Examen 2 Flashcards

1
Q

Quelles sont les deux fonctions de la membrane cellulaire?

A

Barrière sélective et compartimenter

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2
Q

Pourquoi est-il important de crée des microenvironnements?

A

Car les conditions physico-chimiques peuvent différer.

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3
Q

Qu’est-ce qu’on retrouve dans la structure externe de la membrane?

A

Des glycolipides et glycoprotéines

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4
Q

Qu’est-ce qui diffère les protéines au centre de la bicouche de phospholipide et celles à l’extérieur?

A

La polarité défini par leur radical (hydrophile et hydrophobe).

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5
Q

explique la fonction de protéines réceptrice

A

protéine importante pour la communication entre les cellules. Stimulus qui se lie au site de liaison et engendre des réactions chimiques.

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6
Q

Explique la fonction d’ enzyme.

A

Forme une équipe, ordre chronologique et permet d’accomplir différentes étapes du processus métabolique.

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7
Q

Explique la fonction d’adhérence cellulaire.

A

permet la formation de tissus.

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8
Q

Explique la fonction de protéine de transport.

A

Permet le passage de substance à travers une membrane. (plus en détail… à venir)

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9
Q

Explique la fonction de fixation au cytosquelette.

A

Permet de maintenir la forme de la cellule.

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10
Q

Explique la fonction de la reconnaissance cellulaire.

A

Ce sont des glycoprotéines qui permet d’identifier les cellules.

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11
Q

À quoi sert le cholestérol dans les membranes animales.

A

Maintenir un même degrès de fludité (influencé par température)

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12
Q

Que signifie “suivre le gradient de concentration”?
(transport passif)

A

Se déplacent du milieu les plus concentré vers le milieu le moins concentré.

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13
Q

Diffusion simple:
Quelle sont les particularités des molécules?

A

Petites molécules solubles dans les lipides.
Non chargé et non polaire.

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14
Q

Exemple de molécules de diffusion simple

A

O2 CO2 acides gras et vitamines

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15
Q

Diffusion facilité par un canal.
Quelle sont les particularités des molécules?

A

Substances non solubles dans les lipides
Polaire ou chargées

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16
Q

Pour une diffusion quel est le sens du déplacement

A

Élevé vers bas
gradient de concentration

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17
Q

Diffusion facilité par transporteur
Quelle sont les particularités des molécules?

A

Substances non solubles dans les lipides
Polaire ou chargées

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18
Q

Explique l’osmose.

A

Spécifique à l’eau. Elle peut se déplacer par diffusion simple mais plus rapide par canal protéique aquaporines).

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19
Q

Sorte de milieu selon quantité de soluté?

A

Hypotonique: -
hypertonique:+
isotonique: =

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20
Q

Cellule sans paroi:
Cellule qui perd de l’eau, ratatinée à la longue et meurt?

A

Cellule crénelée

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21
Q

Cellule sans paroi:
Entrée d’eau dans la cellule et explose à la longue?

A

Cellule lysée

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22
Q

Cellule avec paroi
Cellule gonflée, paroi ne peut se rompre mais exerce une pression qui empêche l’entrée d’eau?

A

Cellule turgescente.

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23
Q

Cellule avec paroi
Équilibre dynamique

A

Cellule flasque

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24
Q

Cellule avec paroi
Cytoplasme rétrécira mais conserve forme structuré

A

cellule plasmolysée

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25
Q

Qu’est-ce qui fournie l’énergie au pompe de transport actif, endocytose et exocytose?

A

ATP
Cédant le groupement phosphate terminal à la protéine.

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26
Q

Qu’est-ce qui fournie l’énergie au transporteur

A

gradient électronique (formé par différence de concentration de l’ion part et d’autre de la membrane)

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27
Q

Quel transport consiste à déformer la membrane?

A

exocytose et endocytose

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28
Q

Cotransport
Quelle sont les particularités des molécules?

A

Petites molécules organiques (glucose acide aminés) avec un ion.

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29
Q

Pompe de transport actif
Quelle sont les particularités des molécules?

A

Souvent chargé et vont contre leur gradient de concentration

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30
Q

Phagocytoses font quoi et avec quoi

A

Mange les grosses molécules solide en l’entourant et l’emballant. (s’étire) (lysome qui digère0

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31
Q

Pinocytose

A

Mange petite molécules liquides. Absorbe dans minuscules vésicules formé par invaginations.

32
Q

Endocytose par récepteurs interposé

A

Susbtance spécifique ( molécules qui s’emboitent dans les récepteurs)

33
Q

Qu’est-ce qu’une réaction exergonique

A

ATP+ hydrolyse = libération phosphate= linération d’énergie(ADP)

34
Q

Recycler l’énergie dégager par l’hydrolyse pour une réaction qui en nécissite

A

endergonique

35
Q

transfert d’un groupement phosphate à une autre molécule. intermédiaire phosphorylé

A

couplage énergétique

36
Q

Pourquoi le processus de respiration cellulaire est qualifié de voie catabolique?

A

les e- passent d’une atome faiblement électroneg à fortement électroneg donc ils parcourent un long chemin. (oxydo-réduction)

37
Q

Les deux transporteurs d’é-?

A
  1. NAD
    NAD+ forme oxydé
    NADH forme réduite
  2. FADH2
38
Q

Quelle molécule est oxydée lors de la respiration cellulaire?

39
Q

Quelles sont les deux phases de la glycosyle (étape 1)?
*** regarder en détail les éléments demandé!

A

La phase investissement d’énergie.
La phase de libération d’énergie.

40
Q

La glycolyse se déroule où?

A

Cytoplasme

41
Q

OÙ se déroule l’oxydation du pyruvate?
*** regarder en détail les éléments demandé!

A

Cytoplasme vers la mitochondrie

42
Q

Qu’est-ce qui se produit avec le pyruvate entre dans la mitchondrie

A

Il est oxydé et forme du NADH.

43
Q

Quelle est l’importance des molécules de NADH et FADH2 dans le cycle de l’acide citrique?

A

Elles transportent les électrons riches en énergie vers la chaîne de transport des électrons. Elles permettent donc de
récupérer une grande partie de l’énergie qui était initialement contenue dans le glucose.

44
Q

regroupement de deux étapes servant à utiliser l’énergie des transporteurs pour fabriquer 28 ATP

A

La phosphorylation oxydative.

45
Q

La chaine de transport d’é-
Qu’est-ce qui la compose?

A

4 protéines dans la membrane interne en ordre croissant d’é-.

46
Q

à quoi servent les protéines?

A

Transport d’é- et pomes à protons H+.

47
Q

La chaine de transport
Comment cela se produit6

A

Transfertd’électrons des transporteurs (NADH et
FADH2) à protéine I et II
▪ Ensuite transfert à relais jusqu’à IV
▪ L’énergiepermetde pousserdes H+dans l’espace
intermembranaire
Accepteurfinal = O2(formation d’H2O

48
Q

Comment se produit la chimiose?

A

H+très concentrésdans l’espace
intermembranaire
▪ H+se rendentdans la matrice en traversant
l’ATP synthase
▪ Fournit l’énergie pour produire de l’ATP

49
Q

Transcription-
Résumé de l’initation?

A

Promoteur (contient boîte TATA)
+ Facteurs de transcription (protéines)
= Signal qu’il faut transcrire le gène

50
Q

Transcription
de quel sens l’ARN polymérase se déplace-t-elle et qu’est-ce que cela indique?

A

de 3’ à 5’ alors brin d’ARNm sera de 5’ à 3’

51
Q

Transcription- Élongation
Rappel des règles d’appariement des bases azotées.

A

adénine + uracile
* Thymine remplacé par uracile dans ARN.
Guanine et Cytosine

52
Q

Transcription- Élongation
Quelles sont les liaisons entre les bases azotées?

A

Liaisons Hydrogènes.

53
Q

Vocabulaire
Différence polypeptidique et protéine?

A

Poly: 1 Chaîne linéaire d’acide aminés/ liaisons peptidique
Protéine: 1 ou + chaînes d’acide aminés avec structure tridimensionelle.

54
Q

Vocab
Génon:
Codon:
Anticodon:

A

:triplet de nucléotide du brin matrice d’ADN
: Triplet de nucléotides ARNm quel acide aminé
: Triplet de nucléotides ARNt. Complémentaire au codon

55
Q

Ribosome libre?

A

flottent dans le cytosol et fabriquent des protéines qui y demeurent.

56
Q

Ribosomes liés

A

1- Séquence d’acide aminé = signal
2- Polypeptide en formation sera - Injecté dans RER (protéines sécrétées)- Inséré dans la membrane du RER (protéines membranaires)
3- Formation d’une vésicule de transport

57
Q

Vésicule de transport vers le complexe golgien. Quelles sont les étapes dans le complexe golgien?

A

1-Polypeptide adopte forme 3D (se replie)
2- Parfois ajout de sucre (ex: glycoprotéine)
3- Formation d’une vésicule de transport

58
Q

Quel est le rôle du complexe golgien?

A

S’occupe des modifications nécessaire.
Tri les protéines et détermine leur destination avec des étiquettes moléculaires. Et les expédie.

59
Q

Quel est la première étape de l’expression des gènes (activée ou désactivée)

A

Transcription

60
Q

Ordre de grosseur les éléments suivants: histones ( protéines), nucléosomes (bout d’adn enroulé autour de quelques histones), Fibre de chromatine (nucléosome group. dense et compact)

A

… Chromatine en chromosome

61
Q

Quel est le principe de l’acétylation?

A

C’est l’ajout d’un groupement acétyle -COCH3 et provoque le relachement de la chromatine et facilite la transcription.

62
Q

Qu’est-ce que la méthylation?

A

C’est l’ajout d’un groupement méthyle CH3 qui favorise la condensation alors réduit la transcription.

63
Q

relachement ne veut pas dire automatiquement transcription. Que manque t’Il?

A

Protéine doivent se positionner sur le promoteur pour attierer l’attention de l’ARN polymérase.

64
Q

Que peuvent faire les protéines activatrices?

A

En se liant à l’opérateur elles peuvent agir comme activateur (amplifie transcription) ou répresseur. (quantité de gènes désirés)

64
Q

Qu’est-ce que l’exon?

A

Contient l’information pour fabriquer la protéine

65
Q

Qu’est-ce que l’épissage?

A

Permet de produire plusieurs ARNm à partir d’un même gène. Augmente la diversité des protéines synthétisées.

65
Q

Qu’est-ce que l’intron?

A

Partie du gène qui ne conde pas. Ell est éliminée par épissage.

65
Q

Quel est le cadre de lecture?

A

ARNm se lit de 5’ vers 3’ en groupe de trois nucléotides

66
Q

Régulation de la traduction

A

protéines spécifiques peuvent bloquer la traduction en interférant avec les ribosomes. (plante obscuritées)

67
Q

Quels sont les trois catégories de mutations ponctuelles?

A

substitution
insertion
Délétion (supp)

68
Q

Qu’est-ce que peut engendrer une substitution?

A

Mutation silencieuse, FAux-sens), Non-sens

69
Q

Qu’est-ce que peut engendrer une insertion ou délétion?

A

Décalage du cadre de lecture, Délétion d’un triplet de nucléotides

70
Q

Effet d’une mutation non-sens?

A

codon en codon stop protéine incomplète et souvent non fonctionelle

71
Q

Effet mutation faux-sens?

A

modifie un acide aminé alors effets variés sur fonctionnement selon l’emplacement( site actif= plus de conséquences)

72
Q

Effet décalage du cadre de lecture?

A

insertion ou délétion de moins de 3 = protéine défectueuse. Presque certain protéine non fonctionnelle.