F8 site actif régulation allostérie

Question 1

rôle du site actif (2)

Answer 1

fixation du substrat et transformation en produit

Question 2

fixation au niveau de

Answer 2

site de liaison

Question 3

transformation au niveau de

Answer 3

site catalytique

Question 4

proximité physique résidu AA grace au

Answer 4

repliement de la protéine

Question 5

deux modèle de fixation au substrat :

Answer 5

modele clef serrure, parfaite complémentarité

ajustement induit, changement de conformation

Question 6

méthode de caractérisation

Answer 6

méthode indirect, enzymatique
méthode physique
mutagénèse dirigé

Question 7

méthode de caractérisation enzymatique

Answer 7

etude pH,
utilisation inhibiteur réversible compétitif ou non
utilisation inhibiteur irréversible
obtention complexe ES stable

Question 8

méthode de caractérisation physique

Answer 8

résolution structure 3D, cristallographie et diffraction X
intéraction protéine ligand
ITC dégagement chaleur
SPR variation indince réfraction
échange H/D variation rapport mz

Question 9

méthode de caractérisation mutagénèse

Answer 9

mutation résidu intérêt et ciloarausin oaralètre catalytique

Question 10

marquage d’affinité 2 puis vérif 3

Answer 10

utilisation réactif spécifique de groupe
utilisation analogue de substrat
vérif efficacité marqueur
vérif spécificité du marqueur
vérif spécificité du marquage pour enzyme

Question 11

mécanisme catalytique 4

Answer 11

catalyse acide base : protonation et déprotonation, influ sur le pH optimum
catalyse covalente, formation intermédiaire covalent
catalyse métallique, ion métallique
catalyse électrostatique, stabilisation

Question 12

régulation enzymatique 3 méthode

Answer 12

régulation à quantité constante d’enzyme
régulation de la quantité d’enzyme
une enzyme peut etre soumis au deux

Question 13

régulation à quantité constante d’enzyme

Answer 13

rapide, fine, peu économique
modalité par le taux de produit et de substrat, par un changement conformationnel allostérie, par modification covalente, par une protéine régulatrice, par compartimentation de la cell

Question 14

régulation de la quantité d’enzyme

Answer 14

par régulation de la synthèse d’E

par formation de proenzyme = zymogène

Question 15

régulation par le taux de produit

Answer 15

rétroinhibition = rétrocontrole négatif, enzyme ralentit son activité

Question 16

régulation par le taux de substrat

Answer 16

v dépend de S, si S augmente, réaction S->P favorisé

Question 17

régulation allostérique

Answer 17

une E allostérique peut fixer plusieur ligand, effecteur allostérique différend du S et du P se fixe sur un site régulateur,
activateur allostérique, favorise réa
inhibiteur allostérique, défavorise

Question 18

propriété coopérative d’E allostérique

Answer 18

courbe v=f([ligand])
homotrope et hétérotrope
preuve

Question 19

courbe v=f(ligand) propriété

Answer 19

coopérative courbe sigmoide

non coopérative courbe hyperbolique

Question 20

effet homotrope et hétérotrope propriété

Answer 20

homotrope positif, coopérativité, fixation ligand favorise sa fixation
hétérotrope positif favorise fixation autre ligand
hétérotrope négatif défavorise fixation autre ligand

Question 21

preuve d’allostérie propriété

Answer 21

enzyme allostérique a au moins une courbe v=f(ligand) sigmoide

Question 22

postulat d’isomérie T/R

Answer 22

forme T=tendu : peu active

forme R=relaché : active

Question 23

postulat de symétrie

Answer 23

enzyme allostérique est généralement oligomérique, les protomères sont arrangé de manière symétrique

Question 24

postulat de conservation de symétrie

Answer 24

tout les protomère subisse en meme temps le passage d’un état conformationnel à un autre

Question 25

activateur allostérique

Answer 25

effet hétérotrope positif = diminution K1/2 = augmentation affinité E S

Question 26

inhibiteur allostérique

Answer 26

effet hétérotrope négatif = augmentation K1/2 = diminution affinité E S