Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia (J) > Fosforylacja oksydacyjna > Flashcards

Fosforylacja oksydacyjna Flashcards

1
Q

Potencjały odłączania kolejnych fosforanów od ATP

A

-31, -31, -14 [kJ/mol]

ATP i ADP mają takie samo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Im zwiazek bardziej utleniony tym ma … zasób energii

A

Mniejszy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Produkty glikolizy (3weglowe)

A

1,3-BPG oraz PEP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Duży spadek potencjału termodynamicznego procesu hydrolizy bezwodników wynika z

A
  • odpychania elektrostatycznego

- stabilizacji produktów hydrolizy przez 1. odpychanie ładunków 2, rezonans

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

DeltaGprim od najbardziej ujemnego fosforanu

A

PEP, Fosforan 1’ z 1,3-BiFosfoGlicerynianu, Kreatyna i Fosfokreatyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Gdzie odbywa się glikoliza

A

Cytoplazma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Cykl Krebsa odbywa się w

A

Mitochondrium (macierz bo Natalia kazała)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Bardzo ogólne efekty cyklu Krebsa

A

2x węgle utleniają się do CO2; wytworzenie czterech zredukowanych form przenośników wodoru

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

W której błonie mitochondrialnej jest transport elektronów sprzężony z syntezą ATP

A

Wewnętrznej błonie mitochondrium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Reduktor ma … potencjał

A

Niższy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Utleniacz ma … potencjał

A

Wyższy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Przekazywaniu elektronów w łańcuchu towarzyszy ,,, potencjału termodynamicznego

A

Spadek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Delta G jest od zera (łańcuchu elektronów)

A

Niższa (a wartosc tej z primem to -220kJ)

-> więc reakcja jest nieodwracalna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Kompleks 1 łańcucha oddechowego - inna nazwa

A

Oksydoreduktaza NADH-CoQ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Kompleks 1 łańcucha oddechowego z czego na co przenosi

A

Z NADH na CoQ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Co zawiera kompleks 1 ŁO (w kolejności przechodzenia elektronów)

A

FMN, Fe-S (ma tez 25 polipeptydów)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Co tworzy ryboflawine

A

Izoalaksozyna, rybitol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Fyboflawina + fosforan

A

FMN (mononukleotyd flawinowy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Jaką zasadę azotową ma FAD

A

Adeninę - bo dinukleotyd flawinoadenilowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Forma utleniona izoaloksazyny - kolor

A

Żółty

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Forma semichinonowa izoaloksazyny - kolor (uprotonowana)

A

Niebieski

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Forma rodnikowa izoaloksazyny - kolor

A

Czerwony

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Forma zredukowana izoaloksazyny - kolor

A

Bezbarwna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Kompleks 2 ŁO, inne nazwy

A

Oksydoreduktaza FADH2-CoQ, (dehydrogenaza bursztynianowa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Co dostarcza el. kompleksowi 1 ło

A

NADH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Co dostarcza el. kompleksowi 2 ło.

A

FADH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Co zawiera kompleks 2 ło

A

FADH2 (?), centea Fe-S, ma też 4 polipeptydy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Czy kompleks 1 ło przenosi protony?

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Czy kompleks 2 ło przenosi protony?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Jaki aminokwas tworzy centra żelazo-siarkowe?

A

Cysteina (ale jest w nich tez siarka spoza cysteiny)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Z iloma siarkami się łączy żelazo w centrach Fe-S

A

4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Kompleks 3 ło inna nazwa

A

oksydoreduktaza CoQ-CytC

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Co zawiera kompleks 3 ło?

A

Cytochromy B, centea Fe-S, cytochromy C1 (9-10 poipeptydów)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Czy kompleks 3 ło jest pompą protonową?

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

protoporfiryna … stworzona z ….

A

protoporfiryna IX z cytochromów b

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

widma absorbcyjne cytochromów utlenionych są …

A

mniejsze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

widma absorbcyjne cytochromów zredukowanych są…

A

większe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

komleks 4 ło inna nazwa

A

oksydaza cytochromowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

kompleks 4 ło co zawiera?

A

Cu2+, cyt.a1, cyt.a3, (13 polipeptydów)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Hem A to wszystkie cytochromy typu…

A

a

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Które kompleksy ło zawierają Fe-S

A

I, II, III

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Cu2+ jest w kompleksie…

A

IV

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Czy kompleks IV jest pompą protonową

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Który kompleks nie jest pompą protonową?

A

II

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Droga elektronów po kolei w ło

A

NADH (2e) -> FMN -> Fe-S -> [równocześnie FADH2 (2e) -> Fe-S ->] -> CoQ -> cyt.b -> Fe-S -> cyt.c1 -> cyt.c -> cyt.a -> cyt. a3 -> woda

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Kompleksy ilości polipeptydów (od największego)

A

I > IV > III > II

25, 13, 9-10, 4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Ile protonów przekazuje kompleks I na CoQ

A

2, tyle samo co elektrnów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Ile protonów wywala kompleks I do przestrzeni międzybłonowej

A

4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Która część syntazy ATP jest zakotwiczona w błonie?

A

F0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Która się obraca?

A

F0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Miarą wydajności układu ło jest?

A

P/O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

P/O dla NADH?

A

2.5 (10H+/4H+)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

P/O dla FADH2?

A

1.5 (6H+/4H+)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Właściwości czynników rozprzęgających

A
  • rozpuszczalne w wodzie i lipidach

- przyjmują/oddają H+ w zależności od pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Co powodują czynniki rozprzęgające?

A

Przeciek H+ przez błonę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Przykładowe czynniki rozprzęgające

A
  • DNP - dinitrofenol

- FCCP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Oligomycyna jest?

A

Inhibitorem syntazy ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Od czego jest zależne zużycie tlenu przez ło?

A

Dostępności ADP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Zmiany w syntazie ATP spowodowane przepływem protonów

A

Rotacja F0, uwolnienie ATP z F1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Które podjednostki syntazy ATP są stacjonarne? (nieruchome)

A

alfa, beta, delta

61
Q

Która podjednostka syntazy ATP jest ruchoma/powoduje rotację? co napędza rotację?

A

gamma; siła protonomotoryczna

62
Q

Przez co jony H+ fizjologicznie mogą wracać do macierzy?

A

tylko przez F0 syntazy ATP

63
Q

Rotacja podjednostki gamma syntazy ATP powoduje

A

Zmiany konformacji a przez to aktywności układów dwujednostkowych alfabeta

64
Q

Trzy układy alfabeta

A

O - otwarte miejsce aktywne, uwalnianie ATP
L - słabe wiązanie ADP i Pi
T - silne wiązanie substratów, synteza ATP (spontaniczna!)

65
Q

Czynnik rozprzęgający powoduje … zatem powoduje …

A
  • przeciek protonów

- rozdzielenie transportu elektronów (zużycia tlenu i syntezy ATP)

66
Q

Inhibitory transportu elektronów

A
  • rotenon
  • amytal
  • Antymycyna A
67
Q

Blokowanie FMN

A

rotenon, amytal

68
Q

Uniemożlienie przeniesienia 2el z NADH na CoQ

A

rotenon, amytal

69
Q

rotenon, amytal powodują

A
  • Blokowanie FMN (kompleks I)

- Uniemożlienie przeniesienia 2el z NADH na CoQ

70
Q

Antymycyna A

A

Blokowanie przeniesienia el. z cyt. b na cyt. c1 (kompleks 3)

71
Q

Blokowanie przeniesienia el. z cyt. b na cyt. c1 (kompleks 3)

A

Antymycyna A

72
Q

Inhibicja oksydazy cytochromu c

A

CO, CN-, N3-

73
Q

Blokowanie kompleksu IV

A

CO, CN-, N3-

74
Q

CO, CN-, N3-

A
  • Inhibicja oksydazy cytochromu c
  • nie zostaną el przeniesione na O2
  • Blokowanie kompleksu IV
75
Q

Potencjał dysocjacji ATP4-

A

-30,5Kj/mol

76
Q

Oligomycyna powoduje (2x rzeczy)

A

zminimalizowanie syntezy ATP i zużycia tlenu

77
Q

Rozprzęgające powodują

A

wzrost zużycia tlenu, obniżenie syntezy ATP

78
Q

Rozprzęgające powodują

A

wzrost zużycia tlenu, obniżenie syntezy ATP

79
Q

Rodniki tlenków azotu - z czym reagują?

A

Z białkami (grupą -SH) i związkami nienasyconymi

80
Q

Nadtlenoazotyn i kwas nadtlenoazotawy reagują z

A

silny utleniacz - (krótkożyjący)
reaguje z białkami (TIOLE , TYROZYNY)
i wielonienasyconymi kw.tłuszczowymi

81
Q

Anionorodnik ponadtlenkowy (O2-*) powstaje w reakcji

A

Wybuch tlenowy, katalizowana przez oksydaze NADPH (u neutrofilii, makrofagów, monocytów)

82
Q

Reakcje wybuchu tlenowego

A
  1. 202 + NADPH –oksydaza NADPH–> 202-* + NADP+ + H+
  2. O2- + O2- + 2H+ –SOD(dysmutaza ponadtlenkowa)–> H2O2 + O2
  3. H202 + CL- –MPR(mieloperoksydaza)–> OCl- + H2O
  4. OCl- + O2- + H+ —> OH + O2 + Cl-
83
Q

Skąd oksydaza NADPH bierze NADPH, żeby zacząć syntezę RFT?

A

szlaku pentozofosforanowego

84
Q

Reakcje w których powstaje anionorodnik ponadtlenkowy:

A
  • tworzenie RFT w celu wybuchu tlenowego
  • reakcja oksydazy ksantynowej
  • mitochondrialne transporty łańcuchu elektronów
  • w Hb
  • w cyt. P450
85
Q

Jaki przenośnik wodoru przechodząc z postaci zredukowanej do utlenionej tworzy anionorodniki ponadtlenkowe?

A

FMNH2 –> FMN

inne pewnie też, ale to było w prezce

86
Q

Co posiada w sobie oksydaza ksantynowa?

A

Atom Molibdenu na VI, FAD

87
Q

Gdy HbFe2+ utllenia się do HbFe3+ to redukuje się … , a gdy metHb się redukuje do HbFe2+ to utlenia się …

A
  1. tlen - wytwarza się anionorodnik ponadtlenkowy

2. cyt.bFe2+ do cyt.bFe3+

88
Q

Gdy cyt.bFe2+ utlenia się do cyt.bFe3+ to redukuje się … , a gdy cyt.bFe3+ redukuje się do cyt.bFe2+ to utlenia się … .

A
  1. HbFe3+ do HbFe2+

2. NADH do NAD+

89
Q

Reduktaza cyt.P450 potrzebuje

A

NADPH, FAD(przechodzi w FMN)

90
Q

Reakcje w których powsatje nadtlenek wodoru H202

A
  • dysmutaza ponadtlenkowa (SOD)

- oksydazy (ksantynowa, aminokwasów[FAD, FMN])

91
Q

Rodzaje SOD (dysmutazy poadtlenkowej) + jakie pierwiastki posiadają

A
  • wewnątrzkomórkowa (Cu, Zn)
  • mitochondrialna (Mn)
  • pozakomórkowa (Ec-SOD, nje wjem jaki atom)
92
Q

Reakcja katalizowana przez SOD

A

O2-* + O2*- + 2H+ –SOD–> H2O2 + O2

93
Q

Gdzie zachodzi deaminacja aminokwasów? (narządy i organella kom.)

A

Wątroba, nerki; peroksysomy

w jelicie bakteryjne

94
Q

Reakcje w których powstaje rodnik ponadtlenowy OH*

A
  • prominiowanie jonizujące

- reakcje Fentona

95
Q

Homolityczny rozpad przez promieniowanie jonizujące (reakcja)

A

H2O -> OH* + H*

96
Q

Reakcja Fentona

A

H2O2 + O2- –[Fe3+/Fe2+ lub Cu2+/Cu+]–> O2 + OH + OH-

97
Q

Reakcje pośrednie w reakcji Fentona

A

H2O2 + Fe2+ -> OH- + OH* + Fe3+

O2*- + Fe3+ -> O2 + Fe2+

98
Q

Wpływ RFT (OH*) na wielonienasycone KT

A

Dochodzi do przegrupowania i tworzenia rodników alkilowych

99
Q

Wpływ RFT (OH*) na białka

A

Tworzenie rodników białkowych, rodników nadltenku białka oraz tworzenie dimerów (z dwóch rodników białkowych)
Dimery tworzone przez Cysteinę oraz Tyrozynę

100
Q

Jakie aa biorą udział w tworzeniu dimerów białka z udziałem RFT?

A

Cysteina oraz Tyrozyna

101
Q

Promieniowanie jonizujące (powodujące powstanie OH*) może powodować w DNA

A

Depurynacje (i generalnie rozrywać różne wiązania w DNA)

102
Q

Wewnątrzkomórkowa ochrona przed RFT

A
  • SOD (dysmutaza ponastlenkowa)
  • katalaza
  • GP (peroksydaza glutationowa)
103
Q

Zewnątrzkomórkowa ochrona przed RFT

A
  1. pozakomórkowa SOD
  2. albumina
  3. moczan
  4. witamina C
  5. witamina E
    (tokoferole)
  6. bilirubina
104
Q

Jaki aminokwas zawiera peroksydaza glutationowa?

A

Selenocysteinę

105
Q

Reakcje katalizowane przez GP

A
  1. 2GSH + H2O2 GP͕ GS−SG + 2H2O

2. ROOH + 2GSH + –GP–> ROH + H2O + GS-SG (organiczne ugrupowania nadltlenkowe są redukowane do grup hydroksylowych)

106
Q

Odtworzenie GSH (jaki enzym katalizuje i reakcja)

A 
reduktaza glutationowa (potrzebuje NADPH)
GS-SG + NADPH --reduktaza glutationowa--> 2GSH + NADP+
107
Q

Konsekwencje wpływu RFT

A 
APOTOZA
CUKRZYCA
CHOROBA PARKINSONA
CHOROBA ALZHEIMERA
AIDIS
MIAŻDŻYCA
NOWOTWORY
STARZENIE SIĘ
108
Q

Losy pirogronianu

A

a/ redukcja do mleczanu
b/ utlenianie do acetylo-CoA
c/ karboksylacja do szczawiooctanu
d/ transaminacja do alaniny

109
Q

Produkty uboczne pirogronian -> AcetyloCoA

A

CO2, 2 elektrony

110
Q

Utlenianie pirogronianu do AcetyloCoA, enzym?

A

dehydrogenaza pirogronianowa

111
Q

Utlenianie pirogronianu do AcetyloCoA

A

Pir + NAD+ + CoA -> AcCoA + CO2 + NADH + H+

112
Q

Reakcja utleniania pirogronianu jest odwracalna/nieodwracalna?

A

Nieodwracalna (deltaG ujemna)

113
Q

Enzymy tworzące dehydrogenazę pirogronianową

A

E1 - dekarbokzylaza pirogronianowa
E2 - transacetylaza dihydroliponianowa
E3 - dehydrogenaza dihydroliponianowa

114
Q

Z jakiej witaminy jest NAD+

A

B3

115
Q

Z jakiej witaminy jest FAD

A

B2

116
Q

Jaka witamina potrzebna do stworzenia CoA

A

B5

117
Q

Koenzym E1 (dehydrogenazy pirogronianowej)

A

TPP (pirofosforan tiaminy)

[do jego syntezy potrzebna wit. B1]

118
Q

Co potrzebne do utleniania pirogronianu do AcetyloCoA?

A

wit. B1, B2, B3, B5, liponian

119
Q

Koenzym E3 (transacetylaza dihydroliponianowa)

A

FAD, NAD+

120
Q

Koenzym E3 (dehydrogenazadihydroliponianowa)

A

Kwas liponowy

Koenzym A

121
Q

Regulacja aktywności dehydrogenazy pirogronianowej

A

(-) AcetyloCoA
(-) NADPH
(-) ATP
(+) AMP

122
Q

Dehydrogenaza pirogronianowa aktywna forma jest …

A

Nieufosforylowana

123
Q

Nieaktywna forma dehyfrogenazy pirogronianowej jest ,,,

A

Ufoforylowana

124
Q

Czynniki aktywujące fosfatazę dehydrogenazy pirogronianowej

A

Mg2+, Ca2+

125
Q

Czynniki aktywujące kinazę dehydrogenazy pirogronianowej

A

NADPH, AcetyloCoA

126
Q

Powstawanie cytrynianu

  • z czego
  • enzym + jaki to rodzaj reakcji
  • co hamuje reakcje (syntaze cytrynianową)
A
  • acetylo CoA (dawca grupy acetylowej) , szczawiooctan
  • syntaza cytrynianowa, kondensacja (potrzeba H2O)
  • cytrynian, ATP
  • deltaG ujemna bo reakcja nieodwracalna
127
Q

CoA jest regenerowane dla utleniania

pirogronianu dzięki?

A

Syntezie cytrynianu (tam AcetyloCoA do CoA)

128
Q

Cytrynian do izocytrynianu (poprzez cis-akonitan)

A
  1. DEHYDRATACJA
  2. REHYDRATACJA C2 (10% izocytrynian) i C3
    (90% cytrynian)
  3. reakcja w kierunku izocytrynianu powodowana
    jego zużywaniem w dlaszych reakcjach
    (reakcja odwracalna, deltaG dodatnia)
129
Q

Cytrynian do izocytrynianu (poprzez cis-akonitan)

  • enzym
  • hamowanie
  • przyspieszanie
A
  • akonitaza
  • (-) NADH, ATP, bursztynylo-Coa
  • (+) wzrost ilosci ADP
130
Q

Utlenianie izocytrynianu do alfa-ketoglutaranu

-enzym (co przyjmuje elektron?)

A
  • dehydrogenaza izocytrynianiowa (NAD+/NADP+)
    [ (-) wzrost NADH, ATP, (+) wzrost ATP ]
    (deltaG ujemna bo reakcja nieodwracalna)
131
Q

Podczas utleniania izocytrnianu

A
  • Powstaje 1-szy NADH (lub NADPH)

- 1-szy węgiel opuszcza cykl jako CO2

132
Q

Utlenianie alfa-ketoglutaranu do bursztynylo-Coa

  • enzym
  • co potrzebne
  • hamowanie
A

-Dehydrogenaza alfa-ketoglutaranu
- CoA-SH, NADH
- (-) wzrost NADH, bursztynylo-Coa
(deltaG ujemna bo reakcja nieodwracalna)

133
Q

Podczas utleniania alfa-ketoglutaranu do bursztynylo-CoA

A
  • Powstaje 2-gi NADH;

- 2-gi węgiel opuszcza cykl jako CO2

134
Q

Dehydrogenaza alfa-ketoglutaranu

A

Podobny kompleks enzymatyczny jak dehydrogenaza pirogronianowa.
koenzymy: DPT, kwas liponowy, FAD, NAD+ i CoA

135
Q

Bursztynylo Coa do bursztynianu

  • jaki to rodzaj reakcji
  • jaki enzym
  • co potrzebne
A
  • fofsorylacja substratowa
  • syntetaza bursztynylo Co-A
  • GDP + Pi
    (deltaG ujemna bo reakcja nieodwracalna)
136
Q

Podczas przemiany bursztynylo-CoA do bursztynianu wytwarza się

A

Wytworzenie 1 mola GTP (=ATP)

137
Q

W reakcji ADP + GTP -> ATP + GDP deltaG wynosi

A

0 kJ/mol

138
Q

Bursztynian do fumaranu

  • rodzaj reakcji
  • jaki enzym
  • ktory kompleks
  • inhibicja
  • co potrzebne
A
  • odwodornienie
  • dehydrogenaza bursztynianowa
  • kompleks II
  • malonian (inhibitor kompetycyjny)
  • potrzebne FAD (przyjmuje wodory)
139
Q

Bursztynian do fumaranu - co powstaje?

A

Powstaje 1 mol FADH2

140
Q

Bursztynian do fumaranu - inhibicja (co i jaki rodzaj)

A

malonian, inhibitor kompetycyjny

141
Q

Delta G reakcji odwodornienia bursztynianu

A

Równa zero! kJ/mol

142
Q

Fumaran do L-jabłczanu

  • rodzaj reakcji
  • enzym
A
  • hydratacja
  • fumaraza
    (deltaG ujemna bo reakcja nieodwracalna)
143
Q

Fumaraza to enzym…

A

stereospecyficzny: D-jabłczan nie jest cool

144
Q

Jabłczan do szczawioctanu:

  • rodzaj reakcji
  • enzym
  • co potrzebne
A

-utlenienie/odwodorowanie
- dehydrogenaza jabłczanowa
- NAD+
(DeltaG dodatnia, ale bardzo niska)

145
Q

Utlenianie jabłczanu do szczawiooctanu, co powstaje?

A

1 mol NADH

146
Q

Regulacja cyklu Krebsa zachodzi poprzez

A 
1. DOSTĘPNOŚCI
ACETYLO-CoA i
SZCZAWIOOCTANU
2. KUMULACJI
PRODUKTÓW
3. HAMOWANIA
AKTYWNOŚCI
ENZYMÓW
147
Q

Cokolwiek spalane w organizmie musi ulec przekształceniu do…

A

Acetylo-CoA

148
Q

Ile moli ATP z 1 mola Acetylo-CoA?

A 
10 moli, bo
[dzieki fosforylacji oksydacyjnej]
3 NADH -> 7.5 ATP
1 FADH2 -> 1.5 ATP
 oraz 1 GTP

Biochemia (J) (4 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions