Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biologie session 3 > Final > Flashcards

Final Flashcards

1
Q

Caractéristiques des vivants

A

o Hautement organisés
o Organisés en cellules
o Métabolisme énergétique
o Réagissent aux stimuli
o Développent de nouvelles structures
o Reproduction d’organismes vivants similaires
o Transmission de l’info génétique
o Pouvoir d’évolution et d’adaptation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Rôle des ponts hydrogène entre les molécules d’eau

A

o Cohésion et tension superficielle élevée
o Haute chaleur spécifique (pour augmenter la température, donc stabilisation) et de vaporisation (sueur)
o Densité maximale à 4˚C (vie possible sous la glace)
o Adhérence (contre la gravité)
o Solvant universel (ions et molécules polaires)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Caractéristiques de l’eau

A

o T˚ d’ébullition : 100˚C
o Polarité et électronégativité inégale
o Constituant le plus abondant (milieu nécessaire réactions, substance de base, moyen de transport)
o Diffusion rapide par osmose
o Chimiquement impliquée
o Transparente à la lumière et aux UV, mais opaque aux IR

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Monosaccharides

A

une unité de saccharide (CH2O)n
o Glucides pentoses : 5 carbones (ribose et désoxyribose)
o Glucides hexoses : 6 carbones (glucose, fructose et galactose)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Groupements fonctionnels - glucides

A

o Aldoses : un carbone porte une fonction aldéhyde (H-C=O au bout), les autres portent une fonction alcool : glucose, ribose
o Cétoses : un carbone porte une fonction cétone (C=O pas au bout), les autres portent une fonction alcool : fructose, désoxyribose

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Glucose

A

sucre de l’organisme, source d’énergie (production d’ATP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Fructose

A

fruits, transformation en glucose (foie et intestin)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Galactose

A

transformé en glucose dans le foie, synthèse du lactose maternel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Ribose

A

élément de la structure de l’ARN et des coenzymes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Lactose

A

galactose + glucose (animal), lait, hydrolysé pendant la digestion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Maltose

A

glucose + glucose (végétal), malt et céréales, hydrolysé par une enzyme salivaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Saccharose

A

glucose + fructose (végétal) : canne et betterave à sucre, hydrolysé par la saccharase intestinale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Amidon

A

source de réserve de glucides (chaînes de glucose) chez les végétaux, amylase animale l’hydrolyse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Cellulose

A

polymère de glucose, principale substance de soutien des parois cellulaires des plantes (fibres alimentaires), humains incapables de digérer directement

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Glycogène

A

polymère de glucose animal, retrouvé dans le foie (réserve générale) et les muscles (réserve locale), hydrolysé par les amylases pancréatiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Peptidoglycanes

A

paroi bactérienne, chaînes polysaccharidiques unies par des chaînes polypeptidiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Chitine

A

carapace des invertébrés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Liaison glycosidique

A

liaison covalente entre deux monosaccharides formée quand OH d’un sucre réagit avec le carbone du carbonyle de l’autre sucre (perte de molécule d’eau  déshydratation/condensation). Elle peut être rompue par une réaction hydrolytique (addition de molécules d’eau).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Composition chimique des polysaccharides

A

chaînes longues et complexes d’au moins sept saccharides (homo : un seul type de monomère; hétéro : plusieurs types)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hydrolyse - glucides

A

pour cataboliser les sucres : dégradation en molécules séparées grâce à un ajout d’une molécule d’eau par liaison glycosidique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Condensation (déshydratation)

A

pour anaboliser les sucres : synthèse en une seule molécule grâce au retrait d’une molécule d’eau par liaison glycosidique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Relation entre glucose et galactose

A

isomères de structure

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Respiration cellulaire

A

C6H12O6 + O2 –> H2O + CO2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Photosynthèse

A

H2O + CO2 –> C6H12O6 + O2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Caractéristiques chimiques des lipides

A

acides gras (hydrophobe), graisseux ou huileux (apolaires ou peu polaires), insolubles dans l’eau, mais soluble dans les solvants organiques non polaires. Majorité sont les trialcyglycérols (et cholestérol et phospholipides)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Acides gras

A

longue chaîne carbonée hydrophobe et extrémité hydrophile carboxylique (COOH)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Acides gras saturés

A

pas de double liaison, solides à T˚ normale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Acides gras monoinsaturés

A

une double liaison

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Acides gras polyinsaturés

A

plusieurs liaisons doubles, liquides huileux à T˚ ambiante

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Trialcyglycérols

A

ester de glycérol et 3 acides gras (2 saturés, 1 insaturé donc recourbé), 3 liaisons ester entre chaque acide gras et le glycérol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Glycérol

A

trialcool à 3 atomes de carbone

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Phosphoglycérolipides

A

phospholipide qui contient 2 acides gras et 1 acide phosphorique (amine + phosphore) qui estérifient le glycérol, tête hydrophile et queue hydrophobe (deux pattes: une recourbée, insaturation)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Stéroïdes

A

cycle stéroïdien non polaire hydrophobe et une petite partie en bas polaire hydrophile (OH)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Rôle - trialcyglycérol

A

réserves énergétiques adipeuses et isolant thermique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Rôle phosphoglycérique

A

membranes biologiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Rôle cholestérol

A

lipoprotéines plasmatiques, membranes cellulaires, précurseur acides biliaires et hormones (cortisol, testostérone)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Rôle acides gras

A

énergie
 Acides gras essentiels : proviennent uniquement de l’alimentation
 Acides gras non essentiels : synthétisés par les cellules

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Formation des triacylglycérols

A

glycérol + 3 acides gras – 3 molécules d’eau (estérification). Contraire : hydrolyse enzymatique (triglycéride + 3 H2O  3 acides gras + glycérol)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Lipides produits par les organismes

A

insaturés en majorité produits par les plantes (huiles végétales, sauf coco et palme), saturés en majorité produite par les animaux (graisses)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Lipides stéroïdiens

A

Le cholestérol, le cortisol et les hormones sexuelles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Structure de la membrane cellulaire

A

double couche de phosphoglycérolipides (têtes à l’extérieur), glycolipides et cholestérol imbriqués.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Composition et organisation moléculaire de base de la membrane plasmique

A

o Bicouche lipidique de phospholipides avec la tête à l’extérieur
o Cholestérol chez les eucaryotes imbriqué dans les feuillets
o Protéines membranaires périphériques (surface) et intégrées (intrinsèques)
o Glucides membranaires (glycolipides et glycoprotéines) en surface

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Diagramme de la structure des membranes

A

la bicouche phospholipidique, le cholestérol (petites molécules à l’intérieur des couches), les glycoprotéines (tête + queue), les phospholipides (tête + queue qui forment la bicouche) et protéines intégrées et périphériques (hélices)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Mécanisme moléculaire et dynamique cellulaire de l’osmose

A

milieu isotonique (concentration du milieu égale à la concentration intracellulaire) et milieu hypertonique (concentration dans le milieu supérieure à la concentration intracellulaire donc osmose)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Transport actif

A

contre le gradient de concentration (demande de l’énergie ATP), pompe
acides aminés, sucres et Na+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Transport passif

A

dans le même sens que le gradient de concentration, petites particules liposolubles
o Diffusion simple : membrane perméable
o Diffusion facilitée : canal ou perméase facilite la diffusion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Transport en vrac

A

Endocytose : formation d’une vacuole, absorption, ATP
 Phagocytose : pénétration de substances solides
 Pinocytose : pénétration de substances dissoutes (eau)

Exocytose : transport vers l’extérieur par vacuole (Golgi et sécrétion cellulaire)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Lysosome

A

contient des enzymes qui digèrent les intrus ingérés par les cellules phagocytes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Acide aminé

A

groupement aminé (NH2) et groupement carboxyle (COOH) sur le même carbone (chaîne radicale qui varie)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Liaison peptidique

A

covalente entre le groupement carboxyle (1er) et le groupement aminé (du 2e) de deux acides aminés par libération d’une molécule d’eau (condensation, formation des protéines). L’hydrolyse, grâce à la peptidase, est la réaction inverse qui, contrairement à la dénaturation (qui garde la liaison et ouvre la molécule), coupe la liaison peptidique. 100 acides aminés = 99 liaisons peptidiques.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Grandes catégories de fonction des protéines

A

transport (hémoglobine), enzyme (amylase, catalase, lactase), antigène (anticorps)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Interactions chimiques protéines primaires

A

Liaisons peptidiques intra (entre acides aminés), succession d’acides aminés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Interactions chimiques protéines secondaires

A

Ponts H entre acides aminés (carboxyle – H), premier niveau de repliement de la chaîne polypeptidique, hélices et feuillets

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Interactions chimiques protéines tertiaires

A

Liaisons non-covalentes (ponts H, liaisons ioniques, VDW, ponts disulfure, liaisons hydrophobes, hydrophiles) plusieurs structures secondaires, forme propre et surface extérieure caractéristiques, propriétés biologiques (possibilité de dénaturation) (myoglobine)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Interactions chimiques protéines quaternaires

A

Association de sous-unités protéiques par des liaisons non covalentes pour former la protéine (hémoglobine, catalase)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Changement d’un seul acide aminé

A

suffit à changer la nature d’une protéine.

Repliement tertiaire : site de reconnaissance/liaison, géré par les interactions intermoléculaires entre radicaux.

Interactions ioniques différentes si molécule différente –> repliement différent –> effet sur l’identité de la protéine (hémoglobine : glutamate –> valine : une mauvaise sous-unité, incapable de reconnaître –> anémie falciforme)

change site actif donc fonction: mutation silencieuse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Dénaturation d’une protéine

A

dénaturer (pH, température, etc.), c’est ouvrir la molécule, perturber les interactions intermoléculaires. Altération structurale (2e-3e) qui modifie ses propriétés originelles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Facteurs dénaturants protéines

A

température élevée (sites actifs), pH (affecter les propriétés ioniques du substrat et de l’enzyme et sa conformation)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Spécificité d’action des protéines

A

site actif doit se lier à un substrat spécifique en raison de leurs formes géométriques complémentaires (clef-serrure), amidon et amylase (pas de dénaturation si différente enzyme)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Enzyme

A

catalyseur pour les réactions chimiques biologiques, protéine qui accélère la vitesse de réaction et se retrouve intacte une fois celle-ci terminée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Énergie d’activation

A

énergie requise pour que la réaction ait lieu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Activité enzymatique

A

quantifiée en mesurant la vitesse de la réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Substrat

A

molécule qui subit la réaction déclenchée par l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Produit

A

molécule obtenue suite à la réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Site de liaison

A

site où le substrat peut rentrer

66
Q

Site actif

A

site où se trouve le substrat

67
Q

Complémentarité

A

clef-serrure

68
Q

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique

A

o Concentration du substrat (augmentation proportionnelle jusqu’à saturation)
o Concentration de l’enzyme : relation proportionnelle
o pH : optimum (entre 5 et 9), changement peut diminuer ou neutraliser (liaison, activité catalytique, ionisation, variations de structure)
o Température : augmente jusqu’à dénaturation

69
Q

Types d’inhibition enzymatique

A

o Compétitive : composés semblables au substrat et se lient au site actif (moins d’enzymes libres), addition de substrat peut renverser l’inhibition
o Non compétitive : n’entrent pas en compétition pour un site actif, mais se lient dans une région différente, ce qui cause une modification conformationnelle dans le site actif.

70
Q

Constituants moléculaires d’un nucléotide

A

groupement phosphate (acide phosphorique) + (liaison phosphoester 5’) + sucre (ribose ou désoxyribose) + (liaison glycosidique 1’) + base azotée

71
Q

Bases azotées

A

o ADN : ATGC
o ARN : AGUC
o A-T/U et G-C
o A et G : purines
o C, U et T : pyrimidines

72
Q

Brin d’ADN

A

ponts phosphoesters entre chaque groupement phosphate et chaque groupement de désoxyribose (1 intranucléotide 5’, 1 internucléotide 3’). Donc 2n-1 ponts phosphoesters. Le phosphate du 2e s’ajoute au 3’ du 1er (5’ –> 3’)

73
Q

Double hélice d’ADN

A

se forme en utilisant des paires de bases complémentaires et des liaisons hydrogène (3 entre C et G et 2 entre A et T)
Deuxième brin antiparallèle (3’-5’) pour prendre moins de place

74
Q

Autre nom pont H

A

L’interaction électrostatique de type ponts hydrogène pourrait être renommée la liaison de la vie (stabilise les deux brins d’ADN)

75
Q

Nucléosome

A

premier niveau de condensation de l’ADN. L’enroulement de la chromatine sur des complexes histoniques (nucléoprotéines) est formée de nucléosomes

76
Q

Chromatine

A

molécules linéaires d’ADN bicaténaire

77
Q

ADN

A

ATGC, désoxyribose, bicaténaire, stockage de l’information génétique
double hélice, deux brins antiparallèles complémentaires reliés par des ponts hydrogène

78
Q

ARN

A

AUGC, ribose, monocaténaire, expression de l’information génétique, intermédiaire gène-protéine

79
Q

Polarité ARN et ADN

A

5’ - 3’

80
Q

Caractéristiques de la réplication de l’ADN

A

o Semi-conservative : chaque molécule-fille hérite d’un des brins de la molécule mère et contient un brin nouveau (semi-conservée).
o Semi-discontinue : la réplication est bidirectionnelle à partir de l’origine de réplication : il y a formation de fourche de réplication par écartement de deux brins parents (l’un est synthétisé de façon continue, l’autre de façon discontinue sous forme de fragments d’Okazaki)

81
Q

Moment de la réplication

A

a lieu avant la division cellulaire pour permettre la duplication

82
Q

Réplication de l’ADN et formation des nouveaux brins complémentaires.

A

o Formation de l’origine de réplication
o Déroulement de la molécule à partir du site d’origine de réplication par rupture des ponts hydrogène (brins monocaténaires modèles)
o Protéines se fixent à l’ADN monocaténaire pour le protéger, le stabiliser et éviter son réenroulement
o Synthèse du brin d’amorce (court segment d’ARN) à l’origine de réplication
o Apparition de la fourche de réplication où les brins se séparent et les nouveaux nucléotides s’incorporent

o Élongation de la molécule par l’addition de nucléotides à l’extrémité 3’
 Continue du brin avancé (respect de la polarité 5’-3’)
 Discontinue du brin retard : petits fragments d’Okazaki, dont les amorces seront excisées afin qu’ils se lient tous ensemble

83
Q

Hélicase

A

déroulement de la molécule d’ADN bicaténaire à partir du site d’origine de la réplication

84
Q

Ligase

A

liaison des fragments d’Okazaki par la formation des liaisons phosphodiesters

85
Q

ADN polymérase (réplicase)

A

synthèse d’un segment d’ADN complémentaire et antiparallèle au brin modèle à partir de 3’

86
Q

Transcription

A

formation d’un brin d’ARNm complémentaire du brin d’ADN matrice (anti-sens, négatif) par l’ARN polymérase.

87
Q

Traduction

A

Transformation de l’ARNm en polypeptide grâce aux ribosomes et l’ARNt
mène à la formation des liaisons peptidiques

88
Q

Étapes de la transcription

A

o Initiation : ARN polymérase se lie à un promoteur (boîte TATA) dans l’ADN, déroulement et ouverture de la molécule
o Élongation : à partir du brin d’ADN antisens (négatif), le transcript d’ARN est allongé dans les sens 5’-3’ par l’addition de nucléotides à l’extrémité 3’ par la polymérase, pendant que l’ADN se réenroule
o Terminaison : rencontre du terminateur, qui fait que l’ARN polymérase transcrit une séquence de terminaison. Le transcrit est libéré.

89
Q

Maturation de L’ARN prémessager

A

après transcription, addition de la coiffe à 5’-P et de la queue poly A à 3’-OH, excision des introns et épissage des exons

90
Q

Code génétique

A

en termes de codons composés de triplets de bases : utiliser le tableau, un codon = un acide aminé (sauf stop).

Sur l’ARNm

Ensemble des règles permettant de traduire les informations contenues dans le génome des cellules vivantes afin de synthétiser les protéines. Au sens large, il établit la correspondance entre le génotype (nucléotides) et le phénotype (acides aminés) d’un organisme.

91
Q

Mécanisme de la traduction

A

o Initiation : activation de l’acide aminé (ATP et enzyme), qui s’attache à l’ARNt, formation d’un complexe d’initiation par l’association de la petite sous-unité ribosomale à l’extrémité 5’ de l’ARNm. L’anticodon d’initiation de l’ARNt se fixe au site P de la petite sous-unité ribosomale et la grosse sous-unité ribosomale se fixe au complexe d’initiation de la traduction.
o Élongation : le nouvel ARNt se fixe au site A à l’aide de ponts hydrogène et le polypeptide du site P est transféré au site A grâce à une liaison peptidique
o Translocation : le ribosome se déplace d’un codon sur l’ARNm dans le sens 5’-3’. Le site A est ainsi libéré et l’ARNt quitte le site E.
o Terminaison : codon de terminaison au site A qui hydrolyse la liaison entre la protéine et l’ARNt du site P.

92
Q

Gène

A

séquence de désoxyribonucléotides qui codent pour des séquences d’acides aminés

93
Q

Génon

A

séquence de trois désoxyribonucléotides consécutifs dans le brin antisens de l’ADN qui est complémentaire au codon de l’ARNm

94
Q

Codon

A

séquence de trois ribonucléotides consécutifs dans l’ARNm qui est complémentaire à l’anticodon de l’ARNt (ou dans le vrin sens de l’ADN)

95
Q

Anticodon

A

séquence de trois ribonucléotides consécutifs dans l’ARNt qui est complémentaire au codon de l’ARNm

96
Q

Polarité de l’ADN du brin matrice

A

négatif, anti-sens (3’-5’), génons

97
Q

Polarité de l’ARN durant la transcription

A

ARNm 5’-3’, codons

98
Q

Polarité de l’ARN durant la traduction

A

ARNt 3’-5’ anticodon

99
Q

Polarité du polypeptide durant la traduction

A

NH2 - COOH

100
Q

Mutation génique

A

tout changement qui intervient dans le matériel génétique d’une cellule ou d’un virus et aboutit donc à une modification durable de caractères héréditaires. Altération de la séquence des nucléotides au niveau de l’ADN (touche que la structure d’un gène et le transforme en allèle)

101
Q

Types de mutations génétiques

A

De phase : addition ou perte d’une séquence de nucléotides dont l’effectif n’est pas un multiple de 3 dans le corps d’un gène

Ponctuelle : changement de structure porte sur un site unique impliquant une seule paire de nucléotides (substitution par une paire différente qui affecte un seul génon)
 Faux-sens : spécifie un acide aminé différent
 Non-sens : codon de terminaison
 Silencieuse : n’altère pas la séquence des acides aminés

102
Q

Chromosomes eucaryotes

A

constitués de chromatine (d’ADN et de protéines histoniques) condensée

103
Q

Locus

A

lieu génétique

104
Q

Allèle

A

une des différentes formes d’un gène pouvant exister au niveau d’un même locus (mutation)

105
Q

Gène

A

unités localisées sur les chromosomes auxquelles est lié le développement des caractères héréditaires de l’individu

106
Q

Centrosome (2 centrioles)

A

Centre cellulaire organisateur des microtubules dans les cellules animales, placé près du noyau.

107
Q

Centromère

A

endroit où les deux chromatides d’un chromosome double sont attachées

108
Q

Chromatides

A

bâtonnet formé de chromatine. 2 chromatides forment un chromosome double

109
Q

Hétérochromosomes

A

qui détermine le sexe

110
Q

Chromosomes homologues

A

comparables, mais non identiques, ils possèdent des loci identiques.

111
Q

Chromosome

A

petite structure en forme de bâtonnet visible lors de la division cellulaire contenant l’information génétique, arrangement linéaire de gènes et autres ADN

112
Q

Chromatine

A

ADN fortement enroulé sur des protéines

113
Q

Nucléosomes

A

unité élémentaire de la chromatine

114
Q

Caryotype

A

chromosomes sont disposés en paires en fonction de leur taille et de leur structure (la position de leur centromère).
o Sexe : femme (XX) et homme (XY)
o Non-disjonction (anomalie) : pas deux chromosomes identiques
o Syndrome de Down (trisomie 21) : trois chromosomes 21

115
Q

Cycle cellulaire

A

interphase (G0, G1, S et G2), mitose et cytokinèse

116
Q

Interphase

A

la cellule est métaboliquement la plus active (croissance cellulaire G1, synthèse des protéines du fuseau G2) et la réplication de l’ADN (phase S) s’y produit. G0 : cellule spécialisée qui ne se divise plus.

117
Q

Prophase

A

2n2, phase initiale de la mitose, au cours de laquelle les paires de chromatides sœurs subissent un processus de condensation, disparition de l’enveloppe nucléaire et mise en place du fuseau achromatique
Centrioles migrent

118
Q

Métaphase

A

2n2, mouvement des paires de chromatides qui occupent le plan de symétrie du fuseau achromatique et s’accrochent à ses microtubules.

119
Q

Anaphase

A

2n + 2n, paires de chromatides sœurs se séparent l’une de l’autre et migrent aux pôles opposés du fuseau. Elles se nomment chromosomes.

120
Q

Télophase

A

2n + 2n, disparition du fuseau achromatique, aspect filamenteux des chromosomes et synthèse de l’enveloppe nucléaire (cytokinèse entre anaphase et télophase : division du cytoplasme et des organites)

121
Q

Produits de la mitose

A

deux noyaux identiques (2n - 2n2 - 2n + 2n)

122
Q

Mitose se produit dans

A

cellules somatiques.

123
Q

Méiose

A

se produit dans les cellules germinales (cellules souches sexuelles) à 2n pour produire quatre cellules non identiques (1n chacune) grâce à deux divisions successives. Elle permet la diversité génétique.

124
Q

Cellule haploïde (n)

A

une seule copie des chromosomes (spermatozoïdes, n=23)

125
Q

Cellule diploïde (2n)

A

contient deux copies des chromosomes (maman et papa), cellules somatiques (2n=46)

126
Q

Méiose I

A

interphase, puis division réductionnelle (2n2 –> n2), obtention de cellules filles qui ne possèdent que la moitié de l’information génétique
o Prophase : 2n2, condensation des paires de chromatides, appariement, enjambement
o Métaphase : 2n2, mouvement des tétrades sur le fuseau achromatique (orientation aléatoire)
o Anaphase : 2n2, séparation et migration vers des pôles opposés des chromosomes homologues toujours sous formes de paires
o Télophase : 2n2

127
Q

Méiose II

A

comme la mitose (n2 + n2 - n + n + n + n)

128
Q

Appariement des chromosomes homologues

A

regroupement, par alignement longitudinal, des chromosomes homologues en paires au cours de la phase prophase de la méiose

129
Q

Enjambement lors de la prophase I

A

échange réciproque de matériel génétique entre deux chromatides non-sœurs de chromosomes homologues, recombinaison génétique qui produit une infinie variété génétique de gamètes, augmentant la diversité des descendants.

130
Q

Génotype

A

ensemble des allèles que porte un individu par rapport à un caractère héréditaire pour les gènes susceptibles d’agir dessus

131
Q

Phénotype

A

caractère observable d’un individu

132
Q

Allèle dominant

A

qui exprime son allèle même à l’état hétérozygote

133
Q

Allèle récessif

A

qui n’exprime pas son allèle à l’état hétérozygote

134
Q

Codominance

A

Relation équilibrée entre deux versions d’un même gène qui leur permet de s’exprimer simultanément chez un individu.

135
Q

Dominance incomplète

A

le génotype est composé de deux allèles dominants différents. Le phénotype de l’individu sera une expression intermédiaire entre ces deux allèles

136
Q

Homozygote

A

zygote possédant deux allèles identiques pour un locus spécifique

137
Q

Hétérozygote

A

zygote possédant deux allèles différents pour un locus spécifique

138
Q

Porteur

A

sujet susceptible d’assurer la transmission d’un caractère héréditaire sans nécessairement le manifester

139
Q

Croisement monohybride

A

o Proportions phénotypiques : ¾ géantes, ¼ naines
o Proportions génotypiques : 1 (GG) : 2 (Gg) : 1 (gg)

140
Q

Croisement dihybride

A

o Proportions phénotypiques : ¾ jaunes lisses, 3/16 jaunes bossues, 3/16 vertes lisses, 1/16 vertes lisses
o Proportions génotypiques : 1 (SSYY) : 2 (SSYy) : 1 (SSyy) : 2 (SsYY) : 4 (SsYy) : 2 (Ssyy) : 1 (ssYY) : 2 (ssYy) : 1 (ssyy)

141
Q

1e Loi de Mendel sur la ségrégation indépendante et la méiose

A

le croisement de deux lignées pures qui ne diffèrent que par un seul caractère donne en première génération une population homogène et semblable à l’une des lignées parentales, car l’allèle dominant va avoir le dessus chez tous les enfants, car lorsque les gamètes se forment, une sur deux aura forcément l’allèle dominant (d’un des parents).

Résulte du fait qu’il y a pendant la méiose une ségrégation des chromosomes homologues (tous le caractère dominant) lors de l’anaphase de la première division méiotique (anaphase I) : quatre gamètes d’une cellule mère ont toutes le même allèle (caractère dominant).

142
Q

Allèles multiples

A

Certains gènes ont plus de deux allèles

143
Q

Groupes sanguins ABO

A

exemple de codominance et d’allèles multiples. Il y a 4 phénotypes (A, B, AB et O) et plusieurs génotypes (AA, AO, BB, BO, AB, OO). A et B sont dominants (codominants).

144
Q

Génotypes des allèles multiples

A

IAIA (AA), IAi (AO), IBIB (BB), IBi (BO), IAIB (AB) et ii (OO, aucun antigène)

145
Q

Arbres généalogiques

A

o Carré : hommes; rond : femme; losange : indéterminé
o Vides : individus sains; remplis : individus atteints; barrés : individus décédés
o Reliés triangle : jumeaux; reliés triangle + barre : jumeaux monozygotes
o Rond avec un point : femme hétérozygote (maladie X)
o Union : ligne horizontale; union consanguine : double ligne
o Note de musique : fausse couche

146
Q

Allèles létaux

A

transforment un rapport 1:2:1 en un rapport 2:1, car l’allèle cause la mort (souvent récessif)

147
Q

Conventions apprises de représentation en génétique

A

allèle dominant en majuscule, allèle récessif en minuscule. Si A = normal et a = mutation : XAXA et XaY (mère normale et père mutant), XaXA mère porteuse

148
Q

Chromosomes sexuels

A

déterminent le sexe, car si état homozygote (XX) : femme, alors que si hétérozygote (XY) : homme, héritent le X de la mère et un X ou Y du père

149
Q

Différence gènes chromosomes X et Y

A

Certains gènes sont présents sur le chromosome X et absents sur le chromosome Y qui est plus court chez l’être humain.

150
Q

Hérédité liée au sexe

A

les chromosomes sexuels peuvent être homologues ou non. Présence d’une région d’homologie sur les chromosomes sexuels où les gènes se retrouvent en deux exemplaires, alors que ceux en dehors de cette région se retrouvent en un seul exemplaire

151
Q

Hétérozygotie selon le sexe

A

o Une femme peut être homozygote ou hétérozygote en ce qui concerne les gènes liés au sexe.
o Un homme est hémizygote (hétérogamétique) en ce qui concerne les gènes liés au sexe.

152
Q

Sélection naturelle

A

lorsque certaines variations confèrent à des individus un avantage dans la lutte pour la survie, ils ont alors plus de chance d’être transmises à leurs descendants.

153
Q

Conclusion de Kettlewell à la suite de ses expériences sur le mélanisme industriel de la phalène du bouleau

A

phalèmes étaient en majorité blancs (blanc sur blanc du bouleau –> moins de chances de se faire manger). Avec la révolution industrielle, les bouleaux deviennent noirs (poussière noire en raison du gaz), ce qui fait en sorte que les mutants foncés sont moins mangés par les prédateurs et deviennent majoritaires (évolution accélérée à cause de l’intervention humaine)

154
Q

Sources d’énergie

A

amidon (amylose et amylopectine) pour les végétaux et glycogène pour les animaux

155
Q

Métabolisme des glucides

A

processus d’anabolisme et du catabolisme des polysaccharides et des monosaccharides (respiration cellulaire)

156
Q

Bilan énergétique glycolyse complète

A

d’une molécule de glucose dans le cytoplasme est de 2 molécules d’ATP.

157
Q

Bilan énergétique de l’oxydation complète

A

d’une molécule de glucose chez les eucaryotes est de 36 ATP.

158
Q

Nucléotides de l’ADN liés

A

entre eux en un brin simple par des liaisons covalentes (5’-3’)

159
Q

Protéines fibreuses (structurales)

A

collagène, créatine

160
Q

Protéines globulaires (fonctionnelles)

A

hémoglobine, enzymes, hormones

Biologie session 3 (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions