Lamour 01-02 Flashcards
1
Q
signification ADN
A
Acide désoxyribonucléique
2
Q
signification ARN
A
Acide ribonucléique
3
Q
Qu’est-ce que l’ADN
A
Gène, porteur de l’information génétique
4
Q
Qu’est-ce que l’ARN ?
A
Intermédiaire de la transcription
5
Q
Comment passer de l’ADN à l’ARN ?
A
Phénomène de transcription
6
Q
Quel est le résultat du phénomène de traduction ?
A
La protéine
7
Q
Qu’est-ce qu’une protéine ?
A
Acteur du métabolisme qui réalise des tâches cellulaires
8
Q
Quel est le phénomène qui permet de passer de l’ARN à une protéine ?
A
La traduction
9
Q
Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ADN ?
A
T, thymine
C, cytosine
G, guanine
A, adénine
10
Q
Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ARN ?
A
A, adénine
G, guanine
C, cytosine
U, uracile
11
Q
Quelle est la fromule générale d’un acide ⍺-aminé ?
A
12
Q
Que peut-on dire sur le C⍺ des acides aminés ?
A
Il porte 3 subsituants:-la fonction acide carboxylique
- la fonction amide primaire
- le groupe R (radical ou chaîne latérale)
Il est au centre du tétraèdre
Il est asymétrique
Il existe sous deux configurations différentes (série L et série D)
13
Q
Que peut-on dire sur les acides aminés de configurations L et D ?
A
Ce sont des énantiomères
14
Q
Qu’est-ce qu’un Zwitterion .
A
Un ions dipolaire, c’est à dire qu’il porte deux charges partielles opposées sur deux atomes généralement non adjacents
15
Q
Sous quelle forme (ionique) sont les acides aminés dans leur état naturel ?
A
Ce sont des zwitterion, ou ions dipolaires
16
Q
A quoi servent les 20 acides aminés présents à l’état naturel ?
A
élements de construction des protéines
17
Q
D’où proviennent les acide aminés non-essentiels ?
A
Ils sont synthétisés par l’organisme
18
Q
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel ?
A
C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisés par l’organisme et qui doit être apporté par l’alimentation
19
Q
Que peut-on dire sur la solubilité (dans l’eau) des acides aminés ?
A
Les acides aminés sont solubles dans l’eau, comme les composés ioniques
20
Q
Quel est le symbole de la glycine ?
A
Gly
G
21
Q
Quelle est la formule chimique de la glycine ?
A
22
Q
Quelles sont les proprietés de la glycine ?
A
Apolaire, hydrophobe: soluble dans les solvants organiques
23
Q
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
A
La glycine, Gly (G), apolaire hydrophobe
24
Q
Quel est le symbole de l’Alalanine ?
A
Ala
A
25
Quelle est la formule chimique de l'alanine ?
26
Quelles sont les proprietés de l'alanine ?
Apolaire
27
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Alanine, Ala (A)
Apolaire
28
Quel est le symbole de la valine ?
Val
V
29
Quelles sont les proprietés de la valine ?
Apolaire
essentiel
30
Quelle est la formule chimique de la valine ?
31
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Valine, Val (V)
Apolaire et essentiel
32
Quel est le symbole de la leucine ?
Leu (L)
33
Quelles sont les proprietés de la leucine ?
Apolaire et essentiel
34
Quelle est la formule chimique de la leucine ?
35
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Leucine, Leu (L)
Apolaire, essentiel
36
Quel est le symbole de l'isoleucine ?
Ile (I)
37
Quelles sont les proprietés de l'isoleucine ?
Apolaire et essentiel
38
Quelle est la formule chimique de l'isoleucine ?
39
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Isoleucine, Ile (I)
Apolaire et essentiel
40
Quel est le symbole de la sérine ?
Ser
S
41
Quelles sont le proprietés de la sérine ?
polaire, hydrophile: forme des liaisons hydrogène avec de l'H2O
non ionisable
42
Quelle est la formule chimique de la sérine ?
43
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Sérine, Ser (S)
polaire et hydrophile (forme des liaisons hydrogène avec l'H2O)
Non-ionisable
44
Quel est le symbole de la thréonine ?
Thr
T
45
Quelles sont les proprietés de la thréonine ?
Polaire non ionosable
essentiel
46
Quelle est la formule chimique de la thréonine ?
47
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Thréonine, Thr (T)
polaire, non ionisable, essentiel
48
Quel est le symbole de l'acide aspartique ?
Asp
D
49
Quels sont les proprietés de l'acide aspartique ?
polaire ionisable
50
Quelle est la formule chimique de l'acide aspartique ?
51
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Acide aspartique, Asp (D)
Polaire ionisable
52
Quel est le symbole de l'asparagine ?
Asn
N
53
Quelles sont les proprietés chimique de l'asparagine ?
polaire non ionisable
54
Quelle est la formule cjimique de l'asparagine ?
55
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Asparagine, Asn (N)
polaire non ionisable
56
Quel est le symbole de l'acide glutamique ?
Glu
E
57
Quelles sont les proprietés de l'acide glutamique ?
polaire ionisable
58
Quelle est la fromule chimique de l'acide glutamique ?
59
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Acide glutamique, Glu (E)
polaire, ionisable
60
Quel est le symbole de la glutamine
Gln
Q
61
Quelles sont les proprietés de la glutamine ?
polaire
non ionisable
62
Quelle est la formule chimique de la glutamine ?
63
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Glutamine, Gln (Q)
polaire, non-ionisable
64
Quel est le symbole de la lysine ?
Lys
K
65
Quelles sont les proprietés de la lysine ?
polaire ionisable,
essentiel
66
Quelle est la formule chimique de la lysine ?
67
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Lysine, Lys (K)
polaire ionisable et essentiel
68
Quel est le symbole de l'arginine
Arg
R
69
Quelles sont les proprietés de l'arginine ?
polaire ionisable, semi essentiel
70
Quelle est la formule chimique de l'arginine ?
71
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Arginine, Arg (R)
polaire ionisable, semi essentiel
72
Qu'est-ce qu'un acide aminé semi-essentiel ?
Acide aminé en partie synthétisé par l'organisme mais pas en quantité suffisante, donc un apport complémentaire par l'alimentation est nécessaire
73
Quel est la symbole de la cystéine ?
Cys
C
74
Quelles sont les proprietés de la cystéine ?
Polaire, non ionisable
75
Quelle est la formule chimique de la cystéine ?
76
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Cystéine, Cys (C)
polaire non ionisable
77
Quel est le symbole de la méthionone ?
Met (M)
78
Quelles sont les proprietés de la méthionone ?
polaire, essentiel
79
Quelle est la formule chimique de la méthionine ?
80
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Méthionine, Met (M)
Apolaire essentiel
81
Quel est le symbole de la phénylalanine ?
Phe
F
82
Quelles sont les proprietés de la phenylalanine ?
Apolaire, essentiel
83
Quelle est la formule chimique de la phenylalanine ?
84
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Phenylalanine, Phe (F)
Apolaire, essentiel
85
Quel est le symbole de la tyrosine ?
Tyr
Y
86
Quelles sont les proprietés de la tyrosine ?
polaire non ionisable
87
Quelle est la formule chimique de la tyrosine ?
88
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Tyrosine, Tyr (Y)
polaire, non ionisable
89
Quel est le symbole de l'histidine ?
His
H
90
Quelles sont les proprietés de l'histidine ?
Polaire, ionisable, semi essentiel
91
Quelle est la formule chimique de l'histidine ?
92
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Histidine, His (H)
polaire, ionisable, semi essentiel
93
Quel est le symbole du tryptophane ?
Trp
W
94
Quelles sont les proprietés du tryptophane ?
Apolaire, essentiel
95
Quelle est la formule chimique du tryptophane ?
96
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Trypophane, Trp (W)
Apolaire, essentiel
97
Quel est le symbole de la proline ?
Pro
P
98
Quelles sont les proprietés de la proline ?
Apolaire
Contient un hétérocycle pyrrol
La proline est un acide ⍺-iminé
99
Qu'est-ce qu'un acide ⍺-iminé ?
molécule possédant à la fois, un groupe fonctionnel carboxyle (-COOH) et un groupe fonctionnel imine (-C=N-R)
100
Quelle est la formule chimique de la proline ?
101
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Proline, Pro (P)
Apolaire
Acide ⍺-iminé, contient un hétérocycle pyrrol
102
Qu'est-ce que le pHi ?
Le pHi d'une molécule est défini comme étant le pH pour lequel la charge globale de cette molécule est nulle.
103
Qu'est-ce qu'une molécule à caractère amphotère ?
Molécule qui peut réagir à la fois avec une base et un acide
104
Où se manifeste le caractère amphotère d'un acide aminé ?
Le carbone asyméytrique porte deux fonctions toutes deux ionisables
105
Sous quelles conditions l'acide aminé est-il sous forme d'un cation (charge portée +) ?
Lorsque la pH est acide (saturé en ions H+)
pH
106
Sous quelles conditions l'acide aminé est il sous forme d'un zwitterion ?
A pH neutre: pH=pHi
la charge globale est neutre
107
Sous quelle condition un acide aminé est-il sous forme d'un anion ?
A pH basique: ph\>pHi
Il est chragé négativement
108
Quels sont les 2 acides aminés acide ?
Asp
Glu
109
Ou se trouve le pHi des acides aminés Asp et Glu ?
Proche de 3
110
Quels sont les 3 acides aminés basiques ?
His, Lys Arg
111
Ou se trouve le pHi des 3 acides aminés basiques, His, Lys Arg ?
Proche de 7
112
Quels sont les acides aminés les plus hydrophiles ?
Les acides aminés possédant une chaine latérale très polaire (car ionisable)
113
Que peut-ont dire sur la siddolution des acides aminés hydrophiles dans les solvants organiques ?
Ils ne sont pas solubles dans les solvants organiques
114
Que peut-ont dire sur les acides aminés polaires non ionisables ?
Ils possèdent des groupes fonctionnels qui forment des liaisons hydrogène avec l'eau ?
115
Que peut-ont dire des acides aminés apolaire ?
ils sont fortement hydrophobes. Ils sont alors solubles dans les solvant organique
116
Quels sont les acides aminés apolaires ?
Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala, et Gly
9
117
Quels sont les acides aminés polaire non ionisables ?
Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn et Gln
6
118
Quels sont les acides aminés polaires ionisables ?
Asp, Glu, His, Lys et Arg
5
119
Quels sont les acides aminés aromatiques ?
Phe, Trp, Tyr
3
120
Ou est caracterisée l'absorption des acides aminés aromatiques ?
vers 260-280 nm
121
Que permettent les fortes absorption des acides aminés aromatiques ?
Ces sont les méthodes spectroscopiques de détermination de la concentration des protéine en solution
122
Quel est le premier rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
la synthèse des protéine
123
Qu'est-ce qui est à l'origine de la synthèse des protéines ?
La réactivité chimique des acides aminés
124
Quel est le deuxième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
La synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques : acides aminés précurseurs
125
Qu'est-ce qui est à l'origine de la synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques ?
La réactivité chimique des acides aminés
126
Quel est le troisième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
Le métabolisme des acides aminés:interrelations métaboliques (cycle de Krebs, les acides gras)
127
Quelle est la première réaction due au groupe carboxylique COOH ?
Décarboxylation par des décarboxylases
128
Quelle est la deuxième réaction due au groupe carboxylique COOH ?
La formation du groupe amide -CO-NH2
129
Quelle est la troisième réaction due au groupe carboxylique COOH ?
La formation de liaison peptidique: elle s'effectue entre le COOH⍺ d'un acide aminé et le NH2⍺ d'un autre acide aminé
130
Que constitue la liaison peptidique dans la protéine ?
la structure primaire des protéine
131
Quelle est la première réaction due au groupe amine -NH2 ?
Désamination
132
Quelle est la deuxième réaction due au groupe amine -NH2 ?
Transamination
133
Qu'est-ce que la réaction de désamination ?
Libération d'ammoniac NH3
134
Comment se déroule la réaction de désamination ?
En 2 étapes:
135
Qu'est-ce que la réaction de transamination ?
Transfert du groupt NH2 d’un aa sur un α-cétoacide devenant l’aa correspondant
136
Qu'est-ce qu'un cétoacide ?
Molécule organique portant a la fois un groupe fonctionnel acide carboxylique et une cétone
137
Comment se déroule la réaction de transamination ?
138
Que signifie in vivo ?
Dans l'organisme du vivant
139
Que signifie ex vivo ?
A l'ext"rieur de l'organisme vivant
140
Quelle sont les deux réations chimiques possible due au radical ?
141
Que conditionne la réactivité du radical ?
Les modifications post- traductionnelles des protéines
142
Quelle rôle joue le radical pour l'association des protéine à différents motifs ?
143
Pourquoi les cellules ont-elles un rôle essentiel dans la cellule ?
L'information contenue dans le génôme est exprimée sous forme de protéine
144
Quel phénomène se produit au moment de la transcription ainsi qu'au moment de la traduction ?
Phénomène de régulation: phase de contrôle de l'expression du gène
145
Quel rôle peut avoir une protéine ?
- Catalyseur biologique
- Transporteur de petites molécules
- Rôle de soutien et de structure
- Rôle contractile
- Rôle de reconnaissance
- Protéine de stockage
- Contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaire
146
Sous quelle forme trouve-t'on un catalyseur biologique ?
Enzyme (protéine)
147
Exemple de protéine transporteur de petites molécules ?
148
Exemple de protéine de soutien et de structure ?
149
Exemple de protéine contractile ?
Protéine musculaire (actine, myosine, actinomyosine)
150
Quels différents types de protéine de reconnaissance peut-on trouver ?
151
exemple de protéine de stockage
152
Qu'est-ce qu'une protéine de la différenciation et de la croissance cellulaire ?
Protéine régulatrice des gène (reconnaissance entre protéine et acide nucléique)
153
Qu'est-ce que sont les holoprotéines ?
uniquement constitué d'acide aminé
154
Quel est le nom des protéine uniquement constitué d'acides aminé ?
holoprotéine
155
Qu'est-ce que sont les hétéroprotéine ?
Holoprotéine + groupement prosthétique
156
Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique ?
Une partie d'une protéine qui n'est pas constitué de protéine
157
Quelles différente possibilités pour associé une holoprotéine et un groupement prosthétique ?
- liaisons covalentes
- liaisons de coordination
- liaisons ioniques
- liaisons hydrogène
- interactions hydrophobes
158
Qu'est-ce qu'un liaison covalente ?
Liaison chimique liant 2 atome par partage de 2 électron de leurs couches externes afin de lier les deux atomespar un doublet liant
159
Qu'est-ce qu'un liaison de coordination ?
C'est une liaison covalente particulière, les deux électrons proviennet d'un seul et même atome
160
Qu'est-ce qu'un liaison ionique ?
Liaison formé entre deux atomes possédant une grande différence d'électronégativité
161
Qu'est-ce qu'un liaison hydrogène ?
Force intermoléculaire ou intramoléculaire liant un atome d'hydrogène à un atome très électronégatif (0, N, F...)
162
Qu'est-ce qu'une intéraction hydrophobe ?
Il s'agit d'interactions entre molécules ou groupement hydrophobes (non polaire)
163
Que fait apparaître le groupement prosthétique ?
La présence du groupement prosthétique (de nature non protéique) entraîne l’apparition de propriétés physiques, chimiques et biologiques caractéristiques.
164
Quelles sont les 6 varietés d'hétéroprotéine présentent dans le corps ?
- Glycoprotéine (glucide)
- Lipoprotéine (lipides)
- Phosphoprotéine (acide phosphorique)
- Chromoprotéine (pigments)
- Nucléoprotéine (acide nucléique)
- Métalloprotéine (cofacteur métallique)
165
Comment est composé une glycoprotéine ?
(association covalente entre une protéine et un groupt glucidique) dans les mbs cellulaires, les anticorps
166
Comment est constitué une phosphoprotéine ?
(ac phosphorique estérifiant les fonctions alcool de la sérine et de la thréonine) : ex la caséine
167
Comment est constitué une chromoprotéine ?
(Mb, Hb, cytochromes, métalloprotéines, enzymes héminiques : catalase, peroxydase) : liaisons de coordination entre le métal (Fer, Cu, Mg par ex) et la protéine
168
A quoi servent les protéine fibreuses ?
Rôle structural dans la cellule
ex, Fibroïne de la soie, les collagènes, les kératines
169
Qu'est-ce que les protéine globulaire ?
– Structure compacte
– Chaînes latérales hydrophobes enfouies à l’intérieur de la molécule
– Chaînes latérales hydrophiles tournées vers l’extérieur
170
Solubilité des protéines membranaires ?
- Protéine membranaire insoluble dans les solution aqueuse
- Protéine membranaire peuvent être solubilisée en présence de détergents
171
Structure secondaire des protéine ?
172
Comment appelle-t'on une protéine formée de 2 acides aminés ?
Un dipeptide
173
Structure primaire des protéine ?
succession linéaire des acides aminés reliée entre eux par des liaison peptidique (ou séquence des acides aminés) pour former des protéine
174
Quel élément chimique est dégagé lors de la formation d'un dipeptide ?
H2O
175
Comment se forme une liaison peptidique ?
Elle se trouve lors de la formation d'une chaine peptidique, entre 2 acides aminés. Elle est formée entre l'acide carboxylique et l'amide
176
De quelle partie une protéine tient-elle ses caractéristiques ?
Des chaines latérales des différents acides aminée qui la composent
177
Qu'est-ce que le squelette axial ?
L'enchainement des C⍺-CO-NH de chaque acide aminé qui forme la chaine polypeptidique de la protéine ?
178
Que déterminent les proprietés physico-chimiques des chaines latérales ?
Les prorpietés physico-chimique de la chaine polypeptidique
179
Selon quoi varie l'appelation d'un chaine polypeptidique ?
La longueur de sa chaine (en acide aminé)
180
Comment appelle-t'on une chaine polypeptidique composé d'environ, 10-20 acide aminé ?
peptide ou oligopeptide
181
Comment appelle-t'on une chaine polypeptidique composé d'environ 50 à 100 acides aminés ?
un polypeptide
182
Comment appelle-t'on une chaine polypeptidique plus longue que 100 acides aminés ?
Protéine
183
Qu'est-ce qu'on appelle une protéine ?
Une chaine polypeptidique de plus de 100 acides aminés
184
Qu'est-ce u'un appelle polypeptide ?
Une chaine polypeptidique d'environ 50 à 100 acides aminés
185
Qu'est-ce qu'on appelle un peptide ou oligopeptide ?
Une chaine polypeptidique composé d'envrion 10-20 acides aminés
186
Comment appelle-t'on un acide aminé dans une chaine polypeptidique ?
Un résidu
187
Qu'est-ce qu'un résidu ?
Un acide aminé dans une chaine polypeptidique
188
Quel est la nomenclature d'un acide aminé engagé dans une chaine polypeptidique ?
....-yl
exemple: -isoleucyl
- glycyl
189
Quel est la nomenclature d'un acide aminé en fin de chaine polypeptidique ?
Sans changement
exemple: -glycine
- leucine
190
Quel est le poids moléculaire moyen d'un acie aminé ?
110 g/mol
191
Qu'est-ce que l'unité Dalton ?
Utilisé pour le poids moléculaire, en g/mol
192
Qu'est-ce qui compose la liaison peptidique (atome) ?
CO-NH
C'est une liaison amide
193
Où sont localisés les électrons de la liaison ?
Sur une même orbitale atomique
194
Quel éléctrons sont engagé dans la liaison peptidique ?
3 atomes
O
C
N
195
Qu'apporte l'orbitale dans laquelle se situes les éléctrons des atomes à la liaison ?
Cette orbitale confère un caractère de planéité, de rigidité et de polarité de la liaison peptidique
196
Que peut-on observer à cause de la présence d'une double liaison C=O ?
Un hybride de résonnance (C) entre deux formes extrèmes (A et B)
197
Comment appele-t'on l'angle de torsion autour de l'axe C-N ?
L'angle Ω
198
Qu'est-ce que l'angle Ω ?
L'angle de torsion autour de l'axe C-N
199
De quoi est constitué l'unité peptidique ?
Les atomes C, O, N, H et les deux C⍺ (1 et 2)
Ils sont outs situé dans un même plan
200
Quelles sont les deux conformations possibles pour l'unité peptidique ?
configuration cis
configuration trans
201
A quoi correspond la configuration cis ?
L'angle de torsion Ω=0°
Les chaines latérales se trouvent du même coté par rapport à la liaison péptidique
202
A quoi correspond la configuration trans ?
Ω= 180°
Les chaines latérales se trouvent de part et d'autre de la liaison péptidique
203
Qu'appelle-t'on le C-terminale ?
Le dernier C qui se trouve après l'atome d'azote N engagé dans une liaison peptidique
204
Qu'appelle-t'on le N-terminale ?
Le dernier atome d'azote N suivante l'atome de C engagé dans une liaison peptidique
205
Quelle configuartion est la plus favorable d'un point de vue énergetique et pourquoi ?
La configuration trans. Elle présente un minimum d'emcombrement stérique entre les résidus adjacents. Il n'y aura donc pas d'entrechocs entre les atomes
206
Quel est le cas particulier de la proline?
Sa chaine latérale se referme sur le N-terminale
207
Quel conséquence peut-on attendre dans une molécule en présence de proline ?
Changement de direction dans la chaine principale
208
Que remarque-t'on sur un polypeptide ?
Un enchainement de plan (liaison peptidique) coplanaire
209
Que contient chaque unité peptidique ?
le C⍺ du résidu n
le groupe CO du résidu n
le groupe NH du résidu n+1
le C⍺ du résidu n+1
210
Que remarque-t'on sur les angles de rotation quand on observe deux unités peptidiques adjacentes ?
2 angle de rotation:
Φ(phi): autour de la liaison C⍺-NH
Ⲯ(psi): autour de la liaison C⍺-CO
211
Qu'est-ce que Φ ?
phi: l'angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-NH
212
Qu'est-ce que Ⲯ ?
psi: l'angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-CO
213
Quelles sont les grandes catégories de structures secondaires qui peuvent former des protéines ?
Helice ⍺ droite
Hélice gauche du collagène
Feuillet plissé β parallèle
Feuillet plissé β antiparallèle
Les coudes et les boucles
214
Que déterminent les angles phi et psi ?
La façon dont se replient les chaines polypeptidiques (en rapport avec les catégorie de structure secondaire
215
Qu'est-ce qu'on appelle un pas d'hélice ?
un tour, une boucle de l'hélice
216
Qu'observe-t'on sur le modèle moléculaire d'une hélice ⍺ ?
Formation d'une liaison hydrogène entre le premier et le dernier résidu d'un tour de la protéine. La liaison est formée grâce au repliement du pas d'hélice entre le NH- du résidus en possition 4 et le CO du résidu en position 1
217
Par quoi est rendu possible la formation de la liaison H ?
Le repliement de l'hélice ⍺
218
Quels atomes sont impliqués dans la liason hydrogène (dans la strucutre secondaire en configuration helice ⍺) ?
La liaison hyfrogène est former avec le groupe-CO d'un résidu i et le groupe -NH d'un résidu i+4
219
Dans une hélice ⍺, combien trouve-t'on d'atome dans un tour d'hélice ?
13 atomes, qui sont compris entre deux liaisons hydrogène
220
Où se trouvent les chaines latérales lorsque la protéine est en structure secondaire hélice ⍺ ?
Les chaines latérales sont projettés vers l'extérieur
221
Vers où sont pointé les atomes O du groupe -CO ?
Vers l'extremité C-terminal
222
Vers où sont pointé les atomes d'azote des groupe -NH ?
Vers l'extremité N-terminale
223
Quelle est la longueur moyenne des hélices ⍺ dans les protéine globulaire ?
10 résidus
224
Quelle est la longueur minimale des hélices ⍺ dans les protéines globulaires ?
4-5 résidus
225
Quelle est la longueur maximal des hélices ⍺ dans les protéines globualires ?
plus de 40 résidus
226
Comment s'organisent les résidus polaire et apolaire dans l'hélice ⍺ ?
Tous les résidus apolaires (hydrophobes) se retrouvent d'un côtés et tous les résidus polaires (hydrophiles) de l'autre
227
Quelle proprieté ont les résidus polaires ?
Ils sont hydrophiles
228
Quelle proprité ont les résidus apolaires ?
Ils sont hydrophobes
229
Quels sont les Acides aminés polaires ?
Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln Asp, Glu, Lys, Arg, His
230
Quels sont les acides aminés apolaires ?
Gly, Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Pro, Phe, Trp
231
Dans quelle direction se trouve l'extremité N-terminale ?
vers la haut
232
Dans quelle direction se trouve l'extremité C-terminale ?
vers le bas
233
Comment sont positionnée les liaisons hydrogènes dans une hélice ⍺ ?
Parallèles à l'axe de l'hélice
234
Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ droite ?
Φ: -51
Ⲯ: -47
235
Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ gauche ?
Φ: +51
Ⲯ: +47
236
Combien retrouve-t'on de résidus dans un pas d'hélice ⍺ ?
Que vaut cette valeur en anström ?
3,6 résidus/pas
5,4 Å
l'anström est une unité de longueur valant 0,1 nanomètre
237
Quelles sont les deux types de protéines qui contiennent des hélices ?
- Les protéines globulaires
- Les protéines fibrillaires
238
Quel est le degrés d'hélice chez la kératine ⍺ ?
Proche de 100%
239
Comment s'associe les hélices de le kératine ?
En super-hélice
240
Qu'est-ce que le tropopcollagène ?
une triple hélice, chacune gauche formée par la répétition d'une succesion de 3 acides aminés
241
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⍺ ?
i - i+4
242
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice 310 ?
i - i+3
rotation de 120 pour chaque acide aminé
243
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⫪ ?
i - i+5
244
Par quoi est secreté le collagène ?
Par le tissu conjonctif (fibroblastes)
245
Quelle est l'importance du collagène dans la matrice extracellulaire ?
C'est une protéine majeur de la matrice extracellulaire
246
Quelle est l'unité structurale élementaire du collagène ?
Le tropocollagène
247
De quoi est constitué le tropocollagène ?
3 chaines polypeptidiques entrelacées, chacune constitué d'environ 1000 acides aminés
248
Quelle est la masse moléculaire du tropocollagène ?
285 000 g/mol
249
Quelle est la longueur et le diamètre d'une molécule de tropocollagène ?
300 nm de long et 1,4 nm de diamètre
250
Que peut-on dire sur le collagène ?
Il existe plusieurs type de collagène
251
Que peut-on dire sur la présence de glycine dans lans le collagène ?
Près d'un résidu sur 3 est une glycine
252
Que peut-on dire de la présence de proline dans le collagène ?
La teneur en proline est très élevée
253
Quels sont les 3 acides aminés modifiés, présents dans le collagène ?
– la 4‐hydroxyproline (Hyp)
– la 3‐hydroxyproline
– et la 5‐hydroxylysine (Hyl)
254
Quelle est la pourcentage de présence de Proline + Hydroxyproline dans le collagène ?
30% des acides aminés dans le collagène
255
Qu'est-ce qui est à l'origine d'un éventuel collagène glycoprotéiné ?
Certains résidus d’hydroxylysine peuvent également être glycosylés (glucosyl‐galactose) =\> glycoprotéine.
256
Que peut-on observer dans une séquence de collagène ?
Succesion de motifs à 3 résidus
257
Quelles sont les succesions de motifs les plus fréquentes dans la séquence du collagène ?
1. GLY-PRO-HYP
2. GLY -PRO-X
3. GLY-X-HYP
258
Quelle est la conséquence de la séquence répétitive Glycine-Proline-Hydroxyproline ?
L'enroulement gauche de l'hélice
259
Combien de résidus par tour retrouve-t'on dans une chaine de tropocollagène ?
3,3 résidus
260
De quoi est formée une chaine de collagène ?
3 hélices gauches (tropocollagène) qui s'enroulent les unes autour des autres pour former une triple hélice droite (collagène)
261
Où trouven-t'on des liaisons hydrogène dans le collagène ?
entre les trois chaine de tropocollagène
262
Quels différents types de feuillet plissé β peut-on retrouver ?
* Feuillet plissé β parallèle
* Feuillet plissé β antiparallèle
263
Qu'est-ce qui constitu les feuillet β ?
Les brins β
264
Qu'est-ce qu'un brin β ?
Les brins β sont des conformations de base constituées d’un fragment de chaîne polypeptidique non enroulé et presque complètement étiré. C'est une conformation très étendue du squelette polypeptidique.
265
Sous quelles forme (2) peut-on retrouver les brins β ?
– antiparallèles, constituant des feuillets plissés β antiparallèles,
– parallèles, formant alors des feuillets plissés β parallèles.
266
Quelles sont les valeurs de Φ (phi) et Ⲯ (psi) pour les brins β ?
Φ: -90°
Ⲯ: +120°
267
Quelle est la succession d'atomes constituant la chaine polypeptidique des brins β ?
C⍺-CO-NH-...
268
Quelles sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des liaisons hydrogène pour former les feuillets β antiparallèle ?
Φ: -139° Liaison C⍺-N
Ⲯ: +135° Liaison C⍺-C
269
Comment se forment la liaison hydrogène dans les feuillets β anti-parallèle ?
Les brins β sont inversés à tour de rôle (C-terminale-N-terminale)
270
Quels sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des angles hydrogène pour former des feillets parallèle ?
Φ: -119° Liaison C⍺-N
Ⲯ: +113° Liaison C⍺-C
271
A quelles liaison correspond l'angle Φ (phi) dans les feuillets plissés β ?
C⍺-N
272
A quelle liaiosn correspond l'angle Ⲯ (psi) des feuillets plissés β ?
C⍺-C
273
Quelle est la différence entre les feuillets parallèle et les feuillets anti-parallèle ?
Dans les feuillets parallèles les brins sont tous dans la même direction, du N-terminale vers le C-terminale.
Dans les feuillets antiparallèles les brins sont tournés dans le sens opposés 1/2 vers le C-terminale, 1/2 vers le N-terminale
274
Que permettent les tours ou les coudes ?
connectent 2 brins β anti-parallèles dans un feuillet
275
Combien d'acides aminé retrouvent-on dans un tour, ou coude ?
De 2 à 4 acides aminés
276
Combien d'acides aminés retrouvent-on d
277
278
