Herramienta Luna Y Daniela Flashcards
¿Cuál es la función de la glutamato deshidrogenasa?
La desaminación oxidativa convirtiendo el glutamato en alfa-cetoglutarato liberando amoníaco.
¿Para qué sirve la desaminación oxidativa?
Convertir aminoácidos (glutamato) para contribuir a la formación de α-cetoglutarato liberando amoníaco como desecho.
¿Cuál es la función de la aminoácido transaminasa?
Transfiere grupos amino de aminoácidos a cetoácidos para producir más aminoácidos (principalmente en el músculo).
¿Para qué sirve la desaminación reductiva?
Conversión de cetoácidos en aminoácidos al agregar un grupo amino usando NADPH, es importante en síntesis de ácidos no esenciales.
¿Cuál es la función de la Carbamoil fosfoato sintetasa I?
Convierte amoníaco en urea.
¿Cuál es la función de la aspartato transaminasa?
Conversión de aspartato y α-cetoglutarato en oxalacetato y glutamato.
¿Cuál es la función de la aminoácido deshidrogenasa?
Eliminación de grupos amino en aminoácidos, produce amoníaco y cetoácidos.
¿Cuál es la función de la alanina transaminasa en el músculo?
Conversión de piruvato en alanina.
¿Qué hace la arginasa?
Convierte arginina en urea y ornitina.
¿Cuál es la función de la glutamina sintasa?
Combina amoníaco con glutamato para formar glutamina.
¿Función de las transaminasas?
Transferencia de grupos aminos entre los aminoácidos y los cetoácidos.
¿Cuál es la función de la glutamato sintasa?
Regeneración de glutamato a partir de un amoniaco y un a-cetoglutarato.
¿Cuál es la función de la fenilalanina transaminasa?
Transferir grupos amino de fenilalanina a cetoácidos.
¿Cuál es la función de la glutamato oxalacetato transaminasa?
Convierte glutamato y oxaloacetato en aspartato y α-cetoglutarato.
¿Cuál es la función de la Alanina transaminasa (ALT) en el hígado?
Conversión de alanina y a-cetoglutarato en piruvato y glutamato.
¿Cuál es la función de las transaminasas?
Regular el equilibrio entre el uso y la síntesis de aminoácidos en el hígado y el músculo.
¿Qué pasa con la ALT y la AST durante el ejercicio?
Aumentan su actividad durante el ejercicio para aumentar el metabolismo de aminoácidos.
¿Qué pasa cuando la ALT está alta en la sangre?
Daño hepático.
¿Dónde comienza la digestión de las proteínas?
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de la pepsina gástrica.
¿Qué enzimas pancreáticas son responsables de la digestión de proteínas en el intestino delgado?
Las enzimas pancreáticas que digieren proteínas incluyen tripsina, quimiotripsina, elastasa y carboxipeptidasa.
¿Qué es el pepsinógeno y cómo se activa?
El pepsinógeno es una proenzima que se convierte en pepsina en un entorno ácido, como el del estómago.
¿Cuál es el papel de la enteroquinasa en la digestión de proteínas?
La enteroquinasa activa el tripsinógeno en tripsina, lo que inicia la activación de otras proteasas pancreáticas.
¿Cómo se absorben los aminoácidos en el intestino delgado?
Los aminoácidos se absorben a través de cotransportadores que utilizan gradientes de sodio y protones para ingresar a los enterocitos.
¿Qué enzima pancreática es clave para la digestión de proteínas en el intestino delgado?
La tripsina.
¿Qué hormona estimula la liberación de enzimas pancreáticas para la digestión de proteínas?
La colecistoquinina (CCK).
¿Qué es la electroforesis de proteínas?
Es una técnica de laboratorio que separa proteínas en función de su tamaño y carga eléctrica, utilizando un gel y una corriente eléctrica.
¿Qué tipos de muestras se utilizan para la electroforesis de proteínas?
Se utilizan muestras de suero, orina o líquido cefalorraquídeo (LCR)
¿Cómo se interpreta el patrón resultante en la electroforesis de proteínas?
El patrón muestra bandas que representan diferentes grupos de proteínas, como albúmina, alfa-1, alfa-2, beta y gamma.
¿Cuál es la utilidad clínica de la electroforesis de proteínas?
Ayuda en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades como linfomas, leucemias y gammapatías monoclonales.
¿Qué significa un patrón anómalo en la electroforesis de proteínas?
Indica la posible presencia de proteínas anómalas o la falta de proteínas normales, lo que puede sugerir diversas condiciones patológicas.
¿Por qué se utilizan estándares en electroforesis?
Los estándares permiten comparar el tamaño de las proteínas separadas con tamaños conocidos para identificar y cuantificar las muestras adecuadamente.
¿Qué factores pueden afectar la migración de las proteínas en el gel?
El pH del medio, la fuerza iónica y la concentración del gel son factores que pueden influir en la movilidad de las proteínas durante la electroforesis.
¿Qué se observa en un gel después de realizar una electroforesis de proteínas?
Se observan bandas que representan diferentes fracciones proteicas; cada banda corresponde a un grupo específico de proteínas con características similares.
