Final Flashcards
1
Q
Caractéristiques des vivants
A
o Hautement organisés
o Organisés en cellules
o Métabolisme énergétique
o Réagissent aux stimuli
o Développent de nouvelles structures
o Reproduction d’organismes vivants similaires
o Transmission de l’info génétique
o Pouvoir d’évolution et d’adaptation
2
Q
Rôle des ponts hydrogène entre les molécules d’eau
A
o Cohésion et tension superficielle élevée
o Haute chaleur spécifique (pour augmenter la température, donc stabilisation) et de vaporisation (sueur)
o Densité maximale à 4˚C (vie possible sous la glace)
o Adhérence (contre la gravité)
o Solvant universel (ions et molécules polaires)
3
Q
Caractéristiques de l’eau
A
o T˚ d’ébullition : 100˚C
o Polarité et électronégativité inégale
o Constituant le plus abondant (milieu nécessaire réactions, substance de base, moyen de transport)
o Diffusion rapide par osmose
o Chimiquement impliquée
o Transparente à la lumière et aux UV, mais opaque aux IR
4
Q
Monosaccharides
A
une unité de saccharide (CH2O)n
o Glucides pentoses : 5 carbones (ribose et désoxyribose)
o Glucides hexoses : 6 carbones (glucose, fructose et galactose)
5
Q
Groupements fonctionnels - glucides
A
o Aldoses : un carbone porte une fonction aldéhyde (H-C=O au bout), les autres portent une fonction alcool : glucose, ribose
o Cétoses : un carbone porte une fonction cétone (C=O pas au bout), les autres portent une fonction alcool : fructose, désoxyribose
6
Q
Glucose
A
sucre de l’organisme, source d’énergie (production d’ATP)
7
Q
Fructose
A
fruits, transformation en glucose (foie et intestin)
8
Q
Galactose
A
transformé en glucose dans le foie, synthèse du lactose maternel
9
Q
Ribose
A
élément de la structure de l’ARN et des coenzymes
10
Q
Lactose
A
galactose + glucose (animal), lait, hydrolysé pendant la digestion
11
Q
Maltose
A
glucose + glucose (végétal), malt et céréales, hydrolysé par une enzyme salivaire
12
Q
Saccharose
A
glucose + fructose (végétal) : canne et betterave à sucre, hydrolysé par la saccharase intestinale
13
Q
Amidon
A
source de réserve de glucides (chaînes de glucose) chez les végétaux, amylase animale l’hydrolyse
14
Q
Cellulose
A
polymère de glucose, principale substance de soutien des parois cellulaires des plantes (fibres alimentaires), humains incapables de digérer directement
15
Q
Glycogène
A
polymère de glucose animal, retrouvé dans le foie (réserve générale) et les muscles (réserve locale), hydrolysé par les amylases pancréatiques
16
Q
Peptidoglycanes
A
paroi bactérienne, chaînes polysaccharidiques unies par des chaînes polypeptidiques
17
Q
Chitine
A
carapace des invertébrés
18
Q
Liaison glycosidique
A
liaison covalente entre deux monosaccharides formée quand OH d’un sucre réagit avec le carbone du carbonyle de l’autre sucre (perte de molécule d’eau déshydratation/condensation). Elle peut être rompue par une réaction hydrolytique (addition de molécules d’eau).
19
Q
Composition chimique des polysaccharides
A
chaînes longues et complexes d’au moins sept saccharides (homo : un seul type de monomère; hétéro : plusieurs types)
20
Q
Hydrolyse - glucides
A
pour cataboliser les sucres : dégradation en molécules séparées grâce à un ajout d’une molécule d’eau par liaison glycosidique
21
Q
Condensation (déshydratation)
A
pour anaboliser les sucres : synthèse en une seule molécule grâce au retrait d’une molécule d’eau par liaison glycosidique
22
Q
Relation entre glucose et galactose
A
isomères de structure
23
Q
Respiration cellulaire
A
C6H12O6 + O2 –> H2O + CO2
24
Q
Photosynthèse
A
H2O + CO2 –> C6H12O6 + O2
25
Caractéristiques chimiques des lipides
acides gras (hydrophobe), graisseux ou huileux (apolaires ou peu polaires), insolubles dans l’eau, mais soluble dans les solvants organiques non polaires. Majorité sont les trialcyglycérols (et cholestérol et phospholipides)
26
Acides gras
longue chaîne carbonée hydrophobe et extrémité hydrophile carboxylique (COOH)
27
Acides gras saturés
pas de double liaison, solides à T˚ normale
28
Acides gras monoinsaturés
une double liaison
29
Acides gras polyinsaturés
plusieurs liaisons doubles, liquides huileux à T˚ ambiante
30
Trialcyglycérols
ester de glycérol et 3 acides gras (2 saturés, 1 insaturé donc recourbé), 3 liaisons ester entre chaque acide gras et le glycérol
31
Glycérol
trialcool à 3 atomes de carbone
32
Phosphoglycérolipides
phospholipide qui contient 2 acides gras et 1 acide phosphorique (amine + phosphore) qui estérifient le glycérol, tête hydrophile et queue hydrophobe (deux pattes: une recourbée, insaturation)
33
Stéroïdes
cycle stéroïdien non polaire hydrophobe et une petite partie en bas polaire hydrophile (OH)
34
Rôle - trialcyglycérol
réserves énergétiques adipeuses et isolant thermique
35
Rôle phosphoglycérique
membranes biologiques
36
Rôle cholestérol
lipoprotéines plasmatiques, membranes cellulaires, précurseur acides biliaires et hormones (cortisol, testostérone)
37
Rôle acides gras
énergie
Acides gras essentiels : proviennent uniquement de l’alimentation
Acides gras non essentiels : synthétisés par les cellules
38
Formation des triacylglycérols
glycérol + 3 acides gras – 3 molécules d’eau (estérification). Contraire : hydrolyse enzymatique (triglycéride + 3 H2O 3 acides gras + glycérol)
39
Lipides produits par les organismes
insaturés en majorité produits par les plantes (huiles végétales, sauf coco et palme), saturés en majorité produite par les animaux (graisses)
40
Lipides stéroïdiens
Le cholestérol, le cortisol et les hormones sexuelles
41
Structure de la membrane cellulaire
double couche de phosphoglycérolipides (têtes à l’extérieur), glycolipides et cholestérol imbriqués.
42
Composition et organisation moléculaire de base de la membrane plasmique
o Bicouche lipidique de phospholipides avec la tête à l’extérieur
o Cholestérol chez les eucaryotes imbriqué dans les feuillets
o Protéines membranaires périphériques (surface) et intégrées (intrinsèques)
o Glucides membranaires (glycolipides et glycoprotéines) en surface
43
Diagramme de la structure des membranes
la bicouche phospholipidique, le cholestérol (petites molécules à l’intérieur des couches), les glycoprotéines (tête + queue), les phospholipides (tête + queue qui forment la bicouche) et protéines intégrées et périphériques (hélices)
44
Mécanisme moléculaire et dynamique cellulaire de l’osmose
milieu isotonique (concentration du milieu égale à la concentration intracellulaire) et milieu hypertonique (concentration dans le milieu supérieure à la concentration intracellulaire donc osmose)
45
Transport actif
contre le gradient de concentration (demande de l’énergie ATP), pompe
acides aminés, sucres et Na+
46
Transport passif
dans le même sens que le gradient de concentration, petites particules liposolubles
o Diffusion simple : membrane perméable
o Diffusion facilitée : canal ou perméase facilite la diffusion
47
Transport en vrac
Endocytose : formation d’une vacuole, absorption, ATP
Phagocytose : pénétration de substances solides
Pinocytose : pénétration de substances dissoutes (eau)
Exocytose : transport vers l’extérieur par vacuole (Golgi et sécrétion cellulaire)
48
Lysosome
contient des enzymes qui digèrent les intrus ingérés par les cellules phagocytes.
49
Acide aminé
groupement aminé (NH2) et groupement carboxyle (COOH) sur le même carbone (chaîne radicale qui varie)
50
Liaison peptidique
covalente entre le groupement carboxyle (1er) et le groupement aminé (du 2e) de deux acides aminés par libération d’une molécule d’eau (condensation, formation des protéines). L’hydrolyse, grâce à la peptidase, est la réaction inverse qui, contrairement à la dénaturation (qui garde la liaison et ouvre la molécule), coupe la liaison peptidique. 100 acides aminés = 99 liaisons peptidiques.
51
Grandes catégories de fonction des protéines
transport (hémoglobine), enzyme (amylase, catalase, lactase), antigène (anticorps)
52
Interactions chimiques protéines primaires
Liaisons peptidiques intra (entre acides aminés), succession d’acides aminés
53
Interactions chimiques protéines secondaires
Ponts H entre acides aminés (carboxyle – H), premier niveau de repliement de la chaîne polypeptidique, hélices et feuillets
54
Interactions chimiques protéines tertiaires
Liaisons non-covalentes (ponts H, liaisons ioniques, VDW, ponts disulfure, liaisons hydrophobes, hydrophiles) plusieurs structures secondaires, forme propre et surface extérieure caractéristiques, propriétés biologiques (possibilité de dénaturation) (myoglobine)
55
Interactions chimiques protéines quaternaires
Association de sous-unités protéiques par des liaisons non covalentes pour former la protéine (hémoglobine, catalase)
56
Changement d'un seul acide aminé
suffit à changer la nature d’une protéine.
Repliement tertiaire : site de reconnaissance/liaison, géré par les interactions intermoléculaires entre radicaux.
Interactions ioniques différentes si molécule différente --> repliement différent --> effet sur l’identité de la protéine (hémoglobine : glutamate --> valine : une mauvaise sous-unité, incapable de reconnaître --> anémie falciforme)
change site actif donc fonction: mutation silencieuse
57
Dénaturation d'une protéine
dénaturer (pH, température, etc.), c’est ouvrir la molécule, perturber les interactions intermoléculaires. Altération structurale (2e-3e) qui modifie ses propriétés originelles
58
Facteurs dénaturants protéines
température élevée (sites actifs), pH (affecter les propriétés ioniques du substrat et de l’enzyme et sa conformation)
59
Spécificité d'action des protéines
site actif doit se lier à un substrat spécifique en raison de leurs formes géométriques complémentaires (clef-serrure), amidon et amylase (pas de dénaturation si différente enzyme)
60
Enzyme
catalyseur pour les réactions chimiques biologiques, protéine qui accélère la vitesse de réaction et se retrouve intacte une fois celle-ci terminée
61
Énergie d'activation
énergie requise pour que la réaction ait lieu
62
Activité enzymatique
quantifiée en mesurant la vitesse de la réaction
63
Substrat
molécule qui subit la réaction déclenchée par l’enzyme
64
Produit
molécule obtenue suite à la réaction
65
Site de liaison
site où le substrat peut rentrer
66
Site actif
site où se trouve le substrat
67
Complémentarité
clef-serrure
68
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique
o Concentration du substrat (augmentation proportionnelle jusqu’à saturation)
o Concentration de l’enzyme : relation proportionnelle
o pH : optimum (entre 5 et 9), changement peut diminuer ou neutraliser (liaison, activité catalytique, ionisation, variations de structure)
o Température : augmente jusqu’à dénaturation
69
Types d’inhibition enzymatique
o Compétitive : composés semblables au substrat et se lient au site actif (moins d’enzymes libres), addition de substrat peut renverser l’inhibition
o Non compétitive : n’entrent pas en compétition pour un site actif, mais se lient dans une région différente, ce qui cause une modification conformationnelle dans le site actif.
70
Constituants moléculaires d'un nucléotide
groupement phosphate (acide phosphorique) + (liaison phosphoester 5’) + sucre (ribose ou désoxyribose) + (liaison glycosidique 1’) + base azotée
71
Bases azotées
o ADN : ATGC
o ARN : AGUC
o A-T/U et G-C
o A et G : purines
o C, U et T : pyrimidines
72
Brin d'ADN
ponts phosphoesters entre chaque groupement phosphate et chaque groupement de désoxyribose (1 intranucléotide 5’, 1 internucléotide 3’). Donc 2n-1 ponts phosphoesters. Le phosphate du 2e s’ajoute au 3’ du 1er (5’ --> 3’)
73
Double hélice d'ADN
se forme en utilisant des paires de bases complémentaires et des liaisons hydrogène (3 entre C et G et 2 entre A et T)
Deuxième brin antiparallèle (3'-5') pour prendre moins de place
74
Autre nom pont H
L’interaction électrostatique de type ponts hydrogène pourrait être renommée la liaison de la vie (stabilise les deux brins d’ADN)
75
Nucléosome
premier niveau de condensation de l’ADN. L’enroulement de la chromatine sur des complexes histoniques (nucléoprotéines) est formée de nucléosomes
76
Chromatine
molécules linéaires d’ADN bicaténaire
77
ADN
ATGC, désoxyribose, bicaténaire, stockage de l’information génétique
double hélice, deux brins antiparallèles complémentaires reliés par des ponts hydrogène
78
ARN
AUGC, ribose, monocaténaire, expression de l’information génétique, intermédiaire gène-protéine
79
Polarité ARN et ADN
5’ - 3’
80
Caractéristiques de la réplication de l’ADN
o Semi-conservative : chaque molécule-fille hérite d’un des brins de la molécule mère et contient un brin nouveau (semi-conservée).
o Semi-discontinue : la réplication est bidirectionnelle à partir de l'origine de réplication : il y a formation de fourche de réplication par écartement de deux brins parents (l’un est synthétisé de façon continue, l’autre de façon discontinue sous forme de fragments d’Okazaki)
81
Moment de la réplication
a lieu avant la division cellulaire pour permettre la duplication
82
Réplication de l’ADN et formation des nouveaux brins complémentaires.
o Formation de l’origine de réplication
o Déroulement de la molécule à partir du site d’origine de réplication par rupture des ponts hydrogène (brins monocaténaires modèles)
o Protéines se fixent à l’ADN monocaténaire pour le protéger, le stabiliser et éviter son réenroulement
o Synthèse du brin d’amorce (court segment d’ARN) à l’origine de réplication
o Apparition de la fourche de réplication où les brins se séparent et les nouveaux nucléotides s’incorporent
o Élongation de la molécule par l’addition de nucléotides à l’extrémité 3’
Continue du brin avancé (respect de la polarité 5’-3’)
Discontinue du brin retard : petits fragments d’Okazaki, dont les amorces seront excisées afin qu’ils se lient tous ensemble
83
Hélicase
déroulement de la molécule d’ADN bicaténaire à partir du site d’origine de la réplication
84
Ligase
liaison des fragments d’Okazaki par la formation des liaisons phosphodiesters
85
ADN polymérase (réplicase)
synthèse d’un segment d’ADN complémentaire et antiparallèle au brin modèle à partir de 3’
86
Transcription
formation d’un brin d’ARNm complémentaire du brin d’ADN matrice (anti-sens, négatif) par l’ARN polymérase.
87
Traduction
Transformation de l'ARNm en polypeptide grâce aux ribosomes et l'ARNt
mène à la formation des liaisons peptidiques
88
Étapes de la transcription
o Initiation : ARN polymérase se lie à un promoteur (boîte TATA) dans l’ADN, déroulement et ouverture de la molécule
o Élongation : à partir du brin d’ADN antisens (négatif), le transcript d’ARN est allongé dans les sens 5’-3’ par l’addition de nucléotides à l’extrémité 3’ par la polymérase, pendant que l’ADN se réenroule
o Terminaison : rencontre du terminateur, qui fait que l’ARN polymérase transcrit une séquence de terminaison. Le transcrit est libéré.
89
Maturation de L’ARN prémessager
après transcription, addition de la coiffe à 5’-P et de la queue poly A à 3’-OH, excision des introns et épissage des exons
90
Code génétique
en termes de codons composés de triplets de bases : utiliser le tableau, un codon = un acide aminé (sauf stop).
Sur l'ARNm
Ensemble des règles permettant de traduire les informations contenues dans le génome des cellules vivantes afin de synthétiser les protéines. Au sens large, il établit la correspondance entre le génotype (nucléotides) et le phénotype (acides aminés) d'un organisme.
91
Mécanisme de la traduction
o Initiation : activation de l’acide aminé (ATP et enzyme), qui s’attache à l’ARNt, formation d’un complexe d’initiation par l’association de la petite sous-unité ribosomale à l’extrémité 5’ de l’ARNm. L’anticodon d’initiation de l’ARNt se fixe au site P de la petite sous-unité ribosomale et la grosse sous-unité ribosomale se fixe au complexe d’initiation de la traduction.
o Élongation : le nouvel ARNt se fixe au site A à l’aide de ponts hydrogène et le polypeptide du site P est transféré au site A grâce à une liaison peptidique
o Translocation : le ribosome se déplace d’un codon sur l’ARNm dans le sens 5’-3’. Le site A est ainsi libéré et l’ARNt quitte le site E.
o Terminaison : codon de terminaison au site A qui hydrolyse la liaison entre la protéine et l’ARNt du site P.
92
Gène
séquence de désoxyribonucléotides qui codent pour des séquences d’acides aminés
93
Génon
séquence de trois désoxyribonucléotides consécutifs dans le brin antisens de l’ADN qui est complémentaire au codon de l’ARNm
94
Codon
séquence de trois ribonucléotides consécutifs dans l’ARNm qui est complémentaire à l’anticodon de l’ARNt (ou dans le vrin sens de l’ADN)
95
Anticodon
séquence de trois ribonucléotides consécutifs dans l’ARNt qui est complémentaire au codon de l’ARNm
96
Polarité de l’ADN du brin matrice
négatif, anti-sens (3’-5’), génons
97
Polarité de l’ARN durant la transcription
ARNm 5’-3’, codons
98
Polarité de l’ARN durant la traduction
ARNt 3’-5’ anticodon
99
Polarité du polypeptide durant la traduction
NH2 - COOH
100
Mutation génique
tout changement qui intervient dans le matériel génétique d’une cellule ou d’un virus et aboutit donc à une modification durable de caractères héréditaires. Altération de la séquence des nucléotides au niveau de l’ADN (touche que la structure d’un gène et le transforme en allèle)
101
Types de mutations génétiques
De phase : addition ou perte d’une séquence de nucléotides dont l’effectif n’est pas un multiple de 3 dans le corps d’un gène
Ponctuelle : changement de structure porte sur un site unique impliquant une seule paire de nucléotides (substitution par une paire différente qui affecte un seul génon)
Faux-sens : spécifie un acide aminé différent
Non-sens : codon de terminaison
Silencieuse : n’altère pas la séquence des acides aminés
102
Chromosomes eucaryotes
constitués de chromatine (d’ADN et de protéines histoniques) condensée
103
Locus
lieu génétique
104
Allèle
une des différentes formes d’un gène pouvant exister au niveau d’un même locus (mutation)
105
Gène
unités localisées sur les chromosomes auxquelles est lié le développement des caractères héréditaires de l’individu
106
Centrosome (2 centrioles)
Centre cellulaire organisateur des microtubules dans les cellules animales, placé près du noyau.
107
Centromère
endroit où les deux chromatides d’un chromosome double sont attachées
108
Chromatides
bâtonnet formé de chromatine. 2 chromatides forment un chromosome double
109
Hétérochromosomes
qui détermine le sexe
110
Chromosomes homologues
comparables, mais non identiques, ils possèdent des loci identiques.
111
Chromosome
petite structure en forme de bâtonnet visible lors de la division cellulaire contenant l’information génétique, arrangement linéaire de gènes et autres ADN
112
Chromatine
ADN fortement enroulé sur des protéines
113
Nucléosomes
unité élémentaire de la chromatine
114
Caryotype
chromosomes sont disposés en paires en fonction de leur taille et de leur structure (la position de leur centromère).
o Sexe : femme (XX) et homme (XY)
o Non-disjonction (anomalie) : pas deux chromosomes identiques
o Syndrome de Down (trisomie 21) : trois chromosomes 21
115
Cycle cellulaire
interphase (G0, G1, S et G2), mitose et cytokinèse
116
Interphase
la cellule est métaboliquement la plus active (croissance cellulaire G1, synthèse des protéines du fuseau G2) et la réplication de l’ADN (phase S) s’y produit. G0 : cellule spécialisée qui ne se divise plus.
117
Prophase
2n2, phase initiale de la mitose, au cours de laquelle les paires de chromatides sœurs subissent un processus de condensation, disparition de l’enveloppe nucléaire et mise en place du fuseau achromatique
Centrioles migrent
118
Métaphase
2n2, mouvement des paires de chromatides qui occupent le plan de symétrie du fuseau achromatique et s’accrochent à ses microtubules.
119
Anaphase
2n + 2n, paires de chromatides sœurs se séparent l’une de l’autre et migrent aux pôles opposés du fuseau. Elles se nomment chromosomes.
120
Télophase
2n + 2n, disparition du fuseau achromatique, aspect filamenteux des chromosomes et synthèse de l’enveloppe nucléaire (cytokinèse entre anaphase et télophase : division du cytoplasme et des organites)
121
Produits de la mitose
deux noyaux identiques (2n - 2n2 - 2n + 2n)
122
Mitose se produit dans
cellules somatiques.
123
Méiose
se produit dans les cellules germinales (cellules souches sexuelles) à 2n pour produire quatre cellules non identiques (1n chacune) grâce à deux divisions successives. Elle permet la diversité génétique.
124
Cellule haploïde (n)
une seule copie des chromosomes (spermatozoïdes, n=23)
125
Cellule diploïde (2n)
contient deux copies des chromosomes (maman et papa), cellules somatiques (2n=46)
126
Méiose I
interphase, puis division réductionnelle (2n2 --> n2), obtention de cellules filles qui ne possèdent que la moitié de l’information génétique
o Prophase : 2n2, condensation des paires de chromatides, appariement, enjambement
o Métaphase : 2n2, mouvement des tétrades sur le fuseau achromatique (orientation aléatoire)
o Anaphase : 2n2, séparation et migration vers des pôles opposés des chromosomes homologues toujours sous formes de paires
o Télophase : 2n2
127
Méiose II
comme la mitose (n2 + n2 - n + n + n + n)
128
Appariement des chromosomes homologues
regroupement, par alignement longitudinal, des chromosomes homologues en paires au cours de la phase prophase de la méiose
129
Enjambement lors de la prophase I
échange réciproque de matériel génétique entre deux chromatides non-sœurs de chromosomes homologues, recombinaison génétique qui produit une infinie variété génétique de gamètes, augmentant la diversité des descendants.
130
Génotype
ensemble des allèles que porte un individu par rapport à un caractère héréditaire pour les gènes susceptibles d’agir dessus
131
Phénotype
caractère observable d’un individu
132
Allèle dominant
qui exprime son allèle même à l’état hétérozygote
133
Allèle récessif
qui n’exprime pas son allèle à l’état hétérozygote
134
Codominance
Relation équilibrée entre deux versions d'un même gène qui leur permet de s'exprimer simultanément chez un individu.
135
Dominance incomplète
le génotype est composé de deux allèles dominants différents. Le phénotype de l'individu sera une expression intermédiaire entre ces deux allèles
136
Homozygote
zygote possédant deux allèles identiques pour un locus spécifique
137
Hétérozygote
zygote possédant deux allèles différents pour un locus spécifique
138
Porteur
sujet susceptible d'assurer la transmission d'un caractère héréditaire sans nécessairement le manifester
139
Croisement monohybride
o Proportions phénotypiques : ¾ géantes, ¼ naines
o Proportions génotypiques : 1 (GG) : 2 (Gg) : 1 (gg)
140
Croisement dihybride
o Proportions phénotypiques : ¾ jaunes lisses, 3/16 jaunes bossues, 3/16 vertes lisses, 1/16 vertes lisses
o Proportions génotypiques : 1 (SSYY) : 2 (SSYy) : 1 (SSyy) : 2 (SsYY) : 4 (SsYy) : 2 (Ssyy) : 1 (ssYY) : 2 (ssYy) : 1 (ssyy)
141
1e Loi de Mendel sur la ségrégation indépendante et la méiose
le croisement de deux lignées pures qui ne diffèrent que par un seul caractère donne en première génération une population homogène et semblable à l’une des lignées parentales, car l’allèle dominant va avoir le dessus chez tous les enfants, car lorsque les gamètes se forment, une sur deux aura forcément l’allèle dominant (d’un des parents).
Résulte du fait qu'il y a pendant la méiose une ségrégation des chromosomes homologues (tous le caractère dominant) lors de l'anaphase de la première division méiotique (anaphase I) : quatre gamètes d’une cellule mère ont toutes le même allèle (caractère dominant).
142
Allèles multiples
Certains gènes ont plus de deux allèles
143
Groupes sanguins ABO
exemple de codominance et d’allèles multiples. Il y a 4 phénotypes (A, B, AB et O) et plusieurs génotypes (AA, AO, BB, BO, AB, OO). A et B sont dominants (codominants).
144
Génotypes des allèles multiples
IAIA (AA), IAi (AO), IBIB (BB), IBi (BO), IAIB (AB) et ii (OO, aucun antigène)
145
Arbres généalogiques
o Carré : hommes; rond : femme; losange : indéterminé
o Vides : individus sains; remplis : individus atteints; barrés : individus décédés
o Reliés triangle : jumeaux; reliés triangle + barre : jumeaux monozygotes
o Rond avec un point : femme hétérozygote (maladie X)
o Union : ligne horizontale; union consanguine : double ligne
o Note de musique : fausse couche
146
Allèles létaux
transforment un rapport 1:2:1 en un rapport 2:1, car l’allèle cause la mort (souvent récessif)
147
Conventions apprises de représentation en génétique
allèle dominant en majuscule, allèle récessif en minuscule. Si A = normal et a = mutation : XAXA et XaY (mère normale et père mutant), XaXA mère porteuse
148
Chromosomes sexuels
déterminent le sexe, car si état homozygote (XX) : femme, alors que si hétérozygote (XY) : homme, héritent le X de la mère et un X ou Y du père
149
Différence gènes chromosomes X et Y
Certains gènes sont présents sur le chromosome X et absents sur le chromosome Y qui est plus court chez l’être humain.
150
Hérédité liée au sexe
les chromosomes sexuels peuvent être homologues ou non. Présence d’une région d’homologie sur les chromosomes sexuels où les gènes se retrouvent en deux exemplaires, alors que ceux en dehors de cette région se retrouvent en un seul exemplaire
151
Hétérozygotie selon le sexe
o Une femme peut être homozygote ou hétérozygote en ce qui concerne les gènes liés au sexe.
o Un homme est hémizygote (hétérogamétique) en ce qui concerne les gènes liés au sexe.
152
Sélection naturelle
lorsque certaines variations confèrent à des individus un avantage dans la lutte pour la survie, ils ont alors plus de chance d’être transmises à leurs descendants.
153
Conclusion de Kettlewell à la suite de ses expériences sur le mélanisme industriel de la phalène du bouleau
phalèmes étaient en majorité blancs (blanc sur blanc du bouleau --> moins de chances de se faire manger). Avec la révolution industrielle, les bouleaux deviennent noirs (poussière noire en raison du gaz), ce qui fait en sorte que les mutants foncés sont moins mangés par les prédateurs et deviennent majoritaires (évolution accélérée à cause de l’intervention humaine)
154
Sources d'énergie
amidon (amylose et amylopectine) pour les végétaux et glycogène pour les animaux
155
Métabolisme des glucides
processus d’anabolisme et du catabolisme des polysaccharides et des monosaccharides (respiration cellulaire)
156
Bilan énergétique glycolyse complète
d’une molécule de glucose dans le cytoplasme est de 2 molécules d’ATP.
157
Bilan énergétique de l’oxydation complète
d’une molécule de glucose chez les eucaryotes est de 36 ATP.
158
Nucléotides de l'ADN liés
entre eux en un brin simple par des liaisons covalentes (5’-3’)
159
Protéines fibreuses (structurales)
collagène, créatine
160
Protéines globulaires (fonctionnelles)
hémoglobine, enzymes, hormones
