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Vitaminas > Formas Activas > Flashcards

Formas Activas Flashcards

0
Q

Forma activa de la vitamina B2

A

FAD y FMN

Reacciones redox

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Q

Forma activa de la vitB1

A

Pirofosfato de Tiamina

Descarboxila y transferencia de grupos aldehido

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2
Q

Forma activa de la vitamina B3

A

NAD y NADP

Reacciones redox

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3
Q

Forma activa de la vitamina B6

A 
Fosfato de piridoxal
Transferencia de grupos amino
Descarboxila
Condensación 
Desaminacion
Transaminacion
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Q

Forma activa de vitamina B5

A

Coenzima A

Transferencia de Acilo

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5
Q

Forma activa de la vitamina B7

A

Biotina

Carboxilacion

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6
Q

Forma activa de la vitamina B9

A

Acido tetrahidrofólico

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7
Q

Forma activa de la vitamina B12

A

Desoxiadenosilcobalamina y metilcobalamina

Reestructuraciones moleculares

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8
Q

En la hendidura oxianion de las proteasas de serina que aminoácidos se encuentran?

A

Serina= 195
Histidina=57
Aspartato=102

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9
Q

En las alcohol deshidrogenasas que aminoácidos están en el sitio activo?

A

Cysteina=48 y 174

Histidina=67

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10
Q

Menciona los 4 tipos de catalisis enzimatica

A

Efectos electrostáticos
Efectos proximidad tensión
Catalisis covalente
Catalisis ácido básica

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11
Q

Cuales son los 6 tipos de enzimas?

A 
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
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12
Q

Diferencia entre grupo prostetico y cofactores

A

Grupo prostetico: unido a enzima estrecha y estable (FAD, FMN, Mg, Zn,Fe) metales son metaloemzimas

Cofactores:se unen de manera transitoria a las enzimas (ATP)

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13
Q

Teoría de Emil Fischer

A

Llave-Cerradura

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14
Q

Teoría de Koshland

A

Ajuste Inducido

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15
Q

Que ocurre en la Catalisis por proximidad?

A

Aumenta concentración de sustrato y por lo tanto la acción enzimatica

16
Q

Catalisis Acidobasica, que ocurre y que ami latidos se ven implicados?

A

Bases generales o Ácidos generales sirven como aceptores o donadores de protones.

Cisteina,Tirosina,Aspartato,Glutamato,Arginina,
Histidina

17
Q

Catalisis por Tensión, que pasa?

A

Se crea un estado de transición después de que el sustrato se orienta correctamente

18
Q

Catalisis covalente, que ocurre?

A

Catálisis en la que la enzima crea un enlace covalente con uno mas de sus sustratos , así baja la energías de activación

19
Q

El coeficiente de Hill indica que?

A

Si es = 1 se observa actividad enzimatica de Mixhaelis Menten

Si es >1 indica cooperatividad positiva (aumenta afinidad por sustrato)
Si es <1 es cooperatividad negativa

20
Q

Que forma tienen las enzimas alostericas?

A

Sigmoidea

21
Q

Formas de regulación enzimatica

A

Control Genético
Modificación covalente (fosforilacion y desfosforila)
Regulación Alosterica (cambio conformacional)
Compartimentación

Vitaminas (2 decks)

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