Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

biochemia > Metabolizm aminokwasów > Flashcards

Metabolizm aminokwasów Flashcards

1
Q

Trawienie białek w przewodzie pokarmowym

A

Żołądek - hydratacja, homogenizacja, denaturacja, hydroliza, pepsyna aktywowana pod wpływem H+, rozkład wiązań Tyr, Phe, Val, Leu

Trzustka - trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, karboksypeptydaza, enzymy serynowe
Trypsyna - aktywowana przez enterokinazę jelit. Arg, Lys
Chymotrypsyna - Trp, Tyr, Phe, Leu, Met
Elastaza - Ala, Gly, Ser

Jelita - aminopeptydaza, dipeptydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Transport aminokwasów przez jelito cienkie

A

Z światła jelita do kom. nabłonka dyfuzją ułatwioną przez symport Na+ aminokwas

Do żyły wrotnej dzięki pompie Na+/K+ ATP przez uniport aminokwasów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Podział aminokwasów wchłanianych w przew. pokarmowym

A

Kwaśne - Glu, Asp
Zasadowe - Arg, Lys
Glicyna i iminokwasy - Gly, Pro
Obojętne - reszta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Aminokwasy endogenne

A

Gly, Ala, Ser, Cys, Glu, Gln, Asp, Asn, Pro, Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Aminokwasy egzogenne

A

Val, Leu , Ile, Trp, Thr, Phe, Arg, Lys, His, Met

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Bilans azotowy

A

Dodatni - dojrzewanie
Ujemny - nowotwór, poparzenia, niedożywienie - aminokwasy wykorzystywane do produkcji energii i do uzupełnienia braków w aminokwasach egzogennych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Losy aminokwasów wchłoniętych przez żyłę wrotną

A

Żyła wrotna -> wątroba - wykorzystanie szkieletów węglowych i azotu; główne miejsce syntezy i katabolizmu aminokwasów; azot usuwany przez transaminację lub w reakcjach z powstającym NH3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Deaminacja nieoksydacyjna

A

Enzym - dehydrataza Ser i Thr
Ser -> pirogronian + NH4+
Thr -> alfa-ketomaślan + NH4+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Deaminacja oksydacyjna

A

Enzym - oksydaza L-aminokwasów i D-aminokwasów

L-aminokwasów:
aminokwas + FMN -> alfa-ketokwas + NH4 + FMNH2
Regeneracja FMN: FMNH2 + O2 -> FMN + H2O2
H2O2 -> H2O + O2 (katalaza)

D - aminokwasy - głównie glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Transdeaminacja

A

Enzym - aminotransferaza-PLP, dehydrogenaza glutaminianowa

1) aminokwas1 +alfa-ketokwas1 -> aminokwas2 + alfa-ketokwas-2
2) Glu + NAD+ -> a-KG (ketokwas2) + NADH + H+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jaki związek przejściowy powstaje w czasie transdeaminacji i w jakich reakcjach bierze udział?

A

Zasada Schiffa

1) Transaminacja (aminotransferazy)
2) Dekarboksylacja (dekarboksylaza His)
3) Eliminacja przy węglu beta (dehydrataza Ser i Thr)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Wydalanie azotu

A

mocznik 30g/24h - 85%;

NH4+, kreatynina, kwas moczowy - 15%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Źródła NH4+

A

1) Transdeaminacja
2) Deaminacja oksydacyjna i nieoksydacyjna
3) Hydroliza glutaminy w jelicie cienkim i nerkach
4) Deaminacja puryn i pirymidyn
5) Rozpad glicyna pod wpływem tetrahydrofolianu
6) Oksydazy amin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wpływ NH3 na organizm

A

1) Zmiana pH krwi i ECF
2) Wpływ na OUN:
= Energia- a-KG -> Glu -> Gln (wykorzystanie ATP)
= Utrata Glu - ważny neurotransmiter

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Synteza glutaminianu z a-KG + NH4+ (i na odwrót)

A

1) a-KG + NH4 -> glutaminian
- NADPH + H+ -> NADP+
- ATP i GTP aktywują reakcję

2) glutaminian -> a-KG + NH4+
- NAD+ -> NADH + H+
- aktywacja przez ADP i GDP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Synteza glutaminy z glutaminianu (i na odwrót)

A

Glu + ATP + NH4+ -> Gln + ADP + Pi :SYNTETAZA GLN

Gln + h2o -> Glu + NH4+ ( Glutaminaza - nerki)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wykorzystanie NH4+

A

1) Synteza Glu i innych aminokwasów
2) Synteza Gln i nukleotydów
3) Synteza mocznika

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

CYKL MOCZNIKOWY - mitochondrium

A

1) CO2 + NH4+ 2ATP -> karbamoilofosforan + 2ADP + Pi (syntetaza karbamoilofosforanowa)

2) karbamoilofosforan + ornityna -> cytrulina + Pi
(karbaminotransferaza ornitynowa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

CYKL MOCZNIKOWY - cytoplazma

A

3) ornityna + Asp -> Argininobursztynian
(syntetaza arginino-bursztynianowa (ATP->AMP + PPi))

4) argininobursztynian -> arginina + fumaran
(liaza bursztynianowa)

5) arginina -> ornityna + mocznik
(arginaza)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Regulacja cyklu mocznikowego

A

1) Krótkotrwała:
- N-acetyloglutaminia aktuwuje syntetazę karbamoilofosf.
- wzrost [Arg] - stymulacja powstania N-acetyloglutaminianu

2) Długotrwała - dieta bogata w białka enzymów cyklu mocznikowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Skąd pochodzą -NH2 w moczniku

A

Asp i Glu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Bilans cyklu mocznikowego

A

wykorzystywane 4 ATP
fumarana -> jabłczan -> szczawioctan (powstaje NADH = 2,5 ATP)
4 ATP - 2,5 ATP = - 1,5 ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Które aminokwasy są głównymi transporterami? + Cykl glukozowo-alaninowy

A

Ala, Gln

Mięśnie - pirogronian -> Ala (Glu -> a-KG), Ala do wątroby
Wątroba - Ala->pirogronian (a-KG -> Glu), pirogronian -> glukoza, glukoza -> Mięśnie
M: glukoza ->pirogronian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Wpływ glukagonu na gospodarkę aminokwasów

A

^glukagon -> ^wchłaniania Gln i Ala -> vAA w osoczu -> ^proteolizy białek w mięśniach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Aminokwasy a cykl Krebsa
Pirogronian = Ala, Gly, Cys, Ser, Thr Acetylo-CoA = Leu, Thr, Trp, Ile, Acetooctan = Leu, Lys, Phe, Tyr a-KG = Glu, Gln, His, Pro, Arg Bursztynian = Val, Met, Thr, Ile Fumaran = Asp, Phe, Tyr Szczawiooctan = Asp, Asn
26
Aminokwasy ketogenne
Leucyna i Lisyna; | L!
27
Aminokwasy glukoketogenne
TRyptofan, TReonina, TyRozyna,Izoleucyna Fenyloalanina | TRIF!
28
Jakie aminokwasy powstają z szczawiooctanu?
=Asparaginian - asparagina, walina, lizyna, treonina
29
Jakie aminokwasy powstają z pirogronianu
-Leu -Ile - Val - Ala
30
Jakie aminokwasy powstają z a-KG
=GLU - Gln, Arg, Pro
31
Jakie AA mogą powstać z 3-fosfoglicerynianu
=SER - Gly, Cys
32
Synteza seryny
3-PG + NAD+ -> 3-fosfohydroksypirogronian (dehydrogenaza 3-PG) 3-fosfopirogronian -> 3 fosfoseryna /TRANSAMINACJA) (Glu->a-KG) 3-fosfoseryna -> seryna + Pi (DEFOSFORYLACJA)
33
Do syntezy jakich związków wykorzystywana jest seryna?
1. Glicerofosfolipidów - fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanoloamina 2. Sfingolipidy - sfinganina -> sfingozyna -> ceramid a) CDP - sfingomielina b) UDP - cerebrozyd -> gangliozydy
34
Synteza Gly z Ser
Enzym - hydroksymetylotransferaza serynowa Koenzymy - Tetrahydrofolian (THF), PLP Ser -> Gly THF -> N5,N10 - metyleno-THF
35
Tetrahydrofolian - budowa
6-metylopteryna = pirymidyna + pirazyna kwas p-aminobenzoesowy glutaminian
36
Synteza THF
Folian + NADPH +H+ -> DIHYDROFOLIAN (7,8) +NADPH+H+ -> TETRAHYDROFOLIAN(5,6)
37
Inhibitory reduktazy dihydrofolianu
Aminopteryna, Ametopteryna, Sulfanilamid, Kwas p-aminobenzoesowy
38
Pochodne THF i ich znaczenie
-przenoszenie fragmentów jednowęglowych a) N5,N10-metyleno-THF => TYMIDYNA b) N5-metylo-THF => METIONINA (powstaje z a + nadph) c) N5-N10 - metenylo-THF =>PURYNY (a+nad+) d) N10-formylo-THF => PURYNY (z c)
39
Synteza Met z Ser
Synteza N5-metylo-THF (za pomocą Ser, THF itd.), przekazanie grupy -CH3 witaminie B12, która przekazuje dalej do Homocysteiny tworząd Metioninę Enzym - syntaza metioniny (metylotransferaza homocysteinowa)
40
B12 - ligandy, atom centralny, forma przy transporcie grupy metylowej
Cyjanokobalamina - Co - atom centralny - połączony z -CN, N i dimetylobenzimidazolem (DMB), Metylokobalamina - -CH3
41
Co się dzieje z Met powstałą z Seryny
Łączy się z adenozyną i powstaje SAM
42
Cykl aktywnej -CH3
Met + Adenozyna -> SAM (transferaza adenozylo-metion.) SAM + R -> SAH + R-CH3 (metylotransferaza) SAH -> Homocysteina + Adenozyna (Hydrolaza) Homocysteina -> Metionina (syntetaza metioniny)
43
Synteza Cysteiny z Seryny
Homocysteina + Seryna -> Cystationina (syntaza cystationiny, PLP) Cystationina -> Cysteina + alfa-KETOMAŚLAN + NH4+ (liaza cystationiny, PLP)
44
Powstanie bursztynylo-CoA z aminokwasów
Met, Thr -> a-ketomaślan -> propionylo-CoA Val, Ile -> propionylo-CoA propionylo-CoA ->D-metamalonylo-CoA -> L-metamalonylo-CoA->bursztynylo-CoA
45
Jaką reakcję katalizuje mutaza malonylo-CoA i co w przypadku jej defektu?
L-metamalonylo-CoA -> bursztynylo-CoA (B12 koenzymem) Aciduria metamalonylowa - rzadko, kwasica, objawy u dzieci, bez leczenia śmierć, suplementacja B12, podawanie aminokwasów
46
Przebieg reakcji Cys -> SO4^2-
Cysteina -> Cysteinosulfinian -> Hipotauryna -> Tauryna -> Pirogronian + HSO3- (a-KG->Glu) HSO3- + O2 + H2O -> SO4^2- +H2O2 + H+ (OKSYDAZA SIARCZYNOWA)
47
Co powstaje z glicyny
Cała cząsteczka: 1. Kwasy soli żółciowych 2. Konjugaty 3. Glutation (GSH) 4. Białka 5. Kreatyna 6. Puryny Część 1. Porfiryny - glukoksalan -> szczawian - seryna
48
Synteza szczawianu z glicyny
Glicyna -> Glioksalan (oksydaza d-aminokwasów) Glioksalan + NAD+ -> Szczawian + NADH Szczawiany wapnia - kamienie nerkowe
49
Synteza kreatyny z glicyny i Argininy
Gly + Arg -> Guanidynooctan Guanidynooctan + SAM -> Kreatyna + SAH Kreatyna + ATP -> Fosfokreatyna + ADP - nerki - amidotransferaza, metylotransferaza, kinaza kreatynowa
50
Synteza NO z Arg
Arg + O2 + NADPH -> N-hydroksyarginina | N-hydroksyarginina + O2 + NADPH -> Cytrulina + NO
51
Z czym łączy się NO
Z resztą Cys93 łańcucha beta Hb utlenowanej tworząc N-nitrozotiol (S-NO)
52
Degradacja aminokwasów o rozg. łańcuchach
Val, Ile, Leu - głównie mięśnie - 1. aminotransferaza - 2. dehydrogenaza a-ketokwasów 1) AA -> a-KK 2) a-KK -> CO2 + aminokwas-COS-CoA brak dehydrogenazy -> choroba syropu klonowego
53
Przemiana Phe -> Tyr
-Hydroksylaza Phe Phe + tetrahydrobiopteryna + O2 -> Tyr + dihydrobiopteryna + h2o dihydrobipteryna + NADH +H+ -> tetrahydrobiopteryna (reduktaza dihydro)
54
Przemiana Phe do jej pochodnych
Transaminacja Phe za pomocą pirogronianu ( -> Ala) i PLP do fenylopirogronianu Fenylopirogronian może: - ulec dekarboksylacji do fenylooctanu - przejść w fenylomleczan
55
Rodzaje fenyloketonurii
I) klasyczna - defekt hydroksylazy Phe, zaburzenia psychiczne, bledsza skóra II) hiperfenyloalaninemia - defekty regeneracji tetrahydrobiptreryny
56
Przemiany Tyrozyny
1) Tyr -> p-hydroksyfenylopirogronian (transaminaza tyrozyny) -TYROZYNEMIA I 2) p-hydroksyfenylopirogronian -> Homogentyzynian (oksydaza p-hydro... askorbinian, O2) NIEMOWLĘCA 3) Homogentyzynian -> Maleoilooctan (oksydaza homogentyzynianu) ALKAPTONURIA 4) Maleoiloacetooctan -> fumarylooctan (izomeraza) 5) Fumarylooctan -> Fumaran + Acetooctan - liaza (Tyrozynemia II)
57
Synteza amin katecholowych
1) Tyr + NADPH + THB -> L-DOPA +NADP+ + DHB 2) DOPA -> dopamina (PLP) - dekarboksylacja 3) dopamina -> noradrenalina (hydroksylaza dopaminy, wit. C) 4) noradrenalina -> adrenalina (SAM)
58
Synteza hormonów tarczycy z Tyrozyny
T3: białko-Tyr -> białko-Tyr(2I-) (tyreoperoksydaza +h2o2) białko-Tyr(2I-) + Tyr(2I-) -> białko Tyr(2-)-Tyr(I-) +I- białko-Tyr(2-)-Tyr(I-) -> Tyr(2-)-Tyr(I-) - PROTEOLIZA T4 analogicznie i może przechodzić w T3
59
Jakie związki mogą powstać z tryptofanu
Niacyna (do syntezy NAD+) | Serotonina
60
Synteza serotoniny z tryptofanu
Trp + O2 + THB -> HO-Trp + DHB | HO-Trp -> Serotonina + CO2 (PLP)
61
Synteza melatoniny z serotoniny
Serotonina + Acetylo-CoA -> Serotonina-Acetylo + CoA | Acetylo-Serotonina + SAM -> Melatonina + SAH

biochemia (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions