materia freq 1 Flashcards
Fármaco
Uma substância pura, quimicamente definida, que é extraída de fonte natural ou obtida por síntese, dotada de atividade biológica e que poderá ser aproveitada pelos seus efeitos terapêuticos.
Medicamento
Toda a substância (ou mistura de substância) fabricada, vendida, posta à venda ou recomendada para tratamento de sintomas ou diagnóstico de uma efemeridade ou de um estado físico anormal e para o estabelecimento, a correção ou
modificação de funções orgânicas no homem e nos animais.
Droga
Matéria prima de origem vegetal ou animal, ativa ou inativa, que contém um ou mais constituintes e que não sofreu manipulação, exceto a necessária para a sua
conservação.
Especialidade farmacêutica
Toda a preparação farmacêutica apresentada no mercado
em embalagem própria a ser entregue ao consumidor e com uma designação de marca privativa.
Forma farmacêutica
As especialidades farmacêuticas podem ser comercializadas sob várias formas
Para descobrir um fármaco, existem duas principais etapas:
-> Descoberta, onde se descobre uma aplicação terapêutica para uma determinada molécula
-> Desenvolvimento – descoberta de uma nova molécula líder e realização de diversos ensaios (ensaios em animais e ensaios clínicos) e comercialização, sendo analisada a eficácia, segurança e qualidade.
Este processo demora de 10 a 17 anos. A química farmacêutica, por sua vez, situa-se nas primeiras etapas da descoberta de fármacos – identificação do alvo, geração de Hits e geração de Líders.
Farmacocinética
Percurso que uma molécula tem até ao alvo, considerando se ela se mantém intacta
Farmacodinâmica
Interações moleculares estabelecidas entre um fármaco e o seu alvo terapêutico
Alvos
Biomoléculas às quais a molécula do fármaco se liga diretamente, ligação essa que é responsável pela eficácia terapêutica desse fármaco.
Existem vários tipos de alvos, como por exemplo:
Terapêuticos, estruturais, farmacológicos e moleculares.
Alvos estruturais, podem ser:
Recetores, enzimas, canais iónicos, transportadores, entre outros
Alvos moleculares, podem ser:
Ácidos nucleicos, carboidratos, proteínas e lípidos
Alvos moleculares, proteínas
As proteínas possuem aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. São o alvo mais comum dos fármacos. Podem ter uma estrutura secundária, terciária e quaternária.
Ligações peptídicas
Ligações do grupo carboxílico de um aminoácido ao grupo amina de outro, formando uma amida.
Substituintes de alvos proteicos
Os seus substituintes podem ser aromáticos (como na tirosina e no triptofano), aminas (como na lisina e na arginina), ácidos carboxílicos (como na prolina e nos ácidos aspártico e glutâmico); na cisteína, o seu substituinte possui enxofre.
Estrutura secundária das proteínas
Resultante de pontes de hidrogénio estabelecidas entre os aminoácidos, e que pode ser em a-hélice ou b-folha
Estrutura terciária das proteínas
Resultante de interações entre si
na molécula
Estrutura quaternária das proteínas
Resultante da interação das subunidades (apenas ocorre em proteínas que possuem mais do que 1 subunidade).
Alvos moleculares, lípidos
Os lípidos localizam-se essencialmente na membrana plasmática numa bicamada, com as cadeias hidrofóbicas no interior e a cabeça polar no exterior. São geralmente alvos para anestésicos gerais.
Alvos moleculares, Carboidratos
Os carboidratos, ou açúcares, têm essencialmente função de energia, suporte e comunicação. São um alvo raro dos fármacos.
Funcionam como etiquetas moleculares/local de reconhecimento projetadas para fora. Há alguns fármacos que possuem essas etiquetas, de modo a impedir a ligação de um
agente à célula humana.
Eles são normalmente associados a proteínas (glicoproteínas) ou a lípidos (glicolípidos).
Alvos moleculares, Ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos são constituídos por bases, açúcar e fosfato
Alvos estruturais, Recetores
Os recetores são macromoléculas proteicas que contêm um local ativo, onde a molécula mensageira/ligando se liga e desencadeia a resposta biológica.
A molécula vai reconhecer o local ativo do recetor e liga-se a ele, alterando a sua estrutura terciária, passando a mensagem e fazendo assim um efeito terapêutico.
Tipos de recetores
Recetores de membrana, intracelulares e nucleares.
Recetores de membrana
Podem ser classificados em superfamílias com base na sua estrutura e modo de ação: recetores acoplados à proteína G, recetores ligados à cinase e recetores ligados a canais iónicos.
Esta classificação está relacionada com o ligante
natural/endógeno, que liga todos os membros de uma determinada família; os ligantes não naturais/exógenos podem mostrar seletividade para recetores específicos dentro de uma família e permitir mais subdivisões.
Família de recetores GABA
Dependendo da sua subunidade, o tipo de recetor pode ser diferente:
nos GABAA e GABAC são recetores ligados a canais iónicos e nos GABAB são os recetores acoplados à proteína G
Alvos estruturais, Enzimas
As enzimas são macromoléculas proteicas, com um local ativo que recebe um substrato e catalisam reações químicas.
O fármaco usualmente liga-se ao local ativo, bloqueando a enzima e impedindo que o substrato se ligue, não ocorrendo reação nem a formação de um dado produto.
Ciclo oxigenase
Exemplo de alvo enzimático, onde se pode ligar a aspirina, que impede a ligação do substrato ácido araquidónico, que ao reagir tem como produto as prostaglandinas, que estão associadas a dor e inflamação.
Ativação enzimática feita por…
Recetores.
Um mensageiro pode alterar a conformação do recetor, que causa a abertura do local ativo, permitindo a reação enzimática.
Alvos estruturais, Canais iónicos
Os canais iónicos são proteínas transmembranares, em que no seu interior existem aminoácidos polares alinhados para formarem um poro ou túnel hidrofílico, que acompanha toda a espessura da membrana.
São glicoproteínas, com várias subunidades – oligómeros que podem ser iguais ou diferentes.
Abertura e o fecho dos canais iónicos é controlada por …
Recetores, um mensageiro vai alterar a conformação do recetor, o que vai causar a abertura do canal.
Alvos estruturais, Transportadores
Alvo proteico.
São alvo terapêutico para várias patologias, e desempenham
também funções muito importantes na neurotransmissão, absorção, transporte e recaptação de fármacos e na resistência a fármacos.
Funcionamento de transportadores
As proteínas carregadores não são todas iguais, há carregadores específicos para diferentes moléculas.
Estes carregadores têm um local de reconhecimento que os permite ligar e “encapsular” a sua “carga” específica.
Transportadores como alvo para anti-depressivos
Ocorre uma diminuição da serotonina na fenda sináptica, e para contrariar este decréscimo inibe-se o transportador responsável por este decréscimo.
Exemplo do aciclovir, com transportadores como alvo
O aciclovir, caso tenha a sua estrutura alterada (adição de um resíduo de valina na posição 5, formando o valaciclovir), pode ser reconhecido e transportado para fora do lúmen do intestino delgado pelo transportador de oligopéptido humano.
Exemplo da glicoproteína G (Pgp) (transportadores alvo)
A glicoproteína G (Pgp) está envolvida no transporte de moléculas do interior para o exterior, o que impede que o fármaco fique na célula (fármacos sujeitos a este efeito são, por exemplo, a quinidina, o hidrocortisona e a daunomicina); por isso, esta glicoproteína tem um mecanismo de defesa e de resistência (muito expressado em células tumorais)
Alvos estruturais, Ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos são um alvo múltiplo, pois possuem, entre outros, bases, açúcares e enzimas. No Homem, podem ser agentes antitumorais, e nas bactérias as fluoroquinolonas formam complexos com o DNA e topoisomerases.
Alvos estruturais, Mitocôndria
As mitocôndrias têm um papel central no metabolismo energético no interior da célula,
e são responsáveis pela produção de 80% do ATP nas células normais. Desempenham
papel na morte, proliferação e diferenciação celulares, bem como na apoptose e na
cardioproteção.
São alvos para agentes terapêuticos para patologias neurodegenerativas e tumorais.
Alvos estruturais, outros alvos celulares proteicos: - Tubulina
A tubulina é uma proteína globular associada a microtúbulos na divisão celular da mitose. Situa-se no citoesqueleto e possui a-tubulina ou b-tubulina, que são importantes para a forma, e os microtúbulos são formados por dímeros de alfa-tubulina e beta-tubulina.
Para além disso, é um alvo especial para fármacos anti-cancerígenos.
Componentes destacados nos microtúbulos.
Taxol – impede a despolimerização, o que aumenta a estabilidade dos túbulos
Vimblastina – impede a polimerização, pelo que os microtúbulos não se voltam a
polimerizar
Colchicina – dificulta o transporte dos mediadores da inflamação
Alvos estruturais, outros alvos celulares proteicos - Interações proteína/proteína (PPI)
Interação entre duas proteínas idênticas ou dissemelhantes, no domínio das respetivas
interfaces, regulando a função de numerosos processos celulares.
Esta atuação pode ocorrer em hot-spots (pequeno conjunto de aminoácidos em
interfaces de proteínas) ou em locais alostéricos.
Interações proteína/proteína (PPI), podem ser alvo para:
Estas interações são responsáveis pela formação patológica de agregados de proteínas que se encontram envolvidos em várias doenças, nomeadamente certos tipos de cancro, infeções bacterianas e doenças neurodegenerativas (por exemplo no Alzheimer, o alvo placa b-amilóide está a ser explorado e estudado para o tratamento desta doença).
Uma molécula de um fármaco pode ter:
-> Apenas um alvo – bala mágica – ou seja, apenas atua num alvo específico
-> Mais do que um alvo- multitarget – numa sequência de eventos bioquímicos relacionados/encadeados.
Reconhecimento molecular
Refere-se à interação específica entre duas ou mais moléculas através de ligações não covalentes. Forma um Complexo (supermolécula). Isso é a Química Supramolecular.
Complexo/supermolécula
O “hóspede” e o “hospedeiro” envolvidos no reconhecimento molecular exibem complementaridade molecular e formam um complexo/supermolécula (um novo composto mais limitado, que atua no reconhecimento, catálise, transporte, entre
outros). Porém, as interações também podem ser covalentes.
Interações intermoleculares
O reconhecimento molecular implica um processo de reconhecimento de um parceiro
através de um conjunto de interações intermoleculares, pois, por mais que muitas vezes
seja tomada como tal, uma mera ligação não é “reconhecimento”. Esta interações têm uma força a si associada e dependem também dos grupos funcionais existentes nas moléculas.
Fármacos suicidas
Após estabelecerem esta ligação irreversível, perdem a sua função. Um destes exemplos é o 5-Fluorouracilo (que está na forma não ativa), que pode ser bioativado (5-Fluorouracilo bioativado), ou seja, é um pró-fármaco, para ser comercializado, que vai atuar como sintetase do timidilato e perder depois a sua função.
Complementaridade estérica (reconhecimento molécular)
Complementaridade a nível da
forma e tamanho, no reconhecimento molecular, estas são as interações de pequenas moléculas com os alvos biológicos.
Complementaridade eletrónica
(reconhecimento molécular)
Por exemplo, para haver interações elétricas têm
de existir cargas opostas, no reconhecimento molecular, estas são as interações de pequenas moléculas com os alvos biológicos.
Largas áreas de contacto entre o alvo e a pequena molécula
Múltiplos locais de interação causam uma forte ligação global,no reconhecimento molecular, estas são as interações de pequenas moléculas com os alvos biológicos.
Interações atrativas
Reconhecimento molecular nos sistemas biológicos
depende de determinadas interações atrativas entre duas moléculas “parceiras”, mas o resultado final depende do “compromisso” entre as interações atrativas e as repulsivas.
Antagonistas
Possuem três propriedades:
1. Ligam-se ao recetor da mesma maneira que todos os ligandos (há reconhecimento
molecular)
2. Não originam uma resposta quando se ligam (não há atividade biológica)
3. Reduzem a resposta causado por um agonista total a zero
Características que influenciam o reconhecimento molecular
-> Interações Hidrofóbicas, interações pi−pi
-> Interações Electrostáticas
-> Interações de H
-> Coordenação
-> Processos de solvatação (interações com a água podem influenciar)
-> Interações a longa distância
-> Alterações conformacionais
Alterações conformacionais (reconhecimento molecular)
É importante considerar a tridimensionalidade de uma molécula; a forma não é característica única, elas movimentam-se (como por
exemplo no caso dos isómeros conformacionais)
Modelo lock and key
As interações enzima-substrato apenas aconteciam se estes tivessem uma configuração geométrica semelhante.
Modelo induced fit
Defendeu-se que podem ocorrer alterações conformacionais na enzima para acomodar a ligação de um substrato que a faça cataliticamente ativa.
Modelo conformational complementarity
Tanto a enzima quando o ligando existem num conjunto de equilíbrios conformacionais e as alterações nos locais de ligação mudam esses equilíbrios para a conformação do ligando estabilizada.
Alterações conformacionais
Esta alterações, que correspondem a rotações das ligações simples, também podem ocorrer nas pequenas moléculas que se ligam ao alvo para otimizar a interação com o
local ativo, podendo atuar em mais locais diferentes. E também pode ocorrer para ficar
numa conformação mais estável (por exemplo, a conformação em cadeira é mais estável que em barco).
Porém, a conformação mais estável pode não ser a bioativa.
Exemplo da progesterona (alterações conformacionais)
A sua conformação mais estável não é a bioativa. A conformação em “meia cadeira” é a
conformação bioativa da progesterona.
Alterações Conformacionais, biomacromoléculas.
Nas biomacromoléculas, todas elas interagem com
o local ativo, e há uma rotação da conformação do
alvo para uma interação mais eficiente
Estereoquímica implica:
- Isomerismo conformacional
- Isomerismo geométrico
- Isomerismo ótico (enantiómeros, diasterioisómeros)
Principais métodos para interpretar/prever
fenómenos de “reconhecimento molecular”
- Cristalografia de raios X
- RMN 1H, 13C, 15N
- IV
- Computacionais
Que processos são estudados pela Farmacocinética
ADME:
-Absorção
-Distribuição
-Metabolismo
-Excreção
Absorção
Um fármaco é administrado em certa forma farmacêutica e tenta se libertar dela para entrar na corrente sanguínea.
Ele pode ser administrado de diversas formas, sendo que na
via intravenosa e na via tópica não ocorre absorção, pois, na intravenosa, ele é administrado diretamente no sangue, e na
tópica o medicamento atua apenas no local de administração, não sendo suposto atingir a corrente sanguínea; a administração
sublingual é uma via utilizada para uma atuação rápida.
Administração oral
É a preferida por pacientes. Esta via é a mais exigente em termos
de propriedades físico-químicas dos fármacos, pois vai ter de ser estável quimicamente para resistir ao ácido do estômago e estável metabolicamente para resistir às enzimas digestivas do estômago e às enzimas metabólicas do fígado.
A maioria dos fármacos são absorvidos por difusão passiva através das membranas celulares.
Efeito da primeira passagem
Causado pelas enzimas metabólicas do fígado.
O fígado tem função de desintoxicação, e vai metabolizar componentes
estranhos para serem degradados, o que muitas vezes acontece com os fármacos, que
acabam por não atuar.
Onde ocorre a absorção?
Os fármacos podem ser absorvidos pelas membranas da
mucosa da boca.
A maioria é absorvida no duodeno.
Alguns são extensivamente absorvidos no estômago.
O sangue é constituído por:
-> Plasma (54%) – este possui água (solvente) e hormonas eletrolíticas de sinalização
(46%) e possui proteínas (8%), sendo as principais a sérum albumina (60%), as a-, b,
e g-globulinas (36%) e os fibrinogénios (4%)
-> Células (46%) – possui eritrócitos, que carregam oxigénio (45%), e leucócitos, que
têm resposta imunitária, e trombócitos, que atuam na coagulação (1%)
A extensão de ligação às proteínas plasmáticas depende de:
✓propriedadesfisico-químicas do fármaco
✓afinidade de ligação para as proteínas plasmáticas
✓ concentração das proteínas plasmáticas…
Metabolização
Pode ocorrer uma biotransformação por metabolitos ou ocorrer a formação de metabolitos ativos ou formar pró-fármacos.
O fármaco deve ir para os locais terapêuticos, mas fármacos que são muito lipofílicos podem acumular-se no tecido adiposo.
Que processos são estudados pela Farmacodinâmica
Formação do complexo Fármaco-Recetor
Eliminação
Os fármacos podem ser eliminados antes ou depois de sofrerem metabolização. Esta
eliminação pode ocorrer através dos rins, pulmões, excreção intestinal, secreção biliar
e saliva, lágrimas, pele, entre outros.
Que processos são estudados pela Farmacodinâmica
Formação do complexo Fármaco-Recetor
Constante de dissociação (KD):
A intensidade da resposta biológica é função da concentração do fármaco e da afinidade do fármaco para o recetor. Porém, apesar de ter de chegar quantidade suficiente ao
alvo, não podem ser inseridas quantidades excessivas do fármaco, de modo ao seu
efeito não ser tóxico.
Relação da potência com o KD
Quanto menos o KD, maior será a afinidade do fármaco para o recetor e maior a concentração do complexo F-R. A potência relaciona-se com o efeito.
Fatores que influenciam a ação dos fármacos
-> Modo de administração – relacionado com a forma farmacêutica
-> Via de administração – como já analisada na farmacocinética
-> Período de latência – período desde a administração do fármaco até ao seu efeito
fatores para uma resposta farmacológica significativa
-> Rota do fármaco administrado
-> Eficiência da absorção do fármaco
-> Velocidade a que o fármaco é transportado até ao alvo
-> Velocidade do metabolismo do fármaco no percurso e no local de ação
-> Velocidade da excreção do fármaco
-> Idade, género e estado fisiológico do paciente
Características de um fármaco ideal
- Atua no local (alvo) certo
- Com a concentração correta
- Com a duração adequada
Propriedades físico-químicas
- Coeficiente de partilha (P)
- Coeficiente de ionização (Ka)
- Coeficiente de distribuição (D)
- Conceito Drug-Like
- Regra de Lipsinki/”Regra dos 5”
Topografia e estereoquímica dos fármacos
- Isomeria conformacional
- Isomeria geométrica
- Quiralidade
Coeficiente de partilha (P)
Os fármacos devem atravessar a membrana e dispersar-se nos meios aquosos (meios
exteriores à membrana).
Para isso, é necessário haver um equilíbrio entre a
lipofilicidade e a hidrofilicidade.
Este coeficiente expressa-se muitas vezes em função do seu log (log P).
P = [Fármaco] em fase oleosa / [Fármaco] em fase aquosa
Hidrofilicidade
Tendência que um determinado composto exibe para ser solvatado pela água.
Hidrofobicidade
Associação de grupos ou moléculas não polares num ambiente aquoso e que surge da tendência exibida pela água para excluir moléculas não polares.
Lipofilicidade
Afinidade de uma molécula ou porção dela para um ambiente lipofílico.
É habitualmente medida pelo seu comportamento de distribuição num sistema
bifásico, seja líquido-líquido (ex. coeficiente de partilha em octan-1-ol/água) ou sólido/líquido (ex. retenção em HPLC ou num sistema de CCF).
Fase aquosa e oleosa normalmente utilizada para calcular o Coeficiente de Partilha
A fase oleosa utilizada normalmente é 1- octanol/tampão fosfato pH=7,4 e a fase aquosa é a água.
Para separar as fases, fazemos uma extração com ampola líquido-líquido (a mais
comum), ou uma HPLC.
Significado do valor de log P
Quando um fármaco é hidrofóbico o seu valor de log P vai ser maior, e num fármaco hidrofílico o seu valor de log P vai ser menor.
Coeficiente de ionização (Ka)
A maioria dos fármacos são ácidos ou bases fracas.
Apenas as formas não ionizadas
do fármaco têm uma lipofilia
adequada para atravessar as
membranas celulares por
transporte passivo; nas formas
ionizadas ocorre solvatação.
No caso do estômago (que tem um pH=1), um fármaco ácido na forma não ionizada vai
ter rápida absorção, e um fármaco básico vai captar um protão e ficar na forma
ionizada, sendo posteriormente absorvido no duodeno.
Efeito da Ka na Farmacocinética
Formas ionizadas normalmente não atravessam a membrana.
Efeito da Ka na Farmacodinâmica
Se os fármacos interagem com o recetor na forma ionizada, o
pKa e o pH afetam a sua atividade.
Coeficiente de distribuição (D)
O coeficiente de distribuição tem em consideração as
características de acidez e alcalinidade do fármaco.
Conceito Drug-Like
Existem moléculas que contêm grupos funcionais e/ou possuem propriedades físico-
químicas consistentes com fármacos existentes.
Regra de Lipsinki/”Regra dos 5”
Para exibir absorção/permeabilidade, um fármaco deverá ter:
->Peso molecular inferior a 500
-> Não mais do que 5 grupos dadores de interação de hidrogénio
-> Não mais do que 10 grupos aceitadores de interações de hidrogénio
-> Um valor de log P abaixo de 5
Porém, os substratos para transportadores biológicos fogem a esta regra.
Esta regra apenas se aplica a fármacos de absorção oral e é feita a pensar na difusão
passiva da membrana.
Causas de abandono no desenvolvimento de fármacos:
Ao longo do tempo, a razão pelo qual tem havido um abandono no desenvolvimento de
fármacos tem alterado. Antigamente, a bioavaliabilidade (PK) era a principal razão do
abandono, mas atualmente a toxicologia, a formulação, a eficácia e a segurança clínica
constituem os fatores mais significativos.
Isomeria conformacional
A molécula de um fármaco pode assumir uma grande variedade de conformações (confórmeros), e um recetor pode se ligar a apenas um desses confórmeros – conformação bioativa.
Isomeria geométrica
A isomeria geométrica consiste nos isómeros cis-trans e Z/E.
A isomeria Z/E ocorre como resultado da restrição da rotação à volta de uma ligação
química, devido a uma ligação dupla ou de um sistema anelar rígido na molécula; estes
não se interconvertem um no outro.
Quiralidade
Os alvos proteicos possuem proteínas que são constituídas por aminoácidos quirais (L-
aminoácidos), por isso são moléculas quirais, ou seja, possuem centros estereogénicos.
A quiralidade é uma propriedade intrínseca dos “blocos construtores da vida”.
Nas reações enzimáticas, processos metabólicos e interações recetor –
mensageiro/fármaco, pode ocorrer enantiosseletividade (preferência para uma
determinada configuração).
Configuração
Relacionada com a posição dos substituintes em torno do centro estereogénicos (se é R ou S).
Conformação
Relacionado com uma molécula ser cis ou trans.
Enantiómeros (isómeros óticos)
Podem exibir grandes diferenças na potência, ligação aos recetores, atividade biológica,
transporte e metabolismo. Em meio aquiral, estes podem ter comportamentos diferentes. O alvo biológico pode ser capaz
de distinguir entre dois isómeros através do reconhecimento molecular quiral.
Modelo dos “3 pontos de ligação”
Dita que um recetor pode diferenciar enantiómeros
se houver, pelo menos, três locais de ligação.
Atividade biológica e farmacológica de enantiómeros
-> R ou S – quando só existe atividade farmacológica num dos enantiómeros.
-> R diferente de S - quando ambos os enantiómeros desencadeiam uma resposta
biológica, mas esta é diferente para cada enantiómero.
-> R maior que S (ou vice-versa) - quando ambos enantiómeros desencadeiam uma resposta farmacêutica, porém a intensidade desta não é igual em ambas as configurações.
-> R igual a S – quando a resposta biológica é igual em ambos os enantiómeros.
Quando existe esterosseletividade isomérica, como se denomina o enantiómero mais ativo e inativo.
O enantiómero mais ativo denomina-se eutómero, enquanto o menos ativo denomina-se distómero.
Razão eudísmica
Quanto maior a potência do eutómetro, maior a razão eudísmica. Quando o centro
esterogénico está localizado na região crítica de ligação ao recetor verificam-se razões
eudísmicas elevadas, e vice-versa.
Razão eudísmica, formula
Razão eudísmica = Potência (afinidade) do eutómero / Potência (afinidade) do distómero
A nível clínico, ao comercializar fármacos enantiomericamente puros conseguimos ter:
- Doses menores
- Menos efeitos indesejáveis
- Produtos mais ativos
- Rapidez da relação dose-resposta
- Simplificação na monotorização do fármaco
- Perfil farmacológico mais seletivo
Também se vê a comercialização de racematos, que são comercializados porque:
- São enantiómeros com potência e atividade
similares - Dificuldades na síntese e resolução de enantiómeros
- Fenómeno de racemização ou de inversão
quiral
Metabolismo
O metabolismo é uma etapa da farmacocinética em que ocorre a biotransformação de um fármaco, sendo basicamente um processo de “defesa”. Este pode ser multi ou interdisciplinar.
Xenobióticos
Os xenobióticos são todos os compostos estranhos ao organismo que não
desempenham funções fisiológicas, com exceção das vitaminas (que têm função
biológica).
Os principais sistemas enzimáticos metabólicos são:
-> Oxirredutores
-> Hidrolases
-> Transferases
-> Liases
-> Isomerases
-> Ligases
Oxirredutores
Catalisam reações de oxi-redução
Hidrolases
Catalisam a clivagem hidrolítica de ligações C=O, CoN, C=C e outras
Transferases
Transferem um grupo de um dador para outro
Liases
Quebram ligações C=C, C-O, CoN, C-S e outras ligações por eliminação, libertando ligações duplas ou anéis, ou inversamente, adicionam grupos a ligações
duplas
Isomerases
Catalisam mudanças geométricas ou estruturais numa dada molécula
