Examen Unidad 1

Question 1

¿Qué es una catálisis enzimática?

Answer 1

Es la adición de una enzima a una reacción con el fin de disminuir el tiempo que tarda en terminarse la reacción estudiada

Question 2

Menciona 2 ejemplos del uso de las enzimas

Answer 2

Detergentes, Cuidado de telas, Industria refresquera

Question 3

¿Qué es un estado de transición dentro de la actividad enzimática?

Answer 3

Es el estado de menor energía de activación que se debe a que la enzima ha catalizado a la reacción

Question 4

¿Por qué las uniones Enzima-Sustrato deben de ser débiles?

Answer 4

Para que posterior a la catálisis la enzima pueda recuperarse

Question 5

La especificidad de una enzima con relación a su sustrato dependen del pH, temperatura, los centros quirales y los enlaces que tiene, verdadero o falso?

Answer 5

Falso

Question 6

Protasa bacteriana de baja especificidad, pertenece al grupo de las Serín proteasas que inician el ataque nucleofílico en el enlace peptídico mediante un residuo de serina en su centro activo

Answer 6

Subtilisina

Question 7

Enzima que hidroliza enlaces peptídicos en donde los aminoácidos del carboxilo son Argina?

Answer 7

Trombina

Question 8

Numero de clase de las Isomerasas

Answer 8

5

Question 9

Las Ligasas rompen enlaces, Verdadero o Falso?

Answer 9

Falso

Question 10

Enzimas que catalizan el movimiento de moléculas o iones a través de una membrana

Answer 10

Transferasas

Question 11

¿En que consiste el modelo del sustrato ajuste inducido?

Answer 11

Es cuando una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, el sitio activo se moldea a la forma del sustrato

Question 12

¿Cuáles son los números de la triosa fosfato isomerasa?

Answer 12

5.3.1.1

Question 13

¿Qué significa la subclase 3 dentro de las isomerasas?

Answer 13

Que hay un intercambio en los estados de oxidación en los carbonos que se isomerasan, y no existe como tal una reacción de oxido reducción

Question 14

Describa la ecuación de Michaelis y Menten

Answer 14

((Velocidad maxima)(Concentración de sustrato))/(Km) + Concentración de sustrato

Question 15

¿Por qué es mejor medir las velocidades iniciales dentro de un diagrama de velocidad contra concentración de sustrato?

Answer 15

Porque es mas sencillo predecir lo que sucederá dentro de la linealidad al inicio de la actividad enzimática, cuando esta tiende al orden 0 entra en un estado de incertidumbre

Question 16

¿La pendiente del diagrama velocidad/concentración de sustrato es igual a la Km? ¿Verdadero o Falso?

Answer 16

Verdadero

Question 17

¿Qué significa el tercer numero dentro de las clases de una enzima isomerasa?

Answer 17

Que existe una transformación de aldosa a cetosa

Question 18

¿Por que se dice que existe un estado de incertidumbre cuando la actividad enzimática tiene a un orden 0? (En un diagrama V/{S}

Answer 18

Porque se cumplen tres factores muy importantes y son:
La enzima se desnaturalizó
El sustrato se acabo
Se llegó al equilibrio

Question 19

A mayor Km menor concentración de sustrato que se pone es menor, ¿esto es verdadero o falso?

Answer 19

Falso

Question 20

Enzimas que trabajan a temperaturas neutras

Answer 20

mesofilas

Question 21

Enzimas que trabajan a bajas temperaturas

Answer 21

psicofrilas

Question 22

Constante que indica que tan rápida es una enzima

Answer 22

Kcat

Question 23

Numero máximo de moléculas de sustratos transformados en producto por sitio activo y unidad de tiempo

Answer 23

Índice de recambio

Question 24

Si la relación entre kcat y km es menor se determinara que el sustrato es mejor para la enzima, verdadero o falso?

Answer 24

Falso

Question 25

Es un método donde hay un buen estimado de Vmax pero no de Km

Answer 25

Dobles recíprocos

Question 26

Cual será la incógnita que encontraremos cuando en le método de los dobles recíprocos, si la recta corta al eje x

Answer 26

Km

Question 27

Ayudan a la enzima para llevara a cabo las reacciones de la misma

Answer 27

Cofactores

Question 28

¿Qué es un inhibidor?

Answer 28

Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico

Question 29

Se unen al sitio alostérico de una molécula y cuando se une genera efectos positivos y negativos.

Answer 29

Efectores

Question 30

Inhibidores donde la Vmax no cambia pero Km si lo hace

Answer 30

Inhibidores competitivos

Question 31

¿Qué se debe hacer para sacar un inhibidor del sitio activo?

Answer 31

Aumentar la cantidad de sustrato

Question 32

¿Qué significa la Ki?

Answer 32

Es la constante de unión de la enzima con el inhibidor demostrando la afinidad de esta unión

Question 33

Valor de la Km que se ve afectada por los cambios de concentración de sustrato dentro de la actividad de los inhibidores

Answer 33

Kmap

Question 34

Describa la formula de la Kmap

Answer 34

Km x (1+(Inhibidor/Ki))

Question 35

¿Qué pasa con Km y Vmax cuando existe una inhibición acompetitiva?

Answer 35

Ambas se ven afectadas

Question 36

Modifican grupos específicos esenciales para la actividad enzimática

Answer 36

Inhibidores Irreversibles

Question 37

¿Qué cataliza MAO?

Answer 37

Cataliza la oxidación de neurotransmisores como la serotonina, noradrenalina y dopamina

Question 38

Cataliza la o-hidroxilación por medio de oxigeno moléculas de monofenoles en sus correspondientes intermediario de o-difenol y para posteriormente oxidarse como una o-quinona

Answer 38

Tirosinasa

Question 39

¿Cuál es el E.C de la tirosinasa?

Answer 39

1.14.18.1

Question 40

¿En la tirosinasa que significa la subclase 14?

Answer 40

Actúa sobre donantes apareados con incorporación o reducción de oxigeno molecular