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bioch > prot & aa > Flashcards

prot & aa Flashcards

1
Q

qu’est ce qu’une prot ?

A

polymère d’aa dont la séquence est déterminée par l’expression d’un gène

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Q

qu’est ce qu’un aa protéinogène ?

A

1 aa spécifique pour 1 codons et intervenant dans la formation des prot

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3
Q

de quoi est formé un aa?

A

acide carboxylique et amine; chaine latérale variable

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4
Q

que signifie un aa L? quelle est sont contraire et ou trouve-t-on?

A 
L--> dernière gpe NH3 a gauche 
contraire D(droite) et trouver dans la paroi des bactéries
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5
Q

quelles sont les aa aromatiques? pk?

A

phenylalanine, thyroxine, tryptophan car possédant cycle aromatique

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6
Q

quelles sont les différentes classes des aa ? et comment classifient-ont les?

A

classification en fonction de leur chaine latéral(leur radicaux)

  • ->aa aromatique (cycle aromatique)
  • -> aa aliphatique (AG linéaire )
  • -> aa polaire non chargés
  • ->aa polaire chargés +
  • ->aa polaire chargés -
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7
Q

Par quoi est formé un un pont disulfure? a quoi servent-ils ?

A

entre 2 souffres (S-S), permettent la liaison entre deux aa (rigidité de la prot et formation des structures spatiales)

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8
Q

par quoi sont causé les calculs rénaux ?

A

par la cystine

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9
Q

qu’est ce qu’un précurseurs ?

A

molécules permettant la synthèse d’aa

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10
Q

quelles sont les 3 catégories d’aa modifiés?

A
  • -> précurseur
  • ->produit de dégradation
  • -> aa modifiés sur la prot (modifier post-traductionnelle )
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11
Q

de quoi résultent les aa modifiés

A

hydroxylation, méthylation, carboxylation, phosphorylation, glycosylation

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12
Q

quelles fonctions sont ionisantes dans aa ?

A

NH2 ; COOH ( et possibilité d’une fonctions ionisante dans le radical de l’aa ex: lysine)

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13
Q

qu’est ce que la forme switterionique (neutre)?

A

lorsqu’a un pH donné les formes ionisantes coexistent

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14
Q

quelle forme prédomine a pH acide? basique ?

A

acide–> protonés ( +)

basique –> déprotoné (-)

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15
Q

combien de phase compose une courbe de titration? ou trouve-t-on les différentes forment (pKa, pHi, pKb) de l’aa sur la courbe ?

A

3 phases.
pHi trouver a l’aide de la technique des tangentes, idem pour le pka et pkb
OU pHi=(pKa+pKb)/2 ( si fonction ionisante dans le radical alors pHi=((pKa ou pKb)+pKr)/2, ops prend le pKa ou pKb le plus proche du pKr)

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16
Q

Où se réalise la traduction ?

A

dans le cytoplasme à l’aide des ribosomes

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17
Q

par quoi est formé une liaison peptique ?

A

entre COO- d’un aa et NH3+ de l’aa suivant

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18
Q

dans quel sens se réalise/se synthétise la formation d’une prot?

A

NH3–>COOH

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19
Q

qu’est ce qu’une substitution ? sa conséquence

A

échange d’un nuclééotide par un autre dans une prot

csq: prot muette ou faux sens

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20
Q

qu’est ce qu’une addition ?sa conséquence

A

addition d’un nucléotide en plus

csq: prot non fonctionnelle

21
Q

qu’est ce qu’une délétion ?sa conséquence

A

disparition d’un nucléotide

csq: prot non fonctionnelle

22
Q

qu’est ce que le polymorphisme ?

A

une gène a plusieurs forme chez au moins 1% de la pop

23
Q

de quoi se compose un olygopeptide, un polypeptide et une prot

A

oligo–> <10 résidus
poly –> <50 résidus
prot–> >50 résidus

24
Q

qu’est-ce qu’une prot monomérique?

A

prot constituée d’une seule chaine peptique

ex: myoglobine

25
Q

qu’est-ce qu’une prot multimérique?

A

prot constituée de plusieurs chaînes peptiques associées par des liaisons faibles
ex: hémoglobine

26
Q

classification des prot

A

simples ( uniquement d’aa )

complexes ( aa + autres composants chimiques )

27
Q

qu’elles sont les 3 structures des prot ?

A
  • structure primaire ( assemblent d’aa)
  • structure secondaire (1er repliement des aa, liaison hydrogène entre -CO d’un aa et -NH d’un autre aa. Formation de feuillets (hélice alpha (ex: myoglubine) ou feuillets beta(ex: chaperonne PapD-PapK))
  • structure tertiaire (2ème niveau de repliement= structure tridimensionnelle. distorsion des structure secondaire par mise en place de. liaison entre les radicaux des chaînes latérales. 4 types de liaisons interviennent -hydrophobes/ionique/ponts désulfures/hydrogène.)
  • structure quaternaire(assemblage de plusieurs sous-unités tridimensionnelles )
28
Q

quels aa peuvent modifier la structure secondaire d’une prot ( positivement ou pas)

A

positivement (=favorise la formation d’hélice alpha) –>glutamine et alanine
négativement (brise l’hélice)–> proline (car pas capable de former de liaison hydrogène)

29
Q

a quoi sert l’insuline ?

A

hormone avec bcp de pont disulfures mobilisation du glucose surtout par les cellules musculaires

30
Q

quelle particularité comportent les feuillets beta ?

A

feuillet beta composé de brins beta instables, nécessité de former des liaisons hydrogènes,ne pour la stabilité et formation feuillet
possibilité de formation de feuillet parallèle ou antiparallèle

31
Q

quelle particularité comportent les hélices alpha ?

A

leurs formations résultent de liaisons hydrogènes entre les différents résidus

32
Q

qu’est ce qu’une chaperonne?

A

prot aidant a la conformation de protéine afin qu’elles aient une formation plus stable

33
Q

a quoi sert le coude beta ?

A
  • ->changement de sens des polypeptides pour la formation de feuillets
  • -> plus accessible
34
Q

par quoi sont majoritairement composées les coudes beta ?

A

principalement de gly et pro

35
Q

quelle particularité a la proline ?

A

très encombrante et incapacité a faire des liaison hydrogène, donc très présente dans les coudes beta

36
Q

que permettent les ponts disulfures dans la prot ?

A

la stabilité

37
Q

qu’est ce qu’un domaine ?

A

partie de la protéine qui acquiert une structure et rempli une fonction
independamment du reste de la protéine capable de se replier independamment
Séquences
de gènes issues d’un ancetre commun

38
Q

a quoi sert la structure tertiaire ?

A

assemblage de structure secondaire permettant de conférer des fonctions a la prot

39
Q

que confère les ponts disulfure et les liaisons hydrogènes a la molécule?

A

pont disulfure–> rigidité

liaison hydrogène –> flexibilité

40
Q

qu’est-ce qu’un aa chiral ?

A

présence d’un carbone asymétrique

41
Q

qu’est-ce que le séquençage?

A

technique permettant de déchiffrer la structure primaire

42
Q

que permet la MS (spectrométrie de masse)?

A

permet de déterminer la masse

43
Q

que permettent les rayons X?

A

permettent de déterminer la conformation des prot. technique très longue car utilise le principe de cristallisation afin de mimer le comportement de la prot en milieu aqueux)

44
Q

que provoque un mauvais repliement de prot ?

A

prot pas fonctionnelles et peuvent être l’origine de maladies (ex: prions, ESB(maladies de la vache folle))

45
Q

donner un exemple de prot de chaque structures spatiale

A
  • secondaire myoglobin (hélice);chaperonne papD papK (feuillet)
  • tertiaire (collagène, kératine)
  • quaternaire (hemoglobine)
46
Q

A quelle absorbance les aa absorbent-ils?

A

280nm

47
Q

qu’est ce qu’un monochromateur ?

A

Le monochromateur est un dispositif utilisé en optique pour sélectionner la gamme la plus étroite possible de longueurs d’onde à partir d’un faisceau lumineux de gamme de longueurs d’onde plus large

48
Q

qu’est ce que sont les angles phi et psi ?

A

Angles de rotation autour des liaisons simples de la chaîne principale d’une protéine : phi (C(alpha)- N) et psi (C(alpha)- C). L’ensemble des angles phi et psi définissent la conformation de la chaîne principale d’une protéine.

49
Q

que permet le diagramme de Ramachandran ?

A 
Le diagramme de Ramachandra n
indiqu e les combinaisons d’angles phi et
psi possibles pour une succesion d’aa
donnée A chaque combinaison
d’acides aminés correspond donc un
diagramme de Ramachandran

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