Parcial 1 Flashcards
Pasos del metodo cientifico
Planteamiento del problema Observacion Hipotesis Planear el experimento Experimentacion Publicar los resultados Conclusion
Laboratorio para el cientifico
Es su taller, su lugar de trabajo, donde se haran las preguntas mas fructiferas acerca de la naturaleza y buscar los mejores caminos para responder esas preguntas
Laboratorio para el estudiante
Representa su lugar de aprendizaje, donde hara experiencias para formarse
La ciencia depende de
Mediciones precisas
Observacion exacta
Comunicacion clara y concisa
Realizacion de experimentos
Lea la investigacion asignada antes de ir al laboratorio
Espere instrucciones antes de comenzar y manejar los materiales
Siga instrucciones de forms précisa
Ordere los materiales antes de comenzar
Registre todas las actividades experimentales en un cuaderno
Reglas de seguridad en el lab
No maquillarse Tener el cabello amarrado Usar zapatos cerrados No usar faldas No usar joyas ni aretes muy grandes
Registro de datos experimentales
Organice el registro de cada experimento de forma lógica
Redacción clara y sencilla
Exprese los datos cuantitativamente
Exprese datos en gráficos, cuadros, dibujos
Cuidado en el equipo de lab
Maneje el equipo con cuidado Evite contaminación Envolver material de desecho Lavar los instrumentos usados Limipiar el área de trabajo al terminar
Unidades
Volumen: litro, ml y mm(cúbico)
Masa: kilogramo, g, mg, w
Tiempo: segundo, mseg
Longitud: metro, cm, mm
Instrumentos de masa, longitud y volumen
Masa Balanza Longitud Cinta métrica Volumen Matraz de aforo
Cosas que hacer fundamentales en el laboratorio
Tener la bata puesta y abotonada
Tener los materiales para hacer la experiencia
Tener conocimiento sobre los instrumentos de laboratorio
Cuando se tiene que oler una sustancia
Nunca hacerlo directamente
Hay que arrastrar los vapores con la mano a la nariz
Ejemplos de biomoleculas inorganicas
Agua
Sales minerales
Gases
Ejemplos de bio moléculas orgánicas
Glucidos
Lipidos
Proteinas
Ácidos nucleidos
Bioelementos, que son y función
Son los elementos que forman a los seres vivos
Al combinarse entre sí forman moléculas llamadas biomoleculas
Clasificación de bioelementos y ejemplos
Primarios: CHONPS
Secundarios: Magnakcla
Oligoelementos: mocosifecrimnzinf
Los 4 grandes grupos de biomoleculas
Carbohidratos o glucidos o hidratos de carbono
Lipidos o grasas
Proteinas
Ácidos nucleicos
Carbohidratos, función y clasificación
Son fuente de energía
Tienen átomos de C, H, O en relación de 1:2:1
Clasificación de carbohidratos
Monosacaridos
Oligosacaridos
Disacaridos
Polisacaridos
Monosacaridos
Glucosa, fructuosa, Galactosa
Disacaridos
Sacarosa
Maltosa
Lactosa
Polisacaridos
Forman estructuras
Celulosa y quitina
Almacenan energía
Almidón y glucógeno
Características de los lipidos
Naturaleza antipática
La mayoría abunda en la naturaleza (triacilglicerol)
Clasificación de los lipidos
Simples
Compuestos
Lipidos simples
Acilgliceridos
Ácidos grasos
Triacilgliceroles
Ceras
Lipidos compuestos
Fosfogliceridos Plasmalogenos Esfingolipidos Glucolipidos Lipoproteinas
Punto isoelectrico
Ph que no tiene carga neta en un aa
Composición de las proteínas
Compuestas por 20 aminoacidos
Los aa son anfoteros
Clasificación de las proteínas
Simples u holoproteinas
Conjugadas o heteroproteinas
Composición de las proteínas simples
Solamente de aminoácidos
Composición de las proteínas conjugadas
Compuestas de aminoacidos
Sustancias no proteicas (grupo prostetico)
Clasificación de proteínas conjugadas
Glucoproteinas, glucido + proteína
Lipoproteinas, lipido + proteína
Metaloproteina, ion metálico + proteína
Fosfoproteina, fosfato + proteína
Reactivo de Benedict
Identifica azúcares simples reductores
Cambia de color a naranja
Reactivo de Lugol
Reconoce en el enlace de polisacaridos
Cambia a color azul oscuro
Solubilidad de los lipidos
Insolubles en compuestos polares
Solubles en compuestos no polares
Reactivo de Sudán IV
Identifica lipidos
Cambia de color a naranja
Reactivo de biuret
Identifica las proteínas
Cambia de color a lila
Definición de desnaturalización
Cambio conformacional de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína con la pérdida de su actividad biológica sin que necesariamente se rompa el enlace peptidico
Los factores que inducen la desnaturalización de una proteína se llaman
Agentes desnaturalizantes
Clasificación de agentes desnaturalizantes
Físicos: temperatura
Químicos: ph, detergentes, disolventes orgánicos, fuerza ionica, metales pesados
Definición de grupo funcional
Parte más reactiva de la molécula, que le da su característica química
Pruebas que detectan carbohidratos
Benedict Yodo o Lugol Molisch Barford Seliwanoff Fehling Bial
Pruebas que detectan los lípidos
Acroleina Yodo Lieberman-burchard: colesterol Saponificacion Sudan IV
Definición y función de las enzimas
Catalizadores biológicos de naturaleza proteica (son proteínas)
Aceleran la velocidad de una reacción química al bajar la energía de activacion
Características de las enzimas
Tienen estructura compleja
Son específicas para su sustrato
Trabajan en condiciones específicas
Se producen en la celula
Definición de sitio activo
Lugar de la enzima donde se combina el substrato y donde ocurre la transformación del mismo y los productos (reacción de catalisis)
Proceso de acoplamiento (enzima)
El sustrato de acopla al sitio activo, la enzima lo reconoce y lo transforma en un producto, se desacopla y el sustrato sale con un producto nuevo
Ecuación general de las enzimas
E + S (doble flecha) [ES] (flecha) P + E
Factores que afectan la actividad enzimatica
Altas temperaturas (desnaturalización) Ph extremo (desnaturalización) Metales pesados Ausencia de cofactores enzimaticos Presencia de moléculas inhibidoras Alta concentración de sustrato
Explique las moléculas inhibidoras
Tienen una estructura molecular parecida al sustrato
Compite por el sitio activo de la enzima
Como no es el sustrato correcto de la enzima, puede llegar a la enzima pero no la reconoce y se queda anclada al sitio activo
Cofactor
Es un ayudante de la enzima para que trabaje
Puede ser una molécula orgánica o inorganica
Explicación de apoenzima y holoenzima
Hay enzimas que para que trabajen necesitan un cofactor
Si la enzima necesita cofactor se llama apoenzima
Si a la apoenzima se le une un cofactor seria holoenzima
Enzimas utilizadas en el laboratorio
Catalasa
Peroxidasa
Características de la catalasa y peroxidasa
La catalasa es de tejido animal (hígado)
La peroxidasa es de tejido vegetal (papa), rara en tejido animal excepto: hígado, riñón, leucocitos (glob. Blanco), eritrocitos (glob. Rojo)
Pertenecen a la familia de las oxido reductasas
La catalasa puede descomponer 5 millones de moles de peroxido de hidrogeno (H2O2) a 0 Celsius
A mayor temperatura como trabaja la enzima
Más rápido
Estado de transición
Es cuando las enzimas se unen a los sustratos y alteran la molécula que forma el sustrato
Cual es la llave de la actividad catalitica de las enzimas
Es la habilidad de formar y estabilizar el estado de transición
Que es la cinética enzimatica
Es el campo que evalúa las reacciones de las enzimas
Materiales de distintas naturalezas con los que se experimenta en el laboratorio de biología
Plantas Animales Hongos Protistas Bacterias Reactivos químicos
embudo
Trasvasar sustancias de un recipiente a otro sin que se derrame
vaso químicos o vaso de precipitado
Para preparar soluciones
matraz de erlenmeyer
Guardar líquidos (soluciones)
probeta o cilindro graduado
Medir volúmenes líquidos
matraz kitasato y el embudo de bushner
Para hacer filtraciones al vacío
mortero y pilón
Triturar sólidos
vidrio reloj
Colocar muestras de solutos o sólidos para pesarlos
matraz de fondo plano o de Florencia
Usado para calentar sustancias
Matraz de aforo o aforado
Medir volúmenes con exactitud
Tubo de ensayo
Depositar muestras de líquidos para realizar pruebas
Gradilla
Colocar tubos de ensayo
Gotero
Agregar pequeñas cantidades de líquidos
Embudo de decantacion
Separar líquidos inmiscibles (que no forman frase homogénea)
Mechero Bunsen
Producir llama de gas, para calentar muestras y reactivos químicos
Mechero de alcohol
Calentar instrumentos de vidrio
Escobilla
Limpiar instrumentos delicados o de difícil acceso
Espátula
Coger pequeñas sustancias de sólidos sin tocarlos con la mano
Malla de asbesto
Reparte la temperatura de manera uniforme cuando se calienta con un mechero
Soporte
Para mantener tubos de ensayo, buretas, embudos de filtración
Cápsula de porcelana
Permite carbonizar sustancias
Trípode
Sostener la malla de asbesto
Vidrio reloj
Pesar sólidos y para recoger precipitados
Cristalizador
Cristalizar el soluto de una solución, al evaporizar el solvente
Crisol
Calentar, fundir, quemas y calcinar sustancias
Aro o anillo de soporte
Soporte de vasos precipitados, embudos de decantación
Varilla de vidrio o policial
Revolver líquidos y sólidos, y soluciones
Bureta
Medir líquidos con gran exactitud y precisión
Pipeta graduada
Medir volúmenes
Menos precisión que las pipetas aforadas
Pipeta aforada o volumétrica
Pipetas de alta precisión
10, 25, 50 ml
Balanza
Mide la masa de un cuerpo o sustancia química
Características de los azúcares reductores
Contienen un grupo carbonizó libre
En un medio alcalino pueden oxidarse, reduciendo las sales metálicas
Le donan electrones a una solucion de Benedict o reactivo similar
Características de los compuestos orgánicos
Tienen ligaduras carbono-hidrógeno
Dejan cenizas al quemarse
Composición de proteínas conjugadas
Proteínas simples
Grupo prostetico
Ejemplos de grupos prosteticos
Ácido nucleico Hidrato de carbono Lípidos Vitaminas Metal
Dependiendo del grupo prostetico las proteínas, se dividen en
Glicoproteinas
Lipoproteinas
Metaloproteinas
Función de las proteínas conjugadas y núcleo proteínas
Las conjugadas tienen un papel fundamental en la organización de la estructura de la celular
Las nucleoproteinas son la base para la organización de estructuras como cromosomas y ribosomas
Composición de una nucleoproteina
Proteínas sencillas del tipo de histonas,albumina, globulina
Ácidos nucleicos (ARN o ADN)
Características de las nucleoproteinas
Forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que solo se unen de manera transitoria, como las que están en la regulación, síntesis y degradación del ADN
Según el tipo de ácido nucleico que se una, las nucleoproteinas se dividen en
Ribonucleoproteina
Desoxiribonucleoproteina
Tipo de enlace con que se une las nucleoproteinas
Enlace no covalente
Tipos de interacciones que estabilizan la unión de las nucleoproteinas
Específicas
No específicas
Interacciones específicas de la nucleoproteina
Se unen a secuencias de nucleotidos características, formando enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos y los nucleotidos
Interacciones no específicas de las nucleoproteinas
La unión se produce entre cargas positivas de los residuos de aminoácidos de las proteínas y la cadena polianionica de fosfato del nucleotido
Tipos de ácidos nucleicos
Ribonucleico
Desoxirribonucleico
Característica del ADN
Es uno de los componentes de los cromosomas
Tipos de RNA y ubicación
Mensajero
Transferencia
Ribosomal
Se encuentran en el citoplasma
Desde el punto de vista químico, que son los ácidos nucleicos y como están constituidos
Son polinucleotidos
Cada polinucleotidos está formado de una base derivada de la purina o pirimidina, hidrato de carbono, pentosa (ribosa o desoxirribosa), y ácido fosfórico
Bases nitrogenadas del ADN
Adenina
Guanina
Citosina
Timina
Bases nitrogenadas del ARN
Adenina
Guanina
Citosina
Uracilo
Forma del ADN Y ARN
ADN
Doble cadena alfa hélice
ARN
Cadena única
Que son las levaduras
Son hongos microscópicos unicelulares de la clase Escomycetes
Se dividen por mitosis vía de la gemación
Géneros y usos de las levaduras
La mayoría de las levaduras están en el género Saccharomyces, como la levadura de la cerveza, que son cepas de la especie Saccharomyces cerevisiae
Se usa para la elaboración del pan, vino, carne vegetal, y alimentos infantiles
Características de las levaduras
Son ricas en nucleoproteinas, estas son solubles en medios alcalinos y se precipitan con ácidos.
Al hervir las nucleoproteinas, se libre la proteína, se despolimerizan los ácidos nucleicos, se hidrolizan los nucleotidos desprendiendo la pentosa y ácido fosfórico, las bases purinas y pirimidinas se separan por hidrolisis de los ácidos nucleicos
Característica del peroxido de hidrógeno
Es nocivo para la celula
Por eso la celula tiene enzimas que desdoblan el compuesto de oxígeno y agua
Tipos de cofactores
Grupo prostetico que se une fuertemente a la enzima
Coenzima que son compuestos orgánicos pequeños disociables
Activadores metálicos que pueden estar o no estar unidos fuertemente a la enzima
Dependiendo si la enzima actúa afuera o dentro de la celula se clasifica en
Extracelular
Intracelular
Louis Pasteur
Hizo experimentos de fermentación alcoholica y agriado de la leche
llamó a las enzimas “fermento”
Willy Kuhne
Puso el nombre de enzimas, en 1878
Edward Buchner
En 1897, hizo un extracto, que provocó la fermentación de azúcares. Esto marcó el inicio de la química enzimatica moderna
James Sumner
En 1926, aisló una enzima a la que caracterizó de naturaleza proteica
Grupos de enzimas
Oxidoreductasa Transferasa Hídrolasa Liasa Isomerasa Ligasa
Oxidoreductasa
Tipo de reacción y ejemplos
Oxidación reducción
Deshidrogenasa
Oxidasa
Peroxidasa
Transferasa
Tipo del reacción y ejemplos
Transferencia de átomos de una molécula a otra
Transaminasa
Cinasa
Transacetilasa
Hidrolasa
Tipo de reacción y ejemplos
Hidrolisis de substratos
Lipasas Fosfatasa Amilasa Amidasa Peptidasa
Liasa
Tipo de reacción y ejemplos
Adición no hidrolitica o eliminación de sustituyentes de substratos
Descarboxilasa
Fumarasa
Aldolasa
Isomerasa
Tipo de reacción y ejemplos
Transposición de ciertos constituyentes
Isomerasa
Racemasa
Epimerasa
Mutasa
Lipasa
Tipo de reacción y ejemplos
Union de moléculas con la ruptura de un enlace pirofosfato
Sintetasa
Tiocinasa
Cantidad de enzimas identificadas
Mil
Formas en las que se les llaman a las enzimas
Nombre del substrato añadido con el sufijo asa
Nombre de los productos resultantes de la actividad catalitica
Nombre del tipo de reacción que intervenga
Nombres comunes asignados por los descubridores
Enzimas que han retenido sus nombres antiguos
Pepsina
Renina
Ptialina
Tripsina
Unión Internacional de Bioquímica
En 1961, recomendó que las enzimas se clasificaran en base al tipo general de reaccion que catalizan
Enzima proteica conjugada
Holoenzima
Segmento polipeptidico de la enzima
Apoenzima
Porción orgánica no proteica, que puede separarse de la apoenzima
Coenzima
En enzimas metaloproteicas se encuentra el ion metálico (mg, man, zn) enlazado a
Apoenzima o coenzima
El ion metálico de las enzimas se les designa como
Activador enzimatico
Activación se refiere a
Todo proceso donde una proteína inactiva se transforma en una enzima activa
Muchas enzimas proteicas simples son secretadas en forma inactiva como
Proenzima
Cimogeno
Definición de vitaminas
Compuestos orgánicos que no pueden ser sintetizados por organismo alguno, pero son importantes para mantener el metabólismo normal
Función de las vitaminas
Sirven como unidades estructurales para la síntesis de coenzima
Ejemplos de vitaminas
Tiamina Riboflavina Piridoxina Ácido fólico Nicotinamida Ácido pantotenico Biotina Ácido lipoico
Tiamina
Coenzima y función
Pirofosfato de tiamina (TPP) Participa en reacciones catalizadas por: Alfa cero ácidos descarboxilasas Alfa cero ácidos oxidasas Transcetolasa Fosfocetolasa
Riboflavina
Coenzima y función
Dinucleotido de flavina adenina (FAD)
Reacciones de oxidoreduccion
Piridoxina
Coenzima y función
Fosfato de piridoxal Participa en reacciones de metabolismo de aa: Transaminacion Descarboxilacion Raceminacion
Ácido fólico
Coenzima y función
Ácido tetrahidrofolico (FH4)
Reacciones de transferencia de unidades simples de carbono
Nicotinamida
Coenzima y función
Dinucleotido de nicotinamida adenina (NAD)
Reacciones de oxidoreduccion
Ácido pantotenico
Coenzima y función
Coenzima A
Biosíntesis de ácidos grasos y esteroides
Oxidación de ácidos grasos
Biotina y ácido lipoico
Coenzima y lipoico
Los dos son coenzimas también, se hallan combinadas
Biotina : reacciones de carboxilacion para biosíntesis de purinas, ácidos grasos y urea
Ácido lipoico: generación de grupos acilo, transferencia de grupos acilo y transporte de electrones.
La reacciones cataliticas tiene dos etapas
Primera
La E y S reaccionan para formar el complejo enzima-substrato (reaccion reversible)
Segunda
Formación de productos, seguida de liberación de superficie de la enzima
Experimentos que han comprobado la existencia del complejos enzima substrato
Espectroscopicos
Cinéticos
Enlaces del complejo enzima substrato
Electrostaticos
Covalentes
De hidrógeno
D.E. Koshland, Jr.
Teoría del ajuste inducido
En 1963, amplió la teoría de la llave-cerradura al sugerir que una enzima experimenta cambio conformacional cuando reacciona con una molécula de substrato para formas el complejo
Componentes del sitio activo
Grupos de contacto: responsable de la especifidad por el substrato
Grupos cataliticos: responsable de la especifidad de la catalisis
Tipos de especifidad de las enzimas
Absoluta
Estereoquimica
De grupos
De enlaces
Especifidad absoluta
Las enzimas solo catalizan una reacción en particular de un substrato en particular y no tienen efecto catalitico sobre substratos relacionados
Especifidad estereoquimica
La mayoría de las enzimas muestra alto grado de especifidad frente a una forma estereoisomera de un substrato
Especifidad de grupos
Las enzimas son menos selectivas en cuanto a que no actúan sobre moléculas de estructura semejante con los mismos grupos funcionales
Especifidad de enlaces
Las enzimas son las menos específicas de todas, porque atacan un tipo de enlace químico en particular, sin importar las características estructurales
Si se incrementa la concentración del substrato la velocidad
Aumenta
La temperatura que da lugar a la máxima actividad se llama
Temperatura óptima
Las enzimas se inactivan por
Incremento de temperatura
Cambios en el ph
Inhiben la actividad enzimatica
Temperatura
Concentración de iones hidrógeno
Inhibición específica
Afecta a todas las enzimas de la misma manera
Inhibidor no especifico
Ejerce su efecto sobre una enzima simple o un grupo de enzimas afines
Inhibidor competitivo
Es todo compuesto cuya estructura se asemeja estrechamente a un substrato en particular, y compite con ese substrato por el mismo sitio activo de la enzima
Inhibición no competitiva
Es aquella sustancia que forma enlaces covalentes fuertes con una enzima
Es irreversible
Anti metabólitos
Sustancia que posee una estructura muy parecida a la del substrato normal (el metabolito) de una enzima e inhibe, de forma competitiva, a una reacción de importancia metabólica
Antibiótico
Compuesto producido por un microorganismo y que es tóxico para otro microorganismo
Descubrimiento de la penicilina
Alexander fleming
1929
Aislamiento de la penicilina
Ernst Chain
Howard Florey
1938
Penicilina en la práctica médica
1941
Función de la penicilina
Impide el crecimiento de las bacterias por interferencia con la síntesis de los componentes esenciales de las paredes de los organismos
Que inhibe la penicilina
Inhibe la enzima (transpeptidasa) que catalizan ls biosíntesis de las paredes celulares de las bacterias
Quimioterapia
Empleo de productos químicos (medicamentos) para la destruccion de microorganismos nocivos sin causar daño a las células del huésped
Sitio alosterico
Sitio de unión para el producto inhibitorio final
