parcial final Flashcards
señalización en la cual la célula que produce el mensajero expresa receptores en su superficie los cuales pueden responder a ese mensaje. En consecuencia, las células que liberan el mensaje se estimularán (o inhibirán) a sí mismas.
autocrina
las moléculas mensajeras viajan sólo cortas distancias por el espacio extracelular hasta células en estrecha proximidad con la célula que genera el mensaje.
Paracrina
¿por qué son está limitadas la moléculas mensajeras paracrinas?
son inherentemente inestables, sin degradas por enzimas o se unen a la matriz extracelular
en esta señalización, las moléculas mensajeras llegan a sus células blanco a través del torrente sanguíneo
endocrina
los mensajeros endocrinos también se llaman:
hormonas
las vías de transducción de señal se activan mediante:
segundo mensajero o reclutamiento de proteínas a la membrana plasmática
Sustancias pequeñas que activan o desactivan proteínas específicas
segundo mensajero
los cambios en la conformación de las proteínas de señalización se efectúan por acción de:
cinasas y fosfatasas de proteína
la información propagada por moléculas mensajeras extracelulares se traduce en cambios que ocurren dentro de una célula,
transducción de señal
receptores que contienen 7 hélices alfa transmembranosas, traducen la unión de moléculas extracelulares de señalización en la activación de proteínas de unión con GTP.
GPCR
en qué resulta la unión de un ligando extracelular específico con una RTK
dimerización del receptor
con qué asa intracelular se unen las proteínas G
con la tercera
Por qué son heterotriméricas las proteínas G
se componen de 3 subunidades alfa, beta y gamma
En qué subunidad se encuentra el sitio para la unión con el nucleótido de guanina
Galfa
Cuando una proteína G está activada
cuando la subunidad alfa está unida a GTP
cuales son las 4 formas de las proteínas G
Gs, Gq, Gi y G12/13
con qué receptores se une la Gs
receptores para adenililciclasa
Gq qué activa
PLCB
las subunidades ___ activadas funcionan por inhibición de la adenililciclasa
Gi
el dominio citoplásmico del GPCR activado se fosforila por acción de un tipo específico de cinasa llamada
GRK (cinasa del receptor unido a proteína G
grupo de proteínas que se unen con los GPCR y compiten por la unión con las proteínas G heterotriméricas.
arrestinas
proceso que bloquea a los receptores activos para que suspendan la activación adicional de las proteínas G,
desensibilización
la toxina del cólera ejerce su efecto mediante la modificación de qué subunidad, lo que da como resultado que las moléculas de adenililcicla se permanezcan activadas y agita al cAMP
Galfa
Son segundos mensajeros:
Calcio, fosfoinosítidos, trifosfato de inositol, DAG, cGMP y NO.
se convierten en 2os mensajeros por la acción de fosfolipasas, fosfolipidocinasas y fosfatasas que se regulan como respuesta a señales extracelulares
fosfolípidos de membrana
cuando éste se une a la superficie de una célula muscular lisa dentro de la pared del estómago, se estimula para contraerse.
neurotransmisor acetilcolina
dominino de unión a lípido presente en las proteínas mejor conocido
dominio PH
Cuando la acetilcolina se une con una célula de músculo liso el receptor unido activa una proteína G heterotrimérica, a su vez activa a qué efector
fosfolipasa C-β específica para fosfatidilinositol (PLCβ)
PLCB cataliza una reacción que separa PIP2 en qué moléculas:
IP3 y DAG
molécula lipídica que permanece en la membrana plasmática después de su formación por PLCβ.
Diacilglicerol
qué efector que fosforila residuos de serina y treonina activa el DAG
cinasa de proteína C o PKC
Fosfato de azúcar capaz de difundirse por el interior de la célula hacia el citosol
IP3
Cuando se une con un receptor adrenérgico alfa en una célula de músculo liso en el intestino, se activa una proteína G con una subunidad Gαi, la cual inhibe la producción de cAMP e induce relajación del músculo.
adrenalina
cAMP se difunden en el citoplasma, donde se unen con un sitio alostérico en una subunidad reguladora de:
cinasa de proteína dependiente de cAMP (PKA)
heterotetrámero formado por dos subunidades reguladoras (R) y dos catalíticas (C).
PKA
la fosforilación de ésta enzima inhibe la actividad catalítica de la glucosa e impide la conversión de glucosa en glucógeno
sintetasa del glucógeno
La activación de ésta en la célula hepática como respuesta a la adrenalina conduce a la degradación del glucógeno
PKA
nzimas que fosforilan residuos específicos de tirosina en sustratos proteicos.
proteintirosincinasas
proteínas integrales de membrana que contienen un dominio para unión de ligando y se activan en forma directa por factores de crecimiento y diferenciación extracelulares
RTK
¿a qué conduce la unión de las RTK con un ligando?
dimerización de los dominios extracelulares
la actividad de proteintirosincinasas de un receptor del dímero fosforila los residuos de tirosina en el dominio citoplásmico del otro receptor del dímero y viceversa
transautofosforilación
regulan la actividad de cinasa y funcionan como sitios de unión para las moléculas de señalización citoplásmica.
sitios de autofosforilación
dominios que se unen de manera específica con residuos de tirosina fosforilados
dominio Src-homología 2 (SH2) y el dominio de unión con fosfotirosina (PTB)
Se integran con alrededor de 100 aminoácidos y poseen un saco de unión conservado en el que se adapta el residuo de tirosina fosforilado
SH2
Pueden unirse con residuos de tirosina fosforilada que casi siempre se encuentran como parte de un motivo asparagina- prolina-X-tirosina (Asn-Pro-X-Tir).
PTB
funcionan como vínculos que permiten a dos o más proteínas de señalización unirse como parte de un complejo de señalización
proteínas adaptadoras
se unen a motivos con secuencias ricas en prolina.
dominios SH3
se relaciona con el receptor y lleva una enzima capaz de unir una molécula de ubiquitina con el receptor.
proteína Cb1
proteína pequeña que se une de manera covalente con otras proteínas, con lo que las marca para la interiorización
ubiquitina
consiste sólo en una sola subunidad pequeña, actúa como temporizador molecular, actúa como GTPasa y es miembro de las proteínas G
Ras
Proteínas que estimulan la hidrólisis del GTP unido que desactiva la proteína G y reducen la duración de una reacción mediada por proteína G
GAP
proteínas que se unen con su proteína G inactiva y estimulan la disociación del GDP unido y este ya liberado hace que la proteína G se una con GTP para activar a la proteína G
GEF
nhiben la liberación de un GDP unido de una proteína G monomérica, lo que man- tiene a la proteína en su estado inactivo unido con GDP.
Inhibidores de disociación del nucleótido de guanina (GDI)
Esta vía se activa cuando un factor de crecimiento, como EGF o PDGF, se une con el dominio extracelular de su RTK.
cascada de la cinasa de MAP-Ras
cadena extracelular que contiene el sitio para unión con la insulina
cadena alfa
enzimas que fosforilan los residuos de la tirosina específamente y los convierte en sustratos de proteínas.
Tirosincinasas (TK
dimerización mediada por ligando:
Cuando los ligandos tienen dos sitios de unión con el receptor, un ligando se puede unir con dosreceptores al mismo tiempo
dimerización mediada por receptor:
el ligando tiene solo un sitio de unión al receptor que induce un cambio en la conformación del receptor que forma un dímero
tienen un tripéptido cerca de su sitio catalítico con la secuencia Tre-X-Tir.
cinasa deMAP
proteínas reguladoras de la transcripción de genes que se encuentraninactivas cerca de la membrana plasmática.
STAT
Los receptores de citocinas y hormonas que dependede STAT se asocian contirosincinasas citoplasmáticas llamadas
JAK
dimeros estables, está formado por una cadena alfa que es extracelular y una beta una parte es extracelular, otra transmembranosa y citoplásmica
receptor de insulin
estos tienen sitios de unión para la proteína de señalización que contiene dominio SH2
IRS proteínas de acoplamiento
la vesícula en respuesta de la insulina se une a la membrana plasmática
translocación de GLUT4
ayuda a regular el transporte de glucosa y síntesis de glucógeno
PKB
Se activan con: –Factores de crecimiento y diferenciación como el EGF y el PDGF–Reguladores metabólicos (insulina)
RTK
provoca el intercambio GTP-GDP de Ras, reclutando así a la proteína Raf
Grb2-Sos
Qué cinasa activa Raf?
MEK
familia de proteínas codificadas en los humanos por 3 genes: AKT1, AKT2 y AKT3
PKB
molécula de señalización de la vía de señalización de Insulina (induce el transporte de glucosa)
AKT2
Componente importante en la cascada de señalización de la insulina, interactuando como sustrato del receptor de insulina con el fin de regular la entrada de glucosa a la célula por medio de una serie de eventos de fosforilación
PI3K
proteasas de cisteína (proteasas con un residuo clave de cisteína en su sitio catalítico) que se activan en una etapa temprana de la apoptosis y desencadenan la mayoría o todos los cambios obser- vados durante la muerte celular.
Caspasas
el estímulo para la apoptosis lo porta una proteína mensajera extracelular llamada
TNF
contienen una porción adicional que debe eliminarse mediante procesamiento proteolítico para activar la enzima.
procaspasas
caspasa iniciadora o ejecutora porque comienza la apoptosis mediante la división y activación corriente abajo
caspasa 8
daño genético irreparable, las concentraciones elevadas de Ca2+ en el citosol, estrés oxidativo grave y falta de señales de supervivencia desencadenan la apoptosis por la vía
intrínseca
miembros proapoptósicos que promueven la apoptosis
Bad y Bax
miembros antiapoptósicos que protegen a las células de la apoptosis
Bcl-xL, Bcl-w y Bcl-2
La unión de ésta a la membrana mitocondrial externa aumenta la permeabilidad de esta membrana y promueve la liberación de citocromo c
Bax
su activación siempre conduce a la muerte celular y también se lesconoce como receptores de muerte
receptor Fas y el de factor de necrosistumoral (TNF)
formado por 70aminoácidos, el cual se responsabiliza de la activación de la maquinaria apoptótica
dominio de muerte
contienen cuatro dominios BH (de homología) y protegen de cualquier estímulo apoptótico a las células
antiapoptóticas
se encuentran restringidas al dominio BH3, se activancuando hay estrés celular, daño al DNA, deprivación de factores de crecimiento para iniciarla apoptosis.
apoptóticas
Se encuentran comomoléculas precursoras inactivas que al recibir una señal apoptogénica sufren rompimientoproteolítico y dan lugar a subunidades que constituyen a la enzima caspasa activa.
Caspasas
inhiben ya sea de manera directa o indirecta la liberación de citocromo c yde algunas otras proteínas que provocan la muerte celular.
antiapopóticas
Cuando el citocromo c seencuentra en el citosol se une a un complejo multiproteico llamado
Apoptosoma
capaces de inhibir la liberación de Citocromo C en elcitoplasma de la célula
IAPs
conduce a la producción de células con características genéticas idénticas a las de su antecesora,
mitosis
Fase en la que la célula se divide en dos células hijas
citocinesis
ocurre la duplicación del DNA en
Fase S
periodo en el que la célula sintetiza las histonas adicionales que se necesita- rán cuando la célula duplique el número de nucleosomas en sus cromosomas
Fase S
a concentración de esta proteína reguladora se eleva y disminuye con un patrón pre- decible en cada ciclo celular
ciclina
El primer punto de transición, llamado START, cuándo ocurre?
antes del final de G1
¿Qué requiere el paso por START?
activación de cdc2 por ciclinas G1
El paso de G2 a la mitosis requiere la activación de cdc2 por:
ciclinas mitóticas
en qué etapa, el complejo ciclina-Cdk se activa para desencadenar la mitosis
G2
funcionan como ligasas de ubiquitina. Estos complejos reconocen las proteínas que se van a degra- dar y las unen a una cadena de poliubiquitina, lo que asegura su destrucción en un proteosoma.
SFC y APC
material cromosómico se condensa para formar cromosomas mitóticos compactos.
profase
microtúbulos cromosómicos se unen con los cinetocoros de los cromosomas
prometafase
romosomas están alineados en la placa de la metafase, unidos por microtúbulos cromosómicos a ambos polos
metafase
los centrómeros se dividen y las cromátides se separan, Los cromosomas se mueven a los poros opuestos del huso y los poros del huso se separan


Anafase
- Los cromosomas se aglomeran en los polos opuestos del huso
- Los cromosomas se dispersan
- La envoltura nuclear se ensambla alrededor de los cúmulos de cromosomas
- El aparato de Golgi y el retículo endoplásmico se reforman
Telofase
sirve como sitio de unión del cromosoma a los microtúbulos dinámicos del huso mitótico, residencia de varias proteínas motoras participantes en la motilidad de los cromosomas y componente clave en la vía de señalización de un punto de revisión mitótico importante
cinetocoro
ada cromosoma mitótico comprende un par de cromá- tides hermanas conectadas entre sí por el complejo proteico:
cohesina
En que tipo de proteínas esperarías no encontrar secuencias señal de aminoácidos para su direccionamiento a compartimentos vesiculares?
proteínas ribosomales
La clatrina participa en la formación de vesículas que van de:
cara trans de Golgi a la membrana plasmática
La función de la partícula de reconocimiento de señal (SRP) es:
Guiar la secuencia señal al sitio apropiado en el retículo endoplasmático rugoso para la síntesis de proteínas
Proceso mediante el cual se lleva a cabo la fusión de una vesícula secretora con la membrana plasmática y la descarga de su contenido
Exocitosis
Sus funciones incluye el catabolismo (transformación) de ácidos grasos de cadena larga:
peroxisomas
Función de los lisosomas:
hidrolizan material de descho
presenta dificultada para tragar, visión doble, y dificultada para articular palabras. Su único antecedente fue la ingesta horas previas de alimentos enlatados “caseros”. Exploración física revela debilidad muscular generalizada. Ud. Sospecha de botulismo y el cultivo anaeróbico del alimento enlatado fue positivo a Clostridium Botulinum. Que componente del transporte vesicular esta afectado en esta enfermedad?
v-SNARE
Substancia que más DIFÍCILMENTE pasan las membranas biológicas
proteínas
El azúcar puede internalizarse en el epitelio de los enterocitos debido a:
simporte con Na+
factor que no afecta la difusión simple de una molécula a través de la membrana
carga eléctrica de la molécula
La localización en la ruta biosintética de donde las enzimas lisosomales son segregadas de las proteinas de membrana:
red trans-Golgi
¿Cuáles son las principales funciones de la membrana plasmática?
Transporte de agua y solutos, actividad enzimática, transducción de señales, reconocimiento celular, unión intercelular, anclaje al citoesqueleto y a la matriz extracelular
La incorporación de una lipoproteína de baja densidad (LDL) al interior de la célula, es un ejemplo de:
endocitosis mediada por receptor
Ésta es una ATPasa que junto con el canal de K+ no regulado, mantiene un gradiente electroquímico adecuado en las células animales.
Na+/K+ ATPasa
señala el enunciado que mejor describa la función de los lisosomas
Contiene enzimas hidrolíticas que funcionan a un pH de alrededor de 4.5
Las uniones comunicantes son formadas por proteínas conocidas como:
conexinas
GTPasa de gran tamaño que se requiere para el cierre de las vesículas secretoras
Dinamina
