Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Molekylære principper, 3.sem > L1 - Reaktionskinetik og enzymer > Flashcards

L1 - Reaktionskinetik og enzymer Flashcards

1
Q

Gibbs´ fri energi ligning

A 
ΔG = ΔH -T*ΔS
ΔG = ændring i kemisk energi (kJ/mol)
ΔH = ændring i entalpi (kJ/mol)
ΔS = ændring i entropi (J/mol*K) 
T = temperatur (K)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

ΔG > 0

A

Reaktion kan ikke forløbe spontant (G)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Entalpi

A

ΔH

Viser om reaktion er exoterm (<0) eller endoterm (>0).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Entropi

A

ΔS

Viser uorden i systemet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

ΔS>0

A

uorden (entropi) vokser

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

ΔS<0

A

uorden (entropi) falder

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

ΔH > 0

A

Endoterm reaktion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

ΔH <0

A

Exoterm reaktion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

ΔG < 0

A

Reaktion kan forløbe spontant.

Dog ikke altid sandt, fordi aktiveringsenergi kan være høj.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Arrhenius´ ligning

A 
k = k0 * e^(-Ea/(R*T))
k = reaktionshastighed 
k0 = kollisionsfrekvens  
Ea = aktiveringsenergi
R = gaskonstant  ;T = temperatur (K)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvad får reaktionshastighed til at stige?

A

Hvis T stiger eller hvis aktiveringsenergi falder.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad er enzymers opgave?

A

At sænke aktiveringsenergien.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvad er enzym?

+hvilket slags molekyle

A

Katalysator.

Protein. Nogle gange RNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hjælper det at tilsætte enzym hvis ΔG<0?

A

Ja.

Reaktionen kan ske spontant + aktiveringsenergi falder pga enzym.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hjælper det at tilsætte enzym hvis ΔG>0?

A

Nej.

Enzymer sænker aktiveringsenergien, og har ikke indflydelse på ligevægt eller ΔG.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Enzyms opbygning?

A

Substratbindende område med en aktiv område, hvor reaktionen sker.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Lock and key model

A

E og S passer sammen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Induced fit model + eksempel

A

E ændrer form og låser sig fast rundt om S.

Fx hexokinase.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Serinproteaser + 3 eksempler

A

Enzym, som hydrolyserer peptidbindinger i proteiner. Har serin i dens aktive område.
Asp102 - His57 - Ser195
Trypsin, chymotrypsin, elastase.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hjælper-molekyle ved nogle enzymer.

A

Coenzym eller cofaktor.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Coenzymer + generel eksempel

A

Hjælper-molekyle ved nogle enzymer. Ikke protein. Ofte vitaminer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Holoenzym

A

Aktiv form (E + coenzym/cofaktor)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Apoenzym

A

Inaktiv form (E - coenzym/cofaktor)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Cofaktorer + eksempler

A

Uorganiske metal-ioner, som har hjælper-funktion ved nogle enzymer.
Ca2+, Fe2+, Mg2+, Cu2+.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Reaktionshastighed ligning

A

v = -ΔSubstrat / Δtid = ΔProdukt / Δtid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Vmax definition

A

Max enzymaktivitet.

Reaktionshastighed når enzym er den begrænsende faktor (rigeligt med S!).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Katal

A

mol/s

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Units IU

A

µmol/min

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Specifikaktivitet

A

Enzymaktivitet ift den totale proteinmængde.
IU/mg.
Viser renhed af enzymprøve.
Høj specifikaktivitet = høj renhed.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Enzymkoncentration

A

Enzymaktivitet ift volumen.

Fx IU/mL.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Turnover number

A

Kcat
Enzymaktivitet ift stofmængde.
Fx IU/mol.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Hvad påvirker enzymaktiviteten?

A
  1. Temperatur

2. pH

33
Q

Hvordan kan temperatur påvirke enzymaktiviteten?

A

Der tilføres mere energi til systemet, så aktiveringsenergi falder.
For høj T ødelægger enzymets struktur.
Hvert enzym har sit temperaturoptimum.

34
Q

Hvordan kan pH påvirke enzymaktiviteten?

A

Ændringer i pH ødelægger enzymers bindinger og struktur.

Hvert enzym har sit pH optimum.

35
Q

Hvad er pepsins pH optimum og hvorfor?

A

pH 1,5 - 2

Fordi den skal kun være aktiv i gaster, hvor pH er lav.

36
Q

Hvad er trypsins og chymotrypsins pH optimum og hvorfor?

A

pH basisk

Fordi de skal kun være aktive i duodenum, hvor pH er høj.

37
Q

Initiel reaktionshastighed

A

v0

Når S-koncentration ikke er høj nok til at optage alle enzymer og dermed være på vmax.

38
Q

Michaelis-Menten ligning

A 
v0 = vmax * [S]0 / ([S]0+Km) 
Reaktionshastighed som funktion af [S]. 
v0 = initiel reaktionshastighed 
[S]0 = initiel substratkoncentration 
vmax = max reaktionshastighed
Km = [S] ved ½vmax.
39
Q

Er vmax afhængig af enzymmængde?

A

Ja

40
Q

Er Km afhængig af enzymmængde?

A

Nej

41
Q

Hvad er de 5 regler ved Michaelis-Menten ligningen ?

A
  1. ES –> E + P er hastighedsbegrænsende.
  2. ES dannet = ES nedbrudt.
  3. Der er ikke andre enzymer til stede.
  4. Enzymet er mættet ved vmax.
  5. Km defineres som ES(nedbrudt)/ES(dannet).
42
Q

Lav Km =

A

høj affinitet mellem S og E.

Dygtig.

43
Q

Høj Km =

A

lav affinitet mellem S og E.

Blind.

44
Q

Hvordan aflæses Michaelis-Menten plot?

A 
vmax = højeste y-værdi 
Km = [S] ved ½vmax
45
Q

Hvad er problemet med Michaelis-Menten plot?

A

Svært at aflæse præcis vmax.

46
Q

Hvordan aflæses Lineweaver-Burk plot?

A

Stigende graf. 1/v som funktion af 1/[S]
vmax = 1/skæring ved y-aksen
Km = 1/skæring med x-aksen

47
Q

Hvad er problemet med Lineweaver-Burk plot?

A

Små fejl kan have stor indflydelse på hældning og dermed resultatet.

48
Q

Hvordan aflæses Eadie-Hofstee plot?

A

Aftagende graf. v som funktion af v/[S].
vmax = skæring ved y-aksen.
Km = -hældning eller vmax/skæring ved x-aksen

49
Q

Hvad er problemet med Eadie-Hofstee plot?

A

-

Den er god nok.

50
Q

Hvilke 3 slags enzymhæmmere findes der?

A
  1. Kompetativ hæmmer.
  2. Unkompetativ hæmmer.
  3. Nonkompetativ hæmmer.
51
Q

Hvad er kompetativ hæmmer?

A

Binder til E og danner EI.
vmax = same.
Km = stiger, fordi ikke så mange E vil finde S.

52
Q

Hvad er unkompetativ hæmmer?

A

Binder til ES og danner ESI.
vmax = falder, fordi mængden aktive E falder.
Km = falder lidt, fordi ligevægt forskydes til højre.

53
Q

Hvad er nonkompetativ hæmmer?

A

Binder både til E og ES, og danner EI og ESI.
vmax = falder, fordi mængden aktive E falder.
Km = same, fordi der fjernes fra begge sider.

54
Q

Hvad er reversibel hæmmer?

A

Hæmmeren kan slippe enzymet igen efter noget tid.

55
Q

Hvad er irreversibel hæmmer? +eksempel

A

Hæmmeren kan ikke slippe enzymet igen, og forbliver bundet sammen.
Der skal dannes nye enzymer.
Fx Antabuse mod alkoholisme.

56
Q

Hvordan kan enzymaktivitet reguleres? 5 punkter.

A
  1. Øget/hæmmet genekspression.
  2. Protelytisk aktivering (aktivering vha andre enzymer).
  3. Aktivering/inaktivering ved kovalent modifikation. Fx phospholeringer. (fx insulin).
  4. Øget nedbrydning. Proteiner bliver tagget af ubiquitin og sendes hen til at nedbryde.
  5. Allosterisk regulering.
57
Q

Hvad gør ubiquitin?

A

Ubiquitin tagger enzymer, som betyder, at de snart skal nedbrydes.

58
Q

Hvad er allosteriske enzymer?

A

Enzymer som ikke følger Michaelis-Menten kinetik.
Beskrives med [S]0,5 i stedet for Km og Hill koefficient i stedet for vmax.
De har flere substratbindende områder.
Homotrofisk effekt.
Grafen er sigmoidal, ikke hyperbolisk.

59
Q

Positiv koorperativitet ved allosteriske enzymer =

A

øget [S] –> øget enzymaktivitet.

Grafen er højere end normalt.

60
Q

Negativ koorperativitet ved allosteriske enzymer =

A

øget [S] –> nedsat enzymaktivitet.

Grafen er lavere end normalt.

61
Q

Hvordan bestemmes vmax fra en serumprøve i klinikken?

A

Serumprøve tilsættes S-overskud og absorbansen måles ved bestemt λ spektrofotometrisk. C bestemmes ud fra Lambert-Beers lov, hvorefter vmax beregnes og sammenlignes med raske personers værdi.
A = εCL
vmax = ΔC/Δt
vmax(syg) > vmax(rask)

62
Q

Hvad gør man hvis hverken S eller P kan måles spektrofotometrisk?

A

Man bruger substratanaloger, som godt kan måles. Det er S der ligner naturlig S. Så ligner P også naturlig P.

63
Q

Hvilket form er et stof på hvis dens pKa>pH?

A

Syre form. Den har dens H+.

64
Q

Hvilket form har et stof hvis dens pKa

A

Base form. Den har afgivet dens H+.

65
Q

E og S passer sammen = ?-model

A

Lock and key model.

66
Q

E ændrer form og låser sig fast rundt om S = ?-model

A

Induced fit model

67
Q

Enzym, som hydrolyserer peptidbindinger i proteiner. Har serin i dens aktive område.
Asp102 - His57 - Ser195

A

Serinprotease

68
Q

Aktiv form (E + coenzym/cofaktor)

A

Holoenzym

69
Q

Inaktiv form (E - coenzym/cofaktor)

A

Apoenzym

70
Q

mol/s

A

katal

71
Q

µmol/min

A

Units IU

72
Q

Enzymaktivitet ift den totale proteinmængde.

A

Specifikaktivitet

73
Q

Enzymaktivitet ift volumen.

A

Enzymkoncentration

74
Q

Hæmmeren kan slippe enzymet igen efter noget tid. =?

A

Reversibel hæmmer

75
Q

Hæmmeren kan ikke slippe enzymet igen, og forbliver bundet sammen.
Der skal dannes nye enzymer.

A

Irreversibel hæmmer

76
Q

Hvilket stof tagger enzymer, som betyder, at de snart skal nedbrydes?

A

ubiquitin

77
Q

Enzymer som ikke følger Michaelis-Menten kinetik.

A

Allosteriske enzymer

78
Q

øget [S] –> øget enzymaktivitet.
Grafen er højere end normalt.
Hvad betyder det?

A

Positiv koorperativitet ved allosteriske enzymer

79
Q

øget [S] –> nedsat enzymaktivitet.
Grafen er lavere end normalt.
Hvad betyder det?

A

Negativ koorperativitet ved allosteriske enzymer

Molekylære principper, 3.sem (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions