II

Question 1

1. Dois laboratórios determinam os parâmetros Vmáx. e km de um extrato. Os valores obtidos foram os seguintes:
   LabA: Vmáx= 9µM/min; km= 0,2 mM
   LabB: Vmáx= 4µM/min; km= 0,2 mM
   Perante estes valores concluímos que:
   a) Só o LabA apresenta valores corretos.
   b) Só o LabB apresenta valores corretos.
   c) Quer o LabA quer o LabB só apresentam o valor correto para km
   d) Quer o LabA quer o LabB apresentam o valor correto para os dois parâmetros.
   e) Nenhuma destas opções será correta.

Answer 1

C)

Question 2

Justifique a resposta anterior

Answer 2

Sendo que Km e Vmáx são constantes cinéticas na eq de Michaelis-Menten e que os seus valores são descobertos experimentalmente através da determinação da V0 para diferentes conc de substrato com uma conc fixa de enzima.
Então para uma certa conc fixa de enzima e juntando uma conc crescente de substrato é esperado que se atinja a saturação das moléculas catalíticas, i.e. toda a enzima fica ligada ao substrato, pelo que mesmo que continue-se a juntar concs mais elevados de substrato a velocidade não irá aumentar, pois já não há enzimas livres e então atingimos assim a Vmáx.
Logo os valores da Vmáx também deveria ser iguais, pois ambos os labs usaram a mesma enzima.

Question 3

3. Atribui uma das frases: “sem inibição”; “inibição competitiva”; “inibição não competitiva” que melhor se adapte às seguintes afirmações.
   a) A probabilidade do inibidor se ligar á enzima livre é igual à probabilidade de o inibidor se ligar ao complexo enzima-substrato.
   b) Os valores das constantes de dissociação do complexo EI e do complexo ESI são muito elevados.
   c) A probabilidade de o inibidor se ligar à enzima livre é muito superior à probabilidade de o inibidor se ligar ao complexo enzima-substrato.
   d) Os valores das constantes da dissociação do complexo EI e do complexo ESI são muito baixos.

Answer 3

a) e d) - Inibição não competitiva
b) - Sem inibição
c) - Inibição competitiva