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Lab. De Biologia > Parcial 1 > Flashcards

Parcial 1 Flashcards

1
Q

Pasos del metodo cientifico

A 
Planteamiento del problema
Observacion 
Hipotesis
Planear el experimento
Experimentacion 
Publicar los resultados
Conclusion
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Q

Laboratorio para el cientifico

A

Es su taller, su lugar de trabajo, donde se haran las preguntas mas fructiferas acerca de la naturaleza y buscar los mejores caminos para responder esas preguntas

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3
Q

Laboratorio para el estudiante

A

Representa su lugar de aprendizaje, donde hara experiencias para formarse

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4
Q

La ciencia depende de

A

Mediciones precisas
Observacion exacta
Comunicacion clara y concisa

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5
Q

Realizacion de experimentos

A

Lea la investigacion asignada antes de ir al laboratorio
Espere instrucciones antes de comenzar y manejar los materiales
Siga instrucciones de forms précisa
Ordere los materiales antes de comenzar
Registre todas las actividades experimentales en un cuaderno

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6
Q

Reglas de seguridad en el lab

A 
No maquillarse
Tener el cabello amarrado 
Usar zapatos cerrados
No usar faldas 
No usar joyas ni aretes muy grandes
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7
Q

Registro de datos experimentales

A

Organice el registro de cada experimento de forma lógica
Redacción clara y sencilla
Exprese los datos cuantitativamente
Exprese datos en gráficos, cuadros, dibujos

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8
Q

Cuidado en el equipo de lab

A 
Maneje el equipo con cuidado
Evite contaminación 
Envolver material de desecho
Lavar los instrumentos usados
Limipiar el área de trabajo al terminar
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9
Q

Unidades

A

Volumen: litro, ml y mm(cúbico)
Masa: kilogramo, g, mg, w
Tiempo: segundo, mseg
Longitud: metro, cm, mm

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10
Q

Instrumentos de masa, longitud y volumen

A 
Masa
Balanza
Longitud
Cinta métrica 
Volumen
Matraz de aforo
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11
Q

Cosas que hacer fundamentales en el laboratorio

A

Tener la bata puesta y abotonada
Tener los materiales para hacer la experiencia
Tener conocimiento sobre los instrumentos de laboratorio

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12
Q

Cuando se tiene que oler una sustancia

A

Nunca hacerlo directamente

Hay que arrastrar los vapores con la mano a la nariz

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13
Q

Ejemplos de biomoleculas inorganicas

A

Agua
Sales minerales
Gases

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14
Q

Ejemplos de bio moléculas orgánicas

A

Glucidos
Lipidos
Proteinas
Ácidos nucleidos

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15
Q

Bioelementos, que son y función

A

Son los elementos que forman a los seres vivos

Al combinarse entre sí forman moléculas llamadas biomoleculas

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16
Q

Clasificación de bioelementos y ejemplos

A

Primarios: CHONPS
Secundarios: Magnakcla
Oligoelementos: mocosifecrimnzinf

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17
Q

Los 4 grandes grupos de biomoleculas

A

Carbohidratos o glucidos o hidratos de carbono
Lipidos o grasas
Proteinas
Ácidos nucleicos

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18
Q

Carbohidratos, función y clasificación

A

Son fuente de energía

Tienen átomos de C, H, O en relación de 1:2:1

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19
Q

Clasificación de carbohidratos

A

Monosacaridos
Oligosacaridos
Disacaridos
Polisacaridos

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20
Q

Monosacaridos

A

Glucosa, fructuosa, Galactosa

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21
Q

Disacaridos

A

Sacarosa
Maltosa
Lactosa

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22
Q

Polisacaridos

A

Forman estructuras
Celulosa y quitina
Almacenan energía
Almidón y glucógeno

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23
Q

Características de los lipidos

A

Naturaleza antipática

La mayoría abunda en la naturaleza (triacilglicerol)

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24
Q

Clasificación de los lipidos

A

Simples

Compuestos

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25
Q

Lipidos simples

A

Acilgliceridos
Ácidos grasos
Triacilgliceroles
Ceras

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26
Q

Lipidos compuestos

A 
Fosfogliceridos
Plasmalogenos
Esfingolipidos
Glucolipidos
Lipoproteinas
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27
Q

Punto isoelectrico

A

Ph que no tiene carga neta en un aa

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28
Q

Composición de las proteínas

A

Compuestas por 20 aminoacidos

Los aa son anfoteros

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29
Q

Clasificación de las proteínas

A

Simples u holoproteinas

Conjugadas o heteroproteinas

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30
Q

Composición de las proteínas simples

A

Solamente de aminoácidos

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31
Q

Composición de las proteínas conjugadas

A

Compuestas de aminoacidos

Sustancias no proteicas (grupo prostetico)

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32
Q

Clasificación de proteínas conjugadas

A

Glucoproteinas, glucido + proteína
Lipoproteinas, lipido + proteína
Metaloproteina, ion metálico + proteína
Fosfoproteina, fosfato + proteína

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33
Q

Reactivo de Benedict

A

Identifica azúcares simples reductores

Cambia de color a naranja

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34
Q

Reactivo de Lugol

A

Reconoce en el enlace de polisacaridos

Cambia a color azul oscuro

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35
Q

Solubilidad de los lipidos

A

Insolubles en compuestos polares

Solubles en compuestos no polares

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36
Q

Reactivo de Sudán IV

A

Identifica lipidos

Cambia de color a naranja

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37
Q

Reactivo de biuret

A

Identifica las proteínas

Cambia de color a lila

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38
Q

Definición de desnaturalización

A

Cambio conformacional de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína con la pérdida de su actividad biológica sin que necesariamente se rompa el enlace peptidico

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39
Q

Los factores que inducen la desnaturalización de una proteína se llaman

A

Agentes desnaturalizantes

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40
Q

Clasificación de agentes desnaturalizantes

A

Físicos: temperatura

Químicos: ph, detergentes, disolventes orgánicos, fuerza ionica, metales pesados

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41
Q

Definición de grupo funcional

A

Parte más reactiva de la molécula, que le da su característica química

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42
Q

Pruebas que detectan carbohidratos

A 
Benedict
Yodo o Lugol
Molisch
Barford 
Seliwanoff
Fehling
Bial
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43
Q

Pruebas que detectan los lípidos

A 
Acroleina
Yodo 
Lieberman-burchard: colesterol
Saponificacion
Sudan IV
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44
Q

Definición y función de las enzimas

A

Catalizadores biológicos de naturaleza proteica (son proteínas)
Aceleran la velocidad de una reacción química al bajar la energía de activacion

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45
Q

Características de las enzimas

A

Tienen estructura compleja
Son específicas para su sustrato
Trabajan en condiciones específicas
Se producen en la celula

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46
Q

Definición de sitio activo

A

Lugar de la enzima donde se combina el substrato y donde ocurre la transformación del mismo y los productos (reacción de catalisis)

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47
Q

Proceso de acoplamiento (enzima)

A

El sustrato de acopla al sitio activo, la enzima lo reconoce y lo transforma en un producto, se desacopla y el sustrato sale con un producto nuevo

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48
Q

Ecuación general de las enzimas

A

E + S (doble flecha) [ES] (flecha) P + E

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49
Q

Factores que afectan la actividad enzimatica

A 
Altas temperaturas (desnaturalización)
Ph extremo (desnaturalización)
Metales pesados
Ausencia de cofactores enzimaticos
Presencia de moléculas inhibidoras 
Alta concentración de sustrato
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50
Q

Explique las moléculas inhibidoras

A

Tienen una estructura molecular parecida al sustrato
Compite por el sitio activo de la enzima
Como no es el sustrato correcto de la enzima, puede llegar a la enzima pero no la reconoce y se queda anclada al sitio activo

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51
Q

Cofactor

A

Es un ayudante de la enzima para que trabaje

Puede ser una molécula orgánica o inorganica

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52
Q

Explicación de apoenzima y holoenzima

A

Hay enzimas que para que trabajen necesitan un cofactor
Si la enzima necesita cofactor se llama apoenzima
Si a la apoenzima se le une un cofactor seria holoenzima

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53
Q

Enzimas utilizadas en el laboratorio

A

Catalasa

Peroxidasa

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54
Q

Características de la catalasa y peroxidasa

A

La catalasa es de tejido animal (hígado)
La peroxidasa es de tejido vegetal (papa), rara en tejido animal excepto: hígado, riñón, leucocitos (glob. Blanco), eritrocitos (glob. Rojo)
Pertenecen a la familia de las oxido reductasas
La catalasa puede descomponer 5 millones de moles de peroxido de hidrogeno (H2O2) a 0 Celsius

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55
Q

A mayor temperatura como trabaja la enzima

A

Más rápido

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56
Q

Estado de transición

A

Es cuando las enzimas se unen a los sustratos y alteran la molécula que forma el sustrato

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57
Q

Cual es la llave de la actividad catalitica de las enzimas

A

Es la habilidad de formar y estabilizar el estado de transición

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58
Q

Que es la cinética enzimatica

A

Es el campo que evalúa las reacciones de las enzimas

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59
Q

Materiales de distintas naturalezas con los que se experimenta en el laboratorio de biología

A 
Plantas
Animales 
Hongos
Protistas
Bacterias
Reactivos químicos
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60
Q

embudo

A

Trasvasar sustancias de un recipiente a otro sin que se derrame

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61
Q

vaso químicos o vaso de precipitado

A

Para preparar soluciones

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62
Q

matraz de erlenmeyer

A

Guardar líquidos (soluciones)

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63
Q

probeta o cilindro graduado

A

Medir volúmenes líquidos

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64
Q

matraz kitasato y el embudo de bushner

A

Para hacer filtraciones al vacío

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65
Q

mortero y pilón

A

Triturar sólidos

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66
Q

vidrio reloj

A

Colocar muestras de solutos o sólidos para pesarlos

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67
Q

matraz de fondo plano o de Florencia

A

Usado para calentar sustancias

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68
Q

Matraz de aforo o aforado

A

Medir volúmenes con exactitud

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69
Q

Tubo de ensayo

A

Depositar muestras de líquidos para realizar pruebas

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70
Q

Gradilla

A

Colocar tubos de ensayo

71
Q

Gotero

A

Agregar pequeñas cantidades de líquidos

72
Q

Embudo de decantacion

A

Separar líquidos inmiscibles (que no forman frase homogénea)

73
Q

Mechero Bunsen

A

Producir llama de gas, para calentar muestras y reactivos químicos

74
Q

Mechero de alcohol

A

Calentar instrumentos de vidrio

75
Q

Escobilla

A

Limpiar instrumentos delicados o de difícil acceso

76
Q

Espátula

A

Coger pequeñas sustancias de sólidos sin tocarlos con la mano

77
Q

Malla de asbesto

A

Reparte la temperatura de manera uniforme cuando se calienta con un mechero

78
Q

Soporte

A

Para mantener tubos de ensayo, buretas, embudos de filtración

79
Q

Cápsula de porcelana

A

Permite carbonizar sustancias

80
Q

Trípode

A

Sostener la malla de asbesto

81
Q

Vidrio reloj

A

Pesar sólidos y para recoger precipitados

82
Q

Cristalizador

A

Cristalizar el soluto de una solución, al evaporizar el solvente

83
Q

Crisol

A

Calentar, fundir, quemas y calcinar sustancias

84
Q

Aro o anillo de soporte

A

Soporte de vasos precipitados, embudos de decantación

85
Q

Varilla de vidrio o policial

A

Revolver líquidos y sólidos, y soluciones

86
Q

Bureta

A

Medir líquidos con gran exactitud y precisión

87
Q

Pipeta graduada

A

Medir volúmenes

Menos precisión que las pipetas aforadas

88
Q

Pipeta aforada o volumétrica

A

Pipetas de alta precisión

10, 25, 50 ml

89
Q

Balanza

A

Mide la masa de un cuerpo o sustancia química

90
Q

Características de los azúcares reductores

A

Contienen un grupo carbonizó libre
En un medio alcalino pueden oxidarse, reduciendo las sales metálicas
Le donan electrones a una solucion de Benedict o reactivo similar

91
Q

Características de los compuestos orgánicos

A

Tienen ligaduras carbono-hidrógeno

Dejan cenizas al quemarse

92
Q

Composición de proteínas conjugadas

A

Proteínas simples

Grupo prostetico

93
Q

Ejemplos de grupos prosteticos

A 
Ácido nucleico
Hidrato de carbono
Lípidos
Vitaminas
Metal
94
Q

Dependiendo del grupo prostetico las proteínas, se dividen en

A

Glicoproteinas
Lipoproteinas
Metaloproteinas

95
Q

Función de las proteínas conjugadas y núcleo proteínas

A

Las conjugadas tienen un papel fundamental en la organización de la estructura de la celular
Las nucleoproteinas son la base para la organización de estructuras como cromosomas y ribosomas

96
Q

Composición de una nucleoproteina

A

Proteínas sencillas del tipo de histonas,albumina, globulina
Ácidos nucleicos (ARN o ADN)

97
Q

Características de las nucleoproteinas

A

Forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que solo se unen de manera transitoria, como las que están en la regulación, síntesis y degradación del ADN

98
Q

Según el tipo de ácido nucleico que se una, las nucleoproteinas se dividen en

A

Ribonucleoproteina

Desoxiribonucleoproteina

99
Q

Tipo de enlace con que se une las nucleoproteinas

A

Enlace no covalente

100
Q

Tipos de interacciones que estabilizan la unión de las nucleoproteinas

A

Específicas

No específicas

101
Q

Interacciones específicas de la nucleoproteina

A

Se unen a secuencias de nucleotidos características, formando enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos y los nucleotidos

102
Q

Interacciones no específicas de las nucleoproteinas

A

La unión se produce entre cargas positivas de los residuos de aminoácidos de las proteínas y la cadena polianionica de fosfato del nucleotido

103
Q

Tipos de ácidos nucleicos

A

Ribonucleico

Desoxirribonucleico

104
Q

Característica del ADN

A

Es uno de los componentes de los cromosomas

105
Q

Tipos de RNA y ubicación

A

Mensajero
Transferencia
Ribosomal
Se encuentran en el citoplasma

106
Q

Desde el punto de vista químico, que son los ácidos nucleicos y como están constituidos

A

Son polinucleotidos
Cada polinucleotidos está formado de una base derivada de la purina o pirimidina, hidrato de carbono, pentosa (ribosa o desoxirribosa), y ácido fosfórico

107
Q

Bases nitrogenadas del ADN

A

Adenina
Guanina
Citosina
Timina

108
Q

Bases nitrogenadas del ARN

A

Adenina
Guanina
Citosina
Uracilo

109
Q

Forma del ADN Y ARN

A

ADN
Doble cadena alfa hélice
ARN
Cadena única

110
Q

Que son las levaduras

A

Son hongos microscópicos unicelulares de la clase Escomycetes
Se dividen por mitosis vía de la gemación

111
Q

Géneros y usos de las levaduras

A

La mayoría de las levaduras están en el género Saccharomyces, como la levadura de la cerveza, que son cepas de la especie Saccharomyces cerevisiae
Se usa para la elaboración del pan, vino, carne vegetal, y alimentos infantiles

112
Q

Características de las levaduras

A

Son ricas en nucleoproteinas, estas son solubles en medios alcalinos y se precipitan con ácidos.
Al hervir las nucleoproteinas, se libre la proteína, se despolimerizan los ácidos nucleicos, se hidrolizan los nucleotidos desprendiendo la pentosa y ácido fosfórico, las bases purinas y pirimidinas se separan por hidrolisis de los ácidos nucleicos

113
Q

Característica del peroxido de hidrógeno

A

Es nocivo para la celula

Por eso la celula tiene enzimas que desdoblan el compuesto de oxígeno y agua

114
Q

Tipos de cofactores

A

Grupo prostetico que se une fuertemente a la enzima
Coenzima que son compuestos orgánicos pequeños disociables
Activadores metálicos que pueden estar o no estar unidos fuertemente a la enzima

115
Q

Dependiendo si la enzima actúa afuera o dentro de la celula se clasifica en

A

Extracelular

Intracelular

116
Q

Louis Pasteur

A

Hizo experimentos de fermentación alcoholica y agriado de la leche
llamó a las enzimas “fermento”

117
Q

Willy Kuhne

A

Puso el nombre de enzimas, en 1878

118
Q

Edward Buchner

A

En 1897, hizo un extracto, que provocó la fermentación de azúcares. Esto marcó el inicio de la química enzimatica moderna

119
Q

James Sumner

A

En 1926, aisló una enzima a la que caracterizó de naturaleza proteica

120
Q

Grupos de enzimas

A 
Oxidoreductasa
Transferasa
Hídrolasa
Liasa 
Isomerasa 
Ligasa
121
Q

Oxidoreductasa

Tipo de reacción y ejemplos

A

Oxidación reducción

Deshidrogenasa
Oxidasa
Peroxidasa

122
Q

Transferasa

Tipo del reacción y ejemplos

A

Transferencia de átomos de una molécula a otra

Transaminasa
Cinasa
Transacetilasa

123
Q

Hidrolasa

Tipo de reacción y ejemplos

A

Hidrolisis de substratos

Lipasas
Fosfatasa 
Amilasa 
Amidasa 
Peptidasa
124
Q

Liasa

Tipo de reacción y ejemplos

A

Adición no hidrolitica o eliminación de sustituyentes de substratos

Descarboxilasa
Fumarasa
Aldolasa

125
Q

Isomerasa

Tipo de reacción y ejemplos

A

Transposición de ciertos constituyentes

Isomerasa
Racemasa
Epimerasa
Mutasa

126
Q

Lipasa

Tipo de reacción y ejemplos

A

Union de moléculas con la ruptura de un enlace pirofosfato

Sintetasa
Tiocinasa

127
Q

Cantidad de enzimas identificadas

A

Mil

128
Q

Formas en las que se les llaman a las enzimas

A

Nombre del substrato añadido con el sufijo asa
Nombre de los productos resultantes de la actividad catalitica
Nombre del tipo de reacción que intervenga
Nombres comunes asignados por los descubridores

129
Q

Enzimas que han retenido sus nombres antiguos

A

Pepsina
Renina
Ptialina
Tripsina

130
Q

Unión Internacional de Bioquímica

A

En 1961, recomendó que las enzimas se clasificaran en base al tipo general de reaccion que catalizan

131
Q

Enzima proteica conjugada

A

Holoenzima

132
Q

Segmento polipeptidico de la enzima

A

Apoenzima

133
Q

Porción orgánica no proteica, que puede separarse de la apoenzima

A

Coenzima

134
Q

En enzimas metaloproteicas se encuentra el ion metálico (mg, man, zn) enlazado a

A

Apoenzima o coenzima

135
Q

El ion metálico de las enzimas se les designa como

A

Activador enzimatico

136
Q

Activación se refiere a

A

Todo proceso donde una proteína inactiva se transforma en una enzima activa

137
Q

Muchas enzimas proteicas simples son secretadas en forma inactiva como

A

Proenzima

Cimogeno

138
Q

Definición de vitaminas

A

Compuestos orgánicos que no pueden ser sintetizados por organismo alguno, pero son importantes para mantener el metabólismo normal

139
Q

Función de las vitaminas

A

Sirven como unidades estructurales para la síntesis de coenzima

140
Q

Ejemplos de vitaminas

A 
Tiamina 
Riboflavina
Piridoxina
Ácido fólico 
Nicotinamida
Ácido pantotenico
Biotina
Ácido lipoico
141
Q

Tiamina

Coenzima y función

A 
Pirofosfato de tiamina (TPP)
Participa en reacciones catalizadas por:
Alfa cero ácidos descarboxilasas
Alfa cero ácidos oxidasas
Transcetolasa
Fosfocetolasa
142
Q

Riboflavina

Coenzima y función

A

Dinucleotido de flavina adenina (FAD)

Reacciones de oxidoreduccion

143
Q

Piridoxina

Coenzima y función

A 
Fosfato de piridoxal 
Participa en reacciones de metabolismo de aa:
Transaminacion
Descarboxilacion
Raceminacion
144
Q

Ácido fólico

Coenzima y función

A

Ácido tetrahidrofolico (FH4)

Reacciones de transferencia de unidades simples de carbono

145
Q

Nicotinamida

Coenzima y función

A

Dinucleotido de nicotinamida adenina (NAD)

Reacciones de oxidoreduccion

146
Q

Ácido pantotenico

Coenzima y función

A

Coenzima A
Biosíntesis de ácidos grasos y esteroides
Oxidación de ácidos grasos

147
Q

Biotina y ácido lipoico

Coenzima y lipoico

A

Los dos son coenzimas también, se hallan combinadas
Biotina : reacciones de carboxilacion para biosíntesis de purinas, ácidos grasos y urea
Ácido lipoico: generación de grupos acilo, transferencia de grupos acilo y transporte de electrones.

148
Q

La reacciones cataliticas tiene dos etapas

A

Primera
La E y S reaccionan para formar el complejo enzima-substrato (reaccion reversible)
Segunda
Formación de productos, seguida de liberación de superficie de la enzima

149
Q

Experimentos que han comprobado la existencia del complejos enzima substrato

A

Espectroscopicos

Cinéticos

150
Q

Enlaces del complejo enzima substrato

A

Electrostaticos
Covalentes
De hidrógeno

151
Q

D.E. Koshland, Jr.

Teoría del ajuste inducido

A

En 1963, amplió la teoría de la llave-cerradura al sugerir que una enzima experimenta cambio conformacional cuando reacciona con una molécula de substrato para formas el complejo

152
Q

Componentes del sitio activo

A

Grupos de contacto: responsable de la especifidad por el substrato
Grupos cataliticos: responsable de la especifidad de la catalisis

153
Q

Tipos de especifidad de las enzimas

A

Absoluta
Estereoquimica
De grupos
De enlaces

154
Q

Especifidad absoluta

A

Las enzimas solo catalizan una reacción en particular de un substrato en particular y no tienen efecto catalitico sobre substratos relacionados

155
Q

Especifidad estereoquimica

A

La mayoría de las enzimas muestra alto grado de especifidad frente a una forma estereoisomera de un substrato

156
Q

Especifidad de grupos

A

Las enzimas son menos selectivas en cuanto a que no actúan sobre moléculas de estructura semejante con los mismos grupos funcionales

157
Q

Especifidad de enlaces

A

Las enzimas son las menos específicas de todas, porque atacan un tipo de enlace químico en particular, sin importar las características estructurales

158
Q

Si se incrementa la concentración del substrato la velocidad

A

Aumenta

159
Q

La temperatura que da lugar a la máxima actividad se llama

A

Temperatura óptima

160
Q

Las enzimas se inactivan por

A

Incremento de temperatura

Cambios en el ph

161
Q

Inhiben la actividad enzimatica

A

Temperatura

Concentración de iones hidrógeno

162
Q

Inhibición específica

A

Afecta a todas las enzimas de la misma manera

163
Q

Inhibidor no especifico

A

Ejerce su efecto sobre una enzima simple o un grupo de enzimas afines

164
Q

Inhibidor competitivo

A

Es todo compuesto cuya estructura se asemeja estrechamente a un substrato en particular, y compite con ese substrato por el mismo sitio activo de la enzima

165
Q

Inhibición no competitiva

A

Es aquella sustancia que forma enlaces covalentes fuertes con una enzima
Es irreversible

166
Q

Anti metabólitos

A

Sustancia que posee una estructura muy parecida a la del substrato normal (el metabolito) de una enzima e inhibe, de forma competitiva, a una reacción de importancia metabólica

167
Q

Antibiótico

A

Compuesto producido por un microorganismo y que es tóxico para otro microorganismo

168
Q

Descubrimiento de la penicilina

A

Alexander fleming

1929

169
Q

Aislamiento de la penicilina

A

Ernst Chain
Howard Florey
1938

170
Q

Penicilina en la práctica médica

A

1941

171
Q

Función de la penicilina

A

Impide el crecimiento de las bacterias por interferencia con la síntesis de los componentes esenciales de las paredes de los organismos

172
Q

Que inhibe la penicilina

A

Inhibe la enzima (transpeptidasa) que catalizan ls biosíntesis de las paredes celulares de las bacterias

173
Q

Quimioterapia

A

Empleo de productos químicos (medicamentos) para la destruccion de microorganismos nocivos sin causar daño a las células del huésped

174
Q

Sitio alosterico

A

Sitio de unión para el producto inhibitorio final

Lab. De Biologia (2 decks)

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