Interação enzimática Flashcards
Qual é a diferença entre catálise ácido-base geral e específica?
A geral envolve uma espécie HA, a específica envolve a água (H3O+)
Quais são os aminoácidos que estão mais frequentemente envolvidos em catálise acido-base?
Glutamato, Aspartato, Lisina, Arginina, Cisteína, Histidina, Serina e Tirosina
Em que consiste a catálise ácido-base?
Catálise em que um H+ é transferido no estado de transição por um grupo localizado no local ativo da enzima que seja aceitador ou dador de protões
O que é catalise covalente?
Um grupo lateral nucleofílico forma um intermediário covalente instável com o substrato
Quais são as proteases de serina?
Tripsina, Quimiotripsina, Elastase, Trombina, Plasminogénio e Subtilisina
Quais das proteases de serina são enzimas digestivas?
Tripsina, Quimiotripsina e Elastase
Quais das proteases de serina estão envolvidas na coagulação do sangue?
Trombina, Plasminogénio e Subtilisina
Onde são produzidas e secretadas as proteases de serina que são enzimas digestivas?
Prod. no pâncreas, secretadas no aparelho digestivo
As proteases de serina digestivas são produzidas sobre uma forma inativa chamada de…
Zimogénio ou Proenzima
De entre as proteases relacionadas com a coagulação do sangue qual delas destroi os polímeros de fibrina?
Plasminogénio
Qual das proteases de serina relacionadas com a coagulação do sangue, é uma endopeptidase bacteriana?
Subtilisina
Quais aminoácidos compõe a triade catalítica nas proteases de serina?
Serina, Histidina e Aspartato
O local ativo das proteases de serina fica protegido do ambiente aquoso num…
Bolsão hidrofóbico
Qual a função do Asp-102 na protease de serina?
Orienta a His-57
Qual a função da His-57 nas proteases de serina?
Atua como um ácido e base geral
Qual a função da Ser-195 nas proteases de serina?
Forma uma ligação covalente com o péptido a ser clivado
A ligação convalente estabelecida entre a serina e o péptido a ser quebrado nas proteases de serina provoca que modificação no C?
C trigonal passa a C tetraédrico
Que aminoácidos estabilizam o intermediário oxianião?
N-Hs da Gly-193 e Ser-195
Qual a função da histidina na ação enzimática da quimiotripsina?
Desprotona a serina formando o ião alcóxido, bom nucleófilo
Depois da desprotonação da serina na ação enzimática da quimiotripsina, o que acontece?
O O- ataca o substrato no C do grupo carbonilo formando uma acil-enzima tetraédrica (intermediário)
Como se dá a clivagem da ligação peptídica na ação enzimática da quimiotripsina?
Depois do ataca de serina, a carga negativa do O do grupo carbonilo volta a formar uma ligação dupla, sendo o grupo amina o grupo de saída
(Quimiotripsina) Depois da saída do grupo amina que molécula é desprotonada pela Histidina, que vai resultar na regenaração da atividade da enzima?
Uma molécula de água
Em relação à especificidade para o substrato qual protease de serina prefere Arg e Lys?
Tripsina
Na ação enzimática da quimiotripsina, que tipos de catálise existem?
Catálise ácido-base geral (His) e catálise covalente (Ser)
Como se chama o percursor nao ativo da Quimiotripsina?
Quimiotripsinogénio
A elastase prefere no seu bolso de ligação que aminoácidos?
Alanina, Glicina e Valina
Como é ativado o quimiotrispinogénio a quimiotripsina?
Por proteólise. 1º reação com a tripsina, formando o pi-quimiotripsina (forma ativa) e depois sofre autólise formando a alfa-quimiotripsina
Em relação á especificidade para o substrato qual protease de serina prefere moléculas mais volumosas como a fenilalanina e o triptofano?
Quimiotripsina
Quais são as proteases aspárticas?
Pepsina, Quimosina, Catepsina D e Protease do HIV-1
O que têm em comum no local ativo as proteases aspárticas?
Dois resíduos de aspartato
Que tipo de catálise faz parte das proteases aspárticas?
Catálise ácido-base geral
A HIV-1 protease é um…
Homodímero
Como começa a ação enzimática das proteases aspárticas?
Um dos Asp desprotona a água, formando o ião OH- que é um bom nucleófilo para atacar o substrato
Qual a diferença entre os dois Asp envolvidos na ação enzimática das proteases aspárticas?
Um tem pka baixo (desprotonado) e outro tem pKa alto (protonado)
Qual é a função da protease do HIV-1?
Cliva poliproteínas virais em proteinas virais
Porque é que os fármacos contra o HIV inibem a protease aspártica do HIV-1?
Pois esta é responsável pela clivagem de uma poliproteína vírica em várias sub-proteínas víricas funcionais, permitindo a dispersão e atuação do vírus no organismo.
Que sequência de aminoácidos caracterísitca se encontra no local ativo da protease do HIV?
Aspartato-Tirosina-Glicina
Em que consiste a catálise por iões metálicos?
Enzimas que possuem iões metálicos fortemente ligados e que atuam tendo por base reações REDOX
O que é catálise eletroestática?
A distribuição de carga no local ativo estabiliza o estado de transição
A enolase tem por base de funcionamento que tipo de catálise?
Catálise por iões metálicos
A enolase converte o … em …
2-Fosfoglicerato em Fosfenolpiruvato
Qual a função dos catiões Mg2+ na catálise da enolase?
Estabilizam a carga negativa do intermediário enolato
Que nutrientes são percursores das coenzimas?
Vitaminas
As vitaminas são classificadas como… e …
Hidrossolúveis e Lipossolúveis
Quais das vitaminas, hidrossoluveis ou lipossoluveis ão percursoras de coenzimas?
Hidrossoluveis
O que são as coenzimas?
Moléculas de baixo peso molecular que conferem características químicas particulares as reações enzimáticas
O que são o NAD+ e o NADP+?
Transportadores de eletrões para a cadeia transp. de eletrões. Participam em reações redox.
O NAD+ e o NADP+ são coenzimas das…
Desidrogenases
Qual das coenzimas, NAD+ e NADP+ está relacionada com anabolismo?
NADP+
Qual é o máximo de absorção do NADH?
340nm
As proteínas que se ligam ao NAD+ têm uma estrutura conhecida por…
The Rossman fold
Para além do NAD e do NADP que outras coenzimas redox existem?
FAD e FMN
