intra Flashcards

1
Q

Quelle est la structure de l’ADN ?

A

L’ADN a une structure en double hélice formée de deux brins complémentaires enroulés l’un autour de l’autre.

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2
Q

Quels sont les quatre nucléotides de l’ADN ?

A

Adénine (A), Thymine (T), Cytosine (C) et Guanine (G).

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3
Q

Quelle base remplace la thymine dans l’ARN ?

A

L’uracil (U) remplace la thymine dans l’ARN.

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4
Q

Quelle est la principale fonction de l’ARN messager (ARNm) ?

A

L’ARNm transporte l’information génétique de l’ADN vers les ribosomes pour la synthèse des protéines.

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5
Q

Quelle enzyme est responsable de la transcription de l’ADN en ARN ?

A

L’ARN polymérase.

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6
Q

Qu’est-ce que la réplication de l’ADN ?

A

C’est le processus par lequel l’ADN est copié avant la division cellulaire, produisant deux molécules d’ADN identiques.

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7
Q

Quelle est la différence entre l’ADN et l’ARN en termes de sucre ?

A

L’ADN contient le désoxyribose, tandis que l’ARN contient le ribose.

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8
Q

Qu’est-ce que la traduction dans le contexte de la synthèse des protéines ?

A

La traduction est le processus par lequel l’ARNm est décodé pour synthétiser une chaîne polypeptidique, ou protéine.

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9
Q

Quel est le rôle des ribosomes dans la synthèse des protéines ?

A

Les ribosomes sont les sites de traduction où les acides aminés sont assemblés en protéines selon les instructions de l’ARNm.

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10
Q

Comment les mutations peuvent-elles affecter l’information génétique ?

A

Les mutations peuvent entraîner des changements dans la séquence des nucléotides, pouvant affecter la structure et la fonction des protéines.

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11
Q

Quelle est la principale différence dans l’organisation du matériel génétique entre procaryotes et eucaryotes ?

A

Les procaryotes ont un ADN circulaire libre dans le cytoplasme, tandis que les eucaryotes ont un ADN linéaire organisé en chromosomes dans le noyau.

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12
Q

Comment sont regroupés les gènes chez les procaryotes ?

A

Les gènes procaryotes sont souvent regroupés en opérons, permettant une régulation coordonnée.

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13
Q

Les eucaryotes possèdent-ils des introns ?

A

Oui, les gènes eucaryotes contiennent souvent des introns, qui sont des séquences non codantes, tandis que les gènes procaryotes ne les ont généralement pas.

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14
Q

Quel est le rôle des régulateurs transcriptionnels chez les eucaryotes ?

A

Les régulateurs transcriptionnels, comme les facteurs de transcription, contrôlent l’expression des gènes en se liant à des séquences spécifiques de l’ADN.

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15
Q

Comment la régulation génique diffère-t-elle entre procaryotes et eucaryotes ?

A

La régulation génique est souvent plus complexe chez les eucaryotes, impliquant des modifications post-transcriptionnelles et des contrôles à différents niveaux (transcription, traduction, etc.).

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16
Q

Qu’est-ce qu’un opéron et dans quel type de cellule le trouve-t-on ?

A

Un opéron est un ensemble de gènes contrôlés par un même promoteur, typiquement trouvé chez les procaryotes.

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17
Q

Quelle structure est responsable de l’assemblage des protéines en eucaryotes ?

A

Les ribosomes, situés dans le cytoplasme, assemblent les protéines à partir de l’ARNm.

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18
Q

Quel type de modification post-transcriptionnelle est typique des gènes eucaryotes ?

A

L’ajout d’une coiffe 5’ et d’une queue poly-A à l’ARNm, ainsi que l’épissage des introns.

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19
Q

Quelle est la fonction des promoteurs chez les eucaryotes ?

A

Les promoteurs sont des séquences d’ADN qui initient la transcription des gènes en se liant à l’ARN polymérase et aux facteurs de transcription.

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20
Q

Les procaryotes peuvent-ils réguler l’expression génique rapidement ?

A

Oui, les procaryotes peuvent rapidement réguler l’expression génique en réponse à des changements environnementaux grâce à des mécanismes simples et rapides.

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21
Q

Quelle est la méthode de séquençage de l’ADN développée par Maxam et Gilbert ?

A

La méthode chimique de Maxam-Gilbert utilise des réactions chimiques pour cliver l’ADN à des bases spécifiques, permettant de déterminer la séquence.

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21
Q

Qu’est-ce qu’un ARNm polycistronique et quel est son rôle dans la transcription d’un opéron ?

A

Un ARNm polycistronique est un type d’ARNm produit par la transcription d’un opéron qui encode plusieurs protéines différentes à partir d’un seul promoteur, permettant une régulation coordonnée des gènes impliqués dans une même voie métabolique.

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22
Q

Comment fonctionne la méthode de séquençage de Sanger ?

A

La méthode Sanger, ou séquençage par terminaison de chaîne, utilise des didésoxynucléotides pour stopper l’élongation de l’ADN, produisant des fragments de différentes longueurs qui sont ensuite analysés.

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23
Q

Qu’est-ce que le pyro-séquençage ?

A

Le pyro-séquençage est une technique de séquençage qui repose sur la détection de la libération de pyrophosphate lors de l’incorporation de nucléotides, permettant de lire la séquence en temps réel.

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24
Q

Quelle est la principale caractéristique de l’approche Illumina pour le séquençage ?

A

L’approche Illumina utilise des cycles de séquençage par synthèse avec des nucléotides fluorescents, permettant de séquencer des millions de fragments d’ADN en parallèle sur une seule plaque.

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25
Q

Quelle est l’une des principales différences entre le séquençage Sanger et les techniques de séquençage à haut débit comme Illumina ?

A

Le séquençage Sanger est plus lent et coûteux, permettant de séquencer des fragments plus longs, tandis que les techniques à haut débit comme Illumina séquencent rapidement de grandes quantités d’ADN, mais avec des lectures plus courtes.

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26
Q

Quel est un avantage du pyro-séquençage par rapport aux autres méthodes ?

A

Le pyro-séquençage permet une lecture en temps réel de la séquence d’ADN, ce qui offre un retour immédiat sur le processus de séquençage.

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27
Q

Pourquoi le séquençage par méthode chimique (Maxam-Gilbert) est-il moins utilisé aujourd’hui ?

A

La méthode chimique est complexe, nécessite des produits chimiques dangereux et est moins automatisable, ce qui a conduit à une préférence pour les méthodes enzymatiques comme Sanger et Illumina.

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28
Q

Qu’est-ce qu’une “lecture” dans le contexte du séquençage de l’ADN ?

A

Une lecture est une séquence de nucléotides déterminée à partir d’une méthode de séquençage, qui peut être courte (comme dans le cas de Illumina) ou plus longue (comme dans le cas de Sanger).

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29
Q

Quel type d’échantillon est le plus couramment utilisé dans le séquençage Illumina ?

A

Le séquençage Illumina est souvent utilisé sur des bibliothèques de fragments d’ADN, préparées à partir d’échantillons génomiques.

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30
Q

Quelles sont les principales applications des techniques de séquençage de l’ADN ?

A

Les techniques de séquençage sont utilisées dans la recherche génomique, le diagnostic médical, l’étude des maladies, l’évolution, et la biotechnologie.

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31
Q

Quelles sont les trois principales ARN polymérases présentes chez les eucaryotes ?

A

ARN polymérase I (pour l’ARNr), ARN polymérase II (pour l’ARNm et l’ARNsn), et ARN polymérase III (pour l’ARNt et certains petits ARN).

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32
Q

Quelle ARN polymérase est responsable de la transcription des gènes codant pour les protéines chez les eucaryotes ?

A

L’ARN polymérase II.

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33
Q

Quelle est la principale ARN polymérase chez les procaryotes ?

A

Les procaryotes possèdent une seule ARN polymérase qui synthétise tous les types d’ARN (ARNm, ARNr, ARNt).

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34
Q

Quelles sont les différences en termes de structure entre les ARN polymérases procaryotes et eucaryotes ?

A

Les ARN polymérases eucaryotes sont plus complexes, composées de plusieurs sous-unités, tandis que la polymérase procaryote est généralement constituée de moins de sous-unités.

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35
Q

Quelle est la fonction de la sous-unité sigma chez l’ARN polymérase procaryote ?

A

La sous-unité sigma aide à reconnaître et à se lier aux promoteurs spécifiques de l’ADN pour initier la transcription.

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36
Q

Comment se termine la transcription chez les procaryotes ?

A

La terminaison peut se faire par des séquences spécifiques de l’ADN qui forment une structure en épingle à cheveux ou par des protéines de terminaison comme Rho.

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37
Q

Quel est le rôle des facteurs de transcription chez les eucaryotes ?

A

les facteurs de transcription sont des régulateurs essentiels de l’expression génique, permettant une réponse précise et adaptative des cellules aux changements de leur environnement.

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38
Q

Quelle ARN polymérase est principalement responsable de la transcription des ARN ribosomiques (ARNr) chez les eucaryotes ?

A

L’ARN polymérase I.

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39
Q

Qu’est-ce que l’empreinte à l’ADNase ?

A

C’est une méthode qui utilise des enzymes comme l’ADNase pour digérer l’ADN, permettant de déterminer les régions protégées par une protéine liée à l’ADN.

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40
Q

Quel est le principe de l’essai de retard de mobilité sur gel (EMSA) ?

A

L’EMSA mesure le changement de mobilité des complexes protéine-ADN sur un gel, permettant de visualiser l’interaction entre une protéine et son ADN cible.

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41
Q

Quelle information peut-on obtenir grâce à l’empreinte à l’ADNase ?

A

On peut identifier les sites de liaison spécifiques de protéines sur l’ADN en visualisant les fragments d’ADN protégés après digestion.

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42
Q

Quelle est l’utilité de la méthode au DMS (Diméthylsulfate) ?

A

La méthode au DMS permet de modifier les bases non protégées de l’ADN, fournissant des informations sur les sites de liaison des protéines sur l’ADN.

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43
Q

Quels types de protéines peuvent être étudiées avec ces méthodes d’interaction Protéine-ADN ?

A

Ces méthodes peuvent être utilisées pour étudier divers types de protéines, y compris les facteurs de transcription, les régulateurs de l’expression génique et les enzymes de réparation de l’ADN.

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44
Q

Quelle est l’une des limites de l’EMSA ?

A

L’EMSA ne permet pas de déterminer la force ou la stabilité de l’interaction entre la protéine et l’ADN, seulement leur présence.

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45
Q

Comment les résultats de l’empreinte à l’ADNase sont-ils analysés ?

A

Les résultats sont généralement analysés par électrophorèse sur gel, où les fragments d’ADN sont séparés et visualisés pour identifier les tailles correspondant aux sites protégés.

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46
Q

Quelle est une application pratique de l’étude des interactions Protéine-ADN ?

A

Comprendre comment les facteurs de transcription régulent l’expression des gènes, ce qui est crucial pour le développement et le traitement des maladies.

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47
Q

Quel type de gel est couramment utilisé dans les essais de retard de mobilité ?

A

Des gels d’agarose ou de polyacrylamide sont souvent utilisés pour séparer les complexes protéine-ADN.

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48
Q

Quelle technique complémentaire peut être utilisée avec l’EMSA pour confirmer une interaction Protéine-ADN ?

A

La technique de co-immunoprécipitation (Co-IP) peut être utilisée pour confirmer l’interaction et analyser les complexes protéine-ADN.

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49
Q

Qu’est-ce que la translocation dans le contexte de la transcription ?

A

La translocation est le mouvement de l’ARN polymérase le long de l’ADN après l’élongation du brin d’ARN, permettant d’ajouter de nouveaux nucléotides à la chaîne en cours de synthèse.

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50
Q

Quelle est la principale structure de l’ARN polymérase II impliquée dans la translocation ?

A

Le domaine catalytique de l’ARN polymérase II, qui comprend la région de la clé, joue un rôle crucial dans le mécanisme de translocation.

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51
Q

Quel est le rôle du bras mobile de l’ARN polymérase II dans la translocation ?

A

Le bras mobile se déplace pour permettre l’ajout de nucléotides à l’extrémité 3’ de l’ARN en cours de synthèse et facilite la séparation de l’ARN synthétisé de l’ADN matrice.

52
Q

Comment les études structurales ont-elles contribué à notre compréhension de la translocation ?

A

Les études cristallographiques ont révélé des conformations de l’ARN polymérase II durant les étapes de transcription, montrant comment les changements de conformation facilitent le mouvement le long de l’ADN.

53
Q

Quelle est l’importance de l’hybride ARN-ADN formé pendant la transcription ?

A

L’hybride ARN-ADN est crucial pour la stabilité du complexe, car il permet à l’ARN polymérase de synthétiser l’ARN tout en maintenant une interaction solide avec le brin d’ADN.

54
Q

Quel rôle jouent les nucléotides dans le processus de translocation ?

A

Les nucléotides sont ajoutés à l’extrémité 3’ de l’ARN, et leur incorporation déclenche des changements conformels qui permettent la translocation de l’ARN polymérase.

55
Q

Quelles sont les conséquences d’un blocage dans la translocation ?

A

Un blocage peut entraîner une interruption de la transcription, une accumulation d’ARN non mature et des problèmes dans l’expression génique.

56
Q

Quelle est la relation entre la translocation et l’élongation dans la transcription

A

La translocation est une étape clé de l’élongation, où l’ARN polymérase avance le long de l’ADN après l’ajout de chaque nucléotide à l’ARN.

57
Q

Quel est le rôle des facteurs de transcription dans la translocation ?

A

Les facteurs de transcription peuvent stabiliser le complexe ARN-ADN et influencer la dynamique de la translocation, en régulant ainsi l’élongation de la transcription.

58
Q

Quelle est la conséquence d’une mutation dans les domaines de l’ARN polymérase II impliqués dans la translocation ?

A

Une mutation peut altérer la capacité de l’ARN polymérase à transloquer efficacement, affectant ainsi l’élongation de l’ARN et l’expression des gènes.

59
Q

Qu’est-ce que l’inductibilité génique ?

A

L’inductibilité génique est la capacité d’un gène à être exprimé en réponse à un signal spécifique, souvent en présence d’un inducteur.

60
Q

Quels sont les éléments de régulation cis et trans ?

A

Les éléments cis sont des séquences d’ADN situées sur le même brin que le gène qu’ils régulent (comme les promoteurs et les opérateurs), tandis que les éléments trans sont des protéines (comme les facteurs de transcription) qui se lient à l’ADN pour réguler l’expression des gènes.

61
Q

Qu’est-ce que l’opéron lactose (lac) et comment est-il régulé ?

A

L’opéron lac est un opéron qui code pour les enzymes nécessaires à la métabolisation du lactose. Il est régulé par la présence de lactose (inducteur) et par le répresseur LacI, qui se lie à l’opérateur en l’absence de lactose.

62
Q

Comment l’opéron trp est-il régulé ?

A

L’opéron trp est un opéron répressible qui code pour des enzymes impliquées dans la biosynthèse du tryptophane. Il est régulé par la présence de tryptophane, qui active le répresseur, empêchant la transcription lorsque le tryptophane est abondant.

63
Q

Quelle est la fonction de l’opérateur dans un opéron ?

A

L’opérateur est une séquence d’ADN où un répresseur se lie pour inhiber la transcription des gènes de l’opéron.

64
Q

Quelles sont les particularités de l’opéron ara ?

A

L’opéron ara, régulé par l’arabinose, est un opéron inductible qui permet la métabolisation de l’arabinose. La protéine AraC peut agir comme activateur ou répresseur selon la présence d’arabinose.

65
Q

Quelle est la différence entre un opéron répressible et un opéron inductible ?

A

Un opéron répressible (comme l’opéron trp) est généralement actif et est désactivé par un répresseur, tandis qu’un opéron inductible (comme l’opéron lac) est inactif et est activé par un inducteur.

66
Q

Comment les conditions environnementales influencent-elles la régulation génique chez les bactéries ?

A

Les bactéries adaptent leur expression génique en réponse aux nutriments disponibles et à d’autres signaux environnementaux, permettant une réponse rapide aux changements dans leur environnement.

67
Q

Qu’est-ce que la régulation par rétro-inhibition dans le contexte des opérons ?

A

La régulation par rétro-inhibition se produit lorsque le produit final d’une voie métabolique inhibe l’expression des gènes de l’opéron, évitant la surproduction du métabolite.

68
Q

Quelle est la principale caractéristique des interactions Protéine-ADN non spécifiques ?

A

Les interactions non spécifiques se produisent lorsque des protéines se lient à l’ADN sans reconnaissance de séquences particulières, souvent par des interactions électrostatiques.

69
Q

Qu’est-ce qui caractérise une interaction Protéine-ADN spécifique ?

A

Les interactions spécifiques impliquent la reconnaissance de séquences particulières d’ADN par des protéines, généralement par des liaisons hydrogène et des interactions de complémentarité.

70
Q

Donnez un exemple d’une protéine qui interagit de manière non spécifique avec l’ADN.

A

Les histones, qui se lient à l’ADN pour former des structures de chromatine, interagissent souvent de manière non spécifique grâce à des charges positives.

71
Q

Quel est un exemple de protéine qui interagit spécifiquement avec l’ADN ?

A

Les facteurs de transcription, qui se lient à des promoteurs ou des enhancers spécifiques pour réguler l’expression des gènes.

72
Q

Pourquoi les interactions non spécifiques sont-elles importantes pour la cellule ?

A

Elles facilitent des processus comme la protection de l’ADN et l’organisation de la chromatine, en stabilisant les complexes protéine-ADN même sans reconnaissance de séquence.

73
Q

Comment les interactions spécifiques affectent-elles l’expression génique ?

A

Les interactions spécifiques permettent aux protéines de régulation de contrôler précisément l’expression des gènes, en se liant à des séquences spécifiques pour activer ou réprimer la transcription.

74
Q

Quelles méthodes peuvent être utilisées pour étudier les interactions spécifiques et non spécifiques Protéine-ADN ?

A

Des techniques comme l’EMSA (essai de retard de mobilité sur gel) pour les interactions spécifiques et la spectroscopie ou la diffraction des rayons X pour les interactions non spécifiques.

75
Q

Comment les interactions spécifiques peuvent-elles influencer la structure de l’ADN ?

A

Les protéines qui se lient spécifiquement à l’ADN peuvent induire des modifications de la structure de l’ADN, comme des courbures ou des superenroulements, influençant ainsi la régulation génique.

76
Q

Quelles sont les forces qui stabilisent les interactions non spécifiques entre protéines et ADN ?

A

Les interactions non spécifiques sont principalement stabilisées par des forces électrostatiques et des interactions hydrophobes.

77
Q

Pourquoi est-il important de distinguer entre interactions spécifiques et non spécifiques ?

A

Comprendre cette distinction est crucial pour élucider les mécanismes de régulation génique et la fonction des protéines dans divers processus cellulaires.

78
Q

Quelles sont les étapes clés de la maturation de l’ARNm ?

A

Les étapes incluent la transcription, l’ajout d’une coiffe 5’, l’ajout d’une queue poly-A 3’, et l’épissage des introns.

79
Q

Quel est le rôle de la coiffe 5’ sur l’ARNm ?

A

La coiffe 5’ protège l’ARNm de la dégradation et facilite son transport hors du noyau et son initiation de traduction.

80
Q

Comment se déroule l’épissage de l’ARNm ?

A

L’épissage consiste à enlever les introns et à lier les exons entre eux, formant ainsi un ARN mature prêt à être traduit.

81
Q

Quelles sont les étapes de maturation de l’ARNr ?

A

Les étapes incluent la transcription de pré-ARNr, le clivage, la modification (méthylation et pseudouridylation), et l’assemblage avec des protéines pour former des ribosomes.

82
Q

Quelle est la particularité de la maturation des ARN t (ARNt) ?

A

Les ARNt subissent des modifications post-transcriptionnelles, y compris la clivage, la modification des bases, et l’ajout d’une séquence CCA à l’extrémité 3’, qui est essentielle pour la liaison aux acides aminés.

83
Q

Qu’est-ce que le miARN et comment se forme-t-il ?

A

Les miARN sont de petits ARN non codants qui se forment à partir de précurseurs de pré-miARN, qui sont d’abord transcrits, puis clivés par l’enzyme Dicer pour former des miARN matures.

84
Q

Quel est le rôle des siARN (ARN interférents courts) ?

A

Les siARN jouent un rôle dans la régulation de l’expression génique en ciblant et en dégradant les ARNm complémentaires, inhibant ainsi leur traduction.

85
Q

Quelles modifications sont typiques des ARNr au cours de leur maturation ?

A

Les ARNr subissent des modifications chimiques telles que la méthylation et la pseudouridylation, ce qui est crucial pour leur fonction dans la synthèse protéique.

86
Q

Quelle est l’importance de la queue poly-A dans l’ARNm ?

A

La queue poly-A améliore la stabilité de l’ARNm, facilite son exportation et joue un rôle dans l’initiation de la traduction.

87
Q

Quel processus régule l’expression des gènes par les miARN et siARN ?

A

Les miARN et siARN régulent l’expression des gènes en se liant à des ARNm cibles et en induisant leur dégradation ou en inhibant leur traduction.

88
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif ?

A

L’épissage alternatif est un processus par lequel un gène peut produire plusieurs variantes d’ARNm, conduisant à la synthèse de différentes protéines.

89
Q

Pourquoi l’épissage alternatif est-il important pour la diversité protéique ?

A

Il permet à un seul gène de coder pour plusieurs protéines différentes, augmentant ainsi la diversité fonctionnelle des protéines dans une cellule.

90
Q

Comment l’épissage alternatif contribue-t-il à la régulation de l’expression génique ?

A

Il permet aux cellules de répondre à des signaux environnementaux ou physiologiques en produisant des protéines spécifiques selon les besoins.

91
Q

Quelle est l’importance de l’épissage alternatif dans le développement des organismes ?

A

Il permet la production de protéines spécifiques à différents types cellulaires, jouant un rôle clé dans la différenciation et le développement des tissus.

92
Q

Quelles sont les implications pathologiques de l’épissage alternatif ?

A

Des erreurs dans l’épissage alternatif peuvent conduire à des maladies, y compris des cancers et des troubles génétiques.

93
Q

Comment l’épissage alternatif affecte-t-il la fonctionnalité des protéines ?

A

En modifiant les domaines des protéines, l’épissage alternatif peut changer leur activité, leur localisation et leurs interactions avec d’autres molécules.

94
Q

En quoi l’épissage alternatif est-il important pour l’évolution ?

A

Il permet des adaptations rapides en produisant des variantes protéiques, favorisant ainsi l’évolution en réponse à des changements environnementaux.

95
Q

Quelle est la différence entre un gène avec épissage alternatif et un gène sans ?

A

Un gène avec épissage alternatif peut produire plusieurs protéines, tandis qu’un gène sans épissage alternatif produit généralement une seule protéine.

96
Q

Comment l’épissage alternatif influence-t-il les interactions protéine-protéine ?

A

Les différentes variantes protéiques résultant de l’épissage alternatif peuvent avoir des sites d’interaction différents, modifiant ainsi les réseaux de signalisation cellulaire.

97
Q

Quel rôle joue l’épissage alternatif dans la réponse aux stress cellulaires ?

A

Il permet la production de protéines spécifiques qui aident la cellule à s’adapter aux conditions de stress, comme les changements de température ou de nutrition.

98
Q

Qu’est-ce que le domaine CTD de l’ARN polymérase II ?

A

Le domaine CTD (carboxy-terminal domain) est une région riche en répétitions de peptides qui se trouve à l’extrémité C-terminale de l’ARN polymérase II, jouant un rôle clé dans la régulation de la transcription.

99
Q

Quel est le rôle de la phosphorylation du domaine CTD ?

A

La phosphorylation du CTD régule le passage de l’initiation à l’élongation de la transcription, ainsi que la maturation de l’ARNm.

100
Q

Comment la phosphorylation influence-t-elle l’élongation de la transcription ?

A

La phosphorylation permet à l’ARN polymérase II de se libérer des facteurs d’initiation et d’interagir avec des facteurs d’élongation et de maturation de l’ARNm.

101
Q

Quelles enzymes sont impliquées dans la phosphorylation du domaine CTD ?

A

Les kinases, comme la CDK7 (Cyclin-dependent kinase 7) et la CDK9, sont responsables de la phosphorylation du CTD au cours de la transcription.

102
Q

Quelle est l’importance de la phosphorylation pour l’épissage de l’ARN ?

A

La phosphorylation du CTD recrute des facteurs d’épissage, facilitant ainsi le retrait des introns et l’assemblage des exons dans l’ARNm mature.

103
Q

Quelles sont les conséquences d’une déphosphorylation du domaine CTD ?

A

La déphosphorylation peut entraîner l’arrêt de la transcription et le déchirement de l’ARNm, empêchant ainsi son traitement et sa maturation.

104
Q

Comment la phosphorylation du CTD est-elle liée à la régulation génique ?

A

En contrôlant les étapes de la transcription et de la maturation de l’ARN, la phosphorylation du CTD influence la quantité et le type de protéines produites par un gène.

105
Q

Quelles sont les différentes formes de phosphorylation du domaine CTD ?

A

Le CTD peut être phosphorylé à différents sites, ce qui peut déclencher des événements spécifiques, comme le recrutement de complexes d’épissage ou de facteurs d’élongation.

106
Q

En quoi la phosphorylation du CTD est-elle importante pour le contrôle des réponses cellulaires ?

A

La phosphorylation permet aux cellules d’adapter rapidement leur expression génique en réponse à des signaux environnementaux ou à des stress.

107
Q

Quel est l’effet de l’inhibition des kinases sur la transcription médiée par l’ARN polymérase II ?

A

L’inhibition des kinases qui phosphorylent le CTD peut bloquer l’élongation de la transcription et affecter la maturation de l’ARNm, entraînant une régulation génique altérée.

108
Q

Qu’est-ce que les siARN ?

A

Les siARN (ARN interférents courts) sont de petits ARN double-brin qui régulent l’expression génique en ciblant des ARNm spécifiques pour dégradation.

109
Q

Qu’est-ce que les miARN ?

A

Les miARN (microARN) sont de petits ARN non codants qui régulent l’expression génique en se liant à des ARNm cibles, inhibant leur traduction ou provoquant leur dégradation.

110
Q

Comment les siARN sont-ils générés ?

A

Les siARN sont souvent dérivés de longues molécules d’ARN double-brin qui sont clivées par l’enzyme Dicer en fragments de 21 à 23 nucléotides.

111
Q

Quelle est la première étape de l’action des siARN ?

A

Les siARN se lient à un complexe protéique appelé RISC (RNA-induced silencing complex), qui les aide à cibler les ARNm complémentaires.

112
Q

Quel est le mécanisme d’action des siARN sur l’ARNm cible ?

A

Les siARN-RISC entraînent la dégradation de l’ARNm cible par clivage ou en inhibant sa traduction, réduisant ainsi l’expression du gène correspondant.

113
Q

Comment les miARN régulent-ils l’expression des gènes ?

A

Les miARN se lient à des ARNm cibles, généralement sur des sites non complémentaires, inhibant leur traduction sans nécessairement provoquer leur dégradation.

114
Q

Quelle est la différence principale entre siARN et miARN en termes de complémentarité ?

A

Les siARN ont une complémentarité parfaite avec leurs ARNm cibles, tandis que les miARN ont généralement une complémentarité imparfaite.

115
Q

Quel est le rôle des complexes RISC dans l’action des miARN et des siARN ?

A

Les complexes RISC guident les siARN et les miARN vers leurs ARNm cibles, facilitant ainsi la régulation de l’expression génique.

116
Q

Quelles sont les conséquences de la régulation par siARN et miARN sur la cellule ?

A

Cette régulation permet de contrôler les niveaux de protéines, influençant des processus cellulaires comme la prolifération, la différenciation et la réponse au stress.

117
Q

Comment les siARN et les miARN sont-ils utilisés en biotechnologie et en médecine ?

A

Ils sont utilisés comme outils pour silencer des gènes spécifiques dans la recherche et comme potentiels traitements pour des maladies, y compris des cancers et des infections virales.

118
Q

Qu’est-ce que le système CRISPR/Cas ?

A

Le système CRISPR/Cas est un mécanisme de défense bactérien qui permet de protéger les cellules contre les infections virales en ciblant et en dégradant l’ADN viral.

119
Q

Quelle est la fonction principale de l’ARN guide dans le système CRISPR/Cas ?

A

L’ARN guide dirige la protéine Cas vers l’ADN cible en ayant une séquence complémentaire à celle de l’ADN que l’on souhaite modifier ou dégrader.

120
Q

Comment fonctionne la reconnaissance de l’ADN cible ?

A

Lorsque l’ARN guide se lie à l’ADN cible par complémentarité, la protéine Cas (comme Cas9) clive l’ADN à des sites spécifiques.

121
Q

Quelles sont les étapes principales de l’action de CRISPR/Cas ?

A

Les étapes incluent : l’acquisition d’un nouvel ADN, la biogenèse de l’ARN guide et l’interférence, où l’ARN guide cible et clive l’ADN étranger.

122
Q

Quelle est la différence entre les systèmes CRISPR de type I et de type II ?

A

Le type I utilise des complexes protéiques plus complexes pour la reconnaissance de l’ADN, tandis que le type II (comme CRISPR/Cas9) utilise une seule protéine pour cliver l’ADN cible.

123
Q

Quel est l’impact des systèmes CRISPR/Cas dans la recherche et la biotechnologie ?

A

CRISPR/Cas est utilisé pour l’édition génomique, permettant de modifier des gènes de manière précise dans divers organismes, y compris les plantes et les animaux.

124
Q

Quelles sont les applications potentielles de CRISPR/Cas en médecine ?

A

CRISPR/Cas pourrait être utilisé pour traiter des maladies génétiques, développer des thérapies contre le cancer et créer des modèles de maladies en laboratoire.

125
Q

Quelles sont les préoccupations éthiques liées à l’utilisation de CRISPR/Cas ?

A

Les préoccupations incluent la possibilité de modifications génétiques non intentionnelles, l’impact sur la biodiversité et les implications éthiques de l’édition de la lignée germinale.

126
Q

Comment les bactéries utilisent-elles le système CRISPR/Cas pour se défendre contre les virus ?

A

Les bactéries intègrent des morceaux d’ADN viral dans leur propre génome (comme séquences CRISPR) et utilisent ces séquences pour produire des ARN guides qui ciblent et clivent l’ADN viral lors de réinfections.

127
Q

Pourquoi CRISPR/Cas est-il considéré comme une avancée révolutionnaire en biotechnologie ?

A

Grâce à sa précision, sa simplicité et son efficacité, CRISPR/Cas permet des modifications génétiques rapides et abordables, transformant ainsi la recherche génétique et ses applications.