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Funções Biológicas 1 - Danilo Igreja Flashcards

1
Q

Fenilalanina, tirosina e triptofano fazem parte de qual grupo?

A

Feno e tripo são perfumados, logo, aminoácidos aromáticos.

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2
Q

Leucina, isoleucina e valina fazem parte de qual grupo? LIVRAM

A

LIVRAM os músculos!

LIV RAMificam e fortalecem os músculos! Aminoácidos de cadeia ramificada (hidrofóbicos)

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3
Q

Lisina, arginina e histidina fazem parte de qual grupo? LAH

A

LAH .Aminoácidos básicos

Lisina, arginina, histidina = LAH Básicos

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4
Q

Ácido aspártico e ácido glutâmico fazem parte de qual grupo?

A

Ico = Ácido
Aminoácidos ácidos

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5
Q

Serina, treonina, tirosina fazem parte de qual grupo? STT

A

STT = são totalmente fosforilaveis
Serina, Treonina, Tirosina
Aminoácidos polares não carregados (podem ser fosforilados)

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6
Q

Alanina, valina, leucina fazem parte de qual grupo? A VALE

A

A VALE É SECO(foge da água=apolar)
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos)

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7
Q

Quais são os aminoácidos essenciais mais importantes para saber na medicina?

A

Lisina, Leucina, Isoleucina, Valina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Histidina

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8
Q

Quais os aminoácidos não essenciais mais relevantes?

A

Alanina, Arginina, Asparagina, Ácido aspártico, Cisteína, Ácido glutâmico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina

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9
Q

Qual é o precursor da serotonina, melatonina e niacina (B3)?

A

Triptofano

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10
Q

Qual é o precursor da dopamina, noradrenalina, adrenalina e melanina?

A

Tirosina (derivada da fenilalanina)

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11
Q

Qual é o precursor da cisteína e da S-adenosilmetionina (SAM)?

A

Metionina (via homocisteína)

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12
Q

Qual é o precursor de GABA e glutamina?

A

Glutamato

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13
Q

O que a homocisteína pode causar em excesso?

A

Estresse oxidativo, lesão endotelial, trombose, aterosclerose

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14
Q

Quais vitaminas estão relacionadas à homocisteína?

A

Vitaminas B6 (piridoxina), B9 (ácido fólico) e B12 (cobalamina) — elas participam da transulfuração (B6) e da remetilação (B9 e B12) que reduzem os níveis de homocisteína no sangue.

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15
Q

Como a homocisteína pode ser convertida em metionina?

A

Via remetilação com vitamina B12 e folato(forma natural da dieta de vitamina B9)

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16
Q

Qual a origem da cisteína?

A

É sintetizada a partir da homocisteína (metionina) com vitamina B6

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17
Q

Quais as funções da cisteína?

A

Forma pontes de dissulfeto, estabiliza estruturas proteicas, participa da detoxificação

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18
Q

Quais as principais estruturas das proteínas?

A

Primária (sequência de AAs), Secundária (hélice α e folha β), Terciária (dobramento 3D), Quaternária (associação de cadeias)

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19
Q

O que é desnaturação?

A

Desorganiza estrutura secundária e terciária, mantendo a ligação peptídica

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20
Q

Quais agentes causam desnaturação proteica?

A

Calor, ácidos fortes, bases, solventes orgânicos, metais pesados

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21
Q

Qual a função das enzimas?

A

Catalisam reações bioquímicas, diminuem a energia de ativação

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22
Q

O que são coenzimas e cofatores?

A

Coenzimas: moléculas orgânicas (geralmente vitaminas). Cofatores: íons metálicos

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23
Q

O que é holoenzima?

A

Enzima ativa: apoenzima + cofator ou coenzima

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24
Q

Km baixo significa…?

A

Alta afinidade da enzima pelo substrato

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25
O que é Vmax?
Velocidade máxima da reação quando todos os sítios enzimáticos estão ocupados
26
O que é inibição competitiva?
Inibidor compete com substrato pelo sítio ativo. Aumenta o Km, Vmax permanece
27
O que é inibição não competitiva?
Inibidor se liga fora do sítio ativo. Vmax diminui, Km permanece
28
O que é inibição incompetitiva?
Inibidor se liga ao complexo enzima-substrato. Diminui Km(aumenta afinidade) e Vmax
29
O que é inibição irreversível?
Inibidor se liga permanentemente à enzima por meio de ligação covalente, inativando-a
30
Qual a diferença entre precisão e acurácia?
Precisão: reprodutibilidade. Acurácia: proximidade do valor real. ## Footnote Exemplo: medir 5 vezes e obter valores iguais (precisão). Medir 120 mg/dL quando o valor real é 120 (acurácia).
31
O que é sensibilidade e especificidade?
Sensibilidade: detectar doentes. Especificidade: excluir saudáveis
32
Quais hormônios participam da calcificação óssea?
PTH, calcitonina, vitamina D, GH, estrogênio
33
Qual a ação da vitamina D nos ossos?
Aumenta fixação de cálcio e fosfato, favorecendo mineralização
34
O que os osteoblastos fazem?
Produzem matriz óssea, colágeno e participam da calcificação
35
O que os osteoclastos fazem?
Reabsorvem o osso, liberando cálcio para o sangue
36
Qual a ação do PTH no osso?
Estimula osteoclastos a reabsorverem o osso
37
Como ocorre a formação do calcitriol (vitamina D ativa)?
Colesterol + UV na pele → vitamina D3 -> calcidiol (fígado) → calcitriol (rim)(forma ativa da vitamina D, regula a absorção de calcio e fosfato no intestino[fica mais disponível para utilização no osso] e regula a atividade dos osteoclastos por feedback negativo)
38
Onde ocorre o ciclo da ureia?
No fígado, parte na mitocôndria, parte no citosol
39
Qual a função do ciclo da ureia?
Eliminar amônia tóxica convertendo-a em ureia
40
Quais os dois nitrogênios da ureia e suas origens?
Um do NH3 (via glutamato), outro do aspartato
41
O que causa hiperamonemia?
Defeitos no ciclo da ureia, levando a acúmulo de amônia no sangue
42
Como o glutamato participa do ciclo da ureia?
Libera amônia via GDH(glutamato desidrogenase) e pode gerar aspartato(oxaloacetato+amônia) via transaminação
43
O que é amostra biológica?
Material do organismo coletado para análise: sangue, urina, fezes, etc.
44
Por que a identificação correta do paciente é fundamental?
Garante a validade do exame e evita erros diagnósticos
45
Qual a diferença entre plasma e soro?
Plasma: sangue + anticoagulante. Soro: sem coagulante
46
Quais fatores afetam os exames laboratoriais?
Jejum, medicamentos, postura, variação circadiana, exercícios, imobilização
47
Qual o tempo ideal de jejum para coleta de exames de sangue?
De 8 a 12 horas, dependendo do tipo de exame solicitado
48
Qual a diferença entre acurácia e precisão em exames laboratoriais?
Acurácia é a capacidade do teste de obter um valor próximo ao verdadeiro; precisão é a reprodutibilidade dos resultados, mesmo que errados. ## Footnote Exemplo: valores repetidos diferentes do valor real são precisos, mas não acurados.
49
No que a prolina está relacionada?
Estabilidade do colágeno e formação da hidroxiprolina
50
O que é inibição enzimática reversível?
É um tipo de inibição onde o inibidor se liga de forma não permanente à enzima(não covalente), podendo ser removido.
51
Qual é a ação do Viagra e qual aminoácido está envolvido indiretamente em seu efeito?
O Viagra inibe a enzima fosfodiesterase tipo 5 (PDE5), prolongando a ação do GMPc e promovendo **vasodilatação** . O aminoácido arginina está indiretamente envolvido, pois é o precursor do óxido nítrico (NO), que inicia essa via.
52
Qual é a influência do GH (hormônio do crescimento) na calcificação óssea?
O GH estimula a proliferação dos osteoblastos e a síntese de colágeno, promovendo o crescimento ósseo e favorecendo a calcificação.
53
O que é a hiper-homocisteinemia e quais os seus riscos?
É o aumento dos níveis de homocisteína no sangue, associado a maior risco cardiovascular, trombose, aterosclerose e lesão endotelial.
54
Qual é a influência do estrogênio na calcificação óssea?
O estrogênio inibe a reabsorção óssea pelos osteoclastos, preservando a massa óssea e favorecendo a manutenção da calcificação.
55
O que cada tipo de inibição enzimática causa nos parâmetros Km e Vmax?
Competitiva: Aumenta Km, Vmax permanece igual Não competitiva: Km inalterado, diminui Vmax Incompetitiva: Diminui Km e Vmax Irreversível: Diminui Vmax, Km pode ou não alterar, dependendo do mecanismo
56
O que são proteínas globulares?
São proteínas com estrutura compacta e esférica, solúveis em água, que exercem funções dinâmicas como transporte e catálise. Exemplo: albumina.
57
Qual a diferença entre proteínas globulares e fibrosas?
Proteínas globulares são esféricas, solúveis em água e têm funções dinâmicas (ex: albumina, enzimas). Já as proteínas fibrosas são alongadas, insolúveis e têm função estrutural (ex: colágeno, queratina).
58
Qual a diferença entre enzima e coenzima?
Enzima é uma proteína que catalisa reações químicas. Coenzima é uma molécula orgânica (geralmente derivada de vitaminas) que se associa à enzima para ativá-la ou auxiliá-la na catálise. Exemplo: NAD⁺ é coenzima da desidrogenase.
59
Qual a importância da albumina?
A albumina ajuda a manter o equilíbrio de líquidos no sangue (pressão oncótica) e transporta hormônios, fármacos e íons. Representa cerca de 60% das proteínas plasmáticas globulares.
60
Qual é o papel da vitamina C na hidroxilação da prolina durante a síntese do colágeno?
A vitamina C mantém o ferro da enzima prolil-hidroxilase na forma ativa (Fe²⁺), permitindo a hidroxilação da prolina, essencial para a estabilidade da hélice tripla do colágeno.
61
Cirrose pode danificar o figado que leva a falta de Albumina, o que isso pode causar?
Formação de edema no espaço interstícial, falta de regulação osmotica da água, falta de transporte de proteínas ou hormônios
62
Escorbuto
Deficiência de Vitamina C (ácido ascórbico), colageno frágil
63
Encefalopatia hepatica
Excesso de amônia no sangue, neurotoxidade
64
Anemia falciforme
Mudança no aminoácido 6 de ácido glutamico por valina, causa a formação de hemoglobinas S
65
Hidroxiureia
Hidroxiureia é um tratamento contra anemia falciforme que desativa a enzima que reduz a produção de hemoglobina F (Fetal),mantendo os níveis no sangue de Hemoglobina F e S igualados, diminuindo casos de crise

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