Macromolécules_Frédérick.G Flashcards
4 grands types de macromolécules
Glucides
Lipides
Protéines
Acides nucléiques
2 grands types de monosaccharides et leur composition
Pentoses (5 carbones)
Hexoses (6 carbones)
Monosaccharides les plus abondants
Hexoses
Hexoses les plus importants et leur rôle principal
Glucose: Source principale d’énergie pour les cellules lors de la respiration cellulaire
Fructose: Transformation pour la glycolyse
Galactose: Idem à fructose
Définition d’un disaccharide (quel réaction forme quel lien)
Union de 2 monosaccharides par rx de condensation formant un lien glycosidique
Disaccharides les plus importants et leur composition
Saccharose : glucose + fructose
Lactose: glucose + galactose
Maltose: glucose + glucose
Définition d’un polysaccharides
Polymères de glucose
Polysaccharides les plus importants
Amidon
Glycogène
Cellulose
Caractéristiques de l’amidon
- Formé par 2 polymères de glucose
- Sucre de réserve des végétaux (céréales, tubercules, racines, graines, fruits)
2 polymères composant l’amidon et structures
Amylose: Chaines linéaires de glucose
Amylopectine: Chaines ramifiées de glucose
Caractéristiques du glycogène
- Polymère semblable à l’amylopectine (chaines de glucose) encore PLUS ramifié
- Sucre de réserve des animaux
Caractéristiques de la cellulose (localisation, abondance, structure)
- Se trouve dans la paroi des cellules végétales
- Composé organique le plus abondant sur Terre
- Chaine de glucose inversé en alternance (résistance ++, ne peut pas être digéré par les humains)
Définition des lipides (ET LEUR STATUT PARTICULIER )
- Substances hydrophobes
- Pas des vrais polymères, ni macromolécules (trop petits)
4 principaux types de lipides
- A. gras (monomères de lipides)
- Triglycérides
- Phospholipides
- Stérols
Structure des acides gras
- Tête hydrophile
- Queue hydrophobe
*Molécules amphipatiques
2 types d’acides gras et leurs caractéristiques
-Saturé:
- Queue saturée en hydrogène
- Souvent des graisses animales
- Solide à température ambiante
Insaturé:
- Queue non saturée en hydrogène (formation d’une ou plusieurs liaisons doubles)
- Souvent d’origine végétal et des poissons
- Liquide à température ambiante
Quelles formes peuvent prendre les acides gras insaturés
- Monoinsaturée VS polyinsaturée
- Cis VS trans
Structure des triglycérides et leur rôle principal
- Structure: 3 acides gras (différents ou identiques) liés à un glycérol
- Rôle: réserve d’énergie importante stockée dans les adipocytes (surplus alimentaire)
Structure des phospholipides et leur rôle principal
Structure:
- Tête hydrophile (glycérol, groupement phosphate ou groupement azoté)
- Queue hydrophobe (2 acides gras)
Rôle:
- Constituant principal des membranes
3 assemblages des phospholipides
- Liposome
- Bicouche lipidique
- Lipoprotéine
Liposome: Caractéristiques et rôles
- Vésicules sphériques artificielles
- Constitués d’une ou deux couches de phospholipides
- Transport de molécules hydrophiles ou hydrophobes
Bicouche lipidique: caractéristique et rôle
- Formée de 2 couches de phospholipides
- Retrouvée dans la membrane plasmique
Lipoprotéine: rôle
Transport du cholestérol et des triglycérides dans le corps
Définition/composition d’une protéine
Chaines polypeptidiques (polypeptides) disposées de façon tridimensionnelle
Définition d’un polypeptide
Plusieurs acides aminés liés ensemble par des liaisons peptidiques
Caractéristiques des acides aminés
- Unité de base des protéines (monomère)
- Possède toujours une fonction amine (NH2), une fonction acide carboxylique (COOH) et une chaine latérale différenciée
Rôle général des protéines
Assurer la quasi-totalité des fonctions cellulaires
Quelques exemples de rôles des protéines
- Protéines enzymatiques: Accélèrent la vitesse de réactions chimiques
- Protéines de transport: Transport.
- Protéines de défense: Protection contre les pathogènes (ex: anticorps)
- Protéines structurales: Soutien (ex: kératine, collagène)
4 niveaux d’organisation des protéines
- Structure primaire
- Structure secondaire
- Structure tertiaire
- Structure quaternaire
Structure primaire d’une protéine
Chaîne d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Définition d’un lien peptidique
Liaison covalente entre le groupement OH de la fonction carboxyle d’un a.a et l’atome H de la fonction amine d’un autre a.a
* Cela libère une molécule d’H20 (condensation)
Structure secondaire d’une protéine
Interactions entre entre l’oxygène du groupement COOH d’un a.a et l’hydrogène du groupement NH2 d’un autre a.a (liaisons/ponts hydrogènes)
2 structures secondaires des protéines les plus fréquentes
- Hélice alpha
- Feuillet plissé beta
Structure tertiaire d’une protéine
Interactions entre les chaines latérales des a.a causant un repliement des chaines polypeptidiques
* Forme finale si la protéine ne possède qu’une chaine
Structure quaternaire d’une protéine
Assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques
Acide nucléique
- Polymère de nucléotide (monomère)
2 types d’acides nucléiques
- Acide désoxyribonucléique (ADN)
- Acide ribonucléique (ARN)
Structure d’un nucléotide
1 base azotée:
- Adénine (A)
- Guanine (G)
- Thymine (T) ou uracile (U)
- Cytosine (C)
1 sucre:
- Désoxyribose
- Ribose
1 groupement phosphate
Structure de l’ADN
- Forme de double hélice
- Appariement de nucléotides précis
(adénine avec thymine ; cytosine avec guanine)
Structure de l’ARN
- 1 seule chaine
- Uracile remplace la thymine
