Hématologie I (RT) Flashcards
Qui suis-je. Agrégats de réticulum endoplasmique:
Corps de Dohle
Qui suis-je. Vaculoes composées de mucopolysaccharides et de gamma-globulines:
Corps de Russell
Qui suis-je. Grosses granulations violet pourpre trouvées dans le granulocyte neutrophile lors d’états infectieux aigus:
Granulations toxiques
Qui suis-je. Inclusions rouge pourpre souvent rencontrées dans les leucémies myéloblastiques:
Corps d’Auer
Qui suis-je. Vacuoles de taille variable trouvées dans les plasmocytes:
Crops de Russell
Qui suis-je. Appendice nucléaire rattaché au noyau du granulocyte neutrophile par un fin filament de chromatine:
Chromatine sexuelle
Qui suis-je. Zones bleues à la périphérie du cytoplasme du granulocyte neutrophile lors d’états infectieux aigus:
Corps de Dohle
Vrai ou faux. La source majeure du fer nécessaire à une érythropoièse efficace provient du fer alimentaire.
Faux, il provient du catabolisme de l’hémoglobine
Vrai ou faux. Une diminution du fer de réserve va accroitre l’absorption du fer alimentaire.
Vrai
Vrai ou faux. Le fer sérique est augmenté lors d’une anémie hémolytique:
Vrai
Vrai ou faux. Le fer héminique est le fer fonctionnel:
Vrai
Vrai ou faux. L’hémosidérophilose est causée par une augmentation du fer dans les tissus:
Faux, c’est une hémosidérose ou hémochromatose
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence d’érythrocytes de couleurs différentes
Anisochrome
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence de globules rouges basophiles:
Polychromatophilie
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Érythrocyte de diamètre diminué:
Microcytose
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence d’érythrocytes de teinte plus pâleque normalement:
Hypochromie
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence d’érythrocytes de formes variables:
Poikilocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence de globules rouges dont le centre et la périphérie est bien colorée:
Codocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Fragments de globules rouges brisés:
Shistocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge en feuille d’acanthes:
Sélénocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge en ellipse ou en cigare:
Elliptocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Présence d’érythrocytes de tailles franchement différentes
Anisocytose
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Érythrocyte de très grande taille, caractéristique de l’anémie de Biermer:
Mégalocyte
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge plat dont l’hémoglobine se dépose à la périphérie:
Leptocyte
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge ayant la forme de faucille:
Drépanocyte
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge ayant un ou plusieurs spicules:
Acanthocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Érythrocyte de diamètre augmenté:
Macrocytose
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Propriété qu’ont les globules rouges de s’accoler les uns aux autres:
Rouleaux
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. érythrocyte avec de cours spicules disposés régulièrement:
Échinocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge foncé plus petit que normalement:
Sphérocytes
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Globule rouge ayant la forme d’une bouche
Stomatocyte
Quel morphologie des globules rouges décrit-je. Érythrocyte en forme de larme:
Dacryocyte
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Fragments de noyau (ADN):
Corps de Jolly
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Corps provenant de la dénaturation de l’hémoglobine:
Corps de Heinz
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Restes nucléaires après fragmentation de noyau:
Corps de Jolly
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Fibres prvoenant du fuseau mitotique:
Anneaux de Cabot
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Grains de fer:
Corps de Pappeinheimer
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Granulations provenant de l’agrégation anormale de l’ARN:
Ponctuations basophiles
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Mis en évidence par les colorants vitaux seulement:
Corps de Heinz
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Présents dans le réticulocyte lors de malaria à plasmodium vivax:
Corps de Schuffner
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Fil fin en anneau ou en huit rouge violacé:
Anneaux de Cabot
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Petits corps sphérique bleu foncé:
Corps de Jolly
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Petits points bleus groupés par trois:
Corps de Pappeinheimer
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Fines granulations bleues:
Ponctuations basophiles
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Petits grains rouge vif (malaria):
Corps de Schuffner
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Granulations irrégulières bleu pourpre:
Corps de Heinz
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Poussière pourpre
Ponctuation basophiles
Quel type de corps d’inclusions érythrocytaire suis-je. Grosses granulations irrégulières violet gris (malaria):
Corps de Zieman
Quel corps d’inclusion n’est pas visible à la coloration de May-Grunwald-Giemsa :
corps de Heinz
Courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine :
démontre la relation entre la saturation de l’hémoglobine et la pression de l’O2.
Si la courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine se déplace vers la droite :
- L’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est diminuée
- L’oxygénation des tissus est meilleure
- La P50 est augmentée
Si la courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine se déplace vers la gauche :
- L’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est augmentée
- L’oxygénation des tissus est moins bonne
- La P50 est diminuée
Globine :
fraction protéique de l’hémoglobine
Hème :
groupement prosthétique de l’hémoglobine
Hémoglobine A1 :
α2β2
Hémoglobine S :
α2β26Glu→Val
Que représente la carboxyhémoglobine :
Hb + CO
Quel est le composé de départ de la biosynthèse de l’hème :
glycocolle et succinyl-coenzyme A
Quel est le produit du catabolisme de l’hémoglobine :
bilirubine
Que représente l’oxyhémoglobine :
Hb + O2
Hémoglobine fœtale :
α2γ2
Que représente le carbhémoglobine :
Hb + CO2
Quelle hémoglobine contient le fer à l’état ferrique :
méthémoglobine
Quels sont les hémoglobines présentes chez l’embryon :
ε4 et α2ε2
Quelle est la protéine capable de fixer l’hémoglobine plasmatique :
haptoglobine
Hémoglobine C :
α2β26Glu→Lys
Quels sont des signes d’hyperhémolyse :
hémoglobinémie et hémoglobinurie
Qu’est ce qui pourrait avoir effet d’augmenter l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène :
diminution du 2,3 DPG
Qu’est ce qui se passe à la bilirubine lorsqu’il y a une hyperhémolyse :
la bilirubine augmente. Lorsqu’il y a hémolyse, l’hémoglobine est libérée et est convertie par une série de réactions en bilirubine.
Qu’est ce qui se passe au taux d’hémoglobine plasmatique lorsqu’il y a une hyperhémolyse :
le taux d’hémoglobine plasmatique augmente. Lorsqu’il y a hémolyse, l’haptoglobine qui est normalement combiné avec l’hémoglobine ne peut plus fournir donc il y a de plus en plus d’hémoglobine qui est libre dans le plasma.
Qu’est ce qui se passe au taux d’haptoglobine lorsqu’il y a une hyperhémolyse :
le taux d’haptoglobine diminue. Avec une hyperhémolyse, il y a plus d’hémoglobine de libre dans la circulation et peut donc se fixer à l’haptoglobine. Ce complexe haptoglobine-hémoglobine est éliminé de la circulation et va donc diminué.
Qu’est ce qui se passe au taux d’hémopexine lorsqu’il y a une hyperhémolyse :
le taux d’hémopexine diminue. Avec une hyperhémolyse, il y a plus d’hème de libre dans le sang et peut donc se fixer à l’hémopexine. Le complexe hémopexine-hème est ensuite éliminé de la circulation.
Pourquoi y a-t-il une hémosidérinurie (hémosidérine dans l’urine) pendant une hyperhémolyse :
le fer provenant de l’hémoglobine est réabsorbé dans les cellules tubulaires rénales en dépôt de fer. L’hémosidérine apparait quelques jours plus tard quand les cellules desquament dans les urines.
Que doit-on faire si on réalise qu’un spécimen a été mal identifié :
- Ne pas accepter les résultats
- Vérifier s’il y a d’autres tests sur le même patient pour les jeter aussi
- Aviser le médecin si les résultats ont été envoyés déjà et qu’on a besoin d’un autre spécimen
- Remplir un rapport d’incident
- Aviser le superviseur de l’endroit où le prélèvement a été prit
- Ne jamais essayer d’identifier le spécimen
Quel est le rôle du fer dans l’hémoglobine :
il fixe l’oxygène atmosphérique et le transporte aux tissus.
Quel est le rôle du fer dans la myoglobine :
il fixe l’oxygène et le transporte aux muscles.
Quel est le rôle du fer dans les cytochromes, la catalase et la peroxydase :
participation constante aux réactions d’oxydoréduction pour le bon fonctionnement.
Le fer dans l’organisme existe sous deux formes :
- héminique: fer fonctionnel
- non héminique:
- fer de réserve
- ferritine
- hémosidérine
- fer de transport
- sidérophiline ou transferrine
- fer de réserve
Dans quel endroit dans l’organisme se trouve la majorité du fer :
dans l’hémoglobine.
Combien de fer est nécessaire à l’érythropoïèse chaque jour :
20-25 mg
Qu’est ce qui favorise l’absorption du fer :
la vitamine C
Qu’est ce qui diminue l’absorption du fer :
le café et le thé
Quels sont les complications si l’apport est plus grand que les pertes :
hémosidérose ou hémochromatose.
Où se font les pertes de fer :
- Selles
- Sueur
- Urines
- Peau
- Phanères (cheveux, ongles)
Besoins en fer varient selon :
- L’âge
- Le sexe
- Activité génitale chez la femme
Quel est l’équilibre du fer dans l’organisme :
il y a absorption de 1mg/jour et une perte de 1 mg/jour.
Quelle forme du fer s’absorbe mieux dans notre système :
le fer héminique.
Qu’est ce qui synthétise la sidérophiline :
le foie.
Quel type de transferrine est la plus courante :
transferrine C
Qu’est ce qui détermine les différents types de transferrine :
la séquence de leurs acides aminés.
Est-ce que la sidérophiline est saturée en fer :
non, seulement un site sur trois de la sidérophiline est fixé par le fer.
Quels sont les étapes de l’incorporation du fer dans les érythrocytes :
- Le complexe de fer-sidérophiline se fixe sur une cellule qui peut synthétiser l’hémoglobine
- Le fer est libéré sur les sites de récepteur spécifiques de la membrane
- La sidérophiline qui est maintenant libérée retourne dans le plasma et le fer est incorporé à l’hème
Qu’est-ce qu’est la ferritine :
une protéine renfermant 2000 atomes de fer qui se trouvent dans les cellules du système réticulohistiocytaire.
Qu’est-ce qu’est l’hémosidérine :
grains de fer sous forme d’oxyde ferrique.
Avec quoi peut-on mesurer l’hémosidérine :
la coloration au bleu de Prusse.
Un érythroblaste portant des grains de fer est nommé :
sidéroblaste.
Comment on identifie un sidéroblaste normale :
< 5 grains de fer.
Quels sont les 3 phases de gravité croissante du manque de fer :
- Diminution du fer de réserve
- Disparition du fer de réserve
- Apparition d’une anémie microcytaire hypochrome