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Méthodes analytiques > Final > Flashcards

Final Flashcards

1
Q

Quelles sont les objectifs des techniques biologiques ?

A

Extraire, enrichir, purifier, quantifier.

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2
Q

Donner des exemples pourquoi l’on devrait conserver l’intégrité des composants ?

A

1) Garder la strucutre d’une enzyme pour faire son analyse fonctionnelle par la suite.
2) Garder la strucutre du protéine pour faire son analyse strucuturale.

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3
Q

Quelles sont les paramètres de la purification ?

A

Taille, solubilité, charge, densité, marqueur ajouté.

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4
Q

Pour garder l’intégrité du matériel que peut-on faire ?

A

-Travailler un système tampon
-Travailler sur glace ou froid
-Travailler avec des inhibiteurs de protéases (ex: EDTA)
-Travailler dans un milieu sans RNase et ADNase

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5
Q

Nomme des méthodes d’extraction.

A

Mécanique
Osmotique
Ultrasons
Gel-dégel

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6
Q

Qu’est-ce qu’un détergent ?

A

Composé amphiphile. Ils peuvent s’insérer à l’interface eau-lipide et détacher les graisses d’une surface.

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7
Q

Quelles sont les caractéristiques du SDS et Triton X-100 ?

A

SDS: dénature protéines + détergent ionique
Triton X-100: détergent non-ionique

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7
Q

Qu’est-ce que la concentration micellaire critique ?

A

Elle correspond à la concentration du tensioactif pour lequel, les micelles se forment spontanément.

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8
Q

Comment peut-on extraire le contenu du cellule par choc osmotique ?

A

On plonge la cellule dans un milieu hypotonique. L’eau entre dans la cellule par osmolarité. La cellule gonfle et perce.

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9
Q

Quel est l’un des désavantages de la sonication ?

A

Le sonicateur génère beaucoup de chaleur.

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10
Q

Quel est le principe de la dialyse ?

A

Procédé de séparation par membrane semi-perméable des molécules et des ions en solution jusqu’à l’atteinte de l’équilibre.

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11
Q

Quelles sont les force utilisées pour la séparation à travers une membrane semi-perméable.

A

-Gradient de pression
-Gradient de potentiel électrique
-Gradient de concentration

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12
Q

Pourquoi utilise-on la dialyse

A

-Pour le retrait de contaminant
-Modification du pH
-Concentration des protéines
-Ajouter des solutés diffusibles

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13
Q

Qu’est-ce que l’ultrafiltration ?

A

On fait une surpression ou depression au-dessus de l’un des compartiments et on force le mouvement de l’eau ET des solutés

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14
Q

Qu’est-ce que l’osmose inverse ?

A

On exerce une pression sur le compartiment concentrée et l’on force le mouvement de l’EAU.

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15
Q

Qu’est-ce que le principe de la centrifugation ?

A

Une particule, un organite cellulaire qui est soumis à une force de centrifugation quand le tube est tourné à une certaine vitesse.

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16
Q

Quels sont les deux unités avec lesquels on exprime la vitesse de centrifugation et leurs définitions ?

A

-g: force de centrifugation relative (peu importe le rotor)
-rpm: révolution par minute (en fonction de l’axe de rotation, rotor, modèle de centrifugeuse)

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17
Q

Quelles sont les deux forces qui s’opposent lors de la centrifugation ?

A

-g
-f: force de flottaison; selon la densité/solubilité

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18
Q

Qu’est-ce que la centrifugation différentielle ?

A

-Séparation selon la taille des particules
-Molécules les plus grosses sédimentent avant les plus petites

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19
Q

Qu’est-ce que l’on paramètre lors de la centrifugation ?

A

-Vitesse
-Temps

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20
Q

Comment procède-t-on pour séparer plusieurs composants d’un homogénat cellulaire ?

A

En faisait un série de centrifugation en augmentant la force de centrifugation à chaque fois et récupérer un composant à chaque fois.

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21
Q

Quel est l’ordre de sédimentation lors d’une centrifugation différentielle.

A

Noyaux, mitochondries, microsomes. Du plus lourd au plus léger.

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22
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une centrifugation zonale sur coussin ?

A

-Elle est formé de dépôts successifs de densité croissante.
-Basée sur la taille et la masse.

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23
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une centrifugation zonale sur gradient continu ?

A

-Utilisée pour de fins analytiques
Déterminer la masse
-Pas l’atteinte de l’équilibre-ralentir la sédimentation

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24
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une centrifugation isopycnique ?

A

-Centrifugation dans un gradient de densité continu
-Centrifugation jusqu’à l’équilibre
-Déterminer la densité
-Molécule se stabilise à densité de flottaison

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25
Q

À quoi sert d’utiliser un gradient de chlorure de césium

A

Le Césium se lie au molécules de densité apparentes et permet de les différencier. Ex: ADN, ARN, protéines.

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26
Q

Comment fonctionne la précipitation des protéines au sulfate d’ammonium ?

A

En modifiant la force ionique de la solution (avec le sulfate d’ammonium) et fait un effet sur la solubilité des protéines en solution et fait un phénomène de saltin-out.

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27
Q

Quels sont les effets d’un force ionique élevée ?

A

-Neutraliser les charges ionique nécessaire à la solubilité
-Compétionner avec les protéines pour les molécules d’eau disponibles en solution.

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28
Q

Qu’est-ce que le salting-in ?

A

-Augmentation de la solubilité d’une protéine par faible concentration de sels.
-Ions interagissent avec les protéines -> augmentent la répulsion entre les protéines
-Ions hydrophiles permettent d’augmenter les intéractions avec le solvant aqueux

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29
Q

Qu’est-ce que la chromatographie ?

A

-Ensemble de méthodes de séparation des constituants d’un mélange en connaîssant une caractéristique d’un constituant en utlisant deux phases non miscibles.
Pour analyse, préparation, industrie.

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30
Q

Quelles sont les caractéristiques de la phase stationnaire ?

A

Elle est immobile et elle a une grande affinité pour les divers solutés.

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31
Q

Quelles sont les caractéristiques de la phase mobile ?

A

Elle entraîne les divers solutés.

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32
Q

La séparation des composants entraînés par la phase mobile résulte de 2 phénomènes, lesquels ?

A

-Adsorption/désorption
-Solubilité

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33
Q

Généralement, les composants qui migrent le plus loin ont plus d’affinité avec la phase stationnaire ou la phase mobile ?

A

La phase mobile.

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34
Q

Comment classifie-t-on les chromatographies ?

A

-État de phases
-Principe d’intéractions
-Mode d’immobilisation de la phase stationnaire
-Modalités de migration de la phase mobile.

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35
Q

Qu’est-ce qu’une chromatographie en phase liquide ?

A

La phase mobile est liquide, et la phase stationnaire est liquide ou solide.

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36
Q

Qu’est-ce qu’une chromatographie en phase gazeuse ?

A

La phase mobile est gazeuse et la phase stationnaire est liquide ou solide.

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37
Q

Quelles sont les principes des intéractions entre le soluté et la phase stationnaire ?

A

-Adsorption
-Partage
-Échanges d’ions
-Gel filtration
-Intéractions biospécifiques
-Intéractions hydrophobes
-Chélation

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38
Q

Comment sont les 2 manières comment on peut immobiliser la phase stationnaire ?

A

-Surface plane
-Colonne

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39
Q

Quelles sont les modalités de migration de la phase mobile ?

A

-Par élution
-Par déplacement

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40
Q

Qu’est-ce que représente l’aire sous la courbe d’un graphique de chromatographie ?

A

Le nombre de molécules.Q

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41
Q

Quelles sont les caractéristiques des adsorbants ?

A

Ils doivent être insolubles dans le solvant et chimique inerte.

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42
Q

Quels sont les applications de la CCM ?

A

-Elle permet de faire un contrôle de la pureté d’un composé organique.
-Elle permet de trouver le meilleur solvant pour un prochain test.

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43
Q

Quels sont les synonymes de la chromatographie par gel-filtration ?

A

-Tamis moléculaire
-Tamisage moléculaire
-Chromatographie d’exclusion

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44
Q

Comme sont séparés les molécules dans un gel-filtration ?

A

Par la taille et la conformation à travers un tamis moléculaire.

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45
Q

Dans le domaine de fractionnement d’un gel-filtration, comment diffusent les molécules ?

A

Inversement proportionnel à leur masse.
Correspond à la zone de séparation.
Retarder par leurs diffusions dans les billes

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46
Q

Comment se nomme la limite supérieure à la zone de séparation d’un gel-filtration ?

A

La limite d’exclusion. Molécules plus grosse font parties du volume mort.

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47
Q

Est-ce que l’on dénature les molécules dans un gel-filtration ? Se lient-elles au gel ?

A

Non, pas de conditions dénaturantes. Non plus, pas de liaison ?

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48
Q

Quel recours prend la chromatographie d’affinité ?

A

L’affinité de divers molécules. Importance qu’il puisse avoir une liaison réversible.

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49
Q

Comment fait-on pour détacher la phase solide (désorption) dans une chromatographie d’affinité ?

A

-pH
-Température
-Récepteur avec encore plus d’affinité

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50
Q

Quelles sont les caractéristiques de la chromatographie d’interactions hydrophobes.

A

-Salting-out (haute force ionique)
-Phase stationnaire avec groupements hydrophobes
-S’associer à la matrice

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51
Q

Sur quoi s’immobilise les protéines sur une chromatographie d’affinité d’immobilisation ?

A

Un atome métallique comme le nickel et le cobalt

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52
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines lors d’une IMAC ?

A

-Même taille
-Même point isoélectrique

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53
Q

Comment se lient les solutés dans une chromatographie d’échangeuses d’ions

A

-Le soluté se lie par liaison ionique

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54
Q

Qu’est-ce que contient la phase stationnaire de la chromatographie d’échangeuses d’ions ?

A

Des macromolécules échangeuses d’ions.

55
Q

Qu’est-ce que contient la phase mobile de la chromatographie d’échangeuses d’ions ?

A

Les solutés et un tampon de pH.

56
Q

Comment nomme-t-on une chromatographie d’échangeuses d’ions ayant une résine avec des ions positifs.

A

Une chromatographie d’échangeuses d’anions.

57
Q

Comment nomme-t-on une chromatographie d’échangeuses d’ions ayant une résine avec des ions négatifs.

A

Une chromatographie d’échangeuses de cations.

58
Q

Comment fait-on pour faire décrocher des molécules sur une chromatographie d’échangeuses d’ions ?

A

En faisant varier le pH => la force ionique.

59
Q

Que veut-dire l’acronyme HPLC ?

A

High performance liquid chromatography

60
Q

Sur quoi est basé le HPLC ?

A

Sur le partage de l’analyte entre une phase mobile et une phase stationnaire solide finement divisée.

61
Q

Quels sont les types de HPLC ?

A

-D’échangeuses d’ions
-D’exclusion
-De partage
-D’affinité

62
Q

Quels sont les phases stationnaire possibles pour un HPLC ?

A

-Gel de silice
-Phase inverse

63
Q

Quels sont les 2 gradient d’élution possibles pour un HPLC ?

A

-Isocratique; composition fixe
-Par gradient; composition variable

64
Q

Quels sont les détecteurs possibles pour un HPLC ?

A

-Détecteur UV-visble
-Détecteur de fluorométrie
-Réfractomètre
-Électrochimie
-Conductivité ou polarité
-Spectrométrie de masse
-Spectrométrie par infrarouge

65
Q

Pour quels échantillions utilise-t-on une chromatographie en phase gazeuse.

A

-Échantillons gazeux
-Possibilité de vaporisation sans décomposition

66
Q

Dans une chromatographie en phase gazeuse, qu’elle est la phase de la phase mobile ?

A

Gazeuse

67
Q

Quel est le nom de la chromatographie lors d’une CPG avec un liquide comme phase stationnaire ?

A

Chromatographie de partage

68
Q

À quoi correspond le spectre du visible ?

A

400nm à 800nm

69
Q

Quels sont les principes des méthodes spectroscopiques ?

A

Lorsqu’une lumière incidente traverse une solution, une partie de la lumière est absorbée et le reste est transmis (intensité inférieure à la lumière incidente)

70
Q

Est-ce qu’une absorbance peut-être négative ?

A

Non, elle est toujours positive et sans unité.

71
Q

Qu’est-ce que nous indique la loi de Beer-Lambert ?

A

Que l’absorbance est proportionnel à la concentration si la solution ne contient qu’une seule espèce ?

72
Q

Est-ce que l’on peut quantifier des protéines et des acides aminés avec la spectrophotométrie ?

A

Oui.

73
Q

Peut-on avoir de l’information sur la conformation d’une protéine grâce à la spectrophotométrie ?

A

Oui.

74
Q

Qu’est-ce que l’on excite lors de spectrophotométrie de protéines ?

A

Les groupements amines aromatiques et les liens peptidiques ?

75
Q

À quelle longueur d’onde mesure-t-on des protéines ?

A

280 nm

76
Q

Une absorbance à 280 nm est proportionnelle à quoi ?

A

-La quantité d’acides aminés aromatiques
-La concentration d’une protéine en solution

77
Q

Quel est le principe de la méthode de Biuret ?

A

Des ions Cu2+ se lient aux atomes d’azote de la protéine dans des conditions alcalines.

78
Q

Quels sont les méthodes colorimétriques ?

A

-Biuret
-Lowry
-Bradford

79
Q

Quel est le principe de la méthode de Lowry ?

A

Les réactions de la méthode de Biuret avec une deuxième réaction de rédox.

80
Q

Quel est le principe de la méthode Bradford ?

A

Ajout de bleu de Coomassie à pH acide et liason par des intéractions non-covalentes.

81
Q

Qu’est-ce qui absorbe le plus entre le un ADN simple brin ou un ADN double brin ?

A

Simple brin, digéré par des enzymes.

82
Q

À quelle longueur d’onde mesure-t-on des acides nucléiques ?

A

260 nm.

83
Q

Vrai ou Faux ? L’ARN et l’ADN se mesurent à la même longueur d’onde.

A

Vrai. Cela cause des problèmes lors de l’interprétation des données.

84
Q

Qu’est-ce qui interfèrent dans la quantification des acides nucléiques ?

A

Les protéines. C’est pourquoi on fait le rapport A260/A280.

85
Q

Quels sont les principes à respecter lors du dosage UV des protéines ?

A

-Détermination de la concentration dans la région linéaire d’une courbe d’étalonnage.
-La quantification d’un mélange de différentes protéines est difficile
-Absorbance à 280 nm
-Sensibilité de 100 microgrammes/1 millilitres

86
Q

Quand utilise-t-on des méthodes colorimétriques ?

A

Lors de la détection des protéines en spectroscopie visible.

87
Q

Quels sont les points clés de la spectroscopie à UV et visible ?

A

-Cartes de états énergétiques d’un composé
-Spectre unique
-Spectre=signature moléculaire
-Pour qualitatif ou quantitatif (Beer-Lambert)

88
Q

Qu’est-ce que la fluorescence ?

A

C’est un processus d’émission dans lequel des molécules sont excités et émettent directement un photon.

88
Q

Qu’est-ce que l’on recherche dans un composé pour la spectrofluorométrie ?

A

Un composé contenant des noyaux aromatiques.

89
Q

Que fait-on pour visualiser de l’ADN avec la fluorescence ?

A

-On lit un fluorophoe à l’ADN
-Liaison proportionnelle à l’ADN
-Beer-Lambert => Quantification

90
Q

Quels sont les facteurs influençant l’absorption ou l’émission ?

A

-pH
-Température
-Solvants/tampons
-Concentration du produit à doser

91
Q

Qu’est-ce que la phosphorescence ?

A

Une molécule qui absorbe une lumière émise pour réemmttre une lumière phosphorescente LENTEMENT.

92
Q

Qu’est-ce que la chimiluminescence ?

A

Des molécules portées à un certain état d’excitation émette de la lumière. L’énergie provient d’une réaction chimique.

93
Q

Qu’est-ce que la bioluminescence ?

A

C’est de la chimiluminescence, mais dans un organisme biologique.

94
Q

Quels sont les types d’électrophorèse ?

A

-Immunobavardage
-Gel d’acrylamide
-Gel d’agarose
-Électrofocalisation

95
Q

Qu’est-ce qu’une électrophorèse ?

A

L’électrophorèse consiste à faire migrer des molécules (protéines/acides nucléiques) sous l’effet d’un champ électrique.

96
Q

Quels sont les facteurs qui impactent la mobilité des molécules ?

A

-puissance du champ
-force ionique et pH du tampon
-support dans lequel se déplacent les molécules
-charge des molécules, taille ou forme.

97
Q

Différence entre un gel d’agarose et un gel de polyacrylamide ?

A

Agarose: Horizontale,
ADN de 0,5kpb-20kpb.
Polyacrylamide: Verticale, ADN de moins de 1 kpb et protéines.

98
Q

Quels sont les types de gels de polyacrylamide peut-on faire ?

A

-Natif
-Dénaturant
-Dénaturant et réducteur

99
Q

L’ADN et l’ARN varient avec leurs poids, mais deux autres facteurs viennent aussi faire varier le protéines.

A

-La forme
-Leur charge

100
Q

Que peut-on ajoute à un gel de polyacrylamide ?

A

Du SDS, du Bêta-mercaptoéthanol et de la chaleur.

101
Q

Quel est le rôle du SDS dans une électrophorèse ?

A

Couper les pont H et ajouter une charge négative proportionnelle au poids de la protéine

102
Q

Quel est le rôle du Bêta-mercaptoéthanol dans une électrophorèse ?

A

Agent réducteur qui coupe les ponts disulfures

103
Q

Qu’est-ce qui permet de catalyser la réaction de polymérisation d’un gel de polyacrylamide ?

A

Le persulfate d’ammonium et TEMED.

104
Q

Est-ce qu’une bande sur une électrophorèse équivaut seulement à une seule protéine ?

A

Non, cela peut être plusieurs protéines de même poids.

105
Q

Qu’est-ce qui correspond à la concentration d’un gel d’agarose ?

A

Sa porosité

106
Q

Qu’est-ce que l’électrofocalisation ?

A

Une électrophorèse de protéines. Elle sépare les protéines en fonction de leur charge (pI) plutôt que par leur masse à un pH donné.

107
Q

Quels sont les deux séparations qui sont faites lors d’un gel 2-dimension ?

A

-Électrofocalisation (selon pHI)
-Gel dénaturant (selon P.M.)

108
Q

Les molécules avec un pH isoélectrique plus alcalin se déplacent plus loin ou plus proche ?

A

Plus loin.

109
Q

Qu’est-ce qu’un antigène ?

A

Substance reconnue par un anticorps.

110
Q

Qu’est-ce qu’un anticorps ?

A

Protéine retrouvé dans le sang en réponse à la présence d’un antigène.

111
Q

Quel autre nom donne-t-on aux anticorps ?

A

Immunoglobulines

112
Q

On dit des anticorps qu’ils sont bivalents, que cela veut-il dire ?

A

Qu’ils contiennent deux sites de liaisons identiques par molécule.

113
Q

Quels autres noms donne-t-on aux antigène ?

A

-Immunogènes
-Haptène

114
Q

Qu’est-ce que l’épitope ?

A

Séquence d’acides aminés sur l’antigène auquel le paratope d’un anticorps se lie.

115
Q

Qu’est-ce que le paratope ?

A

Séquence d’acides aminés sur l’anticorps qui se lie sur l’épitope d’un antigène.

116
Q

Qu’est-ce qui varie chez un anticorps ?

A

La paratope.

117
Q

Qu’est-ce que des antigènes polyclonaux ?

A

Produit dans le sérum, ce sont plusieurs anticorps auxquels le paratope se lie au même épitope.

118
Q

Dans un anticorps, qu’est-ce qui est conservé dans la même famille ?

A

Le fragment invariable.

119
Q

Sur quoi sont basés les essais immunologique ?

A

La réaction spécifique antigène-anticrops pour la détection/quantification d’antigène/anticorps.

120
Q

Quel type d’épitope un anticorps peut-il reconnaître ?

A

-Un épitope conformationnel
-Un épitope séquentiel

121
Q

Est-ce que la réaction anticorps-antigène est sensible ?

A

Oui, elle est possède beaucoup d’affinité.

122
Q

Que peut-on quantifier avec un ELISA ?

A

Des antigènes et des anticorps.

123
Q

Nomme les étapes en ordre d’un ELISA.

A

-Adsorber un anticorps/antigène sur la plaque
-Laver
-Ajouter un agent de blocage
-Ajouter l’échantillon à tester
-Laver
-Ajouter un anticorps secondaire ou un ligand marqué
-Laver
Mesuré l’intensité du signal

124
Q

Qu’est-ce qu’un anticorps secondaire ?

A

Il reconnaît un différent épitope sur antigène où un anticorps y est déjà lié.
Liaison d’un anticorps sur la séquence invariable d’un anticorps (primaire) déjà lié à un antigène.

125
Q

Que permet la liaison d’un enzyme à un anti-anticorps ?

A

Avec son substrat, il le transforme en un produit d’une couleur proportionnelle aux anticorps du milieu.

126
Q

Quel est la caractéristique de l’anti-anticorps ?

A

Il se lie au fragment invariable d’un anticorps.

127
Q

Quels sont les types d’ELISA ?

A

-Direct
-Indirect (anti-anticorps sur l’anticorps)
-Sandwich (anti-anticorps sur l’anticorps secondaire de l’antigène)
-Biotine (Sandwich anti-anticorps avec biotine qui se lie sur l’anticorps secondaire de l’antigène)

128
Q

Quel est l’utilité de l’immunofluorescence ?

A

Visualiser l’intérieur de cellule.

129
Q

Pourquoi utilise-t-on une chromatographie d’affinité (colonne d’affinité) ?

A

Purifier d’une substance antigène/anticorps

130
Q

Pourquoi utilise-t-on une immunoprécipitation ?

A

Purification d’une substance antigène/anticorps

131
Q

Quels sont les réactions que l’on peut utiliser pour visualiser AG-AC ?

A

-Détection radioactive
-Détection enzymatique-Chimiluminescencne=Colorimétrique
-Fluorescence

132
Q

Quel est l’utilité de l’immunobavardage ?

A

Identifier une substance dans un mélange complexe

133
Q

Quels sont les étapes d’un immunobavardage ?

A

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