Fabrication Protéines Flashcards
Pourquoi le code génétique ne peut pas utiliser des doublets pour coder les acides aminés
Parce qu’il y aurait 16 combinaisons possibles et il y a 21 acides aminés
Combien de combinaisons possibles peuvent générer les triplets
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Quel est le codon start
AUG
Le codon start code pour quel acide aminé
Méthionine
Nommer les étapes de l’élongation de la traduction
- Aminoacyl-ARNt entre dans le site A
- Formation de la liaison peptidique entre les acides aminés du site P et du site A
- La grande sous unités fait une translocation laissant les ARN de transferts dans le site hybride
- La petite sous unités fait une transe location et se déplace de trois acide aminé. L’ARNt du site E est expulsé dans le cytoplasme
Quels sont les différences entre les ARNt
La séquence anticodon et l’acide aminé attaché
De quel côté est lié l’acide aminé a l’ARNt
Par son grp C terminal
De quelle sens la chaîne peptidique s’allonge-t-elle
À son extrémité C terminal
La formation de la chaîne peptidique requiert-elle de l’énergie
Non. La réaction est favorable.
Qui paie le prix de la formation du lien peptidique
Lors de l’activation de l’acide aminé par son ARN de transfert, L’ATP est hydrolysé est devient AMP. L’intermédiaire AMP-a.a. est alors ajouté au site de jonction de l’ARNt. Maintenant l’acide aminé est activé
Quelle est la quantité d’énergie dépensée pour chaque acide aminé ajouter à la chaîne de peptide
Quatre ATP (Deux lors de la translocation des sous unités et deux lors de la perte de liaison phosphate)
Quels sont les deux composantes du nucléole
La composante fibrillaire où se produit la traduction et la composante granuleuses qui contient les sous unités ribosomale immatures
Pourquoi la composante granuleuses contientxelle des s-u ribosomales immature
Parce que si ces s-u étaient matures, Il y aurait traduction des ARNM non épissés
Où sont synthétisées les protéines ribosomales
Dans le cytoplasme.
Décrire l’initiation de la traduction
La petite sous unités du ribosomes le lie à l’ADN et se déplace jusqu’au codon start. La grande sous unités arrive et le premier acide aminé, la méthionine, est alors traduit.
Décrire la terminaison de la traduction
Le facteur de relâche arrive dans le site A dû ribosome, la chaîne peptidique et hydrolysée au bout C terminal et il y a dissociation du complexe ribosomal
Que terminé le phénomène des polyribosomes
Quand un ribosomes a terminé de traduire sa protéine, il est alors près du site de l’initiation de la traduction et il commence à traduire une nouvelle protéines,ce qui se fait très rapidement
Est-ce que toutes les protéines peuvent se replier spontanément temps dans leur synthèse
Oui
De quoi dépend de la conformation d’une protéine
De ses liaisons non covalente et de l’agitation thermique
Une protéine native et fonctionnelle possède quel niveau d’énergie libre
Le plus bas
Qu’est-ce qu’un globule fondu
Une protéine non fonctionnel qui contient la majeure partie de structure du secondaire mais pas tertiaire de la protéine fonctionnelle. Cette protéine est pris dans un piège énergétique et certains de ces groupes hydrophobe sont exposés à l’eau
Pourquoi les globules fondus sont potentiellement dangereux
Puisque. Leurs groupement hydrophobe sont exposés, ils risquent de s’agglomérer et de causer la mort cellulaire
À quoi servent les Chaperonnes
À replier la protéine pour qu’elle devienne fonctionnelle
Dans quelle réaction les chaperonne sont le plus souvent impliquées
Réparation par les protéines brisé par la chaleur
Quels sont les deux types de chaperonne vu en cours
Hsp 70 et Hsp60
Quel est le mécanisme d’action de la chaperonne HSP 70
C’est chaperonne se fixe à la protéine lors de sa synthèse sur ces parti hydrophobe. Quand la synthèse fini elle la relâche pour lui donner une chance de se reconformer
Quel est le mécanisme d’action de la chaperonne HSP 60
Cette chaperonne enferme la protéine immature après sa synthèse. La reconfirmation se passe à l’intérieur du complexe HSP.