Introdução ao metabolismo de proteínas Flashcards
Aminoácido que na infância é essencial, mas torna-se não essencial
Arginina
Destinos do pool de aminoácidos
Síntese proteica, síntese de compostos nitrogenados ou clivagem para utilização da cadeia carbonada.
Destinos da cadeia carbonada de aminoácidos
Glicose, glicogênio, corpos cetônicos, ácidos graxos.
100g de vegetais comportam quantas gramas de proteína?
2g
100g de carne comportam quantas gramas de proteína?
30g
Balanço nitrogenado positivo
Ingesta > excreção. Importante para o crescimento, gestação e lactação.
Balanço nitrogenado negativo
Ingestão < excreção. Jejum prolongado, infecções, queimaduras, cirurgias e dietas pobres em proteína. Corrobora estado hipercatabólico.
Marasmo
Dieta calórica inadequada.
Kwashiorkor
Falta de proteínas.
Locais de digestão de proteínas
Estômago e intestino delgado.
Locais de produção de enzimas proteossômica
Estômago e pâncreas: zimogênios. ID: enzimas.
Fases da digestão proteossômica
Cefálica, gástrica e intestinal.
Fase de digestão: cefálica
Estímulo visual e olfatório
Fase de digestão: gástrica
Gastrina que corrobora produção de pepsinogênio, HCl e secreção pancreática.
Fase de digestão: intestinal
Acidez do quimo induz a produção de secretina (bicarbonato) e colecistoquinina (diminui motilidade, estimula secreção de enteropeptidases e enzimas pancreáticas).
Secreção células principais
Pepsinogênio
Secreção células parietais
HCl
Exemplo de ativação autocatalítica
Pepsinogênio em pepsina.
Proteína que transforma tripsinogênio em tripsina
Enteropeptidases
Proteína que transforma quimiotripsinogênio em tripsina, pró-elastase em elastase e pró-carboxipeptidase em carboxipeptidase.
Tripsina
Transporte de aminoácidos para dentro do enterócito
Co-transporte com sódio
Transporte de aminoácidos para dentro do vaso
Transporte facilitado
Tipos de degradação proteica
Lisossomos e via ubiquitina.
Degradação lisossomial
Degradação de aminoácidos e proteínas por enzimas lissosomais.
Degradação via ubiquitina-proteassoma
Ubiquitina marca proteínas e depois leva ao complexo proteolítico. Dependente de ATP.
Transmetilação de aminoácidos
Transferência de metila para outros compostos. Ex.: formação de metionina.
Descarboxilação de aminoácidos
Transferência de grupo carboxila. Cofator: vitamina B6 (PLP)
Transamidação de aminoácidos
Transferência de um grupo amida.
Transulfuração de aminoácidos
Transferência de enxofre para outro aminoácido.
Reação de desidrase de um aminoácidos
Remoção de água e amônio.
Transaminação de aminoácidos
Principal reação para remoção de nitrogênio dos aminoácidos. Nitrogênio é transferido para alfa-cetoglutarato, formando glutamato e alfa-cetoácido. Enzimas: aminotransferases ou transaminases. PLP é cofator.
Destinos do glutamato
Síntese de novos aminoácidos (exc.: treonina e lisina) ou desaminação oxidativa.
Desaminação oxidativa de aminoácidos.
Liberação do grupo amino, formando amônia e alfa-cetoácido. Enzima: glutamato desidrogenase. Mitocondrial. Ativadores: ATP e GTP. Inibidores: ADP e GDP
Destino amônia
Uréia.
Destino alfa-cetoácido
Metabolismo energético.
Alanina aminotransferase TGP
Catalisa transferência do grupo amino da alanina para alfa-cetoglutarato, formando piruvato e glutamato.
Aspartato-aminotransferase TGO
Transferência do grupo amino do glutamato para o oxaloacetato, formato aspartato (aspartato -> ciclo da ureia).
Aumento sérico de aminotransferases
Doenças hepáticas, musculares e cardíacas.
Aminoácido presente em feijão e soja
Lisina (pobre em metionina)
Aminoácido presente em arroz e trigo
Metionina (pobre em lisina)
Princípios de uma dieta vegetariana
Ovo, leite e alimentos de alta densidade calórica.
Requerimento proteico de um homem adulto
70 Kg: 0,8 g/kg/dia
Requerimento proteico de uma criança
1,6 - 2,4 g/kg/dia
Requerimento proteico de uma grávida
adicional de 10 g/dia
Requerimento proteico de uma mulher lactente
adicional de 15 g/dia
Excreção do nitrogênio
10% fezes e 90% urina.
Função cortisol
Mobilização de proteínas e ácidos graxos. Gliconeogenese.
Função glucagon
Induz gliconeogênese e mobilização de ácidos graxos.
Função adrenalina
Mobilização de ácidos graxos.
Função omeprazol
Inibição do antiporte de K e H das células parietais.
Função E1 da Ubiquitina
Ligação tio-ester entre a ubiquitina e a enzima ativadora da ubiquitina
Função E2 da Ubiquitina
Transferência da ubiquitina para a proteína conjugadora de ubiquitina.
Função E3 da Ubiquitina
Proteína ligase da ubiquitina (E3) transfere a ubiquitina ativada da E2 para um grupo amino e de um resíduo de lisina na proteína a ser degradada.
Relação HPV a ubiquitina
Marcação de ubiquitina no p53, formando tumores carcinomas no colo do utero.
Função p53
Interrompe ciclo celular, estimula reparo do DNA e induz apoptose.