Introdução ao metabolismo de proteínas Flashcards

1
Q

Aminoácido que na infância é essencial, mas torna-se não essencial

A

Arginina

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2
Q

Destinos do pool de aminoácidos

A

Síntese proteica, síntese de compostos nitrogenados ou clivagem para utilização da cadeia carbonada.

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3
Q

Destinos da cadeia carbonada de aminoácidos

A

Glicose, glicogênio, corpos cetônicos, ácidos graxos.

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4
Q

100g de vegetais comportam quantas gramas de proteína?

A

2g

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5
Q

100g de carne comportam quantas gramas de proteína?

A

30g

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6
Q

Balanço nitrogenado positivo

A

Ingesta > excreção. Importante para o crescimento, gestação e lactação.

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7
Q

Balanço nitrogenado negativo

A

Ingestão < excreção. Jejum prolongado, infecções, queimaduras, cirurgias e dietas pobres em proteína. Corrobora estado hipercatabólico.

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8
Q

Marasmo

A

Dieta calórica inadequada.

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9
Q

Kwashiorkor

A

Falta de proteínas.

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10
Q

Locais de digestão de proteínas

A

Estômago e intestino delgado.

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11
Q

Locais de produção de enzimas proteossômica

A

Estômago e pâncreas: zimogênios. ID: enzimas.

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12
Q

Fases da digestão proteossômica

A

Cefálica, gástrica e intestinal.

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13
Q

Fase de digestão: cefálica

A

Estímulo visual e olfatório

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14
Q

Fase de digestão: gástrica

A

Gastrina que corrobora produção de pepsinogênio, HCl e secreção pancreática.

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15
Q

Fase de digestão: intestinal

A

Acidez do quimo induz a produção de secretina (bicarbonato) e colecistoquinina (diminui motilidade, estimula secreção de enteropeptidases e enzimas pancreáticas).

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16
Q

Secreção células principais

A

Pepsinogênio

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17
Q

Secreção células parietais

A

HCl

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18
Q

Exemplo de ativação autocatalítica

A

Pepsinogênio em pepsina.

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19
Q

Proteína que transforma tripsinogênio em tripsina

A

Enteropeptidases

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20
Q

Proteína que transforma quimiotripsinogênio em tripsina, pró-elastase em elastase e pró-carboxipeptidase em carboxipeptidase.

A

Tripsina

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21
Q

Transporte de aminoácidos para dentro do enterócito

A

Co-transporte com sódio

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22
Q

Transporte de aminoácidos para dentro do vaso

A

Transporte facilitado

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23
Q

Tipos de degradação proteica

A

Lisossomos e via ubiquitina.

24
Q

Degradação lisossomial

A

Degradação de aminoácidos e proteínas por enzimas lissosomais.

25
Q

Degradação via ubiquitina-proteassoma

A

Ubiquitina marca proteínas e depois leva ao complexo proteolítico. Dependente de ATP.

26
Q

Transmetilação de aminoácidos

A

Transferência de metila para outros compostos. Ex.: formação de metionina.

27
Q

Descarboxilação de aminoácidos

A

Transferência de grupo carboxila. Cofator: vitamina B6 (PLP)

28
Q

Transamidação de aminoácidos

A

Transferência de um grupo amida.

29
Q

Transulfuração de aminoácidos

A

Transferência de enxofre para outro aminoácido.

30
Q

Reação de desidrase de um aminoácidos

A

Remoção de água e amônio.

31
Q

Transaminação de aminoácidos

A

Principal reação para remoção de nitrogênio dos aminoácidos. Nitrogênio é transferido para alfa-cetoglutarato, formando glutamato e alfa-cetoácido. Enzimas: aminotransferases ou transaminases. PLP é cofator.

32
Q

Destinos do glutamato

A

Síntese de novos aminoácidos (exc.: treonina e lisina) ou desaminação oxidativa.

33
Q

Desaminação oxidativa de aminoácidos.

A

Liberação do grupo amino, formando amônia e alfa-cetoácido. Enzima: glutamato desidrogenase. Mitocondrial. Ativadores: ATP e GTP. Inibidores: ADP e GDP

34
Q

Destino amônia

A

Uréia.

35
Q

Destino alfa-cetoácido

A

Metabolismo energético.

36
Q

Alanina aminotransferase TGP

A

Catalisa transferência do grupo amino da alanina para alfa-cetoglutarato, formando piruvato e glutamato.

37
Q

Aspartato-aminotransferase TGO

A

Transferência do grupo amino do glutamato para o oxaloacetato, formato aspartato (aspartato -> ciclo da ureia).

38
Q

Aumento sérico de aminotransferases

A

Doenças hepáticas, musculares e cardíacas.

39
Q

Aminoácido presente em feijão e soja

A

Lisina (pobre em metionina)

40
Q

Aminoácido presente em arroz e trigo

A

Metionina (pobre em lisina)

41
Q

Princípios de uma dieta vegetariana

A

Ovo, leite e alimentos de alta densidade calórica.

42
Q

Requerimento proteico de um homem adulto

A

70 Kg: 0,8 g/kg/dia

43
Q

Requerimento proteico de uma criança

A

1,6 - 2,4 g/kg/dia

44
Q

Requerimento proteico de uma grávida

A

adicional de 10 g/dia

45
Q

Requerimento proteico de uma mulher lactente

A

adicional de 15 g/dia

46
Q

Excreção do nitrogênio

A

10% fezes e 90% urina.

47
Q

Função cortisol

A

Mobilização de proteínas e ácidos graxos. Gliconeogenese.

48
Q

Função glucagon

A

Induz gliconeogênese e mobilização de ácidos graxos.

49
Q

Função adrenalina

A

Mobilização de ácidos graxos.

50
Q

Função omeprazol

A

Inibição do antiporte de K e H das células parietais.

51
Q

Função E1 da Ubiquitina

A

Ligação tio-ester entre a ubiquitina e a enzima ativadora da ubiquitina

52
Q

Função E2 da Ubiquitina

A

Transferência da ubiquitina para a proteína conjugadora de ubiquitina.

53
Q

Função E3 da Ubiquitina

A
Proteína ligase da ubiquitina
(E3) transfere a ubiquitina
ativada da E2 para um grupo
amino e de um resíduo de
lisina na proteína a ser
degradada.
54
Q

Relação HPV a ubiquitina

A

Marcação de ubiquitina no p53, formando tumores carcinomas no colo do utero.

55
Q

Função p53

A

Interrompe ciclo celular, estimula reparo do DNA e induz apoptose.