Exam 3 Flashcards

1
Q

Comment sont nommés les mécanismes utilisant deux substrat

A
  • Bi-Bi séquentiel au hasard
  • Bi-Bi séquantiel ordonné
  • Ping-Pong
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Comment distinguer les différents mécanismes
- Bi-Bi séquentiel au hasard
- Bi-Bi séquantiel ordonné
- Ping-Pong

A

Deux graphiques possibles
1. Km selon (A):
- Séquentiel aléatoire et Ping pong sont logarithmiques;
- Séquentielle aléatoire a une plus grande Km apparente que Ping, pong, car mécanisme de merde
2. 1/v selon 1/(A), c’est-à-dire même traitement que Lineweaver-Burke:
- Si les droites de différentes (B) sont parallèles = Ping-Pong
- Si les droites de différentes (B) se croisent = un des modèle séquentiel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Qu’est ce qu’un modèle séquentiel? Qu’est-ce qui différencie les mécanismes séquentiel au hasard et ordonnée?

A

Un mécanisme séquentiel est un mécanisme qui nécessite la formation du complexe ternaire (EAB) avant que la catalyse puisse s’effectuer.
L’ordre de liaison des deux substrats est ce qui différencie les deuc mécanismes. Dna sun mécanisme séquentiel au hasard, l’ordre de liaison de substrats n’a pas d’importance (il n’y a pas d’ordre. Dans un mécanisme séquentiel ordonné, il y a un ordre de liaison précis (E-A-B)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelle est la différence entre les mécanismes séquentiels et le mécanisme Ping-Pong?

A

Aucun complexe ternaire n’est formé dans un mécanisme Ping-Pong. Un seul substrat est lié à l’enzyme à la fois. E + A = E’ ; E’ + B = E

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qu’est ce que la biologie des systèmes?

A

La science des réseaux moléculaires formés à partir de données expérimentales et modélisées mathématiquement.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Nommez les trois objectifs et concepts propres à la modélisation et la simulation de systèmes biologiques

A

P;O;B
1. Prédire le comportement d’un système
2. Optimiser le comprtement d’un système
3. Bâtir un mécanisme de contrôle d’un système.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes en modifiant la concentration de substrat?

A

Modifie la vitesse de réaction, surtout à des concentrations inférieures à la Km

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes en modifiant la concentration d’enzyme?

A

La concentration d’enzyme affecte directement la vitesse de réaction de manière proportionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par coopérativité?

A

Augmentation de l’activité de l’enzyme par la liason de ligands sans changement de conformation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par allostérie?

A

modification de la conformation d’une enzyme en liant une autre molécule dessus. Peut augmenter, comme diminuer l’activité de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par inhibition?

A

Que ce soit un inhibiteur faisant partie de la réaction ou non, il y a diminution de la vitesse de réaction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes à l’aide de modifications covalentes?

A

Modification des propriétés de l’enzyme (ex: par phosphoryllation). Modifie la spécificité du substrat par exemple

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par l’utilisation d’aa non-standard?

A

Facilitation des substitutions nucléophiles. Augmentation de l’activité des enzymes réalisant ce type de réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par interaction protéine-protéine?

A

Peuvent masquer/ rendre accessible le site actif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par coupure protéolytique?

A

IRRÉVERSIBLE
Changement de conformation, exposant toujours le site actif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Pourquoi réguler l’étape limitante des voies métabolique? Quel en est la conséquence?

A

C,est l’étape la plus importantne. Mène à une accumulation de précurseur

17
Q

Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par rétro-régulation?

A

Le produit final d’une voie contrôle (inhibe) sa propre synthèse

18
Q

Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par l’alimentation de la voie métabolique?

A

Le produit d’une voie contrôle (stimule) sa propre synthèse

19
Q

Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par canalisation S/P?

A

Les intermédiaires d’une voie sont tranférés d’une enzyme à l’autre, jmai relâchés dans le milieu. Permet à une voie métabolique de fonctionner plus rapidement

20
Q

Explique la différence entre les enzymes ancestrales et les enzymes moderne au niveau de leur activité et de la variété de substrats reconnus.

A

Les enzymes ancestrales sont générales; elles ont une activité plus faible, mais reconnaissent une grande variété de substrats
Les enzymes moderned sont spécialisées; elles ont une activité très forte, mais reconnaissent un très petit nombre de substrats

21
Q

Quel est l’intérêt d’utiliser une enzyme ancestrale?

A

Elles ont une meilleure stabilité à des températures plus hautes et elles reconnaissent un grand nombre de substrat

22
Q

Quelles sont les deux approches d’ingénierie des enzymes?

A

Évolution dirigée: Introduction de mutation, puis sélection des bon clones
Design rationel: Nécessite la connaissance de la séquence et structure. Introduction de mutations ponctuelles. Introduction, délétion de structures secondaires

23
Q

Nommer les trois sortes de catalyseurs biologiques ainsi que leur principales caractéristiques.

A

Ribozymes: Catalyse la coupure de liens
DNAzymes: +: meilleur ratio $/bénéfice que Ribozymes; -: masque le site actif et requiert une (M) bcp plus haute que la concentration physiologique
Anticorps catalytiques: faible activité, se lie très fortement à l’état de transition

24
Q

Comment les anticorps catalytiques sont-ils obtenus? Nommer et décrire les deux moyens.

A

Approche chimique: un antigène (haptène (composé d’un analogue de l’état de transition et d’une grosse protéine)) est reconnu par la région Fab de l’anticorps. Des cellules excrètent des anticorps et sont ensuite isolées, puis immortalisé en les fusionnant à des ceulles cancéreuses. Les cellules fusionnées sont cultivéeset l’activité catalytique est ensuite détectée.
Approche Biologique: 1) en utilisant une enzyme 2) en utilisant un inhibiteur protéique

25
Q

Nommer les trois méthodes implicants le mélange des réactifs, leurs avantage et leur désavantage.

A

Mélangeur à flux continu: -: requiert une grande quantité de réactif +: la longueur de la méthode permet d’utiliser des méthodes de détection spectroscopiques longues, telles que IR et Raman
Mélangeur à flux arrêté: +: utilisation de peu de réactifs, détection par fluorescence/ dichroisme circulaire
Mélangeur à flux étanché: +: permet de récupérer des aliquotes des réactifs

26
Q

Nommer les deux méthodes m’implicants pas le mélange de réactifs, leurs avantage et leur désavantage.

A

Photolyse laser: Réaction débutée par exposition lumineuse intense (courte (10-9 à 10-15). Mesure cinétique de relaxation. +: permet de distinguer réaction bimoléculaires vs géminées
Saut de Température/pH, Pression: Réaction débutée par exposition à un arc eélectrique court, mais puissant. MEsure de la cinétique de relaxation

27
Q

À quoi sert l’enzymologie dans le processus de dévéloppement de médicament?

A

Sert à identifier une molécule active sur la cible.

28
Q

Qu’est ce qu’une cible?

A

Site de liaison d’une molécule, souvent le site d’interaction avec un médicament

29
Q

Quel est l’impact du type d’inhibition sur la modification de (S)

A

diminution de (S): favorise Inhibiteur compétitif
augmentation de (S): favorise inhibiteur incompétitif

30
Q

Quel est la nuance entre pharmacocinétique et pharmacodynamique

A

pharmacocinétique: étude du destin d’une substance active contenue dans un médicament après son administration dans un système
pharmacodynamique: description des effets induits par un principe actif (médicament) dans un organisme

31
Q

nommer les trois aspect réglementaire du développement des médicaments et les décrire

A

Prescription médicale: donner accès à des médicaments
Contrôle de la publicité: Empêche des fausses proclamations
Agences réglementaires ex: DFA: encadre le processus d’approbation de nouveaux médicaments et s’assure du suivi des médicament à la suite de leur mise en marché.