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Genetique 2 > Exam 2 > Flashcards

Exam 2 Flashcards

1
Q

A quel extremite les ADN pol ajoutent les nucleotides ?

A

3”

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2
Q

Quel est le sens de la synthese de l’ADN?

A

5’ vers 3’

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3
Q

Quel est le mode de replication de l’ADN? comment a-t-on surnomme celui de E.coli?

A

Semi-conservatif
le mode Theta ø pour E.coli

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4
Q

Qu’estce que la structure theta nous apprend sur la replication de l’ADN?

A

1) que L’adn double brin se replique par separation progressive des deux brins
2)Que les brins completaires aux brins parentaux sont synthetise en meme temps de façon a produire deux duplex identiques

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5
Q

Qu’elle ADN catalise le superenroullement de l’ADN?

A

L’ADN Gyrase

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6
Q

Quel est le role de l’ADN gyrase?

A

elle elimine kes tensions de torsions en produisant des supertours negatifs de l’ADN (coupure par une endonuclease)

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7
Q

combien de nt nécessitent un fragment d’okazaki?

A

envrion 2000

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8
Q

Quel ADN lie les fragments d’okazaki?

A

l’ADN ligase par des liens covalents

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9
Q

Que neccessitent les ADN pol pour allonger un brin?

A

un groupement 3’-OH libre et une amorce de 1 a 60 nt complémentaires

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10
Q

Quel composante produit les amorces d’arn pour les fragments ?

A

La primase

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11
Q

Quel est l’autre nom de la primase et le debut de sa sequence ?

A

Aussi appelle DnaG et commence par pppAG

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12
Q

Quels sont les deux mecanismes generaux de la regulation de la traduction chez les bacteries ?

A

1) les proteines se fixe pres du site de liaison du ribosome (RBS) et regule negativement l’initiation

2) Un ARNm forme des appariement de base avec luimeme pour masquer un ou plusieurs RBS

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13
Q

Comment fonctionne la regulation avec les RBS?

A

comme un operon. La laison de proteines pres du site empeche l’arn 16S d’acceder au RBS

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14
Q

Comment fonctionne le mode de regulation par repliement de bases ?

A

L’expression du gene 1 détruit les appariemment de base et expose les autres genes

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15
Q

Que sont les proteines R

A

Des proteines ribosomiques

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16
Q

Comment agissent les proteines r?

A

Ils agissent comme represseur de leur propre synthese (operon) et pour chaque proteine, un protéine r se lie au site de l’ARNm ou debute la traduxtion ce qui empeche la liaison des ribosomes

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17
Q

Comment l’expression des protéines r est-elle couplée à la quantité d’ARNr?

A
  1. Les sites de liaisons sur l’ARNr et sur l’ARNm ont des séquences primaires et structures secondaire très similaire
  2. Le site de liaison sur l’ARNm inclût le codon d’initiation AUG, ce qui explique que la liaison d’un excès S8(INDICATEUR) sur l’ARNm inhibe l’initiation de la traduction
  3. Puisque S8 se lient plus fortement sur l’ARNr que sur l’ARNm, la traduction est reprimé seulement lorsque la cellule a comblé ses besoins en protéines pour l’assemblage des ribosomes.
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18
Q

Quels autres moyens sont utilisés chez les bactéries pour inhiber l’initiation de la traduction?

A
  1. Quelques aaRs régulent leur expression en se fixant sur leur propre ARNm
  2. L’ARNm peut former des structures favorisant ou inhibant la traduction en fonction des conditions environnementales
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19
Q

quel est le role des ribocommutateurs? et comment fonctionnent t-ils?

A

Reguler l’initiation de la traduction
En presence du ribo SAM, la conformation de l’ARNm change ce qui empeche le ribosome de se lier et d’initier la traduction. C’est une autorégulation

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20
Q

Pourquoi les ARNm bactériens ne sont pas tous traduits à la même vitesse?

A

1) la vitesse peut varier d’un facteur 100 en fonction de la sequence shine-Delgarno
2) la vitesse depend de la frequence des codons et donc de leur ARNt

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21
Q

Au niveau global, la traduction chez les eucaryotes se fait à quel étapes de l’initiation?

A

1) reconnaissance de l’ARNm
2) liaison de l’ARNt initateur a la sous-unites 40s

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22
Q

comment est controle le mécanisme d’inhibition chez les eucaryotes?

A

Par phosphorylation

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23
Q

La phosphorylation de la sous-unité alpha de eIF2 est un mécanisme d’inhibition largement répandu. Qu’empêche-t-elle?

A

eIF2-GTP est neccessaire pour acheminer lARNt initateur vers la SU 40s, sa phosphorylation inhibe l’activite du GTP donc pas ou peu d’aheminement donc pas de traduction

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24
Q

Quels enzymes permettent la phosphorylation ?

A

les kinases

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25
Q

Combien de kinases possendent les Cellules humaines?

A

4 kinases :
1. HRI (Heme-regulated inhibition)
2. PKR (Protein kinase R)
3. GCN2 (General control non-depressible 2)
4. PEK (Pancreatic eIF2 kinase)

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26
Q

comment et ou est activee HRI(HEME regulated inhibition)

A

Dans les reticulocytes lorsque l’HEME est en qtité insuffisante ou suite a un stress ocydatif. En absence d’hème, il n’y a pas suffisament de cofacteur pour faire de l’hémoglobine, vaut mieux arrêter la traduction

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27
Q

Comment est activé la kinase PKR?

A

Par la présence d’un ARN double brin (provenant des virus) On doit arrêter la traduction en présence d’ARN double brin afin de ne pas traduire de génome virale

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28
Q

Comment est activé la kinase GCN2?

A

Par la liaison avec des ARNt non chargé (cellule en carence d’acides aminés)

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29
Q

Comment est activé la kinase PEK?

A

Lorsque le réticulum endoplasmique contient un excès de protéines non repliées à cause de différents stress.

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30
Q

Qu’est-ce que l’hème?

A

Une molécule ferreuse qui capte l’O2 dans l’hémoglobine

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31
Q

Comment la phosphorylation d’eIF2 prévient l’initiation de la traduction de l’ARNm de l’hémoglobuline?

A

Sans hème, la protéine HCR est active (kinase). Au même moment, eIF2 se lie à eIF2B qui regénère normalement le GTP. Cependant, puisque le GTP ne peut plus être regénéré, l’ARNm ne peut être traduit. L’initiation de la traduction ne peut donc débuter.

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32
Q

Quel cofacteur d’initiation est cible par le deuxieme mécanisme d’inhibition et comment ?

A

le eIf4E
les proteines 4e-BP non phosphorylees competitionnent avec le eIF4G pour lier le eIF4E ce qui empeche la reconnaissance de la coiffe en 5’

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33
Q

Quel proteine phosphoryle les 4E-BP

A

les proteines kinases mTor

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34
Q

Quel effet la phosphorylation de 4E-BP peut avoir sur la cellule?

A

lorsque phosphorylee elles n’ont aucun impact sur la cellule

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35
Q

Qu’est-ce qui active la protéine kinase mTor?

A

Les facteurs de croissance, les hormones et des facteurs stimulants

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36
Q

Que vise les inhibiteurs de mTor?

A

Les cellules à croissance rapide (généralement cancéreuse). Les inhibiteurs de mTor sont généralement des agents chimiothérapeutes efficaces.

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37
Q

Que permet la liaison à eIF4E?

A

La localisation précise de plusieurs protéines (Ex: établissement correct de l’axe antéro-postérieur de l’ovocyte de la drosophile)

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38
Q

Quel est le rôle du gène Oskar chez la drosophile?

A

Indique où va la tête, où va les fesses et donc les ovaires

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39
Q

Quelles protéines inhibe la traduction d’Oskar lors du transport de la région antérieur à la région postérieur?

A

Bruno et Cup

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40
Q

À quoi se lie la protéine Bruno?

A

La région 3’ non traduite de l’ARNm Oskar

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41
Q

À quoi se lie la protéine Cup?

A

Se lie à Bruno sur l’ARNm. Cup est une 4E-BP. inhibe specifiquement Oskar

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42
Q

comment est transportée l’arnm Oskar?

A

sous forme bouclee avec cup bruno et le domaine eIF4e compleque avec bruno

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43
Q

Chez les vertébrés, quelle protéine inhibe la traduction de plusieurs ARNm durant le développement de l’ovocyte?

A

La protéine Maskin (4E-BP)
La protéine CPEB se fixe sur l’ARNm en 3’ et recrute la protéine Maskin. Cette protéine est de type 4E-BP. Cela signifie qu’elle se lie à eIF4E a la place de eIF4G ce qui inhibe l’initiation de la traduction

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44
Q

Quelle est la protéine liant l’ARN régulé par le fer qui contrôle la traduction de l’ARNm de la ferritine?

A

IRP (Iron regulated protein)

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45
Q

Quelle est la protéine qui régule la quantité de fer libre dans le corps?

A

La ferritine (lie le fer).
Les niveaux de ferritine doivent s’adapter rapidement aux niveaux de fer libre dans le corps

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46
Q

Que lie l’IRP?

A

Le fer et l’ARNm de la ferritine

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47
Q

comment fonctionne IRP?

A

Si la quantité de fer libre est suffisante, l’IRP va se lier aux fer libre. Au contraire, si la quantité de fer est insuffisante, l’IRP va reconnaître une structure en tige-boucle (IRE) dans l’ARNm de la ferritine et va s’y lié. Cela va empêcher l’initiation de la traduction. Donc si pas de fer, pas de ferritine. (Diapo 23-24 )

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48
Q

Quel est le rôle de Gcn4?

A

Régule l’expression des enzymes impliquées dans la synthèse des acides aminées. Lorsque les concentrations en aa sont forte Gcn4 n’est pas traduit puisqu’il a suffisamment d’aa dans la cellule. Cependant, lors d’un manque d’aa, l’initiation de la traduction est difficile puisqu’il n’a pas beaucoup d’ARNti chargé. Plusieurs ORF ne sont donc pas lu ce qui augmente la chance de traduire le Gcn4. (Diapo 25-26)

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49
Q

Quel type d’ARN permet le sauvetage des ribosomes qui traduisent des ARNm brisés?

A

L’ARN SsrA (ARNt&m)

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50
Q

À quel cofacteur d’élongation peut se lier les ARN SsrA?

A

EF-TU GTP

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51
Q

Quel acide aminé peut être chargé sur les ARN SsrA?

A

Alanine

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52
Q

Si un ARNm est dépourvu de codon stop, que va-t-il se produire?

A

La lecture va se poursuivre jusqu’à l’extrémité 3’ et le ribosome est bloqué. L’ARN SsrA peut ainsi se lier au site A et actionner le mécanisme de peptidyl transférase. Une fois lié, l’ARN SsrA utilise une partie de sa séquence comme substitut d’ARNm et celui-ci possède un codon stop à la fin. La protéine peut donc être libérer.

53
Q

Que va-t-il se passer si un ARN SsrA est utilisé?

A

Une étiquette de 10 aa va se placer à l’extrimité C-terminale. Cette étiquette est reconnu par des protéases qui vont dégrader la protéine défectueuse.

54
Q

Quels sont les 2 mécanismes eucaryotes qui vérifient l’intégrité de leur ARNm en cours de traduction?

A
  1. Le processus de dégradation d’ARNm induite par un codon non-sens (codon stop prématuré)
  2. Le processus de dégradation de l’ARNm induite par l’absence de codon stop
55
Q

Expliquer le processus de dégradation d’ARNm induite par un codon non-sens

A

Si un codon stop est présent prématurément, le ribosome est libéré avant que tous les complexes des jonctions des exons soient déplacé. Cela entraîne le recrutement de protéines Upf1, Upf2 eT Upf3 sur le ribosome. Ces protéines activent une exonucléase 5’-3’ qui va dégrader la coiffe ou la queue poly A et l’ARNm va être rapidement dégrader par la cellule

56
Q

Expliquer le processus de dégradation d’ARNm induite par l’absence d’un codon stop

A

Chez les eucaryotes, l’ARNm possède une queue poly A. Lorsque la lecture de l’ARNm fait la lecture de cette queue poly A, une suite de lysine est produite et le ribosome est bloqué à la fin de la queue. la poly A protege et vu qu’elle estg traduite l’ARN est fragile. À ce stade, 2 protéines viennent stimuler la libération du ribosome et du polypeptide. Suite à la libération, une 3e protéine recrute une 3’-5’ exonucléase qui vient dégrader l’ARNm défectueux. De plus, une protéase vient dégrader les protéines contenant une chaine de polylysine. L’ARNm et la protéine défectueuse sont donc détruite

57
Q

Qu’est-ce que le degré de processivité d’une polymérase?

A

Nombre moyen de nucléotides que l’enzyme ajoute chaque fois qu’elle se lie à une jonction amorce: matrice

58
Q

Quel est le moyen de correction de ses fautes qu’a la Pol I?

A

Elle possède une activité exonucléase 5’-3’ et 3’-5’. Si elle incorpore un nt erroné à l’extrémité, l’activité polymérase est inhibé et l’exonucléase excise ce nt. Cela explique sa grande fidélité.

59
Q

Quelle conséquence l’activité nucléase de Pol I a?

A

3% de nt correctement incorporés sont excisés

60
Q

Quel est le role de l’exonuclease 3’-5’?

A

1)peut enlever 10 nt a la fois
2) Enleve les amorces en ARN

61
Q

Le site actif de la polymérase est le même que celui de l’exonucléase. Vrai ou faux?

A

Faux. Le site de Pol I est la partie inferieur de la forme en pince

62
Q

Que permet la fonction exonucléase de Pol I de faire de plus?

A

Elle peut se lier à un site de coupure simple-brin sur l’ADN duplex. Elle peut couper l’ADN près de la cassure en libérant soit des mononucléotides ( 3’-5’) ou des oligonucléotides (jusqu’à 10 nt).

63
Q

Comment Pol I aide-t-elle à réparer l’ADN endommagé?

A

Le brin d’ADN contenant une lésion chimique est souvent clivé du côté 5’ de la lésion, ce qui active l’activité exonucléase 5’-3’ de Pol I. En même temps qu’elle excise l’ADN endommagé, Pol I comble la brèche par son activité polymérase.

64
Q

Quel est le role de la ARNase H?

A

detecter et degrader tout hydbride ADN-ARN

65
Q

Quelle est la fonction physiologique de l’exonucléase 5’-3’ de Pol I?

A

Enlever les amorces d’ARN et combler les trous qui en résultent

66
Q

Quel est le rôle de l’ADN polymérase III?

A

Elle est la réplicase. Il s’agit d’un complexe enzymatique (holoenzyme)

67
Q

Quelles sont les sous-unité du centre catalytique de Pol III?

A

Alpha, epsillon et theta

68
Q

Quelles composantes permet de lier deux centre catalytiques de Pol III?

A

Composante de dimérisation (To)

69
Q

Qu’est-ce qui permet de retenir Pol III sur l’ADN et d’augmenter la processivité de l’enzyme?

A

Une attache dimérique (Beta)

70
Q

Qu’est-ce qui permet de placer les sous-unité beta sur l’ADN (Pol III)?

A

Un chargeur d’attache (Complexe gamma)

71
Q

Combien de SU contient l’ADN pol III?

A

10

72
Q

Les ARN Pol II et II n’ont pas de….?

A

d’exonuclease 5’-3’
donc elles ont besoin de la pol I

73
Q

Quelles sont les 3 étapes d’assemblages de l’holoenzyme?

A
  1. Le complexe gamma transfère la sous-unité beta à la matrice portant l’amorce
  2. Le centre catalytique de Pol III s’associe avec la sous-unité beta sur l’ADN
  3. Un trimere TAU se lie au centre catalytique de la polymérase permettant à deux autre centre catalytique de s’associer
74
Q

Que permet le dimère beta de Pol III de faire?

A

Permet à l’holoenzyme de glisser le long de l’ADN tout en y restant accroché avec un minimum d’interaction (lien électrostatique seulement). Cette structure explique la grande processivité de l’holoenzyme

75
Q

Qu’est-ce qui permet le chargement de l’attache beta sur l’ADN?

A

Son couplage avec l’hydrolyse de l’atp

76
Q

Quel est le rôle de DnaB?

A

Hélicase, sépare les brins d’ADN duplex dans le sens 5’-3’ en hydrolysant l’ATP.

77
Q

Qu’estce que la SSB et que fait-ell?e

A

la proteine qui a une affinite avec l’ADN simple brin. Elle s’y lie pour eviter leur reapariemment lorsqu’ils sont separer par l’helicase DnaB

78
Q

Quelles hélicases interviennent dans la réplication d’ADN chez E. coli dans le sens 3’-5’?

A

Protéine Rep et Pria

79
Q

Quelle enzyme collaborent au déroulement de l’ADN, créant la fourche de réplication?

A

DnaB (helicase) et les protéines affines de l’ADN simple brin(SSB). Activité couplé à l’hydrolyse de l’ATP

80
Q

Quelle est le rôle de l’ADN ligase?

A

Elle soude les cassure simple-brin et donc les différents fragments d’Okazaki. Elle lie le squelette phosphate.

81
Q

D’où provient l’énergie nécessaire pour faire fonctionner l’ADN ligase?

A

Le NAD et l’ATP

82
Q

Quelle POL enleve les amorces ?

A

Pol I

83
Q

Quelle SU du Centre catalitique possède l’exonuclease 3’-5’?

A

e

84
Q

Qu’est-ce qu’une fourche de réplication?

A

Il s’agit du lieu de réplication de l’ADN procaryote

85
Q

La réplication de l’ADN est-elle unidirectionnelle ou bidirectionnelle?

A

Un marquage par impulsion a révélé deux fourches de réplication et la réplication est donc bidirectionnelle.

86
Q

Qu’est-ce qui permet le début de réplication des différents fragments d’Okazaki?

A

Des amorces d’ARN de 1 à 60 nt

87
Q

À quel moment la régulation se produit-elle chez les procaryotes?

A

Principalement pendant la transcription

88
Q

Qu’est-ce que le réplisome?

A

Gros complexe protéique associé à la fourche de réplication qui se déplacent le long de l’ADN. Il sépare les brins parentaux et synthétise les brins filles

89
Q

Qu’est-ce que le primosome?

A

Un complexe composé de la primase (DnaB)et de l’hélicase (DnaG)

90
Q

Quel est le rôle du primosome?

A

Initiation de la synthèse de chaque fragment d’Okazaki durant la réplication du brin retardé

91
Q

La primase est une composante permanente du primosome.
Vrai ou faux?

A

Faux, elle s’associe et se dissocie souvent. Elle est présente à chaque évènement d’amorçage.

92
Q

À quoi est comparer la synthèse d’ADN?

A

trombone

93
Q

Expliquer le modèle du trombone

A
  1. Suite à la synthèse du brin continu, une boucle d’ADN simple brin est créée dans la matrice du brin discontinu
    2.Le primosome synthétise une amorce dans la boucle
  2. Pol III se lie à l’amorce d’ARN
  3. La matrice du brin discontinu est tiré et cela déclenche la synthèse d’ADN dans la direction 5’-3’, la boucle de matrice de l’ADN rapetisse, Pol III se détache du brin d’Okazaki et se réattache à une nouvelle amorce.
94
Q

L’hélicase se retrouve sur le brin continu ou discontinu?

A

discontinu dans le sens 5’-3’

95
Q

À quoi sont liées les sous-unité tau?

A

À l’hélicase

96
Q

Que se passe-t-il avec Pol III lorsqu’elle a complété la synthèse du fragment d’Okazaki?

A

Elle se détache de l’attache beta et de l’ADN. Le brin retardé portant une nouvelle amorce devient la cible du chargeur d’attache et celui-ci assemble une attache beta à la jonction matrice-amorce. Pol III s’attache à nouveau sur l’attache beta et initie la synthèse du fragment d’Okazaki

97
Q

Combien de fois est accélérer la séparation des brins parentaux lorsque l’holoenzyme est attaché à l’hélicase?

A

10 x
L’hélicase est beaucoup plus lente que Pol III ainsi, l’holoenzyme rattraperait l’hélicase si les 2 n’étaient pas attaché ensemble.

98
Q

Qu’est-ce qui peut charger ou décharger les attaches beta?

A

Le complexe gamma

99
Q

Où est initié la réplication de l’ADN d’E. coli?

A

Au locus oriC, séquence conservé

100
Q

Combien d’origine de réplication ont les chromosomes bactériens?

A

1
Sa fonction est de fournir la première amorce nécessaire pour débuter la réplication

101
Q

Quels sont les types de séquence conservé de oriC chez E. coli?

A

3 sites de 13 pb (1 pattern)
4 sites de 9 pb (2 pattern)
Ils sont principalement composé de A et T

102
Q

Comment se produit l’initiation de la réplication au site oriC?

A
  1. Environ 30 copies de la protéine DnaA se lient avec les 4 fragments de 9 pb et crée une surtension
  2. Leur liaison entraîne la fusion (ouverture) de la région contenant les 3 segments de 13 pb
  3. Le complexe DnaB*DnaC se lie à la région ouverte et libère DnaC. Il s’agit du début de la fourche de réplication
  4. DnaB agrandit la région ouverte
  5. La primase reconnait DnaB et s’y lie ainsi qu’à l’ADN
  6. Le complexe DnaB*primase se déplace sur l’ADN et la primase forme la première amorce
  7. L’holoenzyme s’assemble sur le complexe DnaB*primase et utilise l’amorce pour débuter la synthèse
  8. Les autres composantes du réplisomes entre en action
103
Q

L’initiation de la réplication se fait sur le brin continu ou discontinu?

A

Toujours sur le brin discontinu

104
Q

Comment est activé l’hélicase lors de la réplication à partir du site oriC?

A

Lorsque DnaC s’y détache

105
Q

Qu’est-il nécessaire pour initer la réplication chez E. coli?

A

-1 fourche de réplication
-2 hélicases
-2 réplisomes
-4 Pol III

106
Q

Est-ce l’ADN qui bouge à l’intérieur du réplisome ou le réplisome qui se déplace sur l’ADN?

A

L’ADN qui bouge à l’intérieur du réplisome

107
Q

Que peut-on trouver près de l’origine de réplication qui joue un rôle important?

A

2 promoteurs

108
Q

Lors de la réplication de l’ADN, 2 promoteurs se retrouvent près de l’origine de réplication, quel est leur rôle?

A

Ils amènent la formation d’une boucle R en mettant une amorce d’ARN qui stimule la formation d’un complexe ouvert à l’origine. La protéine HU se lie à cette boucle pour faciliter la fusion de l’ADN et promouvoir la formation d’ADN superenroulé négativement. Cela est requis pour la liaison de DnaA à l’origine.

109
Q

Quel est le signal qui déclenche chaque cycle de réplication chez E. coli?

A

Il s’agit d’un signal épigénétique soit la méthylation (généralement de A ou de C). Celle-ci permet l’activation d’oriC. L’enzyme effectuant cette méthylation est la méthylase Dam.

110
Q

Comment fonctionne l’enzyme Dam?

A

Elle reconnait la séquence palindromique GATC qui est répété 11x dans oriC et elle ajoute un groupement méthyl à la positon N6 de l’adénine qui se trouve dans les brins opposés de chaque répétition

111
Q

10 min suivant l’initiation de la réplication, l’origine de réplication est dans un état séquestré. Que se passe-t-il?10 min suivant l’initiation de la réplication, l’origine de réplication est dans un état séquestré. Que se passe-t-il?

A

L’origine hemi-méthylée est associé à la protéine SeqA et la ré-initiation de la réplication est réprimé. Lorsque SeqA est relachée, Dam peut venir méthylé le reste.

112
Q

Qu’est-ce qui indique qu’il faut terminer la réplication?

A

Les sites Ter, ils sont des signaux Stop et arrête la polymérase

112
Q

Combien y a-t-il de site Ter lors de la terminaison de la réplication?

A

6

113
Q

Qu’est-ce qui permet de séparer les deux molécules d’ADN filles?

A

Une topoisomérase de type II (coupe les 2 brins)

114
Q

Chez le bactériophages M13, son ADN circulaire est un brin + ou -?

A

+ (Donc continu)
Après son entrée dans E. coli, son brin + est converti en une forme duplex circulaire appelé forme réplicative (RF), elle est superenroulé et porte une cassure simple-brin. La synthèse du brin - à partir du brin + s’apparente à la synthèse du brin avancé dans l’ADN d’E. coli

115
Q

Chez le bactériophage ΦX174, son ADN est un brin + ou -?

A
  • (Donc discontinu)
    Conversion vers la forme réplicative plus complexe puisque besoin du primosome. Sa réplication se fait selon le mode en cercle tournant avec boucle
116
Q

Qu’est-ce que le mode de réplication en cercle tournant observé chez les bactériophages?

A

Production d’une molécule simple-brin multimérique dans laquelle plusieurs unité de génomes sont liées en tandem et un autre processus vient couper les différents génomes par la suite

117
Q

Qu’est-ce que le mode de réplication en cercle tournant avec boucle observé chez les bactériophages?

A

Semblable au mode en cercle tournant, cependant, une protéine reconnaît la séquence de fin de l’ADN et vient cliver pour séparer le génome.

118
Q

le faible taux d’erreur dans l’ADN de E.coli s’explique par 4 propriétés :

A
  1. Les cellules maintiennent des niveaux équilibrés en dNTP
  2. Grâce à son mécanisme en 2 étapes, la réaction de polymérisation par l’ADN polymérase est elle-même très fidèle. Un changement de conformation induit par la complémentarité de la base ajoutée sur la matrice est nécessaire pour que cette réaction se produise
  3. Les fonctions exonucléase 3’→5’ de Pol I et Pol III détectent et éliminent les erreurs qui s’insèrent après l’intervention de la fonction polymérase (activité de correction)
  4. D’autres systèmes enzymatiques peuvent réparer les erreurs qui restent encore dans l’ADN nouvellement synthétisé et aussi réparer les lésions produites par des agents chimiques ou physiques
119
Q

Quelles propriétés des polymérases contribuent à augmenter la fidélité de la réplication6

A
  1. L’incapacité des polymérases d’initier la réplication sans amorce
  2. L’incapacité des polymérase de synthétiser l’ADN dans le sens 3’-5’
120
Q

Quel est le role de DnaC?

A

aide au chargement de l’helicase autour de l’ADN simple brin

121
Q

A quoi sert la proteine sera?

A

elle empeche la methylation par DAM methylase donc pas de replication

122
Q

A quoi sert la proteine Tus?

A

Elle inhibe l’helicase DnaB ce qui met fin a la progression de la fouche de replication. Elle se lie au sites Ter

123
Q

Quelles sequence marquent la fin de la replication?

A

Les 6 sequences Ter de 23pb

124
Q

A quoi s’apparente la replication du cercle - du bacteriophage X174 chez E.coli?

A

synthse du brin retardé

125
Q

Quels pol sont impliquées dans la reapartion des lesiosn de l’ADN?

A

2, 4 et 5

126
Q

Quel est la pol la plus abondante?

A

Pol I

127
Q
A

Genetique 2 (2 decks)

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