Examen Unidad 1 Flashcards
¿Qué es una catálisis enzimática?
Es la adición de una enzima a una reacción con el fin de disminuir el tiempo que tarda en terminarse la reacción estudiada
Menciona 2 ejemplos del uso de las enzimas
Detergentes, Cuidado de telas, Industria refresquera
¿Qué es un estado de transición dentro de la actividad enzimática?
Es el estado de menor energía de activación que se debe a que la enzima ha catalizado a la reacción
¿Por qué las uniones Enzima-Sustrato deben de ser débiles?
Para que posterior a la catálisis la enzima pueda recuperarse
La especificidad de una enzima con relación a su sustrato dependen del pH, temperatura, los centros quirales y los enlaces que tiene, verdadero o falso?
Falso
Protasa bacteriana de baja especificidad, pertenece al grupo de las Serín proteasas que inician el ataque nucleofílico en el enlace peptídico mediante un residuo de serina en su centro activo
Subtilisina
Enzima que hidroliza enlaces peptídicos en donde los aminoácidos del carboxilo son Argina?
Trombina
Numero de clase de las Isomerasas
5
Las Ligasas rompen enlaces, Verdadero o Falso?
Falso
Enzimas que catalizan el movimiento de moléculas o iones a través de una membrana
Transferasas
¿En que consiste el modelo del sustrato ajuste inducido?
Es cuando una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, el sitio activo se moldea a la forma del sustrato
¿Cuáles son los números de la triosa fosfato isomerasa?
5.3.1.1
¿Qué significa la subclase 3 dentro de las isomerasas?
Que hay un intercambio en los estados de oxidación en los carbonos que se isomerasan, y no existe como tal una reacción de oxido reducción
Describa la ecuación de Michaelis y Menten
((Velocidad maxima)(Concentración de sustrato))/(Km) + Concentración de sustrato
¿Por qué es mejor medir las velocidades iniciales dentro de un diagrama de velocidad contra concentración de sustrato?
Porque es mas sencillo predecir lo que sucederá dentro de la linealidad al inicio de la actividad enzimática, cuando esta tiende al orden 0 entra en un estado de incertidumbre
¿La pendiente del diagrama velocidad/concentración de sustrato es igual a la Km? ¿Verdadero o Falso?
Verdadero
¿Qué significa el tercer numero dentro de las clases de una enzima isomerasa?
Que existe una transformación de aldosa a cetosa
¿Por que se dice que existe un estado de incertidumbre cuando la actividad enzimática tiene a un orden 0? (En un diagrama V/{S}
Porque se cumplen tres factores muy importantes y son:
La enzima se desnaturalizó
El sustrato se acabo
Se llegó al equilibrio
A mayor Km menor concentración de sustrato que se pone es menor, ¿esto es verdadero o falso?
Falso
Enzimas que trabajan a temperaturas neutras
mesofilas
Enzimas que trabajan a bajas temperaturas
psicofrilas
Constante que indica que tan rápida es una enzima
Kcat
Numero máximo de moléculas de sustratos transformados en producto por sitio activo y unidad de tiempo
Índice de recambio
Si la relación entre kcat y km es menor se determinara que el sustrato es mejor para la enzima, verdadero o falso?
Falso
Es un método donde hay un buen estimado de Vmax pero no de Km
Dobles recíprocos
Cual será la incógnita que encontraremos cuando en le método de los dobles recíprocos, si la recta corta al eje x
Km
Ayudan a la enzima para llevara a cabo las reacciones de la misma
Cofactores
¿Qué es un inhibidor?
Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico
Se unen al sitio alostérico de una molécula y cuando se une genera efectos positivos y negativos.
Efectores
Inhibidores donde la Vmax no cambia pero Km si lo hace
Inhibidores competitivos
¿Qué se debe hacer para sacar un inhibidor del sitio activo?
Aumentar la cantidad de sustrato
¿Qué significa la Ki?
Es la constante de unión de la enzima con el inhibidor demostrando la afinidad de esta unión
Valor de la Km que se ve afectada por los cambios de concentración de sustrato dentro de la actividad de los inhibidores
Kmap
Describa la formula de la Kmap
Km x (1+(Inhibidor/Ki))
¿Qué pasa con Km y Vmax cuando existe una inhibición acompetitiva?
Ambas se ven afectadas
Modifican grupos específicos esenciales para la actividad enzimática
Inhibidores Irreversibles
¿Qué cataliza MAO?
Cataliza la oxidación de neurotransmisores como la serotonina, noradrenalina y dopamina
Cataliza la o-hidroxilación por medio de oxigeno moléculas de monofenoles en sus correspondientes intermediario de o-difenol y para posteriormente oxidarse como una o-quinona
Tirosinasa
¿Cuál es el E.C de la tirosinasa?
1.14.18.1
¿En la tirosinasa que significa la subclase 14?
Actúa sobre donantes apareados con incorporación o reducción de oxigeno molecular
