Macromolécules_Frédérick.G Flashcards

1
Q

4 grands types de macromolécules

A

Glucides
Lipides
Protéines
Acides nucléiques

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Q

2 grands types de monosaccharides et leur composition

A

Pentoses (5 carbones)
Hexoses (6 carbones)

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3
Q

Monosaccharides les plus abondants

A

Hexoses

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4
Q

Hexoses les plus importants et leur rôle principal

A

Glucose: Source principale d’énergie pour les cellules lors de la respiration cellulaire
Fructose: Transformation pour la glycolyse
Galactose: Idem à fructose

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Q

Définition d’un disaccharide (quel réaction forme quel lien)

A

Union de 2 monosaccharides par rx de condensation formant un lien glycosidique

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6
Q

Disaccharides les plus importants et leur composition

A

Saccharose : glucose + fructose
Lactose: glucose + galactose
Maltose: glucose + glucose

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7
Q

Définition d’un polysaccharides

A

Polymères de glucose

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8
Q

Polysaccharides les plus importants

A

Amidon
Glycogène
Cellulose

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9
Q

Caractéristiques de l’amidon

A
  • Formé par 2 polymères de glucose
  • Sucre de réserve des végétaux (céréales, tubercules, racines, graines, fruits)
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10
Q

2 polymères composant l’amidon et structures

A

Amylose: Chaines linéaires de glucose
Amylopectine: Chaines ramifiées de glucose

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11
Q

Caractéristiques du glycogène

A
  • Polymère semblable à l’amylopectine (chaines de glucose) encore PLUS ramifié
  • Sucre de réserve des animaux
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12
Q

Caractéristiques de la cellulose (localisation, abondance, structure)

A
  • Se trouve dans la paroi des cellules végétales
  • Composé organique le plus abondant sur Terre
  • Chaine de glucose inversé en alternance (résistance ++, ne peut pas être digéré par les humains)
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13
Q

Définition des lipides (ET LEUR STATUT PARTICULIER )

A
  • Substances hydrophobes
  • Pas des vrais polymères, ni macromolécules (trop petits)
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14
Q

4 principaux types de lipides

A
  • A. gras (monomères de lipides)
  • Triglycérides
  • Phospholipides
  • Stérols
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15
Q

Structure des acides gras

A
  • Tête hydrophile
  • Queue hydrophobe
    *Molécules amphipatiques
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16
Q

2 types d’acides gras et leurs caractéristiques

A

-Saturé:
- Queue saturée en hydrogène
- Souvent des graisses animales
- Solide à température ambiante

Insaturé:
- Queue non saturée en hydrogène (formation d’une ou plusieurs liaisons doubles)
- Souvent d’origine végétal et des poissons
- Liquide à température ambiante

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17
Q

Quelles formes peuvent prendre les acides gras insaturés

A
  • Monoinsaturée VS polyinsaturée
  • Cis VS trans
18
Q

Structure des triglycérides et leur rôle principal

A
  • Structure: 3 acides gras (différents ou identiques) liés à un glycérol
  • Rôle: réserve d’énergie importante stockée dans les adipocytes (surplus alimentaire)
19
Q

Structure des phospholipides et leur rôle principal

A

Structure:
- Tête hydrophile (glycérol, groupement phosphate ou groupement azoté)
- Queue hydrophobe (2 acides gras)
Rôle:
- Constituant principal des membranes

20
Q

3 assemblages des phospholipides

A
  • Liposome
  • Bicouche lipidique
  • Lipoprotéine
21
Q

Liposome: Caractéristiques et rôles

A
  • Vésicules sphériques artificielles
  • Constitués d’une ou deux couches de phospholipides
  • Transport de molécules hydrophiles ou hydrophobes
22
Q

Bicouche lipidique: caractéristique et rôle

A
  • Formée de 2 couches de phospholipides
  • Retrouvée dans la membrane plasmique
23
Q

Lipoprotéine: rôle

A

Transport du cholestérol et des triglycérides dans le corps

24
Q

Définition/composition d’une protéine

A

Chaines polypeptidiques (polypeptides) disposées de façon tridimensionnelle

25
Q

Définition d’un polypeptide

A

Plusieurs acides aminés liés ensemble par des liaisons peptidiques

26
Q

Caractéristiques des acides aminés

A
  • Unité de base des protéines (monomère)
  • Possède toujours une fonction amine (NH2), une fonction acide carboxylique (COOH) et une chaine latérale différenciée
27
Q

Rôle général des protéines

A

Assurer la quasi-totalité des fonctions cellulaires

28
Q

Quelques exemples de rôles des protéines

A
  • Protéines enzymatiques: Accélèrent la vitesse de réactions chimiques
  • Protéines de transport: Transport.
  • Protéines de défense: Protection contre les pathogènes (ex: anticorps)
  • Protéines structurales: Soutien (ex: kératine, collagène)
29
Q

4 niveaux d’organisation des protéines

A
  • Structure primaire
  • Structure secondaire
  • Structure tertiaire
  • Structure quaternaire
30
Q

Structure primaire d’une protéine

A

Chaîne d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

31
Q

Définition d’un lien peptidique

A

Liaison covalente entre le groupement OH de la fonction carboxyle d’un a.a et l’atome H de la fonction amine d’un autre a.a
* Cela libère une molécule d’H20 (condensation)

32
Q

Structure secondaire d’une protéine

A

Interactions entre entre l’oxygène du groupement COOH d’un a.a et l’hydrogène du groupement NH2 d’un autre a.a (liaisons/ponts hydrogènes)

33
Q

2 structures secondaires des protéines les plus fréquentes

A
  • Hélice alpha
  • Feuillet plissé beta
34
Q

Structure tertiaire d’une protéine

A

Interactions entre les chaines latérales des a.a causant un repliement des chaines polypeptidiques
* Forme finale si la protéine ne possède qu’une chaine

35
Q

Structure quaternaire d’une protéine

A

Assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques

36
Q

Acide nucléique

A
  • Polymère de nucléotide (monomère)
37
Q

2 types d’acides nucléiques

A
  • Acide désoxyribonucléique (ADN)
  • Acide ribonucléique (ARN)
38
Q

Structure d’un nucléotide

A

1 base azotée:
- Adénine (A)
- Guanine (G)
- Thymine (T) ou uracile (U)
- Cytosine (C)
1 sucre:
- Désoxyribose
- Ribose
1 groupement phosphate

39
Q

Structure de l’ADN

A
  • Forme de double hélice
  • Appariement de nucléotides précis
    (adénine avec thymine ; cytosine avec guanine)
40
Q

Structure de l’ARN

A
  • 1 seule chaine
  • Uracile remplace la thymine