Les enzymes Flashcards
La plupart (Environ 2000) des protéines d’un organisme sont des enzymes qui agissent comme catalyseurs: 1 fonction
Elle augmente la vitesse des réactions chimiques qui sont tout de même possible sans elle, mais de façon plus lente.
Définition des enzymes:
Protéine (Rarement de l’ARN) qui catalysent (accélèrent) une réaction chimique sans modifier son résultat.
Sufixe d’une enzyme
-ase ex uréase
Mode de fonctionnement:
Les enzymes abaissent l’énergie d’activation nécéssaire pour qu’un réaction se fasse.
Énergie d’activation définiton?
Énergie requise pour déclencher une réaction, c’est-à-dire pour déformer les molécules de réactifs de façon à ce que les liaisons changent. C’est donc une colline à franchir avant d’aller vers le bas.
Comment l’enzyme arrive-t-elle à descendre le niveau d’énergie d’activation? (2)
- En rapprochant les molécules des substrats (Augmente le nombre de collisions)
- et en les orientant de façon favorable.
Définition du site actif:
Est une cavité où les substrats se fixent et où une réaction particulière est catalysée.
Définition de l’ajustement induit:
Un changement de forme de l’enzyme entraîne un changement de la forme du substrat, ce qui favorise la réaction.
Le site actif a 2 caractéristique en lien avec le substrats:
Une affinité chimique ainsi qu’une complémentarité physique
les enzymes sont spécifiques à un type de liaison ____ et non un substrat donné
Avec exemple:
les enzymes sont spécifiques à un type de liaison chimique et non un substrat donné
Avec exemple:
Les lipases peuvent briser n’importe quel acide gras
La dénaturation des enzymes:
La perte de la conformation tridimensionnelle de l’enzyme causée par le bris de liaisons faibles (pont H), ce qui provoque la perte de ses propriétés biologiques.
La dénaturation peut être réversible ou irréversible.
3 facteurs affectant l’activité enzymatiques
1-Température:
Plus la T augmente, plus les molécules bougent, car leur énergie cinétique augmente. Il y a alors plus de collisions et les réactions se passent de plus en plus rapidement jusqu’au moment où la rapidité des collisions brise les liaisons faible (H) et les enzymes se dénature.
2-pH:
Lorsque le pH change (donc lorsqu’il y a variation de la concentration des ions H+ et OH-), les charges électriques du site actif réagissent avec ses ions, ce qui les change: cela enlevé la complémentarité entre le site actif et son substrat et la réaction est empêchée.
3-Concentration du substrat
On s’attend à observer que plus la concentration du substrat augmente, plus l’activité enzymatique augmente, car le nombre de collisions est augmenté et donc le nombre de réactions. Il vient toutefois un temps où les enzymes sont pleinement occupées et ne peuvent aller aller plus rapidement. les substrats se remplaçant sans arrêt sur le site actif. L’enzyme agit alors à sa vitesse maximum (Vmax) et il aura un plateau.
Régulation allostérique Fonction:
Régularise le métabolisme pour éviter qu’une réaction se produise continuellement sans raison.
2 types d’inhibiteurs et son contraire
Inhibiteur non compétitif (Cyanure), dernier produit d’une chaîne de réaction.
Inhibiteur compétitif (gaz sarin neurotoxique), qui s’installe dans le site actif
Si la déformation permet aux substrats d’aller s’installer dans le site actif, on parle d’activateur.
Les chaînes de réactions et la rétro-inhibition
Les voies métaboliques consistent en chaînes et cycles de réactions, plutôt qu’en réactions uniques. On passe donc d’un substrat à un produit final avec beaucoup d’intermédiaires.
Ex: thréonine à l’isoleucine
Pour éviter qu’un produit final s’accumule sans fin, le phénomène de rétro-inhibition va fermer une voie métabolique grâce à l’intervention de son produit final qui inhibe une enzyme du cycle.
