Fehérjefolding és lebontás

Question 1

Mi történik a folding során?

Answer 1

Posztranszlációs módosulások és hidrofób részek belülre kerülnek

Question 2

Mire jók a hősokk fehérjék (Chaperonok)?

Answer 2

Fehérjefolding során intermedierek aggregációját állítják meg, és segítik a megfelelő térszerkezethez vezető út megtalálását

Question 3

Milyen állapotban van a frissen termelődött fehérjelánc?

Answer 3

Olvadt gombóc

Question 4

Mi lehet egy fehérje sorsa a folding szempontjából?

Answer 4

1. Jól kialakul a folding
2. Chaperon segítségével alakul ki a folding
3. Nem alakul ki, lebontja a sejt
4. Aggregáció alakul ki, a sejt pusztulását is okozhatja.

Question 5

Milyen chaperonok vannak?

Answer 5

hsp60 (10%) –> 7 hosszú hidrofób aminosav lánchoz kapcsolódik a hősokk fehérje

hsp70 (20%) –> izolációs kamra

Question 6

A proteaszóma felépítése

Answer 6

20S magi rész és 19S sapka

A magi rész 4 heptamerikus gyűrűből áll, proteázok, aktív részük befelé néz.

A sapka 20 polipeptidből 6 ATP hidrolízisével kitekeri a fehérjéket és a csőbe juttatják. Megkötve tartja a fehérjéket, csak miután kis darabokban van akkor engedi el. A sapka dönti el, hogy bejuthat-e a fehérje vagy sem.

Question 7

Ubikvitinkonjugáló rendszer részei

Answer 7

E1: felkészít a konjugálásra
E2: konjugál
E2-E3: ubikvitin-ligáz
E3: kötődik a degradációs szignálhoz

Question 8

Degradációs szignál lehet

Answer 8

• denaturált
• téves térszerkezetű fehérje
• oxidált aminosav
• módosult (károsodott) aminosav

Question 9

Mono,
Multi,
és Poliubikvitináció
különböző funkcióra készítik fel a fehérjéket. Mik ezek?

Answer 9

1. mono: hiszton reguláció
2. multi: endocitózis
3. poli: proteoszomális degradáció vagy DNS javítás

Question 10

Lebontás sebességének befolyásolása az ubikvitin-ligáz és degradációs szignálon keresztül

Answer 10

ubikvitin-ligáz:

1. foszforiláció
2. allosztérikus ligand
3. fehérjemolekula által

degradációs szignál:

1. foszforiláció
2. fehérjealegység disszociációja, de/maszkoló fehérje
3. proteolízis