Intra Flashcards

1
Q

structures à base de filaments d’actine

A
  1. Microvillosités
  2. Faisceaux contractiles cytoplasmiques (“stress fibres”)
  3. Extensions en feuillet (lamellipodes) ou en doigts (filopodes)
  4. Anneau contractile pendant la division cellulaire (Après mitose ou méiose)
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2
Q

Membrane plasmique (Rôles)

A

Les membranes cellulaires agissent comme des barrières sélectives, qui séparent les molécules et les empêche de se mélanger.
Elle est essentielle pour la communication cellulaire, l’import/export des molécules, la croissance et la mobilité de la cellule.

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3
Q

Différents états des phospholipides

A

Micelle (boule)
Liposome (boule avec bicouche)
Feuillet bilamellaire (plat)

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4
Q

Types de têtes polaires variables

A

PC Phosphatidylcholine
PS Phosphatidylsérine
PE Phosphatidyléthanolamine
PI Phosphatidylinositol

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5
Q

Membrane + fluide si…

A

Acide gras insaturés et moins de carbone

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6
Q

Glycosphingolipides ?

A

Sphingolipides glycosylés (Ajout de glucose)

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7
Q

Ce qu’on retrouve surtout dans le feuillet externe

A

Cholestérol

PC = phosphadidylcholine 
SM = sphingomyéline
GSL = glycosphingolipides
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8
Q

Ce qu’on retrouve surtout dans le feuillet interne

A

Cholestérol

PI = phosphadidylinositol
PE = phosphadidyléthanolamine PS = phosphadidylsérine
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9
Q

Glycocalyx (Structure et Rôles)

A

Glycosylation intense de certaines protéines transmembranaires et certains lipides à l’EXTÉRIEUR de la cellule = Glycocalyx

Important pour la protection chimique (entérocytes intestinales)
Important pour la reconnaissance cellulaire (cellules immunitaires)

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10
Q

Types de protéines membranaires

A

Transporteurs
protéines d’ancrage
Récepteurs
Enzymes

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11
Q

Les classes principales de récepteurs membranaires

A

Canal ionique (Permet passage d’ions quand hormone/activateur présent)
Récepteur couplé à une protéine G (GTPase, hydrolyse le GTP)
Récepteur couplé a une enzyme

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12
Q

Transport couplé

A

Le transport d’un soluté peut dépendre du transport d’un autre soluté, soit dans la même direction (symport), soit dans les directions opposées (antiport, par ex. la pompe Na+-K+)

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13
Q

Uniport

A

Uniport décrit un transporteur qui transport un seul type de soluté.

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14
Q

Le Cytoplasme

A

Le contenu de la cellule (sauf le noyau). Le cytosol + les organites

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15
Q

Cytosol contient…

A

• un gel à base d’eau(80%)
•des solutés: ions, protéines, sucres, nucléotides
•des inclusions: gouttelettes lipidiques, granules de glycogène, vésicules
•ribosomes
•des complexes protéiques
(protéasomes)
•les composantes du cytosquelette

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16
Q

Cytosquelette (Rôles et éléments)

A

Réseaux dynamiques qui contrôlent:
Mouvement
Stabilité et résistance (intégrité structurale)
Communication intracellulaire

Microtubule
Filament intermédiaire
Microfilament d’actine

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17
Q

Élongation de l’actine se fait à l’extrémité …

A

Positive

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18
Q

Protéine qui empêche la dépolarisation des filaments d’actine ?
Se lie à quelle extrémité?

A

Cap Z

Positive

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19
Q

ARP 2/3

Définition?

A

Complexe de plusieurs protéines) qui polymérise l’actine en hydrolysant l’ATP

actin related proteins 2/3

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20
Q

Ce qui stimule la polymérisation d’actine pour permettre la migration cellulaire

A

Chémokine

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21
Q

Rôles de filaments d’actine

A

Migration cellulaire
Endocytose (formation vésicule)
Propulsion de vésicules (queues de comète)
Transport des vésicules

Translocation sur des PETITES distances

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22
Q

Radeaux lipidiques

A

Îlots dans la membrane qui sont plus rigides.

Présence enrichie de sphingolipides, de cholestérol, de récepteurs et de protéines d’ancrage

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23
Q

Microvillosités composées de…

A

7 filaments d’active reliés par des fimbrines. Extrémité extérieure positive

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24
Q

Forces qui permettent migration cellulaire

A

Protrusion à l’extrémité conductrice

Contraction à l’arrière

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25
Q

L’Anneau Contractile pendant la division cellulaire fait de …

A

À base de filaments d’actine et de myosine

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26
Q

La structure de la Myosine

A

Les myosines sont des protéines motrices (moteur moléculaire)

Dimère (2 molécules, 2 têtes et 2 queues).
Chaque tête peut se lier avec actine et chaque tête est une ATPase qui peut polymériser l’actine. Tête myosine se dirige vers l’extrémité + de l’actine

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27
Q

Dans les cellules musculaires, la myosine peut former …

A

Des filaments bipolaires de myosine (filaments épais).

Formé de centaines de myosine-II

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28
Q

Microtubules

A

Cylindres creux composé de hétérodimères de tubulines α et β liés à la GTP
Formé de 13 protofilaments

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29
Q

Nucléation du microtubule par le ___________ à l’extrémité ______

A

Nucléation par le centrosome à l’extrémité (-)

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30
Q

Microtubules se raccourcissent quand il n’y a plus de coiffe de GTP à l’extrémité positive
Nom?

A

Le catastrophe (dépolymérisation)

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31
Q

Concept d’instabilité dynamique des microtubules

A

Chaque filament de microtubule grandit et se raccourcit de façon indépendant de ses voisins

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32
Q

Le centrosome est composé de…

A

2 centrioles, 1 mère et 1 fille, à 90 degrés l’un de l’autre

Chaque centriole est composé de microtubules stables entourés d’une matrice péricentriolaire

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33
Q

Le site de liaison aux microtubules lors de la division cellulaire

A

Kinétochores

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34
Q

La division cellulaire fait appel à quel type de filaments du cytosquelette?

A

Les microtubules pour séparer les chromosomes et définir l’équateur
Les filaments d’actine pour diviser la cellule en deux (l’anneau contractile)

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35
Q

Protéine motrice qui utilise l’ATP pour se déplacer vers l’extrémité + du microtubule

A

Kinésines

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36
Q

Protéine motrice qui utilise l’ATP pour se déplacer vers l’extrémité - du microtubule

A

Dynéine

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37
Q

Pendant le transport axonal, où se dirigent les kinésines et les dynéines?

A

Kinésine : Transport vers la synapse

Dynéine: Transport vers le corps cellulaire

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38
Q

Quels parties facultatives de la cellule sont formées de microtubules?

A

Flagelles

Cils

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39
Q

Types de cils et leurs différences en terme de microtubules

A

Cils vibratiles: motiles, 9+2 MT. Présent dans certaines cellules seulement. Plusieurs par cellules
Cils primaires: sensoriels 9+0 MT (manquent les 2 MT centrales). Présent dans presque toutes les cellules du corps. Immobile. Un seul par cellule

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40
Q

Le mouvement de la dynéine induit quel changement dans le flagelle?

A

Courbure des microtubules

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41
Q

Dans quelles parties du corps humain retrouve-t-on des cils vibratiles?

A
  • L’épithélium respiratoire (trachée): mouvement de mucus
  • Cellules ciliées de l’épendyme (qui tapissent les ventricules cérébraux)
  • L’oviducte (trompe de Fallope): mouvement des oocytes
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42
Q

Tous les filaments du cytosquelette sont polaires. V ou F?

A

Faux

Les filaments intermédiaires sont non polaires

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43
Q

Structure des filaments intermédiaires

A

Des protéines forment des tetramères
anti-parallels. Les tetramères forment des “unit
length filaments” (ULFs) Les ULFs se lient en filaments

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44
Q

Fonction des filaments intermédiaires

A

Fonction structurale, élastique,

résistance à l’étirement

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45
Q

Différents types de filament intermédiaire selon le type de tissu

A
  • Kératine dans l’épithélium
  • Vimentine dans le tissu conjonctif
  • Desmine dans les cellules musculaires
  • Neurofilaments dans les neurones
  • Lamines (tous les noyaux)
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46
Q

Stéréocils

A

Mécanotransducteurs de l’audition

Pas des cils! Plutôt des microvillosités spécialisés à base d’actine

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47
Q

Structures composées de cytosquelette au pôle apical

A

Cils (Microtubules)
Microvillosités (Actine)
Stéréocils (Actine)

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48
Q

Types de jonctions

A

Jonctions serrées
Jonctions d’ancrage
(jonctions adhérentes [zonula adherens] et desmosomes [macula adherens] )
Jonctions communicantes

Interdigitations

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49
Q

Jonction serrée (zonula occludens) formée de…

Comment s’unissent les membranes?

A

Les protéines transmembranaires occludines et claudines, probablement dans des radeaux lipidiques
Feuillets externes des 2 membranes fusionnent et forment une membrane à 3 couches de pgl

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50
Q

Structure générale des jonctions d’ancrage

A

Protéines transmembranaires qui se lient et qui se connectent au cytosquelette
(ex. cadhérines liées à des filaments d’actine et des myosines)

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51
Q

Desmosome formé de

A

Cadhérines transmembranaires qui intéragissent dans l’espace extracellulaire et se connectent aux filaments intermédiaires cytoplasmique
(Cadhérines lient 2 cellules ensemble)

52
Q

Les jonctions communicantes (gap) permettent…

A

Permettent la communication entre cellules
Les ions et petites molécules peuvent y passer.
Permettent une connexion électrique (important dans les cellules de muscle lisse et cardiaque)

53
Q

Les jonctions communicantes/gap/nexus formés de…

A

Connexines transmembranaires organisées en connexon.

Les ions et petites molécules (<500 Da) peuvent y passer quand le connexon est ouvert

54
Q

Comment est controlée la fermeture des connexons?

A

La fermeture des connexons est induite par [Ca2+] et [H+] et aussi contrôlée par le potentiel de la membrane

55
Q

Principales couche de glycoprotéines dont la lame basale peut être constituée

A
  • laminine
  • fibronectine
  • protéoglycanes (dont héparane sulfate)
  • collagène de type IV
  • perlécans
56
Q

Cellules qui sécrètent une lama basale

A

Les cellules épithéliales, musculaires et gliale

57
Q

La lame basale est liée à la cellule qu’elle supporte grâce à …

A

Des protéines transmembranaires,

en général des intégrines

58
Q

Rôles de la lame basale

A

Fixer la cellule

Assurer un lien physique de la cellule avec son environnement

59
Q

Structure des hémidesmosomes

A

Ils se lient aux filaments intermédiares du cytosquelette. Les hémidesmosomes contiennent des intégrines qui se lient à la lame basale
(Liaison cellule-lame basale)

60
Q

Structure des contacts focaux

A

Les intégrines se lient à l’actine dans les contacts focaux. Liaisons entre cellule et lame basale

61
Q

Rôle des contacts focaux

A

Rôle important dans la signalisation et l’adaptation des cellules aux circonstances extérieures.
Une variation de la tension exercée sur
ces jonctions induit par une cascade de signaux intracellulaires des modifications importantes de la synthèse protéique.

62
Q

Les vésicules servent comme intermédiaires de transport de ______________ entre les différents compartiments

A

Molécules de chargements (« cargo »)

63
Q

Différents mécanismes d’internalisation à la membrane plasmique

A
Phagocytose
Macropinocytose
Micropinocytose
Endocytose dépendante de la clathrine
Endocytose dépendante de la cavéoline
Endocytose indépendante de la cavéoline et la clathrine
64
Q

Vésicule de clathrine plus petite que vésicule de cavéoline. V ou F?

A

Faux.

La vésicule de clathrine est plus grosse

65
Q

Formation du vésicule de clathrine

A

Des récepteurs activés par leur ligand recrutent la clathrine. La clathrine induit l’internalisation des récepteurs par déformation de la membrane.
La formation du véhicule est facilitée par l’actine et la scission est médiée par la dynamine

66
Q

Comment est coupé le vésicule de la membrane?

A

Par la dynamine qui hydrolyse le GTP.

La dynamine forme des oligomères en hélices autour du cou de la vésicule en formation

67
Q

Forme de la clathrine

A

La clathrine est en forme de triskèle dans le cytosol.

Sa polymérisation en forme polyédrale à la membrane forme la vésicule.

68
Q

La clathrine est utilisée pour la formation de véhicules qui se dirigent où?

A

Vésicules pour former des lysosomes

69
Q

Qu’est-ce qu’un endosome?

A

Vésicule entourée d’une simple membrane, qui provient de la membrane plasmique suite à l’endocytose

70
Q
Classer les structures selon leur pH, du plus basique au plus acide
Endosome tardif
Endolysosome
Endosome précoce
Lysosome
A

+ basique

Endosome précoce
Endosome tardif
Endolysosome
Lysosome

+ acide

71
Q

Qu’est-ce qu’un exosome?

A

Des vésicules extracellulaires qui proviennent du système endosomal. Il y a exocytose des exosmose quand il y a fusion du corps multivésiculaire avec la membrane

72
Q

Fonctions de l’endosome précoce

A

Tri (Ligand dissocié du récepteur grâce à l’acidité dans endosome précocee. Molécules envoyées à la membrane ou à l’endosome tardif)

Recyclage (Récepteur retourné à la membrane plasmique et ligand transféré à l’endosome tardif)

73
Q

Structure/contenu du lysosome

A
  • pH de 5, maintenu par des pompes à proton. Le pH acide permet d’activer les enzymes
  • Riche en hydrolases (nucléases, protéases, lipases, etc)
74
Q

Le lysosome reçoit du matériel à dégrader de 3 sources

A

Phagocytose
Endocytose
Autophagie

75
Q

Qu’est-ce qu’un autophagosome?

A

Vésicule formée d’une membrane double qui entoure le cytoplasme et certaines organites tels que les mitochondries et les peroxisomes, permettant leur dégradation suite à leur fusion avec des lysosomes

76
Q

Protéines transmembranaires spécialisées pour la fusion de vésicules

A

SNAREs
v-SNARE : sur le vésicule
t-SNARE : sur la membrane cible

77
Q

Le feuillet externe de la vésicule devient le feuillet _______ après la fusion

A

Le feuillet interne de la membrane

78
Q

Le désassemblage du complexe v-SNARE et t-SNARE nécessite …

A

L’hydrolyse de l’ATP

79
Q

Rôles réticulum endoplasmique lisse

A

Synthèse lipidique: des phospholipides, du cholestérol, des hormones stéroïdes, des parties lipidiques des lipoprotéines

Réservoir de Ca2+ dans les muscles (réticulum sarcoplasmique)

80
Q

Rôles réticulum endoplasmique rugueux

A

Synthèse protéique

Repliement des protéines (par ex. ponts de disulfure)

Contrôle de qualité (s’assurer que les protéines sont bien repliées)

Glycosylation des protéines

81
Q

Rôles ribosomes et leur 2 sous-unités

A

Traduction des protéines

30S et 50S

82
Q

Qu’est-ce qu’un polysome?

A

Multiples ribosomes en train de traduire le même ARNm simultanément

83
Q

Comment produire des protéines destinées à être sécrétées hors de la cellule ou à être insérer dans la membrane plasmique?

A

Les protéines destinées à être sécréter et/ou transmembranaires ont un séquence signal « signal
peptide » N-terminal (au bout du NH2) qui dirige le ribosome au réticulum endoplasmique

La séquence signal est ensuite coupée par un peptides dans le RER

84
Q

Q’est-ce que le SRP?

A

«signal recognition particle»
Particule qui reconnaît la séquence signal d’une protéine transmembranaire/à excréter.
Transporte l’ARN et le ribosome au RER

85
Q

Comment se produit la glycosylation de le RE?

A
Les asparagines (Séquence de 3 acides aminés reconnu par la transférase) deviennent glycosylées avec une chaine initiale de 14 sucres dans la lumière du RER
(N-linked glycosylation) grâce à la transférase.
86
Q

Que nous indique un grand RER?

A

Un grand RER indique une grande activité métabolique d’une cellule. Une grande activité métabolique résulte de la traduction de bcp de protéines et donc augmente le nbr de protéines mal pliées.
Des récepteurs (activés par protéines mal pliées) dans le RER envoie le message au noyau d’augmenter la traduction des gènes de chaperon. Cela augmente la taille du RER

87
Q

Comment sont dégradées les protéines mal repliées?

A

Les protéines mal repliées sortent du RER par les translocons et se retrouvent dans le cytosol.
Dans le cytosol, les protéines sont étiquetées par une chaîne d’ubiquitine pour pouvoir être dégradées par les protéasome.

Les protéines dans les vésicules sont dégradées par les lysosomes

88
Q

Qu’est ce que la transcytose?

A

Transport endosomale dans les cellules polarisées où il y a 2 membranes plasmiques (apicale et basolatérale)

Endocytose de la membrane plasmique apicale, suivi de transport et fusion avec la membrane plasmique basolatérale

89
Q

Le transport dans l’appareil de golgi se fait des citernes ______ aux citernes __________.

A

cis

trans

90
Q

Comment fonctionne le transport entre le RE et l’appareil de golgi?

A

Transport antérograde (COPII): de RE à Golgi

  • Transport sur les microtubules avec la kinésine
  • Vésicules avec manteau COPII

Transport rétrograde/de récupération (COPI): de Golgi à RE

  • Vésicules avec manteau COPI
  • Permet de récupérer des molécules comme la chaperonne
91
Q

Rôles appareil de Golgi

A

Finition (maturation) des protéines produites dans le RER par glycosylation (ajout de sucres pour activation et stabilisation des protéines).

Étiquetage des protéines pour marquer leur destination finale (par ex. par des sucres)

Triage (vers lysosomes, MP ou sécrétion), concentration et emballage des protéines dans des vésicules ou granules de sécrétion

Ces vésicules ou granules vont être acheminés à leur destination (par ex. la membrane plasmique) par transport le long des microtubules grâce à des moteurs (kinésine, dynéine).

92
Q

Différence entre les sécrétions constitutives et régulées et où on les trouve

A

Sécrétion constitutive

  • Vésicule de transport fusionne directement à la membrane plasmique
  • Protéines solubles sécrétées en permanence
  • Présent dans toutes les cellules

Sécrétion régulée
-Vésicules sécrétoires attendent un signal (hormone ou neurotransmetteur) avant de faire exocytose avc membrane
- Présent dans certaines cellules spécialisées
Ex 1: Les cellules bêta du pancréas qui sécrètent l’insuline en réponse au glucose.
Ex 2: Les adipocytes qui augmentent le nombre de transporteurs de glucose GLUT4 à leur membrane plasmique en réponse à l’insuline.

93
Q

Rôles des peroxysomes

A
  • Important pour le métabolisme et la détoxification
  • site de production et de dégradation du H2O2
  • > 50 enzymes dont la catalase (protéine la plus abondante)
  • Dégradation des acides aminés
  • Synthèse des acides biliaires
  • Synthèse de lipides
94
Q

Description mitochondries

A

2 membranes
La membrane interne est repliée sous forme de crête pour augmenter la surface
Leur nombre dépend de l’activité métabolique de la cellule
Transmission maternelle
Génératrice de chaleur
Siège principal de production d’ATP

95
Q

Caractéristiques des parties de la mitochondrie membrane externe, membrane interne et matrice)

A

Membrane externe

  • Lisse
  • Canaux + pores perméables petites molécules

Membrane interne

  • Crêtes
  • Moins perméable
  • Imperméable aux H+ dû à la cardiolipine

Matrice

  • ADNmt (mitochondrial) code pour 13 protéines/enzymes de membrane interne. Pas d’histones
  • Ribosomes

La plupart des gènes mitochondriales sont dans le génome nucléaire (noyau) et leurs protéines sont importées

96
Q

Quel est le rôle de la cardiolipine?

A

C’est un phospholipide spécifique de la membrane interne de la mitochondrie.
Permet de rendre la membrane interne imperméable aux protons pour obliger les protons à passer par l’ATP synthase

97
Q

Comment la mitochondrie initie-t-elle l’apoptose?

A

La fuite de cytochrome C (de la mitochondrie vers le cytosol) active les caspases, des protéases qui dégradent les composantes de la cellule de façon ordonnée

98
Q

Comment se divisent les mitochondries?

A

Par scission, grâce à la protéine Drp 1 (dynamin-related protéines 1)

99
Q

Où y a-t-il plus de mitochondries?

A

Aux sites de fortes utilisation d’ATP:

  • Cellules musculaires cardiaques
  • Autour du flagelle des spermatozoïdes
100
Q

Comment fonctionne la chaîne respiratoire?

A

L’énergie du transport d’électrons est utilisée pour générer un gradient de protons H+ à travers la membrane interne.
Le gradient de H+ est utilisé par l’ATP synthase, un moteur rotatif, pour former de l’ATP

101
Q

Nombre de noyaux des cellules

A

Cellules mononuclée: La plupart des cellules

Cellules binuclées: Cellules du foie ou cellules cancéreuses qui se sont mal divisées

Cellules polynuclées: Cellules qui ont fusionné ensembles. Dans le muscle (syncytia)

Cellules anuclées: Sans noyaux. Cellule rejette le noyau par énucléation. Globules rouges

102
Q

Qu’est-ce que le nucléosquelette?

A

La lamine nucléaire sous la membrane interne. Formée de filaments intermédiaires

103
Q

Comment le noyau communique-t-il avec le reste de la cellule?

A

Par les pores nucléaires formés de complexes de pores nucléaires (NPCs)

Permet passage des protéines dans les 2 sens et la sortie de l’ARNm vers le cytoplasme pour être transcrit (Importation et exportation)

104
Q

Comment une protéine est-elle acheminée vers le noyau?

A

Une protéine destinée au noyau se lie avec un signal de localisation nucléaire (NLS). Ils se lient ensuite au récepteur de transport nucléaire pour passer par le complexe du pore nucléaire.

Dans le noyau, la GTPase Ran se lie au récepteur pour libérer la charge protéique. Le récepteur associé à la GTPase ran retourne dans le cytosol. Il y a ensuite hydrolyse de la GTP, ce qui permet au récepteur de se lier à nouveau avec une protéine et un NLS

105
Q

Chromatine=

2 formes de chromatine

A

ADN + protéines (histones par ex)

Euchromatine: Forme non condensée (80-90%)
Hétérochromatine: Forme condensée

106
Q

Qu’est-ce qu’un nucléosome?

A

Un morceau d’ADN (environ 200 pb) associé à un octamère d’histones

107
Q

Quel effet ont les queues d’histones?

A

Les modifications des queues des histones influencent la condensation de la chromatine et l’expression génique (Un code histone en plus du code d’ADN)

Ex: L’acétylation des queues d’histone permet d’avoir de l’euchromatine, propice à la transcription.
La méthylation permet d’avoir de hétérochromatine, qui bloque la transcription

108
Q

Quel est le rôle du nucléole?

A

Principal domaine nucléaire

Site de synthèse de la plupart des ARNr + pré-assemblage des ribosomes

109
Q

Qu’est-ce que la matrice nucléaire et quel est son rôle?

A

Réseau fibrillaire

Rôles controversés

  • Attachement à la chromatine?
  • Activation des facteurs de transcription?
110
Q

Phases du cycle cellulaire

A

G1
S: Réplication ADN
G2
M: Mitose + cytokinèse

111
Q

Qu’est-ce que la Cdk et quel est son rôle?

A

Kinase dépendante d’une cycline. Quand active (lié à une cycline), la Cdk peut phosphoryler des substrats.

Différents complexes Cdk-cycline contrôlent différents phases du cycle cellulaire.
(Ex: complexe Cdk-S actif induit phase S tandis que complexe Cdk-M actif induit la phase M)
L’activité des Cdk est régulée par la dégradation des cyclines (par ubiquitinylation de la cycline)

112
Q

Points de contrôles du cycle cellulaire

A

Point de contrôle en G1: Transition G1/S

Point de contrôle en G2: Transition G2/M

Point de contrôle en mitose: entre métaphase et anaphase (SAC, Spindle Assembly
Checkpoint)

113
Q

Ce qui se déroule dans la prophase

A

L’activité Cdk-M active l’activation de la condensine qui facilite l’enroulement des chromatines (condensation)
Le fuseau mitotique s’assemble entre les 2 centrosomes
Enveloppe nucléaire intacte

114
Q

Ce qui se déroule dans la prométaphase

A

Rupture de l’enveloppe nucléaire (phosphorylation des pores nucléaires et des lamines par la Cdk M)
Attachement des chromosomes aux microtubules (extrémité +) par leurs kinétochores

115
Q

Ce qui se déroule dans la métaphase

A

Chromosomes alignés à l’équateur du fuseau

116
Q

Que se passe-t-il si les kinétochores sont mal alignés à la métaphase?

A

Les kinétochores mal alignés inhibent l’ubiquitine ligase APC (anaphase promotion complex).
L’APC permet l’ubiquitinylation de la cycline pour inactiver le Cdk. L’inactivation du Cdk est nécessaire pour passer à l’anaphase.
L’APC active est aussi nécessaire pour ubiquitiner la sécurine, la protéine inhibitrice de la séparase. La séparase permet de briser la cohésine qui maintient les chromatides soeurs ensembles. Cela permet l’anaphase

117
Q

Qu’est-ce qui maintient les chromatides soeurs collées ensembles?

A

Les anneaux de cohésine

118
Q

Ce qui se déroule dans l’anaphase

A

Ségrégation des chromosomes: les chromatides soeurs se séparent et sont tirés aux pôles opposés par les microtubules attachés sur les kinétochores. Les pôles du fuseau s’éloignent en même temps que les microtubules se raccourcissent.

119
Q

Ce qui se déroule dans la télophase

A

Les chromosomes atteignent les pôles des fuseaux.
L’enveloppe nucléaire se reforme autour des 2 jeux de chromosomes.
L’anneau contractile commence à se former

120
Q

Ce qui se déroule dans la citocinèse

A

Division des cytoplasmes par l’anneau contractile (actine et myosine)
Réorganisation des microtubules
Chromosomes se décondensent

121
Q

Différences entre les deux jonctions d’ancrage (jonction adhérente et desmosome)

A
  1. La jonction adhérente forme une ceinture autour de la cellule
    Le desmosome est une jonction ponctuelle (macula)
  2. Jonction adhérente composée de cadhérines lié au cytosquelette d’actine
    Desmosome composé de cadhérines particulières (ex: desmogléines) lié à des filaments intermédiaires
122
Q

Charges intérieures vs extérieures de la cellule

Effet sur le gradient électrochimique de Na et K?

A

Intérieur: -
Extérieur: +

Gradient de concentration et potentiel de membrane agissent en sens inverse pour le K+ qui sort de la cellule

123
Q

Qu’est-ce que la translocation co-traductionelle au RER?

A

Traduction d’une protéine destinée à être sécrétée ou transmembranaire (la glycosylation s’y produit)

  1. Séquence signal N terminal sur la protéine se lie à une particule de reconnaissance signal (SRP)
  2. La SRP guide la protéine et son ribosome au RER où elle se lie à un récepteur de SRP
  3. Le ribosome s’installe dans un translocon où il fini la traduction (protéine s’allonge dans citerne du RER)
  4. La séquence signal est coupée par un peptidase
124
Q

Comment est reconnue une protéine destinée à être transmembranaire quand elle est traduite au RER?

A

Elle a une séquence hydrophobe d’arrêt de transfert

125
Q

Qu’est-ce que la transférase?

A

Une enzyme qui transfert un oligosaccharide d’un glycolipide à une protéine (séquence 3 acide aminé: asparagine) lors de la glycosylation dans la lumière du RER

126
Q

Qu’est-ce que le ERGIC?

A

Compartiment intermédiaire RE-Golgien

Où on lieu les échanges antérogrades et rértrogrades (entre RE et golgi)

127
Q

Comment se forment les peroxysomes?

A
Par bourgeonnement (vésicule) du RER
Par division d'un peroxysme préexistant