Livret 1 Flashcards
Quels sont les critères utilisés pour caractériser le vivant ?
- Stockage d’énergie sous forme d’ATP (métabolisme)
- Stockage d’information, sous forme d’ADN ou d’ARN, et duplication/transmission de cette information
- Isolation par rapport au milieu extérieur : la brique élémentaire est la cellule
- Se base sur la chimie du carbone
Quels sont les fossiles retrouvés et permettant la chronologie de l’apparition de la vie ? Quel âge ont-ils ?
- Fossiles bactériens (stomatolithes), vieux de 4 milliards d’années
- Fossiles pluricellulaires, vieux de 2,1 milliards d’années
Qu’est-ce que l’expérience de Miller-Urey ? Comment fonctionne t’elle ? Quels sont les résultats ?
Expérience qui simule les conditions de la terre primitive in vitro
C’est un circuit avec :
- de l’eau,
- du méthane,
- de l’ammoniac
- un peu d’hydrogène
Il y a la formation d’acides aminés, de sucres, de bases puriques et pyrimidiques, de lipides, etc.
Quelles sont les deux hypothèses sur l’origine des éléments du circuit ?
- Ces éléments ont été crée sur Terre (expérience de Miller-Urey)
- Ces éléments ont été apportés par des bombardements de comètes
Qu’est-ce que les ribozymes ?
Ce sont des ARN à activité enzymatique, portant une information génétique et capables d’avoir une activité enzymatique
De quoi a-t-on besoin pour passer de l’ARN à l’ADN ?
Il faut des enzymes particulières, les transcriptases inverses
Quels sont les exemples d’activité transcriptase inverse chez les eucaryotes ?
- Télomérase : activité RT (copie un ARN pour recopier les télomères)
- Rétrotransposons : séquence LINE
C’est quoi LINE ?
Protéine traduite qui a une activité RT : elle copie son propre ARN et ADN pour le réintégrer dans l’ADN génomique
Qu’est-ce que les ribosomes ?
Association d’ARN avec des protéines, qui vont réguler l’activité catalytique de cet ARN
Qui est le plus actif entre les protéines et les ARN ?
Protéines sont beaucoup plus actives et fiables, et permettent ainsi une diversité d’activité plus importante
Quelles sont les activités des ARNt ?
- Activité enzymatique
- Activité régulatrice
- …
Qu’est-ce qui tend à montrer que l’ARN est arrivé en premier ?
La présence de mécanismes de défense contre les pathogènes dans tous les types cellulaires : par exemple lorsqu’un ARN double-brin (de virus) apparaît à la place d’un ADN simple brin, il y a la mise en place de mécanismes d’arrêts
Par quoi sont régulées les protéines ribosome les ? Qu’est-ce que cela signifie ?
Elles sont autorégulées par leur ARNm, ce qui veut dire qu’il y a une interaction entre ARNm et protéine ribosomale
Quel est le rôle des protéines dans les ribosomes ?
Permet d’améliorer les activité catalytiques enzymatiques, bien que la partie ARN soit suffisante
Que faut-il pour former les nucléotides ?
Il faut un «métabolisme», car la création spontanée n’est pas suffisante pour stabiliser un métabolisme utilise à des organismes vivants
Quelle est la solution la plus efficace pour stocker l’énergie sous forme d’ATP, faire du métabolisme et stocker du carbone ?
C’est la photosynthèse qui utilise l’oxygène et un flux d’ions (H+)
Quel est l’autre nom de la photosynthèse ?
Cycle de Calvin
Quels sont les deux types de cellules ? Comment leur classification est-elle simplifiée ?
- Eucaryote : pluricellulaire
- Procaryote : unicellulaire
NB : il existe des exception, ainsi que des formes de vie intermédiaires (comme les archéobactéries)
Qu’est-ce que LUCA ? Quelles branches en découlent ?
Last Universal Common Ancestor
> Cellule primitive virtuelle
Ancêtre commun (au sens de la théorie de C. Darwin)
Trois branches : eucaryote, eubactéries, archébactéries
Comment s’organise la cellule procaryote ?
> Que contiennent-elles ?
> Que n’ont-elles pas ?
> Elle contient des acides nucléiques sans membrane
> Elle ne contient pas de système endomembranaire ou d’organites
> Entourée d’une membrane classique (= bicouche phospholipidique) et d’une capsule
Qu’est-ce que la classification de Gram ?
> Selon quel critère ?
> Quels groupes ?
Classification des bactéries selon les variations architecturales de la membrane :
- Gram- : mb plasmique — Peptidoglycane — mb plasmique
- Gram+ : mb plasmique — peptidoglycane
Qu’est-ce que les Archaea ? Quelles sont leurs caractéristiques ? Quel est son rôle ? Quelle est leur pourcentage sur la biomasse ?
Groupe d’archébactéries, intermédiaires entre les eucaryotes et les procaryotes
> Rôle fondamental dans le cycle de l‘azote (en le fixant dans les sols)
> Représnte 20% de la biomasse sur Terre
Quelle enzyme intervient dans la photosynthèse ?
RubisCO (ribulose 1,5 biphosphate carboxylase/oxygenase)
Qu’est-ce que la théorie endo-symbiotique ?
Théorie expliquant le passage de procaryote à eucaryote il y a 2,7 milliards d’années, notamment par l’apparition d’organites comme la mitochondrie
Quand apparaît la photosynthèse ? Dans quelle forme ?
> 2 dates selon la forme
Forme anoxygénique : vers 3,4 milliards d’années
Forme oxygénique : vers 2,4 milliards d’années
Quels sont les points communs entre eucaryote et procaryote ?
- ADN
- Ribosomes
- Membrane cytoplasmique et cytoplasme
- Division cellulaire
- Échange de gène
- Métabolisme
- Échange avec le milieu extérieur
Quelle est la particularité de la composition des virus ? Qu’utilisent-ils alors ?
Ils n’ont ni métabolisme, ni organites, ni noyau
Ils utilisent la machinerie des cellules pour répliquer son information génétique et produire leur capside, d’où le surnom de «parasite intracellulaire»
Qu’est-ce que Parakaryon myojinensis ? Quelle est sa particularité ?
Procaryote de grande taille, avec des caractéristiques mixtes entre procaryote et eucaryote
> ADN entouré par une membrane
Qu’est-ce qu’un endosymbiote (ou endosymbionte) ?
Organisme qui vit à ‘l’intérieur d’un autre cellule ou organisme, formant ainsi une endosymbiose
De quoi se constitue le système endomembranaire ?
Constitué par les membranes intracellulaires en continuité avec la membrane plasmique ou en relation avec elle par transport de vésicules
Quels sont les 5 éléments du système endomembranaire ?
- Enveloppe nucléaire
- Réticulum endoplasmique : granuleux (REG) ou lisse (REL)
- Appareil de Golgi
- Lysosomes et endosomes
- Vésicules intermédiaires et de transport
Qu’est-ce qui N’APPARTIENT PAS au système endomembranaire ?
- Mitochondries
- Peroxysomes
Que permet la compartimentation ? Que forme-t-elle ? En quoi cet élément est utile ?
Permet d’identifier des activités différentes entre les organites et au sein d’un même organite
> Forme le microenvironnement spécifique , qui augmente fortement les interactions et est responsable d’une activité particulière selon ses caractéristiques
Que nécessite la compartimentation ?
- Des transports entre les organites
- Machinerie cellulaire avec des signaux d’adressage, protéines de transport et protéines de reconnaissance
Quelle est la particularité de la bicouche lipidique du système endomembranaire ?
Elle est semi-perméable :
- Perméable aux molécules très petites et aux molécules liposolubles
- Imperméable aux grosses molécules, à la plupart des molécules hydrosolubles et aux ions
Comment les protéines de la membrane permettent le passage des molécules ne pouvant pas passer ?
Passage par diffusion simple à travers la bicouche lipidique :
- Protéines formant des canaux à travers la membrane
- Protéines (= perméases) s’associant aux molécules à transporter pour les déplacer
Qu’est-ce que le transporteur ABC (ou MDR) ?
ATP Binding Cassette ou Multi Drug Resistance
> Impliquée dans les transports de très nombreuses molécules et dans le mécanisme de résistance aux molécules toxiques
De quoi est en charge le système endomembranaire ? ( 4 rôles)
- Traduction de certaines protéines
- Modifications post-traductionnelles
- Synthèse de lipides
- Vectorisation des protéines vers les lysosomes, les endosomes ou la voie de l’exocytose
Avec quel autre élément le système endomembranaire entre en interaction ? Pourquoi ?
Entre en interaction avec le cytosquelette, pour l’organisation et les transport
Quelles sont les protéines synthétisées par le SE ?
Celles à destination de la membrane cytoplasmique, des lysosomes et de l’exocytose
Quelles protéines sont synthétisées par les ribosomes libres cytoplasmiques ?
- Mitochondriales
- Nucléaires
- Peroxysomales
- Cytosoliques
Où débute la synthèse de toutes les protéines ?
Elle est initiée dans le cytosol
De quoi est constituée l’enveloppe nucléaire ?
D’une double membrane (deux bicouches lipidiques), d’une membrane nucléaire interne supporté par la lamina et d’une membrane nucléaire externe
Par quoi est interrompue l’enveloppe nucléaires ? Combien ?
Par des pores nucléaires (entre 3000 et 5000 pour un noyau)
Qu’est-ce que les pores nucléaires ? De quoi sont-ils composés ? Que permettent-ils ?
Grands complexes protéiques (de plus de 30 protéines) de 125 000 kDa, composé de nucléoporines
> Permettent le passage des molécules vers le cytoplasme et donc les échanges bidirectionnels entre noyau et cytoplasme
Qu’est-ce que la séquence NLS ? Que permet-elle ?
Séquence Nuclear Localization Signal or Sequence)
> Séquence non clivée de 5 à 8 acides aminés basiques, généralement entourée de coudes d’acides aminés
> Permet l’import de protéines au noyau
Qu’est-ce que le réticulum endoplasmique ? De quoi est-il constitué ? Quel pourcentage de la cellule et du volume cellulaire représente t-il ? Quelles sont ses deux régions ?
C’est un réseau de membranes issues et connectées avec l’enveloppe nucléaire
> Constitué d’un empilement de tubules et de saccules appelés citernes
> Représente 50% des membrane et 10% du volume cellulaire
> Se divise en deux régions : REG et REL (même organite, fonctions différentes)
Comment se présente le REL ?
Empilement de saccules lisses
Quelles sont les 5 principales fonctions du REL ?
- Synthèse des lipides membranaires de la cellule et de la membrane externe des mitochondries
- Stockage du calcium
- Production du glucose à partir du glycogène
- Métabolisme de certaines molécules par des enzymes de la famille de cytochrome p450
Qu’est-ce que le réticulum sarcoplasmique ? Que permet-il ?
C’est le REL spécialisé de la cellule musculaire, permettant de stocker de grandes quantités de Ca2+ (indispensable à la contraction musculaire)
Comment se présente le REG ?
Empliment de saccules lisses, associés à des polysomes
Qu’est-ce qu’un polysome ? Que font-ils ? Où sont-ils présents ?
Ensemble de ribosomes reliés entre eux par un ARNm
> Particule ribonucléoprotéique présentant une activité enzymatique et une synthèse protéique
> Ils initient la traduction des protéines
> Présents sur la face externe du RE du cote cytosolique mais aussi dans le cytosol (libres ou liés au RE)
Quelles sont les 4 principales fonctions du REG ?
- Synthèse protéique
- Début de la N-Glycosylation
- Repliement des protéines
- Contrôle qualité
Quelles protéines sont synthétisées par le REG ?
Celles à destination des lysosomes et de la membrane plasmique
De quoi dépend l’adressage des protéines en cours de synthèse ?
Dépend d’une séquence signal à l’extrémité N-terminal de la protéine, éliminée avec translocation dans la lumière du RE
Quelles sont les 8 étapes du mécanisme d’adressage ?
- Initiation de la traduction dans le cytoplasme par le ribosome : les 15 premiers acides aminés assemblés forment une séquence signal
- Reconnaissance de la séquence signal par la SRP, ce qui stoppe la traduction
- Intégration du récepteur de la SRP à la membrane du REG et fixation de la SRP sur la sous-unité alpha du récepteur
- Hydrolyse du GTP en GDP fixée sur la SRP, ce qui provoque une cascade de mécanismes
- Clivage de la séquence signal par une enzyme : la séquence signal peptidase
- Poursuite de la synthèse de la protéine et traversée du translocon par l’ensemble de la chaîne des acides aminés
- Dissociation du ribosome et translocon, qui se referme
- Protéine libre dans la lumière du RE
Qu’est-ce que la SRP ? Comment fonctionne t-elle ?
Signal Recognition Particle
> Complexe ribonucléique
> Fonctionne comme une protéine G, en utilisant l’énergie provenant de l’hydrolyse du GTP
Que déclenche l’hydrolyse du GTP en GDP lors de l’adressage ?
- Fixation de la grande sous-unité du ribosome sur le translocon
- Ouverture du translocon
- Engagement du peptide dans le translocon et reprise de la traduction
Que permet de produire le SE ?
Des protéines qui seront sécrétées
Comment se passe l’adressage des protéines membranaires du RE ?
- Séquence signal n’est pas clivée : protéine reste enchâssée dans la membrane par son domaine hydrophobe
> Permet l’insertion membranaire - Formation spontanée (puis remaniée) de ponts disulfures possibles par PDI
Quelles protéines sont concernées par la N-Glycosylation ?
Protéines solubles et les protéines transmembranaires
À quoi correspond la NGlycosylation ?
Fixation d’une arborescence sucrée de 14 sucres sur l’azote d’une Asparagine faisant partie d’une séquence consensus (Asparagine — X — Sérine ou Thréonine)
Que fait la N-Glycosylation ? (5 rôles)
(Équivaut à un étiquetage de la protéine pour le tri dans l’appareil de Golgi)
- Protège de la dégradation enzymatique
- Augmente l’hydrophilie
- Limite l’agrégation
- Aide au repliement de la protéine
- Participe au contrôle qualité
Quel type de mécanisme est la N-Glycosylation ?
Mécanisme cotraductionnel
Quelles étapes subit l’arborescence ?
- Synthétisée à la face externe du RE
- Internalisée dans la lumière par un mécanisme de flip-flop
- Transférée sur la chaîne polypeptidique
- Élaguée au fur et à mesure de la maturation de la protéine
Quand se fait le repliement ? Que fait-il intervenir ? Que nécessite t-il ?
> Se fait au fur et à mesure de la synthèse
Fait intervenir la protéine chaperonne BiP (de la famille des Hsp)
- Nécessite la formation de liaisons fiables en énergies entre acides aminés ou la formation de ponts disulfures
Que permet la protéine PDI ? Et la protéine BiP ? Et le complexe calnexine/calréticuline ?
- PDI ( Protéine Disulfure Isomérase) : ponts disulfures
- BiP : repliement des protéines
- Calnexine/calréticuline : repliement et contrôle qualité
Où se trouve la calnexine ? Et la calréticuline ?
Calnexine : membrane REG
Calréticuline : lumière REG
Que se passe-t-il si une protéine est mal repliée ?
Elle sera dégradée par le protéasome au niveau cytosolique, après ubiquitination
Que permet le contrôle qualité ? Comment se fait-il ?
Permet de vérifier le bon repliement de la protéine, grâce à la glycosylation qui marque des éléments de la protéines (appelés des sites consensus)
Que se passe-t-il si le repliement est correct ? Et si le repliement est incorrect ?
- Repliement correct : protéine validée par le contrôle qualité
> Passage à l’étape de maturation suivante par réduction de l’arborescence sucrée, qui se lie au complexe calnexine/calréticuline - Repliement incorrect
> Sucre élagué est rajouté et la protéine retourne à l’étape précédente
Que se passerait-il si la protéine restait trop longtemps mal repliée ?
Elle serait prise en charge par une enzyme qui élague des sucres essentiels, puis elle serait dégradée par le protéasome après ubiquitination
Quelle protéine aide le complexe au repliement ?
La protéine ERp57 (famille de PDI) qui forme des ponts disulfures
> Nécessite l’hydrolyse d’un ATP
Qu’est-ce l’appareil de Golgi ? Quelles sont ses deux principales fonctions ? De quoi est-il formé ? Où se situe t-il ?
«Gare» de tri de la cellule constituée de vésicules venant du RE
> Assure la formation des endosomes et contrôle l’exocytose
> Formé d’un empilement de citernes aplaties, reliées entre elles et aux autres organites par des vésicules de transport
> Il est proche du REG et à proximité du centriole périnucléaire
Qu’est-ce que le dyctosome ? De quoi est-il constitué ?
L’unité fonctionnelle de l’appareil de Golgi
> Constitué de minium 3 citernes entourées de vésicules
Quelles sont les 5 zones définies de l’appareil de Golgi ?
- Réseau cis golgien (CGN) : entre le RE et l’appareil de Golgi
- Face cis
- Zone médiane
- Face trans
- Réseau trans golgien (TGN) : entre l’appareil de Golgi et la membrane plasmique ou entre la voie lysosomale et l’appareil de Golgi
Dans quel sens le protéines progressent-elles dans l’appareil de Golgi ?
De cis vers trans
Que bourgeonne à la face trans de l’appareil de Golgi ? Où partent-elles ?
Vésicules,partant en direction des lysosomes, du milieu extracellulaire (exocytose) et de la membrane cytoplasmique
Quel principe respecte l’appareil de Golgi ?
Principe de compartimentation : chaque citerne a son propre jeu d’enzyme et une fonction spécifique
Quel rôle jouent les microtubules et le cytosquelette avec l’appareil de Golgi ?
Transport des vésicules d’une citerne à l’autre est en lien avec les microtubules
Cytosquelette détermine la localisation de l’appareil de Golgi : la dépolymérisation des microtubules provoque la réorganision de l’appareil de Golgi en piles individuelles de citernes
Qu’utilise l’appareil de Golgi pour respecter le principe de compartimentation ? Quel résultat ?
Utilisation des systèmes de transports intra-golgiens spécifiques
> Pas de perte de contenu, donc l’intégrité de la membrane est préservée tout le long du transport
Quels sont les deux modèles de transport intra-golgien ?
- Transport vésiculaire
- Maturation des citernes
Que se passe-t-il lors du transport vésiculaire ? Qu’en est-il des flux antérograde ?
- Citernes sont statiques
- Protéines se déplacent de citerne en citerne grâce à des vésicules de transport
> Flux rétrograde part du RE vers la membrane plasmique
Flux rétrograde permet le recyclage des éléments à recycler et la maturation et le tri des protéines
Quels sont les flux antérograde et rétrograde lors de la maturation des citernes ?
Flux antérograde : déplacement des citernes
Flux rétrograde : identique au modèle de transport vésiculaire (recyclage)
Comment doivent être les protéines que l’appareil de Golgi reçoit ?
- Synthétisées sur la membrane du REG
- N-Glycosylées dans la lumière du REG
- Repliées dans la lumière du REG
- Vérifiée
Comment fait l’appareil de Golgi pour trier le protéines ?
- Récupère les protéines du RE correctement repliées
- Poursuit et finalise les modifications post-traductionnelles
- Adresse les protéines à partir du TGN, en les intégrant aux endosomes, exosomes et lysosomes
Quelles modification post-traductionnelles ont lieu dans l’appareil de Golgi ?
- N-Glycosylation
- O-Glycosylation
- Sulfatation
- Phosphorylation
Quels sont les 2 types de cupules glucidiques après élagage ?
- Arborescences riches en mannoses (lysosomes)
- Arborescences riches en sucres complexes et chargées négativement (exocytose/sécrétion)
Que fait la phosphorylation des mannoses dans le CGN ? Que se passerait-il si elle n’avait pas lieu ?
> Protège des modifications enzymatiques dans les autres compartiments
En son absence : permet la formation d’u sucre complexe
Que possède les protéines solubles dans le lumière du RE ? À quel endroit de la chaîne ?
Séquence signal KDEL (Lysine Aspartate - Glutamate - Leucine), au niveau de leur C-terminal
Que permet la séquence KDEL ? Sur quoi repose le mécanisme ?
Permet le retour des protéines du cis-Golgi vers le lumière du RE
> Repose sur la variation d’affinité entre la séquence et le récepteur, en fonction du pH des milieux (milieu acide : forte affinité ; milieu basique : faible affinité)
Quelle est la séquence signal des protéines intégrées à la membrane du RE ? Où se trouve t-elle ? Par quoi sont prises en charge ces protéines ?
Séquence KKXX (Lysine - Lysine - X - X), au niveau du C-terminal
> Protéines prises en charge par un transporteur non-spécifique et appartiennent à la famille des COP1
Quelles sont les deux hypothèses sur le maintien des protéines dans leur compartiment ?
- Protéines transmembranaires du RE et de l’appareil de Golgi restent insérées car leur domaine les exclus des vésicules de transport
- Protéines solubles résidentes présentes des phénomènes d’agrégation qui empêchent leur intégration dans les vésicules
Quel principe respecte le transport vésiculaire ?
Respecte le principe de compartimentation
Quels sont les trois étapes du transport vésiculaire ?
- Sélection du chargement
- Formation de la vésicule de transport
- Adressage/ciblage et fusion de la vésicule avec le compartiment suivant
Que requiert la formation de la vésicule de transport ?
Requiert l’assemblage contigu de plusieurs complexes du manteau à la membrane du compartiment, qui se déforme et bourgeonne. Puis la vésicule s’individualise et se détache
Quels sont les trois familles de protéines intervenant dans le transport vésiculaire ?
- Protéines de bourgeonnement : protéines du manteau
- Protéines de fusion membranaire : SNARE
- Protéines d’arrimage : Rab
Quelle famille de protéine est associé au transport du RE vers Golgi ? En intra-golgien ? Golgi rétrograde ? Sécrétion régulée ?
- RE vers Golgi : COP II
- En intra-golgien : pas de protéines du manteau
- Golgi rétrograde : COP I
- Sécrétion régulée : Clathrine
Qu’est-ce que la clathrine ? De quoi se compose t-elle ?
Protéine en forme de triskélion, constituée de 3 chaînes lourdes et de 3 chaînes légères
Quelles protéines nécessite la fusion des membranes ?
Les protéines SNARE ( Soluble N-ethlmaleimide-sensitive-factore Attachement protein REceptor)
Quels sont les deux types de SNARE ?
- v-SNARE : sur la membrane de la vésicule
- t-SNARE : sur la membrane du compartiment cible
Comment les protéines Rab aident à l’arrimage ? (4 rôles) À quoi doit-elle être liée ?
- Stabilisent les vésicules
- Assurent la fixation et l’immobilisation de la vésicule sur la membrane cible
- Aident à la reconnaissance des v- et t-SNARE
- Contrôlent la fusion
Rab doit être liée à un GTP pour être active
Grâce à quoi se fait le transport des vésicules dans le cytoplasme ?
Grâce aux microtubules et aux protéines de transports associés (les kinésines pour un transport antérograde et les dynéines pour un transport rétrograde)
Qu’est-ce que l’exocytose constitutive ?
> Où se fait-elle ?
> Que permet-elle ?
> Que n’utilise t-elle pas ?
- Se fait dans toutes les cellules de manière continue
- Permet le renouvellement des membranes
- Mécanisme complexe n’utilisant pas la clathrine pour former les vésicules utiles à l’exocytose
Qu’est-ce que l’exocytose régulée ?
> Où se fait-elle ?
> Qu’utilise t-elle ?
> Quels exemples ?
- Dans les cellules sécrétrices
- Utilisé la clathrine pour former les vésicules
- Exemples : mastocyte qui libère de l’histamine (allergie) / insuline
Quels sont les deux types d’exocytose ?
- Exocytose constitutive
- Exocytose régulée
Comment est synthétisée l’insuline ?
> Par quoi ?
> Quelles sont les 7 étapes ?
- Synthèse prise en charge par le RE et ses ribosomes associés
ÉTAPES :
1. Reconnaissance de la séquence signal par SRP et internalisation du reste de la chaîne d’acides aminé dans le REG
2. Clivage de la séquence signal dans la lumière du REG et maturation de la pro-hormone (glycosylation + repliement)
3. Transport de la pro-hormone vers le CGN par une vésicule couverte de COP II
4. Progression de la protéine vers le TGN de Golgi en se maturant
5. Intégration de la protéine dans une vésicule de sécrétion du TGN et clivage de la pro-hormone
6. Fusion de la vésicule avec la membrane par SNARE et Rab puis activation de l’hormone,libérée dans le milieu extracellulaire
7. Coupure des ponts disulfures inter-chaîne inactive l’hormone
Qu’est-ce que l’endocytose ? Quels sont les 3 types ?
C’est un transport qui se fait de la membrane plasmique vers l’intérieur de la cellule
> 3 types :
- Phagocytose
- Pinocytose
- Endocytose à récepteur
Qu’est-ce que la phagocytose ?
> Où se fait-elle ?
> Que permet-elle ?
> Que nécessite t-elle ?
> Que forme t-elle ? Et que devient-il ?
- Dans tous les types de cellules
- Permet l’internalisation de particules solides et des grosses molécules
- Nécessite la formation de pseudopodes qui enveloppent la particule
- Forme un phagosome, qui peut fusionner avec une vésicule de Golgi trans ou du CGN pour former un lysososome ou transférer une partie de son contenu vers un lysosome déjà formé
Que fait la pinocytose ?
Elle assure l’internalisation de molécules solubles dans le milieu extracellulaire et participe donc à la nutrition de la cellule
Qu’est-ce que l’endocytose à récepteur ?
> Que forme t-elle ?
> Quel exemple ?
Aboutit à la formation d’une vésicule internalisée suite à la fixation de molécules aux récepteurs
> Exemple de la transferrine
Qu’est-ce que la transferrine ?
Protéine circulante de transport du fer, qui se lie à un récepteur membranire pour être internalisation par endocytose
Que sont les endosomes ?
Vésicules d’endocytose qui maturent, à l’interface entre la voie de l’endocytose et de la sécrétion
Qu’est-ce que les endosomes précoces ?
Ce sont des centres de tri : ils séparent les molécules à recycler, qui repassant par des endosomes de recyclage, de celles à dégrader
Qu’est-ce que les endosomes tardifs ?
Ils reçoivent les enzymes lysosomales du Golgi ou fusionnent avec des lysosomes préexistants, puis digèrent leur contenu
Quels sont les deux types d’endosomes ?
- Endosomes précoces
- Endosomes tardifs
Quelles protéines peuvent être utilisées pour le marquage des endosomes et lysosomes ?
- Protéine RAB (RAB5 ou RAB7)
- Protéine LAMP (lysosomes)
Qu’est-ce que l’autophagie ? Quelle est sa vacuole associée ? Comment se forme t-elle ?
Processus intracellulaire permettant le recyclage d’un organite et son renouvellement
> Vacuole d’autophagie = autophagosome et se forme à partir d’une citerne spécialisée en continuité avec le TGN
Qu’est-ce que le lysosome ? Quelle est sa fonction ? Comment est-il formé ? Quel pH est nécessaire à l’activité de ses enzymes ?
Organite intracellulaire délimité par une membrane
> Sa fonction est de digérer les produits de l’endocytose, de l’autophagie et de la phagocytose
> Formé de la fusion d’une ou plusieurs vésicules de transport et d’une vésicule avec du matériel à dégrader
> Nécessite un pH acide (~5) pour l’activité des enzymes
Par quel mécanisme se fait l’acidification des lysosomes ?
Par des pompes d’H+ à activité ATPase
Que permettent les perméases ?
Permettent la sortie des composés digérés et l’entrée de composées à dégrader
Où sont synthétisées les protéines destinées au lysosome ? Que nécessite leur adressage ?
- Synthétisées au niveau du REG
- Adressage nécessite un signal de reconnaissance
Quels sont les 7 processus impliquées dans le recyclage de hydrolyses acides ?
- N-Glycosylation : ajout de mannoses dans le RE
- Phosphorylation dans CGN
- Reconnaissance des M6P (mannose-6-phosphate) par les récepteurs spécifiques du TGN
- Formation de vésicules contenant les hydrolyses lysosomales grâce à leur manteau de clathrine
- Transport de ces vésicules vers l’endosome tardif
- Découplage de l’enzyme et du récepteur à cause de l’acidité
- Recyclage des récépeteur au M6P vers le Golgi, par un flux rétrograde
Quels sont les trois types de lysosomes ?
- Primaire : pas de matériel à digérer
- Secondaire : matériel à digérer visible en ME
- Corps multivésiculaire : type particulier d’endoscopie tardif, reconnaissable morphologiquement en ME
Qu’est-ce que les peroxysomes ? Par quoi sont-ils caractérisés ? Quelle est leur concentration dans le foie et les reins ? Quels rôles jouent-ils ? Dans quoi sont-ils impliqués ?
Ce sont des organites n’appartenant pas au SE
> Caractérisés par des enzymes spécifiques (catalase et oxydase) et par un cœur cristallin (à part chez l’homme)
> Concentration forte dans le foie et les reins
> Rôle dans l’élimination de molécules hydrophobes (foie) ou hydrophiles (reins), et dans l’élimination des déchets métaboliques
> Impliqués dans des cycles métaboliques (la bêta-oxydation des AG)
Comment se forment les peroxysomes ? Comment est permis leur adressage ?
Formation de novo à partir d’éléments membranaires du RE et des mitochondries
Adressage permis par la séquence signal PTS (Peroxysome Targeting Sequence) : PTS1 et 2 en N- ou C-terminal
Par quel mécanisme sont recyclées les peroxysomes ?
Mécanisme d’autophagie
Quels mécanismes de peroxydation sont en lien avec la mitochondrie ?
- Cycle de Krebs via l’acétyl-CoA
- Métabolisme du cholestérol
- Réduction des chaînes des acides gras
- Mobilité des organites permettant la coopération
Comment est assurée la peroxydation ? Et l’oxydation ? Que produisent ou utilisent)elles ?
Peroxydation : assurée par la catalase
> Catalase : utilisation d’H2O2 (peroxydation de substrats et détoxication d’H2O2)
Oxydation : assurée par l’oxydation
> Oxydase : production d’H2O2
