MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES Flashcards
¿Qué son las modificaciones postraduccionales?
Cambios químicos o procesamiento en proteínas tras su síntesis que afectan actividad localización estabilidad e interacciones
¿Qué función cumple el plegamiento de proteínas?
Dar estructura tridimensional específica para cumplir funciones biológicas
¿Qué es la eliminación de secuencias señal?
Remoción de 15-30 aa en el extremo N-terminal por peptidasas para direccionar la proteína a su destino celular
¿Qué aminoácidos son comúnmente fosforilados?
Serina (Ser) treonina (Thr) y tirosina (Tyr) lo que modifica interacciones y regula actividad enzimática
¿Cómo afecta la acetilación de histonas?
Añade carga negativa descompacta la cromatina y facilita la transcripción mediante acetiltransferasas (HAT)
¿Qué diferencias hay entre N-glicosilación y O-glicosilación?
N-glicosilación: en Asparagina (RE/Golgi). O-glicosilación: en Ser/Thr (Golgi) uniendo carbohidratos a grupos hidroxilo
¿Ejemplo de procesamiento proteolítico?
Insulina: se libera el péptido C tras cortar la proinsulina para activar su función hormonal
¿Qué pasos involucra la ubiquitinación?
1) Activación (E1) 2) Conjugación (E2) 3) Unión (E3). Marca proteínas para degradación en proteasomas
¿Qué indica la poliubiquitinación?
Degradación de la proteína en el proteasoma. Monoubiquitinación regula tráfico. Multiubiquitinación altera función/localización
¿Cómo funciona el proteasoma?
4 anillos con subunidades β proteolíticas degradan proteínas marcadas con poliubiquitina en un proceso ATP-dependiente
¿Qué es la sumoilación?
Unión de proteínas SUMO (similar a ubiquitina) a lisinas para modular estabilidad localización o actividad proteica
¿En qué consiste la palmitoilación?
Adición de ácido palmítico a cisteínas para anclar proteínas a membranas (ej. canales iónicos)
¿Qué función tiene la sulfatación?
Añade grupos sulfato a tirosinas mejorando reconocimiento por receptores e interacciones proteína-proteína
