Metabolizm aminokwasów Flashcards

1
Q

Trawienie białek w przewodzie pokarmowym

A

Żołądek - hydratacja, homogenizacja, denaturacja, hydroliza, pepsyna aktywowana pod wpływem H+, rozkład wiązań Tyr, Phe, Val, Leu

Trzustka - trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, karboksypeptydaza, enzymy serynowe
Trypsyna - aktywowana przez enterokinazę jelit. Arg, Lys
Chymotrypsyna - Trp, Tyr, Phe, Leu, Met
Elastaza - Ala, Gly, Ser

Jelita - aminopeptydaza, dipeptydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Transport aminokwasów przez jelito cienkie

A

Z światła jelita do kom. nabłonka dyfuzją ułatwioną przez symport Na+ aminokwas

Do żyły wrotnej dzięki pompie Na+/K+ ATP przez uniport aminokwasów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Podział aminokwasów wchłanianych w przew. pokarmowym

A

Kwaśne - Glu, Asp
Zasadowe - Arg, Lys
Glicyna i iminokwasy - Gly, Pro
Obojętne - reszta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Aminokwasy endogenne

A

Gly, Ala, Ser, Cys, Glu, Gln, Asp, Asn, Pro, Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Aminokwasy egzogenne

A

Val, Leu , Ile, Trp, Thr, Phe, Arg, Lys, His, Met

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Bilans azotowy

A

Dodatni - dojrzewanie
Ujemny - nowotwór, poparzenia, niedożywienie - aminokwasy wykorzystywane do produkcji energii i do uzupełnienia braków w aminokwasach egzogennych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Losy aminokwasów wchłoniętych przez żyłę wrotną

A

Żyła wrotna -> wątroba - wykorzystanie szkieletów węglowych i azotu; główne miejsce syntezy i katabolizmu aminokwasów; azot usuwany przez transaminację lub w reakcjach z powstającym NH3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Deaminacja nieoksydacyjna

A

Enzym - dehydrataza Ser i Thr
Ser -> pirogronian + NH4+
Thr -> alfa-ketomaślan + NH4+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Deaminacja oksydacyjna

A

Enzym - oksydaza L-aminokwasów i D-aminokwasów

L-aminokwasów:
aminokwas + FMN -> alfa-ketokwas + NH4 + FMNH2
Regeneracja FMN: FMNH2 + O2 -> FMN + H2O2
H2O2 -> H2O + O2 (katalaza)

D - aminokwasy - głównie glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Transdeaminacja

A

Enzym - aminotransferaza-PLP, dehydrogenaza glutaminianowa

1) aminokwas1 +alfa-ketokwas1 -> aminokwas2 + alfa-ketokwas-2
2) Glu + NAD+ -> a-KG (ketokwas2) + NADH + H+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jaki związek przejściowy powstaje w czasie transdeaminacji i w jakich reakcjach bierze udział?

A

Zasada Schiffa

1) Transaminacja (aminotransferazy)
2) Dekarboksylacja (dekarboksylaza His)
3) Eliminacja przy węglu beta (dehydrataza Ser i Thr)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Wydalanie azotu

A

mocznik 30g/24h - 85%;

NH4+, kreatynina, kwas moczowy - 15%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Źródła NH4+

A

1) Transdeaminacja
2) Deaminacja oksydacyjna i nieoksydacyjna
3) Hydroliza glutaminy w jelicie cienkim i nerkach
4) Deaminacja puryn i pirymidyn
5) Rozpad glicyna pod wpływem tetrahydrofolianu
6) Oksydazy amin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wpływ NH3 na organizm

A

1) Zmiana pH krwi i ECF
2) Wpływ na OUN:
= Energia- a-KG -> Glu -> Gln (wykorzystanie ATP)
= Utrata Glu - ważny neurotransmiter

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Synteza glutaminianu z a-KG + NH4+ (i na odwrót)

A

1) a-KG + NH4 -> glutaminian
- NADPH + H+ -> NADP+
- ATP i GTP aktywują reakcję

2) glutaminian -> a-KG + NH4+
- NAD+ -> NADH + H+
- aktywacja przez ADP i GDP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Synteza glutaminy z glutaminianu (i na odwrót)

A

Glu + ATP + NH4+ -> Gln + ADP + Pi :SYNTETAZA GLN

Gln + h2o -> Glu + NH4+ ( Glutaminaza - nerki)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wykorzystanie NH4+

A

1) Synteza Glu i innych aminokwasów
2) Synteza Gln i nukleotydów
3) Synteza mocznika

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

CYKL MOCZNIKOWY - mitochondrium

A

1) CO2 + NH4+ 2ATP -> karbamoilofosforan + 2ADP + Pi (syntetaza karbamoilofosforanowa)

2) karbamoilofosforan + ornityna -> cytrulina + Pi
(karbaminotransferaza ornitynowa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

CYKL MOCZNIKOWY - cytoplazma

A

3) ornityna + Asp -> Argininobursztynian
(syntetaza arginino-bursztynianowa (ATP->AMP + PPi))

4) argininobursztynian -> arginina + fumaran
(liaza bursztynianowa)

5) arginina -> ornityna + mocznik
(arginaza)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Regulacja cyklu mocznikowego

A

1) Krótkotrwała:
- N-acetyloglutaminia aktuwuje syntetazę karbamoilofosf.
- wzrost [Arg] - stymulacja powstania N-acetyloglutaminianu

2) Długotrwała - dieta bogata w białka enzymów cyklu mocznikowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Skąd pochodzą -NH2 w moczniku

A

Asp i Glu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Bilans cyklu mocznikowego

A

wykorzystywane 4 ATP
fumarana -> jabłczan -> szczawioctan (powstaje NADH = 2,5 ATP)
4 ATP - 2,5 ATP = - 1,5 ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Które aminokwasy są głównymi transporterami? + Cykl glukozowo-alaninowy

A

Ala, Gln

Mięśnie - pirogronian -> Ala (Glu -> a-KG), Ala do wątroby
Wątroba - Ala->pirogronian (a-KG -> Glu), pirogronian -> glukoza, glukoza -> Mięśnie
M: glukoza ->pirogronian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Wpływ glukagonu na gospodarkę aminokwasów

A

^glukagon -> ^wchłaniania Gln i Ala -> vAA w osoczu -> ^proteolizy białek w mięśniach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Aminokwasy a cykl Krebsa

A

Pirogronian = Ala, Gly, Cys, Ser, Thr

Acetylo-CoA = Leu, Thr, Trp, Ile,

Acetooctan = Leu, Lys, Phe, Tyr

a-KG = Glu, Gln, His, Pro, Arg

Bursztynian = Val, Met, Thr, Ile

Fumaran = Asp, Phe, Tyr

Szczawiooctan = Asp, Asn

26
Q

Aminokwasy ketogenne

A

Leucyna i Lisyna;

L!

27
Q

Aminokwasy glukoketogenne

A

TRyptofan, TReonina, TyRozyna,Izoleucyna Fenyloalanina

TRIF!

28
Q

Jakie aminokwasy powstają z szczawiooctanu?

A

=Asparaginian - asparagina, walina, lizyna, treonina

29
Q

Jakie aminokwasy powstają z pirogronianu

A

-Leu -Ile - Val - Ala

30
Q

Jakie aminokwasy powstają z a-KG

A

=GLU - Gln, Arg, Pro

31
Q

Jakie AA mogą powstać z 3-fosfoglicerynianu

A

=SER - Gly, Cys

32
Q

Synteza seryny

A

3-PG + NAD+ -> 3-fosfohydroksypirogronian (dehydrogenaza 3-PG)

3-fosfopirogronian -> 3 fosfoseryna /TRANSAMINACJA)
(Glu->a-KG)

3-fosfoseryna -> seryna + Pi (DEFOSFORYLACJA)

33
Q

Do syntezy jakich związków wykorzystywana jest seryna?

A
  1. Glicerofosfolipidów - fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanoloamina
  2. Sfingolipidy - sfinganina -> sfingozyna -> ceramid
    a) CDP - sfingomielina
    b) UDP - cerebrozyd -> gangliozydy
34
Q

Synteza Gly z Ser

A

Enzym - hydroksymetylotransferaza serynowa
Koenzymy - Tetrahydrofolian (THF), PLP
Ser -> Gly
THF -> N5,N10 - metyleno-THF

35
Q

Tetrahydrofolian - budowa

A

6-metylopteryna = pirymidyna + pirazyna
kwas p-aminobenzoesowy
glutaminian

36
Q

Synteza THF

A

Folian + NADPH +H+ -> DIHYDROFOLIAN (7,8) +NADPH+H+ -> TETRAHYDROFOLIAN(5,6)

37
Q

Inhibitory reduktazy dihydrofolianu

A

Aminopteryna, Ametopteryna, Sulfanilamid, Kwas p-aminobenzoesowy

38
Q

Pochodne THF i ich znaczenie

A

-przenoszenie fragmentów jednowęglowych

a) N5,N10-metyleno-THF => TYMIDYNA
b) N5-metylo-THF => METIONINA (powstaje z a + nadph)
c) N5-N10 - metenylo-THF =>PURYNY (a+nad+)
d) N10-formylo-THF => PURYNY (z c)

39
Q

Synteza Met z Ser

A

Synteza N5-metylo-THF (za pomocą Ser, THF itd.), przekazanie grupy -CH3 witaminie B12, która przekazuje dalej do Homocysteiny tworząd Metioninę

Enzym - syntaza metioniny (metylotransferaza homocysteinowa)

40
Q

B12 - ligandy, atom centralny, forma przy transporcie grupy metylowej

A

Cyjanokobalamina - Co - atom centralny - połączony z -CN, N i dimetylobenzimidazolem (DMB),
Metylokobalamina - -CH3

41
Q

Co się dzieje z Met powstałą z Seryny

A

Łączy się z adenozyną i powstaje SAM

42
Q

Cykl aktywnej -CH3

A

Met + Adenozyna -> SAM (transferaza adenozylo-metion.)
SAM + R -> SAH + R-CH3 (metylotransferaza)
SAH -> Homocysteina + Adenozyna (Hydrolaza)
Homocysteina -> Metionina (syntetaza metioniny)

43
Q

Synteza Cysteiny z Seryny

A

Homocysteina + Seryna -> Cystationina
(syntaza cystationiny, PLP)

Cystationina -> Cysteina + alfa-KETOMAŚLAN + NH4+
(liaza cystationiny, PLP)

44
Q

Powstanie bursztynylo-CoA z aminokwasów

A

Met, Thr -> a-ketomaślan -> propionylo-CoA
Val, Ile -> propionylo-CoA
propionylo-CoA ->D-metamalonylo-CoA -> L-metamalonylo-CoA->bursztynylo-CoA

45
Q

Jaką reakcję katalizuje mutaza malonylo-CoA i co w przypadku jej defektu?

A

L-metamalonylo-CoA -> bursztynylo-CoA (B12 koenzymem)

Aciduria metamalonylowa - rzadko, kwasica, objawy u dzieci, bez leczenia śmierć, suplementacja B12, podawanie aminokwasów

46
Q

Przebieg reakcji Cys -> SO4^2-

A

Cysteina -> Cysteinosulfinian -> Hipotauryna -> Tauryna -> Pirogronian + HSO3- (a-KG->Glu)

HSO3- + O2 + H2O -> SO4^2- +H2O2 + H+ (OKSYDAZA SIARCZYNOWA)

47
Q

Co powstaje z glicyny

A

Cała cząsteczka:
1. Kwasy soli żółciowych 2. Konjugaty 3. Glutation (GSH) 4. Białka 5. Kreatyna 6. Puryny

Część
1. Porfiryny

  • glukoksalan -> szczawian
  • seryna
48
Q

Synteza szczawianu z glicyny

A

Glicyna -> Glioksalan (oksydaza d-aminokwasów)
Glioksalan + NAD+ -> Szczawian + NADH

Szczawiany wapnia - kamienie nerkowe

49
Q

Synteza kreatyny z glicyny i Argininy

A

Gly + Arg -> Guanidynooctan
Guanidynooctan + SAM -> Kreatyna + SAH
Kreatyna + ATP -> Fosfokreatyna + ADP

  • nerki
  • amidotransferaza, metylotransferaza, kinaza kreatynowa
50
Q

Synteza NO z Arg

A

Arg + O2 + NADPH -> N-hydroksyarginina

N-hydroksyarginina + O2 + NADPH -> Cytrulina + NO

51
Q

Z czym łączy się NO

A

Z resztą Cys93 łańcucha beta Hb utlenowanej tworząc N-nitrozotiol (S-NO)

52
Q

Degradacja aminokwasów o rozg. łańcuchach

A

Val, Ile, Leu

  • głównie mięśnie
    1. aminotransferaza
    1. dehydrogenaza a-ketokwasów
      1) AA -> a-KK
      2) a-KK -> CO2 + aminokwas-COS-CoA

brak dehydrogenazy -> choroba syropu klonowego

53
Q

Przemiana Phe -> Tyr

A

-Hydroksylaza Phe

Phe + tetrahydrobiopteryna + O2 -> Tyr + dihydrobiopteryna + h2o

dihydrobipteryna + NADH +H+ -> tetrahydrobiopteryna (reduktaza dihydro)

54
Q

Przemiana Phe do jej pochodnych

A

Transaminacja Phe za pomocą pirogronianu ( -> Ala) i PLP do fenylopirogronianu

Fenylopirogronian może:

  • ulec dekarboksylacji do fenylooctanu
  • przejść w fenylomleczan
55
Q

Rodzaje fenyloketonurii

A

I) klasyczna - defekt hydroksylazy Phe, zaburzenia psychiczne, bledsza skóra

II) hiperfenyloalaninemia - defekty regeneracji tetrahydrobiptreryny

56
Q

Przemiany Tyrozyny

A

1) Tyr -> p-hydroksyfenylopirogronian (transaminaza tyrozyny) -TYROZYNEMIA I

2) p-hydroksyfenylopirogronian -> Homogentyzynian
(oksydaza p-hydro… askorbinian, O2) NIEMOWLĘCA

3) Homogentyzynian -> Maleoilooctan (oksydaza homogentyzynianu) ALKAPTONURIA

4) Maleoiloacetooctan -> fumarylooctan (izomeraza)
5) Fumarylooctan -> Fumaran + Acetooctan - liaza (Tyrozynemia II)

57
Q

Synteza amin katecholowych

A

1) Tyr + NADPH + THB -> L-DOPA +NADP+ + DHB
2) DOPA -> dopamina (PLP) - dekarboksylacja
3) dopamina -> noradrenalina (hydroksylaza dopaminy, wit. C)
4) noradrenalina -> adrenalina (SAM)

58
Q

Synteza hormonów tarczycy z Tyrozyny

A

T3: białko-Tyr -> białko-Tyr(2I-)
(tyreoperoksydaza +h2o2)
białko-Tyr(2I-) + Tyr(2I-) -> białko Tyr(2-)-Tyr(I-) +I-
białko-Tyr(2-)-Tyr(I-) -> Tyr(2-)-Tyr(I-) - PROTEOLIZA

T4 analogicznie i może przechodzić w T3

59
Q

Jakie związki mogą powstać z tryptofanu

A

Niacyna (do syntezy NAD+)

Serotonina

60
Q

Synteza serotoniny z tryptofanu

A

Trp + O2 + THB -> HO-Trp + DHB

HO-Trp -> Serotonina + CO2 (PLP)

61
Q

Synteza melatoniny z serotoniny

A

Serotonina + Acetylo-CoA -> Serotonina-Acetylo + CoA

Acetylo-Serotonina + SAM -> Melatonina + SAH