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Biochimie 1 (Le bon) > extra cours 2 > Flashcards

extra cours 2 Flashcards

1
Q

c’est qui le cerveau de la cellule??

A

C’est la membrane et non le noyau (le noyau c’est un organe reproducteur)

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2
Q

Ordre fonctionnenemtn (photo)

A
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3
Q

de quoi est composé un nucléotide ? et c’est quoi nucléoside??

A
  • Sucre
  • Base
  • Phosphate

(la différence est que le side n’a pas de phosphate)

(les nucléosides finissent en side et les nucléotides finissent en late

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4
Q

différence entre structure ARN et ADN

A

ARN: son sucre c’est un ribose (donc un OH)

ADN: son sucre c’est un désoxyribose (donc un H sur 2e carbone)

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5
Q

il y a 2 grandes types de bases qu’elles sont telles?

A

Purines: Purine, Adénine et Guanine

Pyrimidine: Pyrimidine, cytosine, Uracil et Thymine.

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6
Q

Lien bN glycosidique
c’est quoi avec chaque différente type de base (2)

A

N9 de la purine et C1 ’ du sucre
N1 de la pyrimidine et C1 ’ du sucre
(il va attacher la base azoté au sucre

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7
Q

Liaison phospho-anhydride caractéristiques??

Lien phospho-ester caractéristiques??

A
  • Riche en énergie
  • entre 2 P
  • attahce phosphate au sucre
    C-O-C
    (entre un acide nucléique et un autre c’est une liaison phospho-ester)
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8
Q

Composition de l’ADN et ARN

A

l’adénine, la thymine, la guanine et la cytosine : A, T, G, C.

Uracile (U) remplace Thymine pour ARN

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9
Q

Différence entre liaison de C-G et A-T

A

C-G a 3 liaisons hydrogènes

A-T a 2 liaisons hydrogènes

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10
Q

Un brin commence trjs d’une facon et fini trjs d’une facon?

A

Commence par un 5’ phosphate et fini par 3’ OH

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11
Q

caractéristique avec les brins (4)

A

c’est trjs purine et pérymédine ensemble jamais deux pareilles

les bases sont perpendicualire a l’axe de l’hélice

lecture de ADN
5’ vers 3’

(succession de phosphore et des sucres les cotés (verticale)

les base se sont les barreaux (horizontale), elles sont empilées
(la grande gouttière et la petite gouttière tourne constamment))

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12
Q

Forces stabilisants la double hélice

A

p Forces hydrophobes (bases au centre)

p Forces de Van de Waals entre les bases
(empilement)

p Liaisons hydrogènes entre les bases
complémentaires

p Interactions électrostatiques entre les
groupes phosphates et Mg ou protéines
cationiques

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13
Q

En solution l ’ADN bicaténaire
est plus stable que l ’ADN monocaténaire vrai ou faux?

A

Vrai

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14
Q

Def Dénaturation

A

= détorsion complète d ’une
double hélice suivie de la séparation des 2
brins

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15
Q

Il y a 2 types de dénaturants

A

In vivo: réplication ou transcription

In vitro
-Augmentationde la température -> désappariement des bases
§ Tm = T où [ADNdb] = [ADNsb]
ou
- agents chaotropiques: urée, chlorure de guanidinium

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16
Q

Parlons du graphique de l’étude de l’aborsbance de l’ADN

A

plus tu es a droite la température de fusion doit etre plus élever pour séparer les bases
(les bases aminées se séparents à cause que les ponts disulfures se séparent)
et lorsque les bases se séparent l’aborbance va augmenter

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17
Q

Il y a combien de conformation de l’ADN. et expliquée moi cela

A

3 types:

ADN a

ADN b: on tordu encore plus l’ADN B donc il n’a pu bcp de différence e3ntre le grand et le petit sillon, plus difficile de lire les bases

ADN z: dans la conformation Z, on a détouister, de maneier a faire apparretre plus les bases, donc plus facile de lire les bases

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18
Q

quels sont les 3 types d’ADN

A

p ADN génomique
p ADN mitochondrial
p ADN chloroplaste

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19
Q

les 4 principaux ARN

A

n ARNr (80%) (ribosomal)
n ARNt (15 %) (transfert)
n ARNm (3 %) (messager)
n snRNA (activités catalytiques, maturations des grands
ARN)

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20
Q

quel sont les stades de compression?

A
  1. ADN double hélice
  2. Le coliier de perle (chromatine forme
  3. Le Solénoide (6 nucléosomes par tour)
  4. Boucles de chromatine (Loupes) (50 tours par loup)
  5. Miniband (18 loupes
  6. Chromosome (des miniband stacker)

(4er: ADN à l’interphase(on peut lire l’info dans ces 4 phases pas aprèes))
(5et6: ADN chromosomique)

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21
Q

Le collier de perle est composé de quoi??

A

Histone + ADN = nucléosomes
(p Types d ’histones: H1, H2A, H2B, H3 et H4
p protéines basiques riches en K (lysine) et R (arginine)
p Séquence en aa très bien conservée )

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22
Q

Un coeur de nucléosome est composé de combien de pb histones??

A

146

(+54pbs + H1)

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23
Q

c’est quoi le solénoide?

A

C’est un enroulement sur eux même pour faire de la chromatide de 30 nanomètre

(chromatine (Flemming))

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24
Q

C’est quoi Boucles de chromatine?

A
  • ILs sont associées aux protéines non-histoniques

Enroule encore plus la chromatine3

(2000 boucles/chromosome)

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25
Q

Vrai ou faux que l’ADN des bactéries et des archéobactéries est associées à des protéines non histoniques?

A

Vrai

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26
Q

photo de l’enroulement (juste voir)

A
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27
Q

Ordre de l’information comment elle change chez les eucaryotes

A
  1. Réplication
  2. Transcription
  3. Traduction
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28
Q

La réplication se fait avec de l’ADN… chez E.coli et Eucaryote

A

ADN chromosomique chez E.coli

ADN génomique chez eucaryote

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29
Q

qui réplique ADN??

A

ADN polymérase

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30
Q

Quelques carractéristiques de la réplication de l’ADN

A

p Réplication semi-conservative (1 brin nouveau et 1 vieux

p Réplication par machinerie protéique
-Réplisome, Splicosome, Ribosome, Protéasome

p Mécanisme universel de la réplication
(enzymes différentes)

p Réplication rapide et « fidèle) mécanisme qui a de la correction qui s’assure de pas faire de dommage

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31
Q

c’est quoi un réplisome

A

Un complexe multiprotéine qui permet la réplication

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32
Q

Si on regarde la réplication chez l’ADN chromosomique chez e.coli donnez moi des caractéristiques svp

A

Réplication bidirectionnelle
-20-30 min réplication
- 1000 paires de bases par seconde

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33
Q

Il a 3 enzymes pour la réplication

A
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34
Q

ADN polymérase est processive ou distributive?

A

processive: elle va trjs une fois qu’elle c’est former rester autour de l’ADN rester la et va avancer

(((distributive: (enzyme produit le produit qui va se détacher par la suite)

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35
Q

dite moi ils servent a quoi chaque sous-unité de l’ADN poly 3

A

Alpha( activtié polymérase = synthèse)
E ( 3’–5’ exonucléase = correction)
0 (active sous unité E)

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36
Q

comment fonctionne la réplication?

A

ADN pol 3: - bouge sur le brin matrice du sens 3’—5’
- allonge brin complémentaire dans sens 5’–3’ (forme le nouveau brin 5’—3’ en d’autre mot)

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37
Q

ADN polymérase 1 qu’est-ce qui fait?

A

Propriétés enzymatiques de l’ADN pol I

-activité exonucléase 5 ’- 3 ’
(élimination de l ’amorce
d’ARN)

-activité exonucléase 3 ’ - 5 ’
(lecture d’épreuve), c,rest dans le sens inverse pour vérifier s’il y a des erreurs

-activité polymérase 5 ’ - 3 ’
(synthèse d’ADN)

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38
Q

qui qui fait la liaison entre les fragments d’okasaki

A

ADN Ligase

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39
Q

Conditions de fonctionnement de l ’ADN
ligase

A

n un 3 ’OH-ADN
n un 5 ’P-ADN
n de l ’énergie (ATP chez Eucaryotes et
bactériophages; NAD+ chez bactéries

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40
Q

les topoïsomérases font quoi??

A

Détorsion

On appelle cela la Gyrase

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41
Q

Hélicase fait quoi?

A

sépare les brins ADN

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42
Q

SSB ou protéine se fixant sur le brin
monocaténaire empecche quoi??

A

empêche l ’ADN de se
réapparier

43
Q

Propriétés des SSB

A

n fixation coopérative (des qu’il a en 1 qui est lier ses plus faciles pour les autre de se lier)
n tétramères (4 monomériques)
n recouvrent 32 nts (sur 1 brin monocaténaire)

44
Q

Lenteur de la réplication

A

Les histones qui
restent fixés à l ’ADN pendant la
réplication

45
Q

quels sont les conséquences du mutation chez un unicellulaire et un pluricellulaire

A

Chez un unicellulaire
- mutation transmise à la descendance
- destruction d ’un gène vital peut entraîner la mort de l’organisme

Chez un pluricellulaire
- mutation d ’un gène n ’est pas transmise à la descendance sauf si elle touche le génome d ’une cellule germinale
- destruction d ’un gène peut entraîner
une tumeur
une perte de fonction avec mort cellulaire

46
Q

Xéroderma pigmentosium

A

p maladie autosomale récessive
p Déficience de la photolyase
p cause des érythèmes
§ tâches de pigmentation de la peau puis sa
sécheresse
§ atrophie de la peau
§ photophobie
§ tumeurs cutanées malignes => mort

47
Q

Les différent types de modification chimique.:
1.Méthylation
2.Désamination
3.Dépurination
4.Dépyrimidination
5.Agents intercalaires (bromure d ’éthidium,
acridine orange, actinomycine D)

A
  1. ajoute CH3
  2. enleve NH3
  3. enleve purine (A et G)
  4. enleve pyrimidine (T et C)
  5. déformation de la double hélice (vont s’intercaler entre les bases)
48
Q

Différent types de genes

A

p Gènes d ’entretien
n codent pour ARNr, ARNt, protéines via les
ARNm

p Gènes ne s ’exprimant que dans des
circonstances particulières
n ex.: gènes de division cellulaire, gènes de
l ’embryogenèse

p Gènes cellules spécifiques
n ex.: gène de l ’insuline, des Ig

49
Q

queue poly A et la coiffe au 5’ servent a quoi?

A

Queue de poly A (sa vient agumetner la stabilité de l’ARNm, pour ne pas etre dégrader)

Coiffe: empeche la dégradation

50
Q

Chez procaryote ou eucaryote que la transcription et traduction se passe en meme temps?

A

Procaryote

(car eucaryote nos ribosomes son dans le cytoplasme ou RE donc fau sortir du noyau)

51
Q

une zome promotrice sa sert a quoi?

A

zone promotrice est la pour réuler la
transcription du gene il n’est pas transcrip

52
Q

ARN polymérase lors de la transcription a plusieurs sous-unités qu’est-ce qu’ils font: (chez E.coli, procaryote)
a
b ’:
b:
sigma:
omega:

A

a: apparaît essentiel pour l ’assemblage de
l ’enzyme et pour son activation par les
protéines de régulation

b ’: fixe l ’enzyme à l ’ADN

b: lie les NTP et interagit avec sigma (vien fiare de sliaison diester)

sigma: initie la transcription, il quittera
l ’holoenzyme une fois celle-ci fixée à
l ’ADN

omega: vien vérouiller le tout

53
Q

NTP c’est quoi?

A

Nucléotide triphosphate

54
Q

Différent ARN poly chez eucaryote?

A

-ARN pol I: transcription des grands ARNr
-ARN pol II: transcription des ARNm
-ARN pol III: transcription des ARNt et des
petits ARNr

55
Q

Comparaison entre ARN pol et ADN pol

A
56
Q

Processus de la transcription
4 étapes

A

p Fixation de l ’ARN polymérase au site
promoteur
p Initiation de la polymérisation
p Élongation de la transcription
p Terminaison de la transcription

57
Q

un facteur de transcription est sigma sa fonctionne comment&??

A

Il va servir à indiquer où est le promoteur et des que l’ARN poly est fixer il va s’en aller en chine

58
Q

LA différence entre E.coli et eucaryote dans le séquence promotrice

A

p Opéron chez E.coli: un promoteur mais plusieurs
séquences codantes

p Chez Eucaryotes: un promoteur pour une
séquence codante

59
Q

Évolution ontogénique des diverses
chaînes de globine

A

Avant la naissance il avait bcp de Gamma peut de Beta et apres la naissacne ca s’inverse on retrouve bcp de beta et peut de gamma

60
Q

Si promoteru fort cela attire bcp de facteur de transcription donc augmetne le taux de transcription

(vice verse si il est plus petit, faibel)

A
61
Q

la rifampicine empeche quoi?

LA rifamycine empeche quoi?

A

empeche la translocation donc l’avancement

Se lie a la sous unité B et empêche l’entré du premier nts au site d’initiation

(ces deux molécules
n ’inhibent pas les ARN pol
des eucaryotes

n Ces molécules sont utilisées
pour le traitement de la
tuberculose et des infections
à Gram +

62
Q

apres l’initiation, il y a l’élongation qu’est-ce ce qu’il se passe?

A

Il continue la polymérisation, alors le sigame quitte l’ARN pol et le Nus A arrive.

Nus A (comme crochet top gun)

63
Q

Les topoisomérases sont suiter ou et servent a quoi?

A

Les topoisomérases précèdent et suivent
les polymérases afin d ’éliminer les super
enroulements

(positive en avnat, negatif en arriere)

64
Q

Apres l’élongation, on a la teminaison de la transcription, c’est quoi?

A

C’est a la fin de ta polymérisation pour détacher ton ARN polymérase de ton ADN, il a 2 mécanisem le Nus A Et Rho

Séquence du terminateurs (site de
terminaison)
- riche en CG (=> sites de pauses (rôle de
Nus A, facteur de terminaison)) suivie
d ’une séquence riche en A
- sites palindromiques => formation de
structures en épingle à cheveux qui
déstabilisent l ’hybride ARN-ADN
- 1er mécanisme (+ fréquent) à l ’aide des terminateurs à « épingle à
cheveux »
- 2ème mécanisme (- fréquent) à l ’aide de rho (r) (hélicase ATP
dépendante

65
Q

la facteur rho fait quoi lui?

A

IL va se mettre en 5’ et va galoper,galloper galloper jusqua atteindre l’ARN polymerase et c’est se moment que tout se disloque

66
Q

Il a différent type de modulation de la transcription voici 4:

A
  • Répression d’un promoteur fort par répresseur (réprimer un promoteur)
  • Activation d’un promoteur faible par un activatuer (activateur d’un promoteur)
  • Mécanisme d’activation (d’induction ) de la transcription (active)
  • Mécanisme de répression de la transcription (réprime)
67
Q

c’est quoi le probleeme avec la tryptophane

A

quand on a du tryptophane on doit l’inhiber mais lorsqu’elle n’est pas la on doit la produire

68
Q

le répresseur Lac fonctionne comment?

A

Il faut avoir du lactose sinon la protéine alostériaue va venir se fixer a l’opérateur. donc sa va pas fonctionner.

Le lactose va empecher le represseur venir sur l’opérateur donc sa va fonctionner

69
Q

PArlez moi de L,oépron lactose comment il fonctionne avec le glucose et lactose

A
70
Q

Il a plusieurs types de remaniements de transcrits primaires

et leur buts

A

p Soustraction de nucléotides
p Addition de nucléotides
p Modifications covalente de certaines bases

-Rendre les ARN plus stables, les protéger
contre les nucléases
- Rendre les ARN plus aptes à remplir leur
rôle biologique

71
Q

différence entre ARNr procaryotes et eucaryotes

A
72
Q

différence entre la maturations des ARNm des procaryotes et des eucaryotes

A
73
Q

qui qui ajoute la coiffe en 5’

et la queue de poly A

A
  • guanylyltransférase
  • polyApolymérase
74
Q

c’est quoi l’épissage des introns dans le noyau?

A

c’est de garder uniquement les exons

75
Q

deux mécanismes d’épissages

A
  1. épissage en lasso
  2. épissage par un spliceosome (ribonucléoprotéine)
76
Q

comment on utilise ARNm pour combattre le cancer?

A

On va repérer les protéines a la surface d’une tumeur et sur la protéine on va chercher la gene (la protéine qui cause se cancer), on va synthétiser ARNm et on va le mettre en contact avec une cellule. On injecte le tout dans le sang de la personne pour stimuler une réponse immunitaire (pour produire des protéines) et ils vont essayer de détruire ces cellules car on voit c’est étranger.

77
Q

comment l’ARNm dans les vaccins fonctionne?

A
  1. Une séquence de la ADN protéine spike est copier.
  2. ADN est copier en ARNm
  3. ARNm est encapsuler dans lipid
  4. Vaccin injecter dans un muscles
  5. dans la cellule, le ARNm est translated en antigene
  6. Le systmem immunitaire créer nouvelle protéine spike qui va aller combattre cokme un anticprs
78
Q

Katalin Kariko et Drew Weissman on fait quoi??

A

on modifier les bases nucléosidiques se qui empeche d’avori une réponse du systeme imminutaire qui lance un attcque inflammatoire parfois contre ‘ARNm fabriquer en lab

(ils ont stabiliser ARNm qu’il injecte)

79
Q

Le vaccin de Pfizer et BioNTech était -il pure? si non qu’est-ce qu’il avait de pas correct?

A

Non il n’est pas pure, il avait de l’ADN dedans.

80
Q

définition d’un codon?

A

3 nucléotides qui codent pour
1 ac. Aminé (pas d ’ambiguïté)

81
Q

Il a combien de codon pour faire des AA

A

Il y a en 64 mais en réalité juste 61 font des protéines car 3 sont des protéine sstop

82
Q

combien de cadre de lecture nous avons??

A

3 cadres de lecture donc cela veut dire qu’on peut avoir 3 traductions possible pour chaque brin

83
Q

encore ici quel est le sens de lecture et traduction??

A

On lit 3’–5’

traduit 5’–3’

84
Q

Propriétés du code génétique

A

Code génétique est « Universel »
-NB: exceptions
-Ancêtre commun (2 milliards d ’années)

Code génétique est dégénéré sauf pour Trp et Met

Les codons avec une pyrimidine en position 2 codent
généralement pour des aa hydrophobes

Ponctuation du code génétique

Les 2 premiers nucléotides suffisent à préciser un aa

85
Q

le AA va se fixer où sur le ARNt

A

sur la tige acceptrice en 3’: CCA

86
Q

structure générale des ARNt (2D) photo

A
87
Q

a quoii sert-il l’aminoacyl-ARNt synthétase

A

-catalyse l’addition d’un aa à la molécule d’ARNt (recconait son aa spécifique puis l’Active, lie l’aa activé à son ARNt

  • peut corriger les erreurs
88
Q

Pour chaque aa il a combien d’aminoacyl-ARNt synthétase et de ARNt isoaccpeteurs

A

Un seul aminoacyl-ARNt synthétase pour chaque aa, meme si plusieurs ARNt isoaccpteurs

89
Q

les étapes d’activation de l’aminoacyl-ARNt synthétase

A

Activité en 2 étapes
-activation de l ’aa
aa + ATP -> amino acyl-adénylate + PPi
-formation de l ’amino acyl-ARNt
amino acyl-adénylate + ARNt -> 3 ’aminoacyl-ARNt + AMP

90
Q

-Il a plus de ribosome chez e.coli ou eucaryotes

  • Le nombre de gene codant pour les ARNr
  • Un polyribosome fait quoi, pour chaque ARNm peut traduire cb fois
  • structure ribosome (2)
A

-Nombre de ribosomes
E.coli: 20 000/cell
Eucaryote:2 300 000/cell
-Nombre de gènes codant pour les ARNr:
100
-Polyribosome (polysome)
chaque ARNm peut être traduit 30 fois
-Structure d ’un ribosome
tunnel dans la grosse sous-unité
Ribosomes des mito et chloroplastes similaires ou
procaryotes (origine procaryotique)

91
Q

La structure des ribosomes (photo) dite moi la gross et petite unités cb de S

A

grosse unité: main avec 3 doigts

petite unité: point avec 1 doigt

92
Q

Sure un ribosome il a 3 sites à quoi servent -ils

A

Site A: va associer amino acid avec ARNt (entrée de l’ARNt-aminoacylée)
Site P: aosscier le peptide avec le arn (ancrage de la chaine polypeptidique)
Site E: exit

93
Q

les 3 étapes de la traduction

A

Les étapes de la traduction
p Initiation de la traduction
n assemblage du complexe de traduction autour
du 1er codon

p Élongation de la traduction
n synthèse protéique (forme liaison peptidique)

p Terminaison de la traduction
n dislocation du complexe de la traduction suite
à la présence d ’un « codon stop »

94
Q

les facteurs d’initiation de la traduction

A

p Chez les eucaryotes
n eIF1-8

p Chez les procaryotes
n IF1
p s ’attache à la sous-unité 30 S
p amplifie les effets de IF 2 et IF3

n IF2
p sélectionne l ’ARNti et repousse les autres
aminoacyl-ARNt
p porte un site fixateur pour le GTP

n IF3
p se fixe à la petite sous-unité ribosomique et
empêche la fixation de la grosse sous-unité
p aligne fMet-ARNtmet sur le site P

95
Q

au dbéut on commence avec quoi lors de latraduction?

A

le +1 avec le codon AUG

96
Q

au final on utilise cb d’ATP dans élongation??

A

4 ATP

97
Q

EF-Ts et EF-Tu et EFG sert a quoi??

A

EF-Ts: va servir à éliminer le GDP (libération)

EF-Tu: ajouter un GTP (fixe) (forme le complexe ternaire sur le site A)

EFG: fixe la GTP sur ribosome et l’hydroliser

98
Q

quel enzyme va prendre les peptides adjecanet spour les mmettre par dessus le novueau au site A?

A

Peptidyl transférase (c’est elle qui fait les liaisons peptidiques)

99
Q

Les étapes qu’il va arriver avec le EFG a fin:

A

p Fixation de EF-GGTP sur le ribosome
p Élimination de ARNt du site E
p Translocation du site A au site P
p Hydrolyse du GTP
p Libération de EF-GGDP
p Recommence un autre cycle d ’élongation

100
Q

la vitesse est plus vite pour la transcription ou traduction?

A

Transcription

101
Q

la terminaison de la tradcution (dislocation du complexe de traduction) a 3 facteurs de largage qu’elles sont et font quoi?

A

-RF1 reconnaît UAA et UAG
-RF2 reconnaît UAA et UGA
-RF3 fixe GTP et augmente efficacité de RF1 et
RF2

102
Q

étape du relarge dans la traductuon

A

p Fixation de RF3*GTP-RF1 ou 2 sur site A
p Hydrolyse de la liaison ester peptidyl-ARNt
p Relargage du peptide néoformé
p Hydrolyse du GTP
p Dislocation du complexe de traduction

103
Q

quel codon font Stop

et qui commence

A

UAA, UAG et UGA

AUG

104
Q

En conclusion, pour chaque incorporation d’aa on fait cb de GTP et ATP

A
  • 2 ATP pour l ’activation de l ’aa
  • 2 GTP pour l ’enchaînement de cet aa

(donc on utilise au total 4 ATP)

c’est le EFTU et EFTG qui utilise 1 ATP chaque

Biochimie 1 (Le bon) (10 decks)

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