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Biologie cellulaire > Examen 1 > Flashcards

Examen 1 Flashcards

1
Q

Expliquer les avantages et inconvénients de l’utilisation de tissu animal ou de cellules en culture comme source de matériel pour la biologie cellulaire

A
  1. Tissu animal (foie, coeur, muscle, cerveau, etc.) —– avantage: permet d’obtenir une grande quantité de matériel pour des études biochimiques
    inconvénient: difficile à manipuler car il s’agit de vivant, il faut donc l’utiliser immédiatement.

2.Cellules en culture (primaires, immortalisées, cancéreuses)——- avantage : cellules faciles à manipuler et visualiser
inconvénient: pas toujours faciles à faire pousser matériel limité

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2
Q

Différentier cellule primaire, immortalisée et transformée. Quels sont les
avantages et inconvénients de chacun ?

A
  1. Cellules primaires:
    - prélevées directement du tissu
    - i: nombre de divisions cellulaires (30-50)
    - a: Le plus près des cellules à l’intérieur de l’organisme
  2. Cellules immortalisées:
    - Ont acquis la capacité de se diviser indéfiniment (dérégulant le cycle cellulaire donc pu une cellule primaire, trafficage SV40 Large T, empêche cessation la reproduction)
    - i: propriétés varient entre les cellules humaines et de souris
    - a: ne forment pas de tumeurs
  3. Cellules transformées:
    - isolées de patients, ne fonctionnent plus (perdu le contrôle cellulaire = altère complètement les propriétés). Se reproduisent indéfiniment, mutations oncogéniques
    - i: forment des tumeurs
    - a: autosuffisantes (ne meurent pas lorsqu’elles devraient)
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3
Q

Définir protéine

A

chaîne d’acide aminés

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4
Q

Définir enzyme

A

Souvent protéines servant de catalyseur afin d’augmenter la rapidité des réactions biochimiques. Les enzymes agissent en diminuant l’énergie d’activation nécessaire à la complétion de la réaction

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5
Q

Définir site actif et ligand

A

Site actif: endroit où les ligands se déposent pour activer une réaction quelconque (serrure)
Ligand: molécule spécifique qui se lie au site actif afin d’enclencher une réaction, elle doit avoir la forme parfaite du site actif afin d’y être lié (clef) (affinité)

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6
Q

Définir substrat et produit

A
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7
Q

Décrire brièvement les différentes méthodes utilisées pour étudier les enzymes et organites cellulaires

A
  1. SDS-PAGE et Western blot: permet de déterminer la formation de différentes structures ou interactions avec d’autres protéines.
  2. Chromatographie: mesurer et séparer les protéines
  3. Mesure d’activité biochimique - essais enzymatiques fluorométriques et colorimétriques: si on prend un extrait de structure avec une molécule colorée on peut mesurer l’augmentation de la couleur ou son apparition.
  4. Préparation d’extraits et isolation d’organistes:
    - utilisation de détergents pour briser la membrane ce qui permet d’isoler les organises hydrosolubles.
    - centrifugation différentielle et gradients de sucres permet d’isoler les mitochondries.
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8
Q

Expliquer les limites physiques de la microscopie photonique et de la microscopie
électronique.

A
  1. Microscope photonique:
    - résolution (max de 0,2 micro). ne permet pas de distinguer des objets distants de moins de 0,2 microm ni de révéler des détails de taille inférieure à 0.2 microm
    -limité par les propriétés de la lumière
    - échantillon transparent
  2. Microscope électronique:
    - ne peut pas étudier du matériel vivant
    - coupes fines nécessaires
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9
Q

Expliquer les différences entre une cellule procaryote et une cellule eucaryote

A

Procaryote:
- bactéries et archaebactéries
- 1-2 microm
- unicellulaire
- un seul compartiment intracellulaire
- pas d’organites ou de noyau

Eucaryote:
- Organisme unicellulaire ou pluricellulaire
- Noyau et organites cytoplasmiques
- 10-100 microm
- plus de structures internes

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10
Q

Expliquer les différentes méthodes permettant de visualiser les cellules par
microscopie photonique (3)

A
  1. Contraste de phase:
    Les cellules ne sont pas colorés mais l’onde de la lumière incidente (verte) sera changée lorsqu’elle frappe une structure à cause de la réfraction. Les ondes sont donc inversées et permettent d’augmenter le contraste et d’observer les cellules vivantes. Les ondes en phase seront illuminés et ceux hors-phase seront foncées.
  2. Colorants:
    Quand les cellules sont colorés, seulement certaines longueurs d’ondes vont pouvoir traverser l’échantillon ce qui permet de mettre en valeur la structure (ex.: si la structure est rouge, lumière rouge va passer mais pas jaune ni bleu)
  3. Fluorescence:
    Permet de détecter des molécules spécifiques (protéines, ions) et de marquer les organelles. On utilise la propriétés de certaines protéines d’absorber et d’émettre des photons à longueur d’onde spécifique. L’absorption d’un photon est suivie par l’émission d’un photo à une plus grande longueur d’onde. Peuvent être utilisées en combinaisons car spectre d’absorption et d’émission spécifique. (immunofluorescence). Permet de détecter des protéines spécifiques dans des cellules fixées.
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11
Q

Expliquer l’utilité et les limitations de l’utilisation d’anticorps couplés à une
molécule fluorescente et de protéines fluorescentes (type GFP)

A

Permet de détecter des protéines spécifiques dans de cellules fixées. Pour utiliser cette méthode il faut d’abord produire des anticorps spécifiques de la protéine étudiée. Le marquage peut interférer avec la fonction ou la localisation de la protéine.

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12
Q

Décrire l’organisation générale d’une cellule eucaryote

A
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13
Q

Comment est-ce qu’on étudie la cellule?

A
  1. Source de cellules
  2. Mesure des activités cellulaires
  3. Visualisation des cellules
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14
Q

Quelles sont les différentes macromolécules composant la cellule?

A
  1. Protéines (acides aminés)
  2. Lipides (acides gras, glycérol, phosphoglycériques)
  3. Glucides (glycogène, glucose)
  4. Acides nucléiques (ADN, ARN, nucléotide A U G T C)
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15
Q

Quelles sont les caractéristiques des cellules influençant leur observation par microscopie?

A
  • Petite taille
  • Translucide
  • Structures délicates (qui pourraient être endommagées par la fixation)
  • Épaisseur de l’échantillon (tissu)
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16
Q

Expliquez les principes de base d’un microscope à fluorescence.

A

Le microscope à fluorescence est similaire au microscope photonique standard. Une lampe à haute énergie permet d’illuminer l’échantillon et des filtres permettent de sélectionner les longueurs d’onde d’absorption et d’émission appropriées. On ne veut pas une lumière blanche mais longueur d’onde précise pour que la couleur ressorte

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17
Q

2 techniques permettent d’obtenir des images claires à partir d’un spécimen épais, quelles sont-elles?

A
  1. Déconvolution (traitement d’image d’un microscope optique, méthode mathématique pour déflouter l’image)
  2. Microscope confocal
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18
Q

Expliquez les principes de base d’un microscope confocal.

A

Dans ce microscope, c’est un laser qui illumine l’échantillon fluorescent. La lumière fluorescente émise du point de focus illuminé par le laser se rend au détecteur alors que la lumière émise par ce qui est hors focus du laser est largement excluse du détecteur.

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19
Q

Quels sont les désavantages des techniques d’immunofluorescence et de coloration?

A

Ces techniques nécessitent des cellules fixées, ainsi:
- on étudie un instant x dans la vie des cellules
- la fixation risque de générer des artéfacts
- on ne peut pas mesurer des ions ou des paramètres comme le potentiel membranaires des mitochondries (ou tout autre processus dynamique)

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20
Q

Quelles molécules fluorescentes peuvent entrer dans des cellules vivantes et quels sont leur avantage pour l’observation microscopique?

A

(Fura-2, Mitotracker, Lysosensor, etc.)
Elles peuvent entrer dans les cellules vivantes et être fluorescentes sous certaines conditions, on peut donc observer des structures ou des mécanismes en plein action.

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21
Q

Qu’est-ce que la GFP?

A

Ce sont des cellules générant des protéines chimériques fluorescentes vertes. Ces protéines sont utilisées pour observer les processus dynamique des cellules, surtout les protéines d’intérêt de cellules vivantes (sur lesquelles elles se collent).

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22
Q

Vrai ou faux: il existe d’autre protéines fluorescentes que la GFP.

A

Vrai, la CFP et la YFP ont été créé par mutagenèse ce qui permet la complémentarité de signaux afin d’observer plusieurs choses en même temps.

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23
Q

La GFP, YFP et CFP ont relevé l’extrême ____________ avec laquelle les cellules ___________________________________________.

A
  1. rapidité
  2. bougent, changent et adaptent leur activité en fonction de signaux intracellulaires en provenance de l’environnement.
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24
Q

Quel sont les avantages principaux de la microscopie électronique?

A

1.Offre une résolution de beaucoup supérieure à la microscopie optique/photonique (0,1 nm vs 200 nm)
2. première technique à avoir permis la caractérisation des composantes cellulaires
3. permet visualisation de structures tant au niveau de molécules que des cellules entières

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25
Q

Vrai ou faux: la microscopie électronique utilise les photons

A

Faux, contrairement à la microscopie photonique ou optique, la microscopie électronique utilise les électrons.

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26
Q

Quels sont les deux types majeurs de microscopie électronique?

A
  1. Microscopie électronique à transmission (TEM)
  2. Microscopie électronique à balayage
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27
Q

Quels sont les désavantages de la microscopie électronique, tous types confondus?

A
  1. le processus de fixation et de coloration créé potentiellement des artéfacts.
  2. les électrons pénètrent moins dans les tissus que la lumière, les échantillons doivent donc être très minces.
  3. processus complexe de préparation des échantillons
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28
Q

Qu’est-ce que l’immuno-gold?

A

Le principe est similaire à celui de l’immunofluorescence mais des particules d’or remplacent le fluorochrome. Au microscope, au lieu d’observer une fluorescence, nous observons des points noirs là où les particules d’or se sont agglomérées.

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29
Q

Vrai ou faux: il n’est pas possible de déterminer la structure d’un complexe protéique à partir de microscope électronique.

A

Faux, c’est possible.

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30
Q

Quelles sont les particularités de la microscopie électronique à balayage?

A
  • Similaire à TEM
  • Permet d’obtenir une image 3D de la surface de l’échantillon
  • utilisé pour analyser la surface de cellules or d’organisme plutôt que des structures intracellulaires.
  • l’échantillon est couvert de métaux lourd
  • Les électrons dispersés sont collectés
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31
Q

Vrai ou faux: la tomographie (TEM ou microscopie par transmission) permet d’obtenir des images en 3D.

A

Vrai, il suffit simplement de faire varier l’angle de l’échantillon et de superposer les images ensuite.

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32
Q

Qu’est-ce que le FIB-SEM?

A

Focused Ion Beam Scanning Electron Microscope
-Permet d’obtenir une image 3D en prenant l’image d’une couche de l’échantillon et en l’enlevant. On détruit l’échantillon couche par couche afin de reproduire une image 3D de la structure désirée.

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33
Q

Qu’est-ce que la super résolution?

A

Il s’agit d’une technique de microscopie qui permet d’aller au delà de la limite de 200 nm. Dans certains cas, on peut détecter jusque’à 30 nm. C’est beaucoup moins que dans la cas des microscopes électroniques mais, contrairement à cette dernière, la super résolution permet d’observer les cellules vivantes.

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34
Q

Qu’est-ce qu’une macromolécule?

A

Ce sont de grosses molécules assemblées à partir de différentes sous-unités.

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35
Q

Quels sont les différents rôles des macromolécules?

A
  1. Structurel
  2. Signalisation
  3. Information
  4. Activité enzymatique
  5. Source d’énergie
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36
Q

Quelle est la composition chimique de la cellule?

A
  1. Eau
  2. Ions
  3. Vitamines -cofacteurs
  4. ATP - GTP
  5. Macromolécules
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37
Q

Quel est le rôle de l’eau dans la cellule?

A

Il s’agit d’un solvant pour les réactions biochimiques (75% du volume cellulaire)

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38
Q

Quel est le rôle des ions dans la cellule?

A
  1. Équilibre hydrique - pression osmotique
  2. Cofacteur pour enzymes (Mg2+, Zn2+, Fe2+, Mn)
  3. Potentiel membranaire (Na+, K+)
  4. Signalisation (Ca2+)
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39
Q

Quel est le rôle des vitamines et des cofacteurs dans la cellule?

A

Il sont requis pour plusieurs réactions biochimiques
Coenzyme A, NAD, FAD (cytoréduction)

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40
Q

Quel est le rôle de l’ATP et de la GTP dans la cellule?

A

Source d’énergie cellulaire

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41
Q

Quels sont les rôles des protéines?

A
  1. Elles régulent la majorité des activités cellulaires (enzymes, signalisation cellulaire)
  2. Rôle structural (cytosquelette, fixation de la cellule au tissu)
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42
Q

L’activité des protéines est __________ par la cellule.

A

Rapidement et réversiblement régulée

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43
Q

Vrai ou faux: la synthèse des protéines se fait de l’extrémité C-terminale vers l’extrémité N-terminale

A

Faux, c’est l’inverse.

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44
Q

La structure primaire des protéines est dictée par ________.

A

la séquence de son ARNm.

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45
Q

Quelles sont les structures secondaires possiblement adoptées par les protéines?

A
  1. Helice alpha
  2. Feuillet bêta
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46
Q

Après s’être assemblées en structure secondaire, que peut-il advenir des protéines?

A

Elles peuvent continuer à se replier pour former une structure tertiaire qui forme la structure de la protéine active. Il est aussi possible que la protéine adopte une structure quaternaire en faisant partie d’un complexe protéique.

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47
Q

Quelles sont les différentes particularités du repliement des protéines?

A
  1. Dépend de la structure primaire
  2. Parfois spontané ou peut requérir l’action de chaperonnes (reconnaît les protéines non-pliées et les aide à se plier)
  3. Certaines protéines ne sont pas structurées.
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48
Q

Vrai ou faux: les protéines non polaire ont tendance à se tenir dans les endroits hydrophobes.

A

Vrai

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49
Q

Vrai ou faux: les protéines chargés négativement on tendance à être ancrées profondément dans les structures étudiées.

A

Faux, elles ont plutôt tendance à se trouver à la surface.

50
Q

Quelles sont les différentes interactions possible entre les chaînes latérales de protéines?

A
  1. Liaisons covalentes (pont disulphure entre 2 cystites)
  2. Liaisons non-covalences (pont hydrogène , liaisons électrostatique)
51
Q

Laquelle des structures secondaire protéique est la plus fréquente?

A

Hélice alpha

52
Q

Les feuillets bêta sont _________.

A

antiparallèles.

53
Q

Pourquoi est-ce que les protéines adoptent une conformation spécifique plutôt que de rester seules de leur côté?

A

Adopter une conformation unique repliée augmente la stabilité de la macromolécule.

54
Q

Les acides aminés présents __________ dictent ses __________. Ces acides aminés dépendent du ___________.

A
  1. à la surface et dans le site actif
  2. interactions
  3. PH, des conditions ioniques et de membranes cellulaires
55
Q

Des acides aminés précis régulent la liaison _________ et l’assemblage _________.

A
  1. au site actif
  2. en structures quaternaires
56
Q

Maurice a fait une erreur et a changé un acide aminé pour un autre dans sa protéine, qui se repliera pour former le site actif d’un liguant. Ce dernier se dit qu’après tout ce travail, ce n’est pas une si grande erreur et que ça n’impactera pas l’efficacité de sa protéine. Est-ce que Maurice a raison? Que diriez vous à Maurice?

A

Maurice a tord. Chacune des acides aminés dans un site actif fait des liens avec le liguant à un endroit précis. Si nous changeons le moindrement la forme du site actif en changeant un acide aminés ou en modifiant la charge d’un acide aminé, l’affinité entre les deux structures (litant et site actif), sera fortement diminuée voire même rendu impossible.

57
Q

Qu’est-ce qu’une kinase?

A

Il s’agit d’une protéine qui ajoute une phosphate à une protéine quelconque.

58
Q

Les cellules ont besoin _______ pour maintenir leur organisation.

A

d’énergie

59
Q

Quelles sont les deux choses que la cellule doit posséder pour rester organisée?

A
  1. de l’énergie
  2. une membrane limitante
60
Q

Quels fonctions de la cellule nécessite de l’énergie?

A
  1. Synthèse de macromolécules
  2. Réparation des structures cellulaires
  3. Échanges avec le milieu extracellulaire
  4. Régulation
61
Q

Quelle est la source principale d’énergie cellulaire?

A

ATP

62
Q

Quels molécules et mécanismes sont impliqués dans la production de l’ATP?

A

Molécules: glucose, acide gras, acides aminés.
Mécanisme: glycolyse, phosphorylation oxidative

63
Q

Certaines protéines requièrent du _____ au lieu de l’ATP.

A

GTP

64
Q

Quelles fonctions cellulaires nécessitent le GTP?

A
  1. GTPases de signalisation (GTPases hétéromériques, Ras, Rab)
  2. Fusion de membranes
  3. Synthèse de protéines
65
Q

L’hydrolyse de l’ATP libère de l’énergie contenue dans la liaison et permet d’effectuer plusieurs modifications sur les protéines. Quelles sont-elles?

A
  1. changement de conformation de la protéine
  2. liaison (ou détachement) d’une autre protéine
  3. Modification de l’activité d’une protéine
66
Q

L’ATP peut contribuer à deux grandes catégories de réactions, quelles sont-elles et quelles enzymes permettent chacune d’elle?

A
  1. L’enzyme hydrolyse l’ATP pour effectuer un travail (changement d’interaction)
  2. Le phosphate est transféré à une autre protéine pour en modifier les propriétés (changement d’activité)
67
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

C’est une réaction possible grâce à l’ATP. Cette réaction permet de modifier les propriétés d’une protéine de façon transitoire, soit en activant ou en inhibant la fonction. Ce mécanisme est essentiel à la signalisation cellulaire car elle créée un site de liaison à d’autres protéines.

68
Q

Quelle sont les enzymes impliquées dans la phosphorylation?

A
  1. kinase: lie le phosphate à la protéine
  2. phosphatase: délie le phosphate de la protéine
69
Q

Vrai ou faux: la phosphorylation modifie indirectement une acide aminé

A

Faux, la phosphorylation modifie directement un acide aminé

70
Q

Quels sont les principes de modifications protéiques non-covalentes?

A

Certaines molécules s’associent de façon non-covalences avec des protéines pour en modifier l’activité. Habituellement ces modifications causent un changement de conformation de la protéine.
ex.: calcium régule kinases, phosphatages, protases, etc et GTPase régule l’activité mécanique/signalisation)

71
Q

Qui suis-je: la plupart des mécanismes de communication à l’intérieur de la cellule et entre les cellules dépendent de ce type de réactions.

A

Signalisation cellulaire

72
Q

Pourquoi est-ce que les membranes biologique sont primordiales dans la préservation de l’organisation?

A

Puisque les membranes biologiques permettent d’être relativement isolées du milieu externe. La membrane créé ainsi une barrière entre les différents organistes en plus d’en créé une entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule.

73
Q

Quelles sont les fonctions des membranes biologiques?

A
  1. Barrière entre les différents compartiments cellulaire/ milieu extra cellulaire
  2. Créé des gradients d’ions
  3. Membrane plasmique permet la transmission de signaux extracellulaires à la cellule.
74
Q

Donne moi deux exemples précis où les gradients d’ions sont primordial au fonctionnement de la cellule.

A
  1. Mitochondries dans la synthèse d’ATP
  2. Neurones et muscles dans la transmission de signaux électriques
75
Q

Le bicouche lipidique est une ________ composée de __________ (+- _______ selon la membrane)

A
  1. mosaïque fluide
  2. lipides et de protéines
  3. 50%
76
Q

Quel est le rôle des protéines dans la bicouche lipidique?

A

Permettent les différentes fonctions des membranes (activités)

77
Q

Quel est le rôle des lipides dans la bicouche lipidique?

A

Rôle structurel (imperméable aux molécules polaires et fluide) mais aussi fonctionnel.

78
Q

Quels sont les différents types de lipides présents dans la bicouche lipidique?

A
  1. Phospholipides (1.1. phosphoglycériques 1.2. sphingolipides)
  2. Glycolipides
  3. Cholestérol
  4. Amphipatiques (tête polaire, queue hydrophobe)
79
Q

Quels sont les lipides les plus abondants?

A

Phospholipides

80
Q

En quoi consiste un phosphoglycéride?

A

Glycérol + tête polaire (lié par phosphate (PO4) + deux acides gras
glycérol + phosphate liés par liaison Esther (réversible)

81
Q

Quelles caractéristiques des lipides modifie la fluidité de la membrane?

A
  1. Les liaisons doubles (plus fluide quand acides gras insaturés vs saturé)
  2. La longueur des chaînes acides gras ( plus fluide quand courtes)
  3. épaisseur
    —- la composition varie selon la membrane—–
    ex.: beurre vs huile
82
Q

Quelles sont les différences principales entre un phosphoglycéride et un sphingolipide?

A

Ph.: liaison Esther avec le groupement phosphate
Sphin: il y a un groupement amine à la base de la tête, liaison covalente avec le groupement phosphate, rôle surtout de signal parfois structurel. Groupement OH à la base de la tête.

83
Q

Les _______ sont basés sur la sphingosine.

A

glycolipides

84
Q

Quelles sont les caractéristiques principales des glycolipides?

A

Ils ne possèdent pas de groupements phosphate mais des groupement glucidiques attachés à la tête polaire. Ces cellules se trouvent le plus souvent à la surface des cellules et abondamment dans le cerveau. Les gangliosides (lipides qui font partie des glycosphingolipide) contiennent de l’acide sialique (NANA)

85
Q

Quelle caractéristique permet aux membranes biologiques de bouger?

A

La fluidité fait en sorte que les lipides sont mobiles dans la membrane

86
Q

Quels sont les mouvements lipidiques possibles au seins d’une membrane biologiques?

A
  1. Diffusion latérale
  2. Flip-flop (Translocation d’un feuillet à l’autre (nécessite énergie))
  3. Rotation
  4. Flexion (?)
87
Q

Le _____________ permet un soutien structurel et régule la fluidité. Son effet dépend de la __________ et à haute ____________, il diminue ____________________.

A
  1. Cholestérol
  2. concentration
  3. concentration
  4. la fluidité et permet l’organisation en sous-domaines
88
Q

Pourquoi est-ce que les feuillets lipidiques des membranes biologiques sont asymétriques?

A

Due au transfert limité de lipides entre les feuillets lipidiques (flip-flop). L’asymétrie permet aussi la réalisation de certain rôle de signalisation et d’apoptose.

89
Q

Comment est-ce que la cellule s’organisent pour éviter que l’asymétrie entre ses deux feuillets lipidiques soit trop grande?

A

Le flip-flop est régulé par des enzymes scramblase et flippase. Les phospholipides synthétisés par le réticulum endoplasmique sont ajoutés au feuillet cytosolique de la membrane et la scramblase catalyse le Flip des phospholipides ce qui rend la croissance des deux moitiés de la bicouche relativement symétrique. Pour ce qui est du feuillet externe, il y exocytose de phospholipides et la flippase catalyse le transfert d’un phosphoglycéride au feuillet interne de la bicouche.

90
Q

En quoi consiste les radeaux lipidiques (lipidique rafts)?

A

Ce sont des zones de la membrane plasmique qui ont une composition différente du reste de la chaîne. Ils sont enrichi de sphingolipides et de cholestérol.

91
Q

Quel est le rôle des radeaux lipidiques?

A

organise et regroupe des protéines fonctionnant ensemble, ce qui permet d’accommoder de longs domaines transmembranaires.

92
Q

Quelle protéine phosphoryle le phosphatidylinositol?

A

PI 3-Kinase (protéine kinase)

93
Q

Quel est le rôle de la PI 3-Kinase?

A

Elle permet le recrutement et l’activation de molécules de signalisation

94
Q

Pourquoi est-ce que différents types de phospholipases génèrent des molécules de signalisation distincte?

A

Toute dépend de l’endroit où les enzymes font effet, donc où les enzyme coupent la tête du phospholipide.

95
Q

Quels sont les différents types de protéines qui s’associent à la membrane?

A
  1. Intégrales/transmembranaires
  2. Ancrage lipidique
  3. Périphériques
96
Q

Les protéines transmembranaires contiennent une ou plusieurs régions ____________. Généralement, elles sont composées d’une ou plusieurs______________________. Les ___________ sont importants pour ___________ la structure.

A
  1. traversant la membrane
  2. hélices alpha composée d’acides aminés hydrophobes.
  3. ponts hydrogènes
  4. stabiliser
97
Q

Vrai ou faux: les protéine à ancrage lipidique sont surtout des feuillet bêta.

A

Faux, ce sont des structures en hélice alpha et hydrophobes (obligatoire à l’ancrage).

98
Q

Vrai ou faux: les domaines transmembranaires restent séparées dans la bicouche.

A

Faux, les transmembranaires s’associent (même protéine ou même complexe de protéines).

99
Q

Vrai ou faux: il est impossible de prédire la présence des protéines transmembranaires.

A

Faux, plusieurs logiciels permettent de prédire les domaines transmembranaires (hélices alpha, hydrophobicité) MAIS il faut quand même vérifier expérimentalement.

100
Q

Quelles sont les particularités des protéines transmembranaires avec tonneau bêta?

A

Elles sont abondantes dans la membrane externe des chloroplaste et des mitochondries, ainsi que plusieurs bactéries. Ces structures sont rigides et en feuillets bêta.

101
Q

Quels sont les deux types de protéines ancrées dans la membrane par des lipides?

A
  1. Acide gras ou groupe prényl
  2. Ancrage par un GPI (glycophophatidylinositol)
102
Q

Les protéines ancrées dans la membrane par des lipides de type «acide gras/groupe prényl» sont des _________ et généralement _________.

A
  1. modification cytoplasmique
  2. réversibles
103
Q

Sur quel feuillet de la membrane sont ancrées le protéines acide gras/groupe prényl

A

feuillet interne de la membrane plasmique

104
Q

Sur quel feuillet de la membrane sont ancrées le protéines à ancrage par GPI?

A

Elles sont attachées par la partie c-terminal et elle sont ancrée sur le feuillet externe de la cellule.

105
Q

Vrai ou faux: les protéines d’ancrage par GPI sont modifiée dans le RE.

A

vrai

106
Q

Qu’est-ce qu’une protéine glycolysée?

A

Un protéine non cytosolique à laquelle des sucres se lient à des résidus de Ser, Thr, Asn.

107
Q

Vrai ou faux: l’ajout de glucose sur les résidus de protéines peut changer la fonction de la protéine.

A

Vrai

108
Q

Quels sont les différents principes de mobilité des protéines membranaires?

A

Tout comme les lipides, les protéines diffusent latéralement dans la membrane. Certains complexe protéiques sont beaucoup moins mobiles ou restreint à des domaines particuliers (ex.: synapses)

109
Q

Vrai ou faux: tout comme les lipides, les protéines peuvent faire des Flip-flop entre les deux feuillet de la membrane plasmique, mais c’est plutôt rare.

A

Faux, il est impossible que les protéine effectue ce mouvement.

110
Q

Qu’est-ce que le FRAP?

A

Fluorescent recovery after photobleaching
Quand on excite une partie marquée par du fluorophore trop longtemps ou trop intensément, ce dernier meurt. Il est ensuite possible de remarquer le temps nécessaire à la recovery. Permet d’étudier le dynamisme des molécules d’intérêt.

111
Q

Pourquoi est-ce que le FRAP est important dans l’observation de la mobilité de la membrane plasmique?

A

L’important est au niveau de la période de récupération, où les cellules de fluorophore decédées sont comblées par des cellule de fluorophore qui fonctionnent encore. Au microscope, nous verrons un trou noir se remplir, de façon plus ou moins rapide. Cela correspond au cellules adjacente de la membrane qui se déplacent et diminuent l’apparence du trou.

112
Q

Qu’est-ce que le FLIP?

A

Fluorescence Loss in Photobleaching
C’est une technique d’imagerie qui permet de visualiser la dynamique des protéines. On expose les cellules tangué à un laser ce qui décolore la fluorescence des cellules ciblés. Nous devons donc mesurer la fluorescence dans une autre région de la cellule, qui éventuellement sera elle aussi décolorée puisque la dynamique fait en sorte que les protéines traversent le laser. Ainsi, au bout d’un certain moment la cellule entière sera décolorée. Il est possible de déterminer à quelle vitesse les molécules bougent avec cette technique, dépendement du temps qui est requis pour que la cellule entière perde sa couleur.

113
Q

Qu’est-ce qu’une cellule souche?

A

C’est une cellule non-différencié, c’est-à-dire qui peut encore devenir divers types de cellules, comme un enfant qui peut encore devenir plein de choses.

114
Q

Comment est-ce que les cellules souches sont-elles obtenues?

A

Elles sont prélevées d’embryon mais il est aussi possible de renverser la différenciation d’un fibroblaste pour la différencier en autre chose.

115
Q

Qu’est-ce que des co-culture et des systèmes 3D?

A

Ce sont des tentatives de reproduire le système de l’organisme.

116
Q

Quels sont les colorants les plus utilisé en microscopie photonique et que colorent-ils?

A
  1. Éosine: marque le matériel cytoplasmique (souvent utilisé en combinaison avec l’hématoxyline)
  2. Hématoxyline: marque le noyau
  3. Crésyl violet
117
Q

Vrai ou faux: dans la microscopie à transmission, l’échantillon est déshydraté.

A

Vrai

118
Q

Vrai ou faux: dans le microscope à transmission, la chambre du microscope est sous vide.

A

Vrai

119
Q

Quel enzyme clive le phosphatidylinositol

A

Phospholipase C

120
Q
A

Biologie cellulaire (1 decks)

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