exam intra Flashcards
Qu’est-ce qu’un autotrophe ?
Il utilise le CO2 comme source de C
Qu’est-ce qu’un hétérotrophe ?
Il utilise une molécule organique comme source de C (ex : glucose)
Qu’est-ce qu’un chimiotrophe ?
Il utilise des molécules organiques ou des substrats oxydables inorganiques, comme source d’énergie
Qu’est-ce qu’un phototrophe ?
Il utilise la lumière comme source d’énergie
Est-ce que l’implication de l’O2 dans un métabolisme est obligatoire ou non ?
Non, c’est facultatif
Quel est le métabolisme grosso modo des photo-autotrophes et des hétérotrophes?
Ils utilisent la lumière comme source pour synthétiser des hydrates de C à partir du CO2 et d’H2O, et libèrent de l’O2. Les hétérotrophes utilisent ces molécules organiques, en présence d’O2 ,et forment du CO2 et H2O qui sont libérés dans l’atmosphère pour que le photo-autotrophe recommence son cycle.
Qu’est-ce que le catabolisme ? Quelle est la source d’énergie et l’énergie retirée ?
Il s’agit de transformer les molécules complexes en petites molécules plus simple pour faire de l’ATP par exemple. (glycolyse anaérobique). L’énergie utilisée est les lipides, protéines et glucides, et l’énergie retirée (déchets) est l’H2O, le NH3 et le CO2. ADP—->ATP
Qu’est-ce que l’anabolisme ? Quelles sont les molécules précurseurs ? Quels sont les macromolécules ?
Il s’agit de prendre des molécules simples précurseurs (acides aminés, acides gras, glucides, bases azoté) pour en faire de plus complexes (protéines, lipides, polysaccharides, acides nucléiques). ATP—>ADP
Quels sont les principales sources d’É chimiques dans le catabolisme et anabolisme ?
Catabolisme : ADP —->ATP / NAD+ —–> NADH,H+ / FAD —-> FADH2
Qu’est-ce que le récepteur des protéines G ? Avec quelle enzyme vient-elle se fixer ?
Il s’agit d’un récepteur membranaire qui est couplé à la protéine G (dotée de 3 sous-unités). Lorsqu’un ligand vient se fixer au récepteur (ex : insuline), la protéine G s’active. Elle va ensuite de fixer à un effecteur, l’adénylyle cyclase. Celle-ci vient coupé l’ATP en AMPc et Pi. L’AMPc est un second messager.
Sur quel acide aminé est fréquemment fait la phosphorylation ?
Sur la thyrosine, la serine et la theronine.
Quelle est la principale cible de l’AMPc?
La protéine kinase A, qui ajoute des phosphates.
Parler du maintient de la glycémie grosso modo
Une baisse de glycémie est détecté par les cellules alpha du pancréas qui libère le glucagon qui vient augmenter la libération de glucose et diminuer le stockage dans le foie, les muscles et les tissus adipeux. Une hausse de glycémie est détectée par les cellules B du pancréas qui libère l’insuline et augmente le stockage de glucose et diminue la libération.
Quel est le mécanisme d’action du glucagon ?
Le glucagon est capté par un récepteur, il y a activation de l’adénylate cyclase et le second messager est actif (AMPc). L’AMPc vient activé la protéine kinase A. La protéine kinase ajoute un phosphate sur la glycogène phosphorylase kinase qui active à son tour la glycogène phosporylase (activation de la dégradation de glycogène) et sur la glycogène synthase (inactivation de la synthèse de glycogène)
Quel est le mécanisme d’action de l’insuline ?
Il active la protéine phosphatase 1 qui son rôle est de retirer les phosphates de la glycogène phosphorylase et de la glycogène phosphorylase kinase (inactivation de la dégradation de glycogène) et retire le phosphate de la glycogène synthase (activation de la synthèse de glycogène)
De quoi est formé une enzyme ?
Il s’agit d’une chaîne d’acide aminé repliée sur elle-même qui forme une structure 3D
Quel est l’importance des voies métaboliques secondaires ?
Si jamais un enzyme de la voie principale est saturée, on s’assure de continuer à métabolisé le substrat en produit
Quelle est la seule manière de contrôler les réactions réversibles ?
Jouer sur la quantité de substrat et de produits.
Comment est-il possible de réguler une réaction irréversible ?
Activer l’enzyme ou l’inactiver par notamment la phosphorylation/déphosphorylation.
Comment est définie l’activité enzymatique ?
Elle est définie en terme de vitesse de réaction. On utilise l’I.U. (qte d’enzyme requise pour convertir 1 umol de substrat en produit en 1 min à ph de 7 et température de 25)
Quels sont les 2 modèles pour expliquer la spécificité des enzymes ?
Le modèle clé-serrure et la forme induite (qui est celui retenu aujourd’hui)
Quels sont les facteurs affectant l’activité enzymatique? expliquez
1) température : l’augmentation peut accélérer la vitesse de réaction chimique ou de dénaturation de l’enzyme (diminuant son activité catalytique)
2) Ph : un changement de PH peut agir sur plusieurs facteurs (liaison de substrat, activité catalytique, structure tertiaire et ionisation des résidus de l’enzyme
3) quantité de subtrat : en faible concentration, la vitesse de Rx sera proportionnelle, mais en grande quantité, la vitesse tend vers une valeur maximal (saturation)
4) concentration d’enzyme : vitesse directement proportionnel à la quantité d’enzyme, c’est linéaire, il n’y a pas de saturation
Qu’est-ce qu’un cofacteur / coenzyme ?
Il s’agit d’une molécule (ex : ion métallique ou petite molécule organique appelé coenzyme) qui viennent s’associer à l’apoenzyme pour qu’elle fonctionne
Qu’est-ce que la Vmax et le Km ?
La Vmax est lorsque toutes les enzymes sont complexées au substrat. (enzyme est saturé). Le Km = Vmax/2. Plus le Km est petit, plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est élevée, car l’affinité est inversement proportionnelle au Km
Comment s’appellent les chiens de la prof ?
Michaelis et menten pour l’équation.
Quelss sont les différents contrôle enzymatique ?
(1) modifications covalentes (phosphorylation qui permet l’activation ou l’inhibition de l’activité enzymatique et met en jeu des protéines kinases et phosphatases qui catalysent des réactions irréversibles)
(2) protéolyse : particulièrement pour les enzymes digestives et les enzymes de la cascade de la coagulation du sang. Le zymogène est le précurseur inactif et protéase active. (ex :chymotrypsinogène qui doit être fragmentée pour être active sous forme de chymotrypsine)
(3) inhibiteurs
