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Le Cytosol Flashcards

1
Q

Définition du cytosol

A

Le cytosol correspond au cytoplasme sans les organites et le cytosquelette et donc la phase liquide de notre cytoplasme (fluide interne). Il contient des organites délimités par une membrane, ainsi que des réserves.

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2
Q

Quelle est la proportion du cytosol dans la cellule ?

A

Le cytosol représente 50% du volume total cellulaire

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3
Q

Morphologie du cytosol avec un MO ?

A

Hyalin, homogène et transparent

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4
Q

Morphologie du cytosol avec ME

A

Hétérogène

Contient réserves non délimitées par une membrane :

  • globules lipidiques
  • amidon (cellule végétale)
  • glycogène (cellule animale)
  • cristaux protéiques
  • ribosomes
  • éléments du cytosquelette (microfilaments d’actives, microtubules et filaments intermédiaires)
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5
Q

Composition chimique du cytosol

A

Gel colloïdal de pH=6,8

  • 85% eau
  • 15% de gaz (CO2 et O2), d’ions (Na+; K+; Cl-; Mg2+ ; Ca2+), petites molécules (lipides, glucides, nucléotides, acides aminés) et macromolécules (protéines, acides nucléides, polysaccharides)
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6
Q

Comment faire pour que la cellule reste en équilibre osmotique ?

A

Gradient osmotique :

  • protéines : 20 à 30% du volume du cytosol
  • viscosité variable : gel (liaisons importantes : petites tailles) solutions (liaisons moins importantes : macromolécules)
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7
Q

Quelles sont les différentes voies et cycles métaboliques ?

A
  • entièrement cytosolique
  • début dans le cytosol = anabolisme
  • fin dans le cytosol = catabolisme
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8
Q

Quels sont les métabolismes du cytosol ?

A 
Métabolisme du glucose
Métabolisme du glycogène
Métabolisme des AA
Métabolisme des triglycerides
Synthèse et dégradation des protéines
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9
Q

Métabolisme du glucose

A

Glucolyse : destruction du glucose qui sert de production d’énergie à la cellule

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10
Q

Métabolisme du glycogène

A

Constitution et utilisation de réserves énergétiques

Glygogénogénèse
Glycogénolyse

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11
Q

Métabolisme des AA

A

Synthèse et utilisation des AA

Transanimation : des transaminases dégradent les protéines en transférant des groupements amines

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12
Q

Métabolisme des triglycérides

A

Lipogénèse

Lipolyse

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13
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse des protéines ?

A

La transcription : passage ADN —> ARNm (+maturation chez eucaryotes ARN pré messager —> ARNm mature)

Traduction : ARNm —> protéine dans le cytosol
Se fait au niveau du ribosome

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14
Q

Qu’est-ce qu’un ribosome ?

A

Gros complexes constitués de

  • 4 ARNr
    • de 80 protéines ribosomiques
  • 2 sous-unités

Peuvent être associés au RER ou être libres
Peuvent être en Polyribosomes/polysomes

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15
Q

Quels sont les deux adaptateurs intervenant dans la traduction ?

A

L’ARNt au moment du chargement d’un AA

L’ARNt au moment de l’appariement de l’ARNt et son anti-codon avec le cordon correspondant à l’ARNm

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16
Q

Quelle est la conformation de la chaîne synthétisée ?

A

Conformation tridimensionnelle fonctionnelle

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17
Q

Quelles sont les quatre structures de la protéine ?

A

S1 : enchaînement linéaire d’AA
S2 : établissement de liaisons hydrogènes entre les AA voisins dans la chaîne polypeptidique
S3 : forme tridimensionnelle de la protéine (repliement) : liaison hydrogène entre AA éloignés dans la chaîne : entraîne repliement de la protéine sur elle-même
S4 : association de multiples polypeptidiques pour obtenir une protéine fonctionnelle

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18
Q

Quel est le rôle des des chaperons moléculaires dans le repliement de la chaîne polypeptidiques ?

A

Ils facilitent le repliement de la chaine

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19
Q

Quelle est l’origine des maladies neurodégénératives ?

A

Repliement incorrect de la chaîne polypeptidique au niveau des protéines néo-synthétisées, création d’agrégats protéiques dommageables pour la cellule/le tissu

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20
Q

Quels sont les deux types de protéines chaperons ?

A 
chaperons moléculaires (mononumériques) HSP 70
Chaperonines GroES (oligomérique) HSP 60 et HSP 10
21
Q

Qu’est-ce qu’une HSP ?

A

Protéines très nombreuses qui ont la capacité de fixer et d’hydrolyser l’ATP et l’ADP (protéines ATPasiques). Elles sont constitutives (=activité et présence permanente dans la cellule) et inductives (=activées par un mécanisme particulier)

22
Q

Quelles sont les fonctions d’une HSP ?

A
  • acquisition de la conformation tridimensionnelle de la protéine néoformée
  • adressage des protéines cytologiques vers mitochondries
  • translocation des protéines à travers les membranes du rE
23
Q

Fonctionnement chaperons mononumériques

A

chaine peptique non repliée : chaperons qui lient l’ATP éliminent un groupement phosphate et donnent ADP qui se fixe à des groupements exposés qui ne devraient pas l’être (résidus hydrophobes exposées à la surface des protéines mal repliées). ils vont faire en sorte que le repliement se fasse puis ADP regénéré en ATP : formation protéine correctement repliée

24
Q

Comment appelle-t-on les HSP ?

A

protéines de choc thermique car mécanisme engendré en situation de stress (= élévation de la température dans la cellule)

25
HSP 60 et HSP 10 quand apparaissent-ils ?
dans 15% des cas du repliement
26
Comment sont constituées les chaperonines ?
- un cylindre creux à 2 anneaux | - un couvercle
27
Fonctionnement chaperonines
polypeptide néosynthétisé rentre dans le cylindre et le cylindre se ferme. Changement d'environnement et de morphologie au niveau du cylindre : devient hydrophile pour permettre repliement. Puis Protéine éjectée du cylindre avec repliement correct. Ce mécanisme demande énergie : hydrolyse de l'ATP
28
Quelles sont les protéines synthétisées au niveau des ribosomes cytosoliques libres ?
- enzymes cytosoliques - protéines du cytosquelette - protéines associées à la face cytologique du plasmalemme - protéine G - protéines nucléaires (histones, laminines) - majorité des protéines mitochondriales
29
Quelles sont les protéines synthétisées au niveau des ribosomes liés au RER ?
-protéines solubles et transmembranaires des compartiments du système endomembranaire -protéines associées à la face extra cellulaire du plasma lemme -protéines à destinée extra cellulaire (translocation co-traductionnelle)
30
Modification post-traductionnelle (def)
modification biologique ou chimique ayant lieu après la polymérisation des AA par les ribosomes réversibles et indispensables pour bon f°- catalysées par enzymes modifications activité protéique
31
Modifications post-traductionnelles
-clivages protéiques -élimination AA -glycosylations ubiquinitylation -modification biochimique d'AA -liaison à des résidus d'acides gras = ancrage lipidique
32
Qu'est-ce que la protéolyse ?
fonction essentielle à l'équilibre de la cellule car protéines synthétisées de nombreuses fois dans la vie cellulaire.
33
Quelles protéines sont conservées par la protéolyse ?
- protéines usées - protéines anormales, dénaturées, mal repliées - protéines normales à demi-vie courte - protéines exogènes
34
Quels sont les 2 compartiments protéolytiques ?
lisosomes | protéasomes
35
Protéasome def
structures constituées de différentes unités protéiques au niveau du coeur : site protéolytique régulé COMPLEXES MULTIENZYMATIQUES A ACTIVITÉ PROTEOLYTIQUE
36
Protéasome : que détruisent-ils ?
1% des protéines, majoritairement cytologiques
37
composition du protéasome 26S
- coeur protéolytique 20S w/ 2 anneaux 7 sous-unités alpha périphériques et 2 anneaux 7 sous-unités beta centrales - activité protéolytique portée par 3 sous-u beta - 2 coiffes possédant activité régulatrice 19 S et activité ATPasique
38
fonctionnement du protéasome
complexes régulateurs permettent entrée de la protéine à dégrader dans le protéasome. au niveau du coeur elle est dégradée en peptide
39
Ubiquitinylation def
signal qui cible les protéines à dégrader vers les protéasomes : formation d'une liaison entre la protéine et la chaine ubiquitinique
40
ubiquitine
petite molécule de 76 AA très abondante dans le cytosol de la cellule. plusieurs enchainements de cette molécule forment une chaine polyubiquitinique mais 3 enzymes sont nécessaires
41
Ubiquitinylation étapes
1 : activation du complexe de l'ubiquitine grâce E1 (Ubiquitin activating enzyme) 2 : transfert de l'ubiquitine de E1 vers E2 : étape de conjugaison w/ ubiquitine ligase 3 : transfert E2 vers substrat w/ intervention E3 cible dégradation : lysine d'autres molécules d'ub se rajoutent pour chaine
42
Que se passe-t-il après ubiquitinylation ?
protéine reconnue par le protéasome, molécules d'ubiquitine se détachent puis dégradation de la protéine en peptides => peuvent être réutilisés (énergie : ATP)
43
Dans quels cas l'ubiquitinylation ?
- régions hydrophobes exposées (repliement incorrect) | - phosphorylationsn spécifiques de certaines protéines
44
transport cytosolique : pour qui ?
- composés impliqués dans le métabolisme - protéines, lipides, sucres, nucléotides - vésicules - composés et agents venant du milieu extra cellulaire
45
comment se réalise le transport cytosolique ?
- signaux d'adressage (signaux tri cellulaire protéines->compartiment cellulaire) - facteurs cytosoliques (reconnaissent séquences spécifiques d'adressage)
46
mécanismes d'importation dans les organites
- transport par pores nucléaires (cytosol-> noyau, protéines synthétisées par ribosomes libres) adressage post-traductionnel - transport par vésicules (cytosol -> RE, lysosomes, protéines synthétisées sur ribosomes liés) adressage co-traductionnel - transport par membranes
47
transmission des signaux au sein du cytosol
communication cellulaire implique cascade de signalisations qui vont permettre recrutement de protéines cytosoliques : régulation des voies métaboliques régulation de l'expression génique modifications du cytosquelette
48
défaut du cytosol et ses pathologies
``` défaut dégradation protéines -malnutrition -défaut des protéasomes -protéines résistantes à la dégradation donc agrégats protéiques maladie Alzheimer (Tau et tubuline) et Parkinson (dysf°- E3) ```

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