega adoptando una disposición esférica. La proteínas globulares poseen una estructura terciaria con enlaces de hidrógeno, van de Waals e hidrofóbicos. y en esta estructura se encuentra las hélices alfa, y laminas beta. y giros beta que permiten cambiar de sentido.
Es el plegamiento con el que la proteína se encuentre y tiene actividad biológica y es única para cada proteína.

Question 35

¿Cuáles son los factores que determinan las estructuras de las proteínas globulares?

Answer 35

efecto hidrofóbico: Es el aumento de entropía del disolvente cuando las cadenas apolares pasan al interior de la proteína. Esto genera una parte significativa de la energía que dirige el plegamiento

puentes de hidrógeno: Estabilizan la conformación plegada de una proteína pero no generan energía suficiente para su plegamiento.

Puentes salinos (ion): estabiliza la estructura compacta de la proteína globular mediante la interacción de cadenas laterales ionizadas de aa.

F.V.W: Enlaces muy débiles entre grupos no cargados en el interior de una proteína. La suma de estos la estabiliza.

Interacciones covalentes: puentes disulfuro entre cys que se forma después del plegamiento de la proteína para mayor estabilidad.

Question 36

¿Qué es el plegamiento de las proteínas y como se da?

Answer 36

El plegamiento se lleva a cabo con la información contenida en la estructura primaria y también se debe en gran medida a las iteraciones hidrofóbicas entre aa apolares.
Las cadenas se pliegan espontáneamente porque corresponde a un mínimo de energía libre (deltaG) del polipéptido. Para que sea espontáneo G<0 y la delta de H tiene que ser inestable.

Question 37

¿Qué contribuye a la energía libre del plegado de las proteínas globulares?

Answer 37

Cambio entropía conformancia desfavorable

cambio entropía favorable del enterramiento de los residuos hidrofóbicos en el interior de la proteína

cambio de entalpia favorable de la interacciones internas entre cadenas laterales.

Question 38

¿Cómo es la afinidad entre enzima y sustrato?

Answer 38

Mayor Km menor afinidady viceversa

Question 39

¿Qué es la estructura tridimensional nativa?

Answer 39

Es la estructura que se encuentra normalmente en la naturaleza. Esta puede desorganizarse si cambian condiciones del entorno como la temperatura el ph y químicos (desnaturalización) se ocurre esto pierde la función biológica. Puede volver a su estado nativo pero muchas no se pliegan bien.

Question 40

¿Qué son los dominios estructurales?

Answer 40

En las proteínas con estructuras terciarias es frecuente la repetición de combinaciones espaciales muy estables y compactas de hélice alfa y y láminas b que se llaman dominios estructurales. Estos dominios al estar hechos de una geometría concreta desempeñan funciones importantes como hacen los centros activos de la enzimas. La g3pHH tiene 2 dominios uno de unión NAD+ y otro G3P
-cada enzima tiene un sustrato
- un dominio puede encontrarse en distintas proteínas y se pliega de forma independiente
- los dominios es donde hay más plegamientos

Question 41

¿Qué es la estructura cuaternaria?

Answer 41

Consiste en la unión de dos o más cadenas polipeptídicas independientes que se unen mediante interacciones no covalentes o covalentes (disulfuto).
la hemoglobina por puentes de hidrogeno y la inmunoglobina por covalentes

Question 42

¿Cómo se llama el conjunto de cadenas que crean la estructura cuaternaria y las cadenas independientes?

Answer 42

oligómero el conjunto y las cadenas monómeros o subunidades. Estos monómeros pueden ser idénticos o distintos en sus estructuras primerias, secun, y terciarias

Question 43

¿Cuál es la diferencia entre los complejos multiprotéicos y la estrcutura cuaternaria?

Answer 43

Los complejos multiproteicos son varias proteínas juntas igual que la cuaternaria pero la diferencia es que en los multi proteicos se regula cada una por separada y beneficia a reacciones no favorable y poder variar su delta de G. En cambio la estructura cuaternaria actúa como una sola y solo se puede regular en conjunto.

Question 44

¿Qué interviene en el plegamiento de las proteinas?

Answer 44

Interviene proteinas conocidas como chaperonas (Hsp70,60…) y también pueden intervenir otras proteinas como trans isomerasa o disulfuro isomerasa (secuestra enlaces para crear covalentes correctos y cis y trans cuando lo necesitemos)

Question 45

¿Por qué se usan las chaperoninas?

Answer 45

Por qué se quiere reducir la tasa de error de plegamiento de las proteinas, para que se usan las chaperoninas se gasta mucha energía pero baja esta tasa de error. y protege la cadena recién formada de otras interacciones con otras moléculas.

Question 46

¿Por qué es importante el plegamiento correcto de las proteinas?

Answer 46

Es importante porque sino se puede dar mutaciones catastróficas donde proteínas sanas (PrPc) son infectadas por unas priones no sanos cercanas (PrPsc)