Examen 1 Flashcards

1
Q

BAF

A
  • Lien entre les lamines et la chromatine
  • Recrutement de lamines A/C et d’Emerin au site de rupture de la membrane nucléaire
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Q

Emerin

A
  • Lien entre les lamines et la chromatine
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3
Q

Caryophérines

A
  • Reconnaissance des NLS et des NES (import et export nucléaire)
  • Importine et exportine
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4
Q

Ran

A
  • GTPase de transport nucléo-cytoplasmique
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5
Q

Importine

A
  • Se lie au cargo avec NLS
  • Lie les répétitions FG du NPC
  • Lie Ran-GTP (dissociation du cargo)
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6
Q

Exportine

A
  • Se lie au cargo avec NES et Ran-GTP
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7
Q

CPSF

A
  • Complexe de reconnaissance du signal de polyadénylation
  • Séquence consensus : AAUAAA
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8
Q

CSTF

A
  • Complexe de reconnaissance de stimulation de la coupure
  • Séquence consensus : GU-riche ou U-riche
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8
Q

PAP

A
  • Poly A polymérase
  • Stimule la coupure de l’ARNm par la sous-unité endonucléase de CPSF (73)
  • Polymérisation lente = Dissociation de CFI, CFII et CSTF = Recrutement des PABPN = Polymérisation rapide
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8
Q

CFI et CFII

A
  • Facteurs de clivage
  • Recrutement de PAP
  • Dissociation lors de la polymérisation lente
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8
Q

Complexe exosome nucléaire

A
  • Exonucléase 3’ à 5’ (Rrp44)
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8
Q

Mtr4

A
  • Hélicase
  • Linéarise les ARN
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8
Q

XRN1

A
  • Exonucléase 5’ à 3’
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9
Q

mRNP

A
  • Complexe ribonucléoprotéique
  • ARNm associé à des protéines
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9
Q

REF

A
  • Facteur liant les jonctions exons/exons
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10
Q

NXF1/NXT1

A
  • Lie le facteur REF
  • Recruté par les SR (ex : Npl3)
  • Dirige le mRNP dans le NPC (interaction avec les répétitions FG)
  • Dissocié sous l’action de Dbp5
  • Retour au noyau par Ran-GTP
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11
Q

elF4E

A
  • Facteur d’initiation de la traduction
  • Remplace CBC dans le cytoplasme
  • Séquestrée par 4EBP
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12
Q

PABPN

A
  • Lient la queue poly-A dans le noyau
  • Recrutées après la dissociation de CFI, CFII et CSTF
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13
Q

PABPC

A
  • Lient la queue poly-A dans le cytoplasme
  • Remplace PABPN
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14
Q

CBC

A
  • Protéine liant la coiffe 5’
  • Remplacée par elF4E dans le cytoplasme
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15
Q

SR

A
  • Stimulent l’inclusion des exons
  • Reconnait les séquences ESE (enhancer)
  • Riche en sérine et arginine
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16
Q

hnRNPs

A
  • Empêchent l’inclusion des exons
  • Reconnait les séquences SSE (silencer)
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17
Q

Dbp5

A
  • ARN hélicase dans le cytosol
  • Allonge l’ARNm et dissocie NXF1/NXT1
  • Utilise l’ATP
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18
Q

Glc7

A
  • Déphosphorylation de Npl3 (protéine SR)
  • Permet la liaison de NXF1/NXT1 dans le noyau
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19
Q

Sky1

A
  • Phosphorylation de Npl3 (protéine SR)
  • Permet le détachement de NXF1/NXT1 dans le cytoplasme
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20
Q

Rev

A
  • Protéine de HIV
  • Se lie sur l’élément RRE des ARNm non-/peu épissés
  • Permet la sortie de ces ARNm
  • Équivalent de REF
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21
Q

DCP1/DCP2

A
  • Retirent la coiffe 5’
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22
Q

Edc3

A
  • Recrutée par un facteur lié à l’ARNm (protéine autorégulatrice)
  • Recrute DPC1/DPC2
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23
Q

Drosha

A
  • Endonucléase nucléaire
  • Clive de longs ARNs en pré-microARNs
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24
Q

Dicer

A
  • Endonucléase cytoplasmique
  • Clive les pré-microARNs en microARNs
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25
Q

Argonaute 2

A
  • Coupe l’ARNm
  • Utilisant les microARNs comme guide
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26
Q

UPF1

A
  • Sous-unité du complexe SURF se liant au ribosome lié au codon stop prématuré
  • Se lie au complexe exon-jonction (EJC)
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27
Q

SMG7

A
  • Ajout à SURF/EJC
  • Stimule la dégradation de l’ARNm
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28
Q

Ski7

A
  • Recrutée lors d’un manque de codon stop
  • Recrute le complexe exosome
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29
Q

Complexe Dom34-Hbs1

A
  • Reconnaissance des structures tertiaires dans l’ARNm
  • Activité endonucléase
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30
Q

mTOR

A
  • Kinase liée à une GTPase
  • Régule des processus cellulaires
  • Selon les nutriments disponibles et le stress
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31
Q

Rheb

A
  • GTPase qui régule mTOR
  • Régulée par TSC1/TSC2 (hydrolyse du GTP)
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32
Q

4EBP

A
  • Séquestre elF4E
  • Phosphorylée par mTOR
  • Libération d’elF4E = Traduction
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33
Q

S6K

A
  • Kinase
  • Phosphorylée par mTOR
  • Phosphoryle la petite sous-unité ribosomale = Traduction
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34
Q

Kinésine-5

A
  • Se lie aux microtubules antiparallèles
  • Se déplace vers le + (éloignement des microtubules)
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35
Q

CENP-A

A
  • Variant d’histone qui lie le centromère
  • Fixation du kinétochore
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36
Q

CPC

A
  • Régulation des complexes protéiques attachant les kinétochores
  • Partie interne du kinétochore
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37
Q

Aurora B

A
  • Kinase du CPC
  • Phosphoryle Ndc80
  • Réduit l’attachement du kinétochore
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38
Q

Ndc80

A
  • Complexe protéique
  • S’associe avec les kinétochores et régule leur attachement
  • Attachement réduit si phosphorylé par Aurora B
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39
Q

PP1

A
  • Phosphatase de la partie externe du kinétochore
  • Déphosphoryle Ndc80
  • Augmente l’attachement du kinétochore
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40
Q

Kinésine-13

A
  • Raccourcissement des microtubules
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41
Q

Complexe dynéine-dynactine

A
  • Se déplace vers le -
  • Tire les microtubules vers la membrane plasmique durant l’anaphase B
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42
Q

Séparase

A
  • Clivage des cohésines (SCC1)
  • Inhibée par la sécurine
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43
Q

SCC1

A
  • Protéine des cohésines clivée par la séparase
  • Homologue mitotique de Rec8
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44
Q

Rec8

A
  • Protéine clivée lors de l’anaphase II
  • Homologue méiotique de SCC1
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45
Q

CDK

A
  • Kinases dépendantes des cyclines
  • Régulation du cycle cellulaire
  • Régulée par phosphorylation de la CAK
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46
Q

Wee1

A
  • Kinase
  • Phosphoryle Y15 et T14 des CDK (inhibition)
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47
Q

CDC25

A
  • Phosphatase
  • Déphosphoryle Y15 et T14 des CDK (empêche l’inhibition)
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48
Q

Cyclines

A
  • Cofacteurs des CDK
  • Régulées par la transcription et la dégradations
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49
Q

SCF

A
  • Complexe E3 ubiquitine ligase
  • Permet l’entrée en phase S
  • Dégrade p27, Cdc6 et Cdt1
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50
Q

APC/C

A
  • Complexe E3 ubiquitine ligase
  • Permet l’entrée en anaphase
51
Q

p16

A
  • CDKi
  • Se lie aux CDK-cycline (4 et 6) en phase G1/S
  • Expression stimulée par TGF-B
52
Q

p21, p27 et p57

A
  • CDKi
  • Se lie aux CDK-cycline (2) en phase G1/S et S
  • Empêche la phosphorylation de Rb
  • Inactivation par phosphorylation de CDK-cyclines G1/S et S
53
Q

Rb

A
  • Séquestre E2F
  • Phosphorylée par CDK-cycline en G1 = Libération de E2F
54
Q

E2F

A
  • Séquestrée par Rb
  • Transcription des cyclines de la phase S
55
Q

Cdc6 et Cdt1

A
  • Permet le placement de l’hélicase MCM
  • Phosphorylées par CDK-cyclines de la phase S = Dégradation par SCF
56
Q

Cohésines

A
  • Retiennent les chromatides soeurs (G1)
  • Adhésion par acétylation et sororine (S)
  • Phosphorylées par Aurora B et Polo = Dégradation (Prophase)
57
Q

Mei-S332/Shugosin-PP2A

A
  • Recrutement de la phosphatase PP2A au centromère
  • Protection des cohésines
58
Q

Sécurine

A
  • Liée à la séparase
  • Protéine inhibitrice
  • Ubiquitinée par APC/C-Cdc20 (dégradation)
59
Q

Cdc20

A
  • Se lie à APC/C
  • Ubiquitine la sécurine (dégradation)
60
Q

Cdh1

A
  • Se lie à APC/C
  • Dégrade les cyclines M
  • CDK-cyclines de G1/S la phosphorylent (inactivation)
  • CDC14 la déphosphoryle (activation)
61
Q

ATM et ATR

A
  • Kinases
  • Phosphorylent Chk1 et Chk2 (dommages à l’ADN)
62
Q

Chk1 et Chk2

A
  • Réparation de l’ADN
  • Inhibition de Cdc25 (inhibition des CDK)
  • Activation de p53 (apoptose) et p21 (CDKi)
63
Q

Knl1

A
  • Composante du kinétochore
  • Phosphorylée par Mps1 en cas de mauvais attachement du kinétochore
  • Lie le complexe Bub1-Bub3-Mad3 (kinase)
64
Q

Mps1

A
  • Kinase de point de contrôle
  • Phosphoryle Knl1 en cas de mauvais attachement du kinétochore
65
Q

Complexe Bub1-Bub3-Mad3

A
  • Se lie à Knl1 phosphorylée
  • Recrute Mad2
  • Forme le MCC avec Mad2
66
Q

Mad2

A
  • Recruté par Bub1-Bub3-Mad3
  • Forme le MCC avec le complexe
  • Inhibe APC/C-Cdc20
67
Q

p31 comet

A
  • Empêche la liaison entre Mad2 et APC/C-Cdc20
68
Q

Furin

A
  • Clivage du précurseur du TGF-B
69
Q

LTBP

A
  • Latent TGF-B binding proteins
  • Lient la matrice extracellulaire et les TGF-B latentes pour les activer
70
Q

RII

A
  • Récepteur du TGF-B
  • À sérine-kinase
71
Q

RI

A
  • Se lie à RII lié à TGF-B
  • Phosphorylé par RII
72
Q

RIII

A
  • “Éponge” à TGF-B
  • Augmente l’affinité à TGF-B
73
Q

Smads 2/3

A
  • Reconnaît sérines-P de RI (domaine MH2)
  • Phosphorylés par RI
  • Exposition de NLS (conformation)
74
Q

Smad4

A
  • Trimère avec deux Smads 2/3 (domaine MH2)
  • Import par importine
  • Association à des facteurs de transcription
75
Q

TGF-B

A
  • Activateur de CDKi
76
Q

Ski et SnoN

A
  • Oncoprotéines
  • Lient le trimère de Smad
  • Recrutent des HDAC
  • Inhibent l’expression de CDKi
77
Q

I-Smad

A
  • Dégradation de RII
  • Empêche la phosphorylation de Smads 2/3
78
Q

JAK

A
  • Tyrosine-kinase associée de JAK/STAT
  • Phosphorylation croisée des boucles d’activation lors de la dimérisation du récepteur
79
Q

STAT

A
  • Se lie aux tyrosines-P du RATK (domaine SH2)
  • Phosphorylée par JAK
  • Dimérisation et association avec des facteurs de transcription
80
Q

SHP1

A
  • Domaine phosphatase : Retire les phosphates de la boucle d’activation
  • Domaine SH2 : Se lie aux tyrosine-P
81
Q

SOCS

A
  • Domaine SH2 : Se lie aux tyrosine-P
  • Boîte SOCS : Recrutement de E3 ligase
  • Dégradation de JAK et de RATK
82
Q

PHD

A
  • Ajoute des groupements OH à HIF-a
  • En présence d’oxygène
83
Q

VHL

A
  • E3 ubiquitine ligase
  • Cible HIF-a pour la dégradation
  • En présence d’oxygène
84
Q

HIF-a

A
  • Facteur de transcription de l’EPO
  • En absence d’oxygène
85
Q

HER2

A
  • Récepteur à tyrosine-kinase (RTK)
  • Forme un hétérodimère avec d’autres HER
  • Surexprimé dans les cancers agressifs
  • Conformation facilitant la prolifération
86
Q

EGF

A
  • Facteur de croissance
  • Se lie à un RTK
  • Liaison entre une kinase donneuse et une kinase accepteuse (dimère)
  • Phosphorylation de la boucle d’activation
  • Phosphorylation des queues C-terminales
87
Q

GSK3 et CK1

A
  • Dégradation d’Axin et d’APC au repos
  • Via phosphorylation
88
Q

Wnt

A
  • Se lie à Frizzled (Fz)
  • Stimule la phosphorylation de LRP
89
Q

Frizzled (Fz)

A
  • Récepteur de Wnt
  • Phosphorylation de LRP en présence de Wnt
90
Q

LRP

A
  • Co-récepteur de Fz
  • Phosphorylation stimulée par Wnt
  • Lie Axin si phosphorylé
91
Q

B-Catenine

A
  • Séquestrée par Axin et APC au repos et dégradée
  • Libérée si Axin lie LRP
  • Se lie à des facteurs de transcription
92
Q

IL-1B

A
  • Se lie à son récepteur
  • Dimérisation
93
Q

MyD88, IRAK et TRAF6

A
  • Plateforme de signalisation
  • Entre le récepteur dimérisé de IL-1B et l’ubiquitine
  • TRAF6 = E3 ubiquitine ligase
94
Q

NEMO IKKB

A
  • Recruté par la chaîne d’ubiquitine de TRAF6
  • Phosphorylé par TAK1
  • Phosphoryle I-kBa
95
Q

TAK1

A
  • Lie la chaîne d’ubiquitine de TRAF6
  • Phosphoryle NEMO IKKB
96
Q

I-kBa

A
  • Séquestre NF-kB
  • Phosphorylé par NEMO IKKB actif
  • Si phosphorylé, lie E3 ligase (dégradation)
97
Q

NF-kB

A
  • Séquestré par I-kBa
  • Formé de p65 et de p50
  • Si libéré, induit la transcription de réponses immunitaires
98
Q

Notch

A
  • Replié au repos
  • Se redresse lorsque lié à Delta
  • Partie extracellulaire clivée par ADAM10
  • Partie intracellulaire clivée et activation de facteurs de transcription
99
Q

Delta

A
  • Lie la partie extracellulaire de Notch
100
Q

Nicastrin, y-secretase et presenilin 1

A
  • Clivage de la partie intracellulaire de Notch
101
Q

APP

A
  • Précurseur bêta-amyloïde
  • Mutations au site de clivage de ADAM10
  • Oligomère de peptides = Plaques
102
Q

RAB

A
  • Protéine G
  • Mouvement des vésicules
103
Q

Rho-CDC42

A
  • Protéine G
  • Contrôle du cytosquelette d’actine
104
Q

GAP

A
  • Activatrice de l’activité GTPase
  • Hydrolyse du GTP
105
Q

GEF

A
  • Rejet du GDP
  • Le GTP se lie par forte concentration cellulaire
106
Q

G alpha, G gamma et G beta

A
  • Sous-unités d’une protéine G
  • Se lie au récepteur activé (GDP)
  • Action GEF du récepteur
  • Alpha se lie à l’effecteur et dissocie gamma et bêta (GTP)
  • Hydrolyse du GTP (GAP) et réassociation des sous-unités
107
Q

PDGF

A
  • Facteur de croissance des plaquettes
  • Induit la forme GTP de Rac
108
Q

PAK1-PDB

A
  • Protéine-kinase activée par p21
  • Domaine de liaison au Rac GTP
109
Q

YFP

A
  • Yellow Fluorescent Protein
  • Émet de la lumière jaune à 527 nm s’il y a un transfert d’énergie de la CFP à proximité
  • Lié à G bêta et gamma
110
Q

CFP

A
  • Cyan Fluorescent Protein
  • Transfère de l’énergie à la YFP si excité par un laser à 440 nm et si à proximité
  • Lié à G alpha
111
Q

Rhodopsine

A
  • GPCR lié à un pigment
  • Isomérisation du rétinal induite par la lumière (de cis à trans)
112
Q

PDE

A
  • Phosphodiestérase
  • S’active lorsque lié à G alpha active
  • Dégrade le cGMP en GMP
  • Fermeture des canaux ioniques
  • G alpha inactivée par RGS
  • Phosphorylée par C de PKA = Niveaux bas de cAMP
112
Q

cAMP

A
  • Se lie aux sous-unités régulatrices de PKA (R)
  • Libère les sous-unités catalytiques (C)
113
Q

PKA

A
  • Protéine-kinase
  • Activée par la liaison de cAMP sur R
  • Libération de C (facteurs de transcription)
  • Dégradation du glycogène
114
Q

mAKP

A
  • Protéines associées aux PKA
  • Ancrent PKA et PDE
115
Q

B-Arrestine

A
  • Lient AP-2 et clarthrine et le récepteur phosphorylé par PKA = Endocytose du récepteur
  • Adaptateur des voies Jun et MAP kinases
116
Q

Phospholipase C

A
  • Activée par une protéine G
  • Transforme PI(4,5)P2 en IP3 et en DAG
117
Q

IP3

A
  • Se lie aux canaux calcium du réticulum endoplasmique
  • Libération du calcium
  • Dégradation par deux phosphatases
  • Réutilisation
118
Q

PKC

A
  • Recrutée par le calcium à la membrane plasmique
  • Dégradation du glycogène
119
Q

DAG

A
  • Lie la PKC sur la membrane plasmique
120
Q

PI

A
  • Phosphorylation par des PI-kinase
  • Biosynthèse des PI(4,5)P2
121
Q

GRB2

A
  • Protéine adaptatrice des RTK
  • Se lie aux tyrosine-P par son domaine SH2
  • Lie SOS par SH3
122
Q

Ras

A
  • Forme inactive liée à SOS
  • Activée par SOS (GTP)
  • Dissociation de SOS et signalisation
  • Recrutement de Raf et libération de 14-3-3
123
Q

SOS

A
  • Lie GRB2 par SH3
  • Lie Ras inactif
  • Active Ras par dissociation du GDP (rôle de GEF)
124
Q

Raf

A
  • Séquestrée par 14-3-3
  • Recrutée par Ras active
  • Activation par phosphorylation de Ras
  • Activation de MEK qui activent MAP kinases
125
Q

14-3-3

A
  • Séquestre Raf
  • Libère Raf sous sa forme déphosphorylée
126
Q

PI3K

A
  • Phosphorylation de PIP en PI 3,4-biphosphate ou 3,4,5-triphosphate
  • Fournit des sites de liaisons pour AKT
127
Q

PI 3,4-biphosphate

A
  • Recrutement de AKT (PKB)
  • Liaison par le domaine PH d’AKT
128
Q

AKT (PKB)

A
  • Se lie à PI 3,4-biphosphate par PH
  • Activation complète par PDK1 et PDK2 (phosphorylation de la boucle d’activation)
  • Phosphorylation de protéines pro-apoptotiques = Inhibition
129
Q

PDK1 et PDK2

A
  • Phosphorylation d’AKT (PKB)
  • PDK1 se lie à PI 3,4-biphosphate par PH
130
Q

PTEN

A
  • Phosphatase
  • Déphosphoryle PI3P
  • Réduit le nombre d’AKT à la membrane
131
Q

CAK

A
  • Kinase activatrice des CDK
  • Phosphoryle la thréonine 160