Lamour 01-02 Flashcards
signification ADN
Acide désoxyribonucléique
signification ARN
Acide ribonucléique
Qu’est-ce que l’ADN
Gène, porteur de l’information génétique
Qu’est-ce que l’ARN ?
Intermédiaire de la transcription
Comment passer de l’ADN à l’ARN ?
Phénomène de transcription
Quel est le résultat du phénomène de traduction ?
La protéine
Qu’est-ce qu’une protéine ?
Acteur du métabolisme qui réalise des tâches cellulaires
Quel est le phénomène qui permet de passer de l’ARN à une protéine ?
La traduction
Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ADN ?
T, thymine
C, cytosine
G, guanine
A, adénine
Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ARN ?
A, adénine
G, guanine
C, cytosine
U, uracile
Quelle est la fromule générale d’un acide ⍺-aminé ?
Que peut-on dire sur le C⍺ des acides aminés ?
Il porte 3 subsituants:-la fonction acide carboxylique
- la fonction amide primaire
- le groupe R (radical ou chaîne latérale)
Il est au centre du tétraèdre
Il est asymétrique
Il existe sous deux configurations différentes (série L et série D)
Que peut-on dire sur les acides aminés de configurations L et D ?
Ce sont des énantiomères
Qu’est-ce qu’un Zwitterion .
Un ions dipolaire, c’est à dire qu’il porte deux charges partielles opposées sur deux atomes généralement non adjacents
Sous quelle forme (ionique) sont les acides aminés dans leur état naturel ?
Ce sont des zwitterion, ou ions dipolaires
A quoi servent les 20 acides aminés présents à l’état naturel ?
élements de construction des protéines
D’où proviennent les acide aminés non-essentiels ?
Ils sont synthétisés par l’organisme
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel ?
C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisés par l’organisme et qui doit être apporté par l’alimentation
Que peut-on dire sur la solubilité (dans l’eau) des acides aminés ?
Les acides aminés sont solubles dans l’eau, comme les composés ioniques
Quel est le symbole de la glycine ?
Gly
G
Quelle est la formule chimique de la glycine ?
Quelles sont les proprietés de la glycine ?
Apolaire, hydrophobe: soluble dans les solvants organiques
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
La glycine, Gly (G), apolaire hydrophobe
Quel est le symbole de l’Alalanine ?
Ala
A
Quelle est la formule chimique de l’alanine ?
Quelles sont les proprietés de l’alanine ?
Apolaire
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Alanine, Ala (A)
Apolaire
Quel est le symbole de la valine ?
Val
V
Quelles sont les proprietés de la valine ?
Apolaire
essentiel
Quelle est la formule chimique de la valine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Valine, Val (V)
Apolaire et essentiel
Quel est le symbole de la leucine ?
Leu (L)
Quelles sont les proprietés de la leucine ?
Apolaire et essentiel
Quelle est la formule chimique de la leucine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Leucine, Leu (L)
Apolaire, essentiel
Quel est le symbole de l’isoleucine ?
Ile (I)
Quelles sont les proprietés de l’isoleucine ?
Apolaire et essentiel
Quelle est la formule chimique de l’isoleucine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Isoleucine, Ile (I)
Apolaire et essentiel
Quel est le symbole de la sérine ?
Ser
S
Quelles sont le proprietés de la sérine ?
polaire, hydrophile: forme des liaisons hydrogène avec de l’H2O
non ionisable
Quelle est la formule chimique de la sérine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Sérine, Ser (S)
polaire et hydrophile (forme des liaisons hydrogène avec l’H2O)
Non-ionisable
Quel est le symbole de la thréonine ?
Thr
T
Quelles sont les proprietés de la thréonine ?
Polaire non ionosable
essentiel
Quelle est la formule chimique de la thréonine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Thréonine, Thr (T)
polaire, non ionisable, essentiel
Quel est le symbole de l’acide aspartique ?
Asp
D
Quels sont les proprietés de l’acide aspartique ?
polaire ionisable
Quelle est la formule chimique de l’acide aspartique ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Acide aspartique, Asp (D)
Polaire ionisable
Quel est le symbole de l’asparagine ?
Asn
N
Quelles sont les proprietés chimique de l’asparagine ?
polaire non ionisable
Quelle est la formule cjimique de l’asparagine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Asparagine, Asn (N)
polaire non ionisable
Quel est le symbole de l’acide glutamique ?
Glu
E
Quelles sont les proprietés de l’acide glutamique ?
polaire ionisable
Quelle est la fromule chimique de l’acide glutamique ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Acide glutamique, Glu (E)
polaire, ionisable
Quel est le symbole de la glutamine
Gln
Q
Quelles sont les proprietés de la glutamine ?
polaire
non ionisable
Quelle est la formule chimique de la glutamine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Glutamine, Gln (Q)
polaire, non-ionisable
Quel est le symbole de la lysine ?
Lys
K
Quelles sont les proprietés de la lysine ?
polaire ionisable,
essentiel
Quelle est la formule chimique de la lysine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Lysine, Lys (K)
polaire ionisable et essentiel
Quel est le symbole de l’arginine
Arg
R
Quelles sont les proprietés de l’arginine ?
polaire ionisable, semi essentiel
Quelle est la formule chimique de l’arginine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Arginine, Arg (R)
polaire ionisable, semi essentiel
Qu’est-ce qu’un acide aminé semi-essentiel ?
Acide aminé en partie synthétisé par l’organisme mais pas en quantité suffisante, donc un apport complémentaire par l’alimentation est nécessaire
Quel est la symbole de la cystéine ?
Cys
C
Quelles sont les proprietés de la cystéine ?
Polaire, non ionisable
Quelle est la formule chimique de la cystéine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Cystéine, Cys (C)
polaire non ionisable
Quel est le symbole de la méthionone ?
Met (M)
Quelles sont les proprietés de la méthionone ?
polaire, essentiel
Quelle est la formule chimique de la méthionine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Méthionine, Met (M)
Apolaire essentiel
Quel est le symbole de la phénylalanine ?
Phe
F
Quelles sont les proprietés de la phenylalanine ?
Apolaire, essentiel
Quelle est la formule chimique de la phenylalanine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Phenylalanine, Phe (F)
Apolaire, essentiel
Quel est le symbole de la tyrosine ?
Tyr
Y
Quelles sont les proprietés de la tyrosine ?
polaire non ionisable
Quelle est la formule chimique de la tyrosine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Tyrosine, Tyr (Y)
polaire, non ionisable
Quel est le symbole de l’histidine ?
His
H
Quelles sont les proprietés de l’histidine ?
Polaire, ionisable, semi essentiel
Quelle est la formule chimique de l’histidine ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Histidine, His (H)
polaire, ionisable, semi essentiel
Quel est le symbole du tryptophane ?
Trp
W
Quelles sont les proprietés du tryptophane ?
Apolaire, essentiel
Quelle est la formule chimique du tryptophane ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Trypophane, Trp (W)
Apolaire, essentiel
Quel est le symbole de la proline ?
Pro
P
Quelles sont les proprietés de la proline ?
Apolaire
Contient un hétérocycle pyrrol
La proline est un acide ⍺-iminé
Qu’est-ce qu’un acide ⍺-iminé ?
molécule possédant à la fois, un groupe fonctionnel carboxyle (-COOH) et un groupe fonctionnel imine (-C=N-R)
Quelle est la formule chimique de la proline ?
Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?
Proline, Pro (P)
Apolaire
Acide ⍺-iminé, contient un hétérocycle pyrrol
Qu’est-ce que le pHi ?
Le pHi d’une molécule est défini comme étant le pH pour lequel la charge globale de cette molécule est nulle.
Qu’est-ce qu’une molécule à caractère amphotère ?
Molécule qui peut réagir à la fois avec une base et un acide
Où se manifeste le caractère amphotère d’un acide aminé ?
Le carbone asyméytrique porte deux fonctions toutes deux ionisables
Sous quelles conditions l’acide aminé est-il sous forme d’un cation (charge portée +) ?
Lorsque la pH est acide (saturé en ions H+)
pH<phi></phi>
Sous quelles conditions l’acide aminé est il sous forme d’un zwitterion ?
A pH neutre: pH=pHi
la charge globale est neutre
Sous quelle condition un acide aminé est-il sous forme d’un anion ?
A pH basique: ph>pHi
Il est chragé négativement
Quels sont les 2 acides aminés acide ?
Asp
Glu
Ou se trouve le pHi des acides aminés Asp et Glu ?
Proche de 3
Quels sont les 3 acides aminés basiques ?
His, Lys Arg
Ou se trouve le pHi des 3 acides aminés basiques, His, Lys Arg ?
Proche de 7
Quels sont les acides aminés les plus hydrophiles ?
Les acides aminés possédant une chaine latérale très polaire (car ionisable)
Que peut-ont dire sur la siddolution des acides aminés hydrophiles dans les solvants organiques ?
Ils ne sont pas solubles dans les solvants organiques
Que peut-ont dire sur les acides aminés polaires non ionisables ?
Ils possèdent des groupes fonctionnels qui forment des liaisons hydrogène avec l’eau ?
Que peut-ont dire des acides aminés apolaire ?
ils sont fortement hydrophobes. Ils sont alors solubles dans les solvant organique
Quels sont les acides aminés apolaires ?
Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala, et Gly
9
Quels sont les acides aminés polaire non ionisables ?
Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn et Gln
6
Quels sont les acides aminés polaires ionisables ?
Asp, Glu, His, Lys et Arg
5
Quels sont les acides aminés aromatiques ?
Phe, Trp, Tyr
3
Ou est caracterisée l’absorption des acides aminés aromatiques ?
vers 260-280 nm
Que permettent les fortes absorption des acides aminés aromatiques ?
Ces sont les méthodes spectroscopiques de détermination de la concentration des protéine en solution
Quel est le premier rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
la synthèse des protéine
Qu’est-ce qui est à l’origine de la synthèse des protéines ?
La réactivité chimique des acides aminés
Quel est le deuxième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
La synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques : acides aminés précurseurs
Qu’est-ce qui est à l’origine de la synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques ?
La réactivité chimique des acides aminés
Quel est le troisième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?
Le métabolisme des acides aminés:interrelations métaboliques (cycle de Krebs, les acides gras)
Quelle est la première réaction due au groupe carboxylique COOH ?
Décarboxylation par des décarboxylases
Quelle est la deuxième réaction due au groupe carboxylique COOH ?
La formation du groupe amide -CO-NH2
Quelle est la troisième réaction due au groupe carboxylique COOH ?
La formation de liaison peptidique: elle s’effectue entre le COOH⍺ d’un acide aminé et le NH2⍺ d’un autre acide aminé
Que constitue la liaison peptidique dans la protéine ?
la structure primaire des protéine
Quelle est la première réaction due au groupe amine -NH2 ?
Désamination
Quelle est la deuxième réaction due au groupe amine -NH2 ?
Transamination
Qu’est-ce que la réaction de désamination ?
Libération d’ammoniac NH3
Comment se déroule la réaction de désamination ?
En 2 étapes:
Qu’est-ce que la réaction de transamination ?
Transfert du groupt NH2 d’un aa sur un α-cétoacide devenant l’aa correspondant
Qu’est-ce qu’un cétoacide ?
Molécule organique portant a la fois un groupe fonctionnel acide carboxylique et une cétone
Comment se déroule la réaction de transamination ?
Que signifie in vivo ?
Dans l’organisme du vivant
Que signifie ex vivo ?
A l’ext”rieur de l’organisme vivant
Quelle sont les deux réations chimiques possible due au radical ?
Que conditionne la réactivité du radical ?
Les modifications post- traductionnelles des protéines
Quelle rôle joue le radical pour l’association des protéine à différents motifs ?
Pourquoi les cellules ont-elles un rôle essentiel dans la cellule ?
L’information contenue dans le génôme est exprimée sous forme de protéine
Quel phénomène se produit au moment de la transcription ainsi qu’au moment de la traduction ?
Phénomène de régulation: phase de contrôle de l’expression du gène
Quel rôle peut avoir une protéine ?
- Catalyseur biologique
- Transporteur de petites molécules
- Rôle de soutien et de structure
- Rôle contractile
- Rôle de reconnaissance
- Protéine de stockage
- Contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaire
Sous quelle forme trouve-t’on un catalyseur biologique ?
Enzyme (protéine)
Exemple de protéine transporteur de petites molécules ?
Exemple de protéine de soutien et de structure ?
Exemple de protéine contractile ?
Protéine musculaire (actine, myosine, actinomyosine)
Quels différents types de protéine de reconnaissance peut-on trouver ?
exemple de protéine de stockage
Qu’est-ce qu’une protéine de la différenciation et de la croissance cellulaire ?
Protéine régulatrice des gène (reconnaissance entre protéine et acide nucléique)
Qu’est-ce que sont les holoprotéines ?
uniquement constitué d’acide aminé
Quel est le nom des protéine uniquement constitué d’acides aminé ?
holoprotéine
Qu’est-ce que sont les hétéroprotéine ?
Holoprotéine + groupement prosthétique
Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?
Une partie d’une protéine qui n’est pas constitué de protéine
Quelles différente possibilités pour associé une holoprotéine et un groupement prosthétique ?
- liaisons covalentes
- liaisons de coordination
- liaisons ioniques
- liaisons hydrogène
- interactions hydrophobes
Qu’est-ce qu’un liaison covalente ?
Liaison chimique liant 2 atome par partage de 2 électron de leurs couches externes afin de lier les deux atomespar un doublet liant
Qu’est-ce qu’un liaison de coordination ?
C’est une liaison covalente particulière, les deux électrons proviennet d’un seul et même atome
Qu’est-ce qu’un liaison ionique ?
Liaison formé entre deux atomes possédant une grande différence d’électronégativité
Qu’est-ce qu’un liaison hydrogène ?
Force intermoléculaire ou intramoléculaire liant un atome d’hydrogène à un atome très électronégatif (0, N, F…)
Qu’est-ce qu’une intéraction hydrophobe ?
Il s’agit d’interactions entre molécules ou groupement hydrophobes (non polaire)
Que fait apparaître le groupement prosthétique ?
La présence du groupement prosthétique (de nature non protéique) entraîne l’apparition de propriétés physiques, chimiques et biologiques caractéristiques.
Quelles sont les 6 varietés d’hétéroprotéine présentent dans le corps ?
- Glycoprotéine (glucide)
- Lipoprotéine (lipides)
- Phosphoprotéine (acide phosphorique)
- Chromoprotéine (pigments)
- Nucléoprotéine (acide nucléique)
- Métalloprotéine (cofacteur métallique)
Comment est composé une glycoprotéine ?
(association covalente entre une protéine et un groupt glucidique) dans les mbs cellulaires, les anticorps
Comment est constitué une phosphoprotéine ?
(ac phosphorique estérifiant les fonctions alcool de la sérine et de la thréonine) : ex la caséine
Comment est constitué une chromoprotéine ?
(Mb, Hb, cytochromes, métalloprotéines, enzymes héminiques : catalase, peroxydase) : liaisons de coordination entre le métal (Fer, Cu, Mg par ex) et la protéine
A quoi servent les protéine fibreuses ?
Rôle structural dans la cellule
ex, Fibroïne de la soie, les collagènes, les kératines
Qu’est-ce que les protéine globulaire ?
– Structure compacte
– Chaînes latérales hydrophobes enfouies à l’intérieur de la molécule
– Chaînes latérales hydrophiles tournées vers l’extérieur
Solubilité des protéines membranaires ?
- Protéine membranaire insoluble dans les solution aqueuse
- Protéine membranaire peuvent être solubilisée en présence de détergents
Structure secondaire des protéine ?
Comment appelle-t’on une protéine formée de 2 acides aminés ?
Un dipeptide
Structure primaire des protéine ?
succession linéaire des acides aminés reliée entre eux par des liaison peptidique (ou séquence des acides aminés) pour former des protéine
Quel élément chimique est dégagé lors de la formation d’un dipeptide ?
H2O
Comment se forme une liaison peptidique ?
Elle se trouve lors de la formation d’une chaine peptidique, entre 2 acides aminés. Elle est formée entre l’acide carboxylique et l’amide
De quelle partie une protéine tient-elle ses caractéristiques ?
Des chaines latérales des différents acides aminée qui la composent
Qu’est-ce que le squelette axial ?
L’enchainement des C⍺-CO-NH de chaque acide aminé qui forme la chaine polypeptidique de la protéine ?
Que déterminent les proprietés physico-chimiques des chaines latérales ?
Les prorpietés physico-chimique de la chaine polypeptidique
Selon quoi varie l’appelation d’un chaine polypeptidique ?
La longueur de sa chaine (en acide aminé)
Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique composé d’environ, 10-20 acide aminé ?
peptide ou oligopeptide
Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique composé d’environ 50 à 100 acides aminés ?
un polypeptide
Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique plus longue que 100 acides aminés ?
Protéine
Qu’est-ce qu’on appelle une protéine ?
Une chaine polypeptidique de plus de 100 acides aminés
Qu’est-ce u’un appelle polypeptide ?
Une chaine polypeptidique d’environ 50 à 100 acides aminés
Qu’est-ce qu’on appelle un peptide ou oligopeptide ?
Une chaine polypeptidique composé d’envrion 10-20 acides aminés
Comment appelle-t’on un acide aminé dans une chaine polypeptidique ?
Un résidu
Qu’est-ce qu’un résidu ?
Un acide aminé dans une chaine polypeptidique
Quel est la nomenclature d’un acide aminé engagé dans une chaine polypeptidique ?
….-yl
exemple: -isoleucyl
- glycyl
Quel est la nomenclature d’un acide aminé en fin de chaine polypeptidique ?
Sans changement
exemple: -glycine
- leucine
Quel est le poids moléculaire moyen d’un acie aminé ?
110 g/mol
Qu’est-ce que l’unité Dalton ?
Utilisé pour le poids moléculaire, en g/mol
Qu’est-ce qui compose la liaison peptidique (atome) ?
CO-NH
C’est une liaison amide
Où sont localisés les électrons de la liaison ?
Sur une même orbitale atomique
Quel éléctrons sont engagé dans la liaison peptidique ?
3 atomes
O
C
N
Qu’apporte l’orbitale dans laquelle se situes les éléctrons des atomes à la liaison ?
Cette orbitale confère un caractère de planéité, de rigidité et de polarité de la liaison peptidique
Que peut-on observer à cause de la présence d’une double liaison C=O ?
Un hybride de résonnance (C) entre deux formes extrèmes (A et B)
Comment appele-t’on l’angle de torsion autour de l’axe C-N ?
L’angle Ω
Qu’est-ce que l’angle Ω ?
L’angle de torsion autour de l’axe C-N
De quoi est constitué l’unité peptidique ?
Les atomes C, O, N, H et les deux C⍺ (1 et 2)
Ils sont outs situé dans un même plan
Quelles sont les deux conformations possibles pour l’unité peptidique ?
configuration cis
configuration trans
A quoi correspond la configuration cis ?
L’angle de torsion Ω=0°
Les chaines latérales se trouvent du même coté par rapport à la liaison péptidique
A quoi correspond la configuration trans ?
Ω= 180°
Les chaines latérales se trouvent de part et d’autre de la liaison péptidique
Qu’appelle-t’on le C-terminale ?
Le dernier C qui se trouve après l’atome d’azote N engagé dans une liaison peptidique
Qu’appelle-t’on le N-terminale ?
Le dernier atome d’azote N suivante l’atome de C engagé dans une liaison peptidique
Quelle configuartion est la plus favorable d’un point de vue énergetique et pourquoi ?
La configuration trans. Elle présente un minimum d’emcombrement stérique entre les résidus adjacents. Il n’y aura donc pas d’entrechocs entre les atomes
Quel est le cas particulier de la proline?
Sa chaine latérale se referme sur le N-terminale
Quel conséquence peut-on attendre dans une molécule en présence de proline ?
Changement de direction dans la chaine principale
Que remarque-t’on sur un polypeptide ?
Un enchainement de plan (liaison peptidique) coplanaire
Que contient chaque unité peptidique ?
le C⍺ du résidu n
le groupe CO du résidu n
le groupe NH du résidu n+1
le C⍺ du résidu n+1
Que remarque-t’on sur les angles de rotation quand on observe deux unités peptidiques adjacentes ?
2 angle de rotation:
Φ(phi): autour de la liaison C⍺-NH
Ⲯ(psi): autour de la liaison C⍺-CO
Qu’est-ce que Φ ?
phi: l’angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-NH
Qu’est-ce que Ⲯ ?
psi: l’angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-CO
Quelles sont les grandes catégories de structures secondaires qui peuvent former des protéines ?
Helice ⍺ droite
Hélice gauche du collagène
Feuillet plissé β parallèle
Feuillet plissé β antiparallèle
Les coudes et les boucles
Que déterminent les angles phi et psi ?
La façon dont se replient les chaines polypeptidiques (en rapport avec les catégorie de structure secondaire
Qu’est-ce qu’on appelle un pas d’hélice ?
un tour, une boucle de l’hélice
Qu’observe-t’on sur le modèle moléculaire d’une hélice ⍺ ?
Formation d’une liaison hydrogène entre le premier et le dernier résidu d’un tour de la protéine. La liaison est formée grâce au repliement du pas d’hélice entre le NH- du résidus en possition 4 et le CO du résidu en position 1
Par quoi est rendu possible la formation de la liaison H ?
Le repliement de l’hélice ⍺
Quels atomes sont impliqués dans la liason hydrogène (dans la strucutre secondaire en configuration helice ⍺) ?
La liaison hyfrogène est former avec le groupe-CO d’un résidu i et le groupe -NH d’un résidu i+4
Dans une hélice ⍺, combien trouve-t’on d’atome dans un tour d’hélice ?
13 atomes, qui sont compris entre deux liaisons hydrogène
Où se trouvent les chaines latérales lorsque la protéine est en structure secondaire hélice ⍺ ?
Les chaines latérales sont projettés vers l’extérieur
Vers où sont pointé les atomes O du groupe -CO ?
Vers l’extremité C-terminal
Vers où sont pointé les atomes d’azote des groupe -NH ?
Vers l’extremité N-terminale
Quelle est la longueur moyenne des hélices ⍺ dans les protéine globulaire ?
10 résidus
Quelle est la longueur minimale des hélices ⍺ dans les protéines globulaires ?
4-5 résidus
Quelle est la longueur maximal des hélices ⍺ dans les protéines globualires ?
plus de 40 résidus
Comment s’organisent les résidus polaire et apolaire dans l’hélice ⍺ ?
Tous les résidus apolaires (hydrophobes) se retrouvent d’un côtés et tous les résidus polaires (hydrophiles) de l’autre
Quelle proprieté ont les résidus polaires ?
Ils sont hydrophiles
Quelle proprité ont les résidus apolaires ?
Ils sont hydrophobes
Quels sont les Acides aminés polaires ?
Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln Asp, Glu, Lys, Arg, His
Quels sont les acides aminés apolaires ?
Gly, Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Pro, Phe, Trp
Dans quelle direction se trouve l’extremité N-terminale ?
vers la haut
Dans quelle direction se trouve l’extremité C-terminale ?
vers le bas
Comment sont positionnée les liaisons hydrogènes dans une hélice ⍺ ?
Parallèles à l’axe de l’hélice
Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ droite ?
Φ: -51
Ⲯ: -47
Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ gauche ?
Φ: +51
Ⲯ: +47
Combien retrouve-t’on de résidus dans un pas d’hélice ⍺ ?
Que vaut cette valeur en anström ?
3,6 résidus/pas
5,4 Å
l’anström est une unité de longueur valant 0,1 nanomètre
Quelles sont les deux types de protéines qui contiennent des hélices ?
- Les protéines globulaires
- Les protéines fibrillaires
Quel est le degrés d’hélice chez la kératine ⍺ ?
Proche de 100%
Comment s’associe les hélices de le kératine ?
En super-hélice
Qu’est-ce que le tropopcollagène ?
une triple hélice, chacune gauche formée par la répétition d’une succesion de 3 acides aminés
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⍺ ?
i - i+4
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice 310 ?
i - i+3
rotation de 120 pour chaque acide aminé
Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⫪ ?
i - i+5
Par quoi est secreté le collagène ?
Par le tissu conjonctif (fibroblastes)
Quelle est l’importance du collagène dans la matrice extracellulaire ?
C’est une protéine majeur de la matrice extracellulaire
Quelle est l’unité structurale élementaire du collagène ?
Le tropocollagène
De quoi est constitué le tropocollagène ?
3 chaines polypeptidiques entrelacées, chacune constitué d’environ 1000 acides aminés
Quelle est la masse moléculaire du tropocollagène ?
285 000 g/mol
Quelle est la longueur et le diamètre d’une molécule de tropocollagène ?
300 nm de long et 1,4 nm de diamètre
Que peut-on dire sur le collagène ?
Il existe plusieurs type de collagène
Que peut-on dire sur la présence de glycine dans lans le collagène ?
Près d’un résidu sur 3 est une glycine
Que peut-on dire de la présence de proline dans le collagène ?
La teneur en proline est très élevée
Quels sont les 3 acides aminés modifiés, présents dans le collagène ?
– la 4‐hydroxyproline (Hyp)
– la 3‐hydroxyproline
– et la 5‐hydroxylysine (Hyl)
Quelle est la pourcentage de présence de Proline + Hydroxyproline dans le collagène ?
30% des acides aminés dans le collagène
Qu’est-ce qui est à l’origine d’un éventuel collagène glycoprotéiné ?
Certains résidus d’hydroxylysine peuvent également être glycosylés (glucosyl‐galactose) => glycoprotéine.
Que peut-on observer dans une séquence de collagène ?
Succesion de motifs à 3 résidus
Quelles sont les succesions de motifs les plus fréquentes dans la séquence du collagène ?
- GLY-PRO-HYP
- GLY -PRO-X
- GLY-X-HYP
Quelle est la conséquence de la séquence répétitive Glycine-Proline-Hydroxyproline ?
L’enroulement gauche de l’hélice
Combien de résidus par tour retrouve-t’on dans une chaine de tropocollagène ?
3,3 résidus
De quoi est formée une chaine de collagène ?
3 hélices gauches (tropocollagène) qui s’enroulent les unes autour des autres pour former une triple hélice droite (collagène)
Où trouven-t’on des liaisons hydrogène dans le collagène ?
entre les trois chaine de tropocollagène
Quels différents types de feuillet plissé β peut-on retrouver ?
- Feuillet plissé β parallèle
- Feuillet plissé β antiparallèle
Qu’est-ce qui constitu les feuillet β ?
Les brins β
Qu’est-ce qu’un brin β ?
Les brins β sont des conformations de base constituées d’un fragment de chaîne polypeptidique non enroulé et presque complètement étiré. C’est une conformation très étendue du squelette polypeptidique.
Sous quelles forme (2) peut-on retrouver les brins β ?
– antiparallèles, constituant des feuillets plissés β antiparallèles,
– parallèles, formant alors des feuillets plissés β parallèles.
Quelles sont les valeurs de Φ (phi) et Ⲯ (psi) pour les brins β ?
Φ: -90°
Ⲯ: +120°
Quelle est la succession d’atomes constituant la chaine polypeptidique des brins β ?
C⍺-CO-NH-…
Quelles sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des liaisons hydrogène pour former les feuillets β antiparallèle ?
Φ: -139° Liaison C⍺-N
Ⲯ: +135° Liaison C⍺-C
Comment se forment la liaison hydrogène dans les feuillets β anti-parallèle ?
Les brins β sont inversés à tour de rôle (C-terminale-N-terminale)
Quels sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des angles hydrogène pour former des feillets parallèle ?
Φ: -119° Liaison C⍺-N
Ⲯ: +113° Liaison C⍺-C
A quelles liaison correspond l’angle Φ (phi) dans les feuillets plissés β ?
C⍺-N
A quelle liaiosn correspond l’angle Ⲯ (psi) des feuillets plissés β ?
C⍺-C
Quelle est la différence entre les feuillets parallèle et les feuillets anti-parallèle ?
Dans les feuillets parallèles les brins sont tous dans la même direction, du N-terminale vers le C-terminale.
Dans les feuillets antiparallèles les brins sont tournés dans le sens opposés 1/2 vers le C-terminale, 1/2 vers le N-terminale
Que permettent les tours ou les coudes ?
connectent 2 brins β anti-parallèles dans un feuillet
Combien d’acides aminé retrouvent-on dans un tour, ou coude ?
De 2 à 4 acides aminés
Combien d’acides aminés retrouvent-on d
