LEZIONE B.

Question 1

Che cosa sono gli chaperoni? Tipi ed esempio

Answer 1

aiutano le proteine al corretto folding, chaperoni veri e propri e chaperonine, esempio HSP70

Question 2

Tramite chi avviene il taglio delle proteine?

Answer 2

Tramite le peptidasi

Question 3

Tramite chi avviene il taglio delle proteine?

Answer 3

Tramite le peptidasi

Question 4

Qual’è il meccanismo per il quale si attacca un polimero invece di una sola molecola?

Answer 4

È la ADP-Ribosilazione

Question 5

Qual’è il meccanismo per il quale si attacca un polimero invece di una sola molecola?

Answer 5

È la ADP-Ribosilazione

Question 6

Cos’è l’ubiquitinazione? E come avvengono le modifiche per attaccamento alle proteine?

Answer 6

L’ubiquitinazione prevede l’attacco dell’ubiquitina alla proteina target, le modifiche sono monoub, poliub, multimonoub.

Question 7

Cos’è l’ubiquitinazione? E come avvengono le modifiche per attaccamento alle proteine?

Answer 7

L’ubiquitinazione prevede l’attacco dell’ubiquitina alla proteina target, le modifiche sono monoub, poliub, multimonoub.

Question 8

Come avviene e tramite chi la cascata enzimatica dell’ubiquitina?

Answer 8

Avviene attraverso tre enzimi e l’attacco alla cisteina

Question 9

Esempi di Degron per l’E3 ubiquitina ligasi?

Answer 9

NF-kB, b-catenina, Nrf2

Question 10

Come avviene la degradazione dell’ubiquitina?

Answer 10

Proteasoma e lisosoma

Question 11

Metodiche per identificare e isolare le proteine?

Answer 11

Western Blot, immunoprecipitazione

Question 12

Quali sono le tecniche di degradazione mediante lisosoma?

Answer 12

Fagocitosi, endocitosi, autofagia