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Biomol II > Intra > Flashcards

Intra Flashcards

1
Q

squalene monoxygenase

A

Enzyme impliqué dans la synthèse du cholestérol.

Elle se dissocie de la membrane quand il y a trop de cholestérol se qui la rend instable.

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2
Q

Proteine kinase C

A

S’associe à la membrane grace au charge négative de la membrane (phosphatidylsérine). Importance de l’asymétrie de la membrane.

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3
Q

Scramblase

A

équilibre la membrane en flippant les phopholipide de part et d’autre de la membrane. Ne favorise pas l’asymétrie.

Pas be soin d’ATP, mais dépendant du calcium

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4
Q

Flippase

A

Flip les phospholipides vers le cytoplasme.

Besoin d’ATP

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5
Q

Floppase

A

Flip les phospholipides vers l’extracytoplasmique

Besoin d’ATP

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6
Q

Étape de l’absorption du glucose dans l’intestin

A
  1. Transport actif primaire pour
    établir un gradient de Na ++/K
2. Transport actif secondaire :
un excès de Na
extracellulaire est utilisé pour
importer le glucose dans les
cellules épithéliales.
  1. L’excès de glucose dans
    les cellules épithéliales sort
    par la diffusion facilitée
    (GLUT2)
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7
Q

Gradient de K+

A

haut dans la cellule, bas hors de la cellule.

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8
Q

Gradient de Na+

A

bas dans la cellule, haut hors de la cellule.

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9
Q

Gradient de Cl-

A

bas dans la cellule, haut hors de la cellule.

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10
Q

Gradient de Ca2+

A

bas dans la cellule, haut hors de la cellule.

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11
Q

Pompe type P

A 
-
autophosphorylation durant le
transport
-
dépense de l’énergie pour
maintenir un gradient ionique

ex. Pompe à Ca2+

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12
Q

Pompe type V

A

type V établi des gradients de H, nécessite de l’ATP

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13
Q

Pompe type F

A

-
type F fonctionne à « l’envers » pour
générer de l’ATP à partir de l’énergie
présente dans un gradient de H

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14
Q

Pompe Type ABC

A

-
transport de petites
molécules

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15
Q

agent découplant ionophore à H+

A

faibles acides qui qui transporte les protons à travers la membrane où l’É se dissipe sous forme de chaleur au lieu d’ATP.

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16
Q

Exemple d’agent découplant

A

Protéines UCP

UCP1, permet le dégagement de chaleur dans le tissu adipeux brun.

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17
Q

Comment la dérégulation d’UCP2 dans les cellules bêta est relié au diabète?

A

Normal:

Les cellules béta du pancréas produisent de l’ATP en réponse au glucose. Un niveau d’ATP élevé cause un influx de Ca2+, ce qui mène à la sécrétion d’insuline.

Diabète:

Par contre, trop de glucose cause la formation de superoxyde, ce qui induit une accumulation accrue d’UCP2 → moins de production d’ATP → moins de sécrétion d’insuline → risque de développer le diabète.

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18
Q

Dynamine

A

La dynamine est une GTPase essentielle au bourgeonnement des vésicules dans le processus d’endocytose. L’hydrolyse du GTP mène à la constriction des anneaux de dynamine ainsi séparant les deux membranes.

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19
Q

MFN1 et MFN2

A

Les protéines MFN1 et MFN2 permettent l’attachement et fusion de membranes
externes des mitochondries

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20
Q

OPA1

A

Permet la fusion des membrane interne des mitochondries

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21
Q

DRP

A

Fait comme la dynamine mais avec les mitochondries

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22
Q

Hydrogel

A

un réseau de chaînes polymères initialement solubles dans l’eau, mais qui sont devenues insolubles après réticulation.

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23
Q

Quel est le nom de la séquence signal pour la rétention des protéines au RE?

A

KDEL

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24
Q

Pour le RE, les mitochondries, les chloroplaste, les peroxysomes et le noyau, identifier la localisation de la séquence signale d’acheminement et dire si elle est enlevé ou non

A

RE (séquence signal): N-terminal, oui

RE (signal de rétention KDEL): C-terminal: non

Mitochondries: N-terminale, oui

Chloroplaste: N-terminale, oui

Peroxisome: pluspart = C-terminale, non

Noyau (signal de localisation): Variable, non

Noyau (signal d’export): Variable, non

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25
Q

CPN

A

Complexe de Pores Nucléaires

Composé de nucléoporines (NUPs)

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26
Q

Caryophérine

A

(récepteurs de transport nucléaire) sont les médiateurs de

transport entre le cytoplasme et le noyau.

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27
Q

importine

A 
-
Les importines (récepteurs d’importation nucléaires) importent les protéines vers le
noyau interagissent avec les NLS.

-
Les importines interagissent avec leurs cargaisons seulement en l’absence de Ran et interaction avec Ran GTP cause la dissociation des complexes importine
cargaison.

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28
Q

exportine

A 
-
Les exportines (récepteurs d’exportation nucléaires) exportent les molécules vers
le cytoplasme interagissent avec les NES ( nuclear export signal

-
Les exportines interagissent avec leurs cargaisons seulement en la présence de
Ran GTP. L’hydrolyse de GTP (activé par RanGAP) cause la dissociation du complexe.

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29
Q

NLS

A

En général, les protéines nucléaires sont importées dans le noyau grâce aux signaux de localisation nucléaires ( NLS pour nuclear
localization signal

-
Les NLS peuvent être une série linéaire ou une « patch ».
-
Les NLS consistent souvent d’un ou deux séquences riches en acides aminés Arginine et Lysine.

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30
Q

Le cycle RAN-RANGAP (Fonctionnement général des GTPase)

À L’EXAMEN

A
  1. Les conformations des GTPase peuvent être très différentes dépendamment de leurs liaisons avec GDP ou GTP.
  2. Les GTPase ont très peu d’activité enzymatique toutes seules et sont contrôlées par les GTPase activating proteins (GAPs) et les Guanine Nucleotide Exchange Factors (GEFs).
  3. Les activités des GTPase peuvent être contrôlées par la localisation de leurs GAPs et GEFs.
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31
Q

quelles protéines sont responsable de l’exportation de l’ARNm hors du noyau?

A

NXF1 et NXT1 (Se lie au complexes RNP)

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32
Q

Quels sonts les principaux complexe impliqué dans la translocation des protéines dans les mitochondries?

A

membrane externe

  • TOM complex (entré)
  • SAM complex (fixation dans la membrane)

membrane interne

  • TIM22 complex
  • TIM23 complex
  • OXA complex
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33
Q

Chaperon Hsp70

A

affinité avec les protéines non-repliées. aide le repliement des prot. avec de l’ATP

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34
Q

PEX5

A

récepteur qui accompagne les protéines repliées dans les peroxysomes. Reconnait les séquences PTS (souvent SKL) sur les protéines.

35
Q

SRP (signal recognition particle)

A

complexe de 6 prot et un ARN qui entrave la traduction des protéine naissante jusqu’à ce qu’elle soit dans le RE

Se fixe au récepteur SRP sur le RE puis le GTP est hydrolysé et la traduction commence où la protéine est poussée dans le RE.

36
Q

Complexe Sec61

A

Pore du RE.
3 protéines

une hélice alpha agit comme bouchon.

Peut s’ouvrir latéralement pour permettre la fixation à la membrane.

37
Q

Sec61

A

Permet une translocation dans le RE post traduction.

Besoin BiP pour tirer la prot vers l’intérieur.

38
Q

BiP

A

-
Le BiP est une protéine résidente du RE importante qui agit comme chaperon pour
les protéines non repliées.

39
Q

N-glycosylation

A

La N glycolysation : Un précurseur oligosaccharidique, composé de quatorze
sucres au total, est transféré sur le groupement NH 2 de la chaîne latérale d’un
résidu d’asparagine. On dit qu’il est lié par une liaison N osidique ou lié à
l’asparagine ( N linked glycosylation ). Les séquences N X –(S/T) sont ciblées.

40
Q

Décrire ERAF

A

-
La glycosylation est importante puisqu’elle permet une association entre des protéines naissantes et des chaperons.
-
Les chaperons calnexine et calréticuline sont des lectines qui se fixent aux protéines avec des oligosaccharides mono glucosylés, les maintiennent dans le RE, et les présentent aux autres chaperons incluant un PDI (disulfure isomérase des protéines).

-
La calnexine se fixe aux protéines qui ont seulement une molécule de glucose.
-
En même temps, la glycosyltranférase (UGGT) continue à ajouter une
molécule de glucose sur les oligosaccharides dégarnis de glucose. Mais cette enzyme cible seulement les protéines mal repliées.
-
Les protéines peuvent sortir du RE seulement lorsque les trois glucoses ont
été éliminé.

41
Q

Décrire ERAD

A

-
Les protéines qui restent trop longtemps dans le cycle de
glycosylation/glucosidase sont ciblées pour la dégradation.
-
Les protéines qui ne réussissent pas à se replier sont traitées par une mannosidase. L’oligosacharide modifié est ensuite lié par EDEM et OS 9 et
les protéines sont éliminées du RE par un processus de rétrotranslocation.

-
La lectine OS 9 interagit avec les produits des EDEM et transporte des protéines mal repliées au rétrotranslocon.
-
L’identité du complexe du rétrotranslocon est peu connue, mais il est probable qu’il
implique le complexe Sec61 pour au moins certains ligands.
-
Au coeur du processus ERAD sont des complexes d’E3 ubiquitine ligase
transmembranaires associés avec le rétrotranslocon.

42
Q

UPR

A

(unfolded protein response) Réponse aux prots. dépliées

43
Q

Quelles sont les 3 voies majeures de l’UPR.

A

IRE1
PERK
ATF6

44
Q

IRE1

A
  1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP.
  2. En l’absence d’interaction avec BiP, IRE1 dimérise et devient une endoribonucléase
    active.
  3. IRE1 coupe l’ARNm de XBP1 pour l’épisser.
  4. Le facteur de transcription XBP1 est traduit.
  5. Activation par XBP1 de gènes codant des chaperons du RE, protéines impliquées dans le ERAF et le ERAD (incluant BiP et OS 9) et autres réponses au stress.
45
Q

PERK

A
  1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP
  2. En l’absence d’interaction avec BiP , PERK dimérise et devient une kinase active.
  3. PERK phosphoryle le facteur eIF2a
  4. La traduction est globalement inhibée
    (à voir pourquoi plus tard)
  5. La protéine ATF4 (normalement réprimée au
    niveau de la traduction) est traduite.
  6. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress
    (incluant XBP1).
46
Q

ATF6

A
  1. Une accumulation de protéines dépliées amène à une séquestration de BiP
  2. En l’absence d’interaction avec BiP , ATF6 peut continuer dans la voie sécrétoire et être
    acheminée au Golgi.
  3. Dans le Golgi, ATF6 est clivée par des protéases.
  4. La portion d’ATF6 libérée dans le cytosol peut ensuite interagir avec XBP1 et aller au
    noyau.
  5. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress (incluant XBP1).
47
Q

COPII

A

Recouvrement des vésicules allant du RE au cis-Golgi

48
Q

Protéine impliqué dans la formation de vésicule recouverte de COPII

A

Sar1-GDP -> GEF

recrutement de COPII, Sec23, Sec24 par Sar1-GTP

49
Q

Comment COPII est retiré du vésicule

A

Activité GAP de Sec23/24 est inhibé jusqu’à ce que le vésicule soit mature. Ensuite, l’hydrolyse du GTP relâche Sar1 avec COPII.

50
Q

Identifier les signaux de sortie du RE avec l’endroit où ils mènent.

A

KDEL: rétention dans RE
M6P: lysosome
Signaux cytoplasmique: Rétention dans RE, sortie du RE, signaux de routage.

51
Q

COPI

A

Recouvrement des vésicules de recapture (cis-Golgi vers RE)

52
Q

Quelle pompe dans les vésicules endocytiques abaisse le pH des vésicules?

A

La v-ATPase

53
Q

Décriver le mécanisme de fusion des vésicules.

A

v-SNARE (vésicules) –un polypeptide transmembranaire

t-SNARE (target) –deux ou trois polypeptides transmembranaires ou périphériques.

Seules les paires de v-SNAREs et t-SNAREs compatibles peuvent former des structures coiled-coil(CC) et engendrer la fusion.

Les structures CC sont «recyclées» par la AAA ATPase NSF (N-ethylmaleimide sensitive factor) et a-SNAP (soluble NSF attachment factor), permettant la dissociation des SNAREs (SNAP receptors).

Les complexes SNAREs peuvent être régulé par le calcium

54
Q

Par quoi sont recouvert les vésicules issue de la pinocytose?

A

clathrin

55
Q

Vrai ou faux. Les manteaux de clathrin sont rapidement enlevé.

A

vrai

56
Q

Protéine ESCRT

A

Achemine les récepteurs dans les corps multivésiculaires destiné à la dégradation

57
Q

Que font Gasdermin et MLKL

A

Quand les protéines Gasdermin pyroptose ) ou MLKL necroptose ) sont
activées, elles forment des pores dans la membrane plasmique. Ceci cause la
mort et le relâchement de DAMPs (danger associated molecular patterns ) qui
induisent l’inflammation et le recrutement des cellules immunitaires.

58
Q

Qu’est que l’autophagie

A

L’autophagie est le résultat d’une fusion entre une vésicule spécialisée (autophagosome) et un lysosome.

Mécanisme par lequel les organites sont dégradés. L’ubitiquination est aussi impliquée.

59
Q

Quelles molécules marque les phagophores? (précurseur de l’autophagies)

A

LC3, p62, ubiquitine

60
Q

Qu’est que la microphagie?

A

Dans le processus de microphagie, il n’y a pas de
phagophore, mais plutôt une invagination directement
sur la surface du lysosome.

61
Q

En quoi PINK1 joue un rôle dans l’autophagie des mitochondrie défectueuse?

A

La kinase PINK1 est normalement importé dans la mitochondrie où elle est dégradée.

Si le gradient de H+qui actionne cette importation n’est pas présent, PINK1 devient «coincé» dans la membrane externe où elle devient phosphorylée et recrute l’ubiquitine ligase PARKIN. Cette dernière cause le recrutement de la machinerie d’autophagie (mitophagie).

62
Q

ZBP1

A

réprime la traduction de l’ARNm de l’actine-bêta et peut ^tre retiré suite à sa phosphorylation par Src.

63
Q

IRE-BP

A

Carence de fer : IRE
BP lie les IRE dans le 5’ UTR de l’ ARNm de la ferritine . Les sites ARE sont ainsi protégé.
L’initiation de la traduction de ferritine est inhibée par l’entrave stérique.
-
Le fer n’est pas entreposé par la ferritine

64
Q

PABP

A

Se lie à la queue poly-A et protège l’ARNm. Permet la liaison de elF4G et elF4E.

65
Q

Qu’est-ce qui recrute la protéine Maskin?

A

La séquence CPE qui est fixé par CPEB. Maskin recrute ensuite elF4E ce qui inhibe la traduction.

A lieu sur les ovocytes car la queue poly-A n’est pas assez longue pour PABP

66
Q

Que se passe-t-il lorsque CPEB est phosphorylé?

A

Pas d’interaction avec Maskin = recrutement CPSF et PAP qui ajoute Poly-A = place pour PABP

67
Q

Décrire les grande ligne de l’initiation de la traduction

A

Premier ARNt qui se lie à la méthionine recrute elF2-GTP = complexe ternaire

complex ternaire interagit avec 40S (petite sous-unité du ribosome). = complexe de préinitiation 43S

Activation de l’ARNm par association avec le complexe de liaison de la coiffe (eIF4F)
qui est composé de: elF4G (échafaud), eIF4A (hélicase), elF4E (interaction avec la coiffe) et PABP.

Association complex de préinitiation 43S et eIF4-ARNm

Glissement jusqu’à AUG

Recrutement de EIF5 (GAP de eIF2) = relâchement de eIF2

Association de 60S (grande sous unité)

68
Q

Quelles sont les Kinase qui peuvent phophoryler eIF2a?

A

PKR
PERK
HRI
GCN2

69
Q

Qu’est que le eIF2B?

A

eIF2-GEF, active EIf2

70
Q

pourquoi veut-on phosphoryler eIF2a

A

Parce que eIF2-phosphorylé a une forte affinité par eIF2B ce qui finit par séquestrer tous les eIFB

71
Q

Comment se déroule l’activation de PKR

A

Comme beaucoup de kinases, PKR est activée suite à une dimérisation induite par la liaison d’un ligand. Dans ce cas, c’est causé par la liaison
de deux molécules de PKR sur une longue molécule d’ ARNdb . Normalement, la seule source de longues molécules d’ ARNdb dans
une cellule eucaryote est des virus.

72
Q

Comment se déroule l’activation de PERK

A
  1. Une accumulation de protéines dépliées
    amène à une séquestration de BiP
  2. En l’absence d’interaction avec BiP , PERK dimérise et devient une kinase active.
  3. PERK phosphoryle le facteur eIF2a
  4. La traduction est globalement inhibée.
  5. La protéine ATF4 (normalement réprimée au
    niveau de la traduction) est traduite.
  6. Activation de gènes codant des protéines impliquées dans le ERAF, la réponse au stress (incluant XBP1)

L’inhibition globale de la traduction et la
production de facteur ERAF permet la cellule
de récupérer.

73
Q

Décrire la régulation de eIF4E

A

4E-BPs se fixe à eIF4E et empêche le recrutement de facteurs d’initiation

4E-BP est inbihé suite à sa phosphorylation par mTORC

74
Q

Quand est-ce que mTORC est activé?

A

Quand la cellule a beaucoup de nutriment

75
Q

TSC1/TSC2

A

Complexe qui est le GAP de rheb. Inactive mTOR

76
Q

Rheb

A

GTPase de mTOR

77
Q

S6 Kinase

A

Activé par mTORC, une kinase qui phosphoryle la protéine S6 qui stimule la traduction

78
Q

IRES (internal ribosome entry sites)

A

Initie la traduction coiffe indépendante.

Forme structure secondaire qui intéragit avec facteur d’initiation de la traduction ex: eIF4G

79
Q

eIF4G

A

Échafaud qui intéragit avec plusieurs facteurs de traduction.

80
Q

complexe d’exosome

A

dégradation 3’-5’ de l’ARNm

81
Q

ARE

A

AU rich element . Certains
ARNm sont déstabilisés par une séquence riche en A+U. Cette séquence est fixée par des protéines spécifiques, qui ciblent l’ARN pour dégradation.

82
Q

NMD (Nonsense-mediated decay)

A

Dégrade les prots avec codons stop précoce

Consiste en la reconnaissance des complexes EJC (Exon jonction complexe) par les prot Upf

83
Q

P-Bodies

A

Conserve des ARNm jusqu’à conditions plus propice.

contient des decapping prot et des exonucléase)

84
Q

Quel est la différence entre les miRNA et les siRNA

A

miRNA =homologie imparfaite

siRNA = homologie parfaite

Biomol II (1 decks)

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