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Enzymologie > Exam 1 > Flashcards

Exam 1 Flashcards

1
Q

Quelles sont les deux enzymes qui ne sont pas des proteines ?

A

Ribozymes et DNAzymes

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Q

Quelles sont les approches que l’enzymologie utilise pour comprendre le fonctionnement des enzymes ?

A

-methodes strcuturales comme rayon X, RMN et Cryo-EM
-Methodes issues de la biologie moleculaire
-la modelisation moleculaire

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3
Q

EC1=

A

oxydoreductase

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4
Q

EC2=

A

Transferase

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5
Q

EC3

A

Hydrolases

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6
Q

EC4

A

Lyases

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7
Q

EC5

A

isomerase

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8
Q

EC6

A

ligases

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9
Q

EC7

A

Translocases

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10
Q

Oxydoreductase

A

EC1

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11
Q

Lyases

A

EC4

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12
Q

Transferase

A

EC2

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13
Q

Ligases

A

EC6

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14
Q

Isomerase

A

EC5

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15
Q

hydrolase

A

EC3

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16
Q

Translocase

A

EC7

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17
Q

quelle enzyme: l’échange d’électron(s) entre un donneur (réducteur) et l’accepteur (oxydant). Ce type de réaction implique souvent le NAD et le NADP comme accepteur/donneur d’électron.

A

Oxydoréductases

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18
Q

transfert d’un groupement fonctionnel d’une molécule à une autre

A

Tranférases

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19
Q

coupures de lien covalents avec l’eau

A

Hydrolases

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20
Q

coupures non-hydrolytiques

A

Lyases

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21
Q

réarrangements d’atomes ou groupements

A

Isomérases

22
Q

formation de liens chimiques covalence

A

Ligases

23
Q

mouvement d’ions ou de molécules à travers une membrane ou leur
séparation l’intérieur d’une membrane

A

Translocases

24
Q

Historique ?

A

-lazzaro spallanzani: digestion dans l’estomac avec des sucs
-payen et persoz: diastase
-Schwann: pepsine
-eduard Buchner: fermentation alcoolique
-wihelm : introduit le mot enzyme

25
Q

Explique moi une reaction de pseudo-premier ordre?

A

Les conditions de pseudo-premier ordre se retrouvent naturellement quand un des réactifs est le solvant, comme dans les réactions d’hydrolyse.

26
Q

C’est quoi une reaction d’ordre zéro?

A

Une reaction dont la vitesse est independante du ou des réactifs

27
Q

Ou est localisé le site actif ?

A

il peut etre :
- a l’intérieur
-dans une poche ou une crevasse a la surface
-a l’interface entre deux SU

28
Q

C’est quoi un site allostérique?

A

C’est un site ou un effecteur allosterique peut se lier pour moduler l’‘activité de l’enzyme en changeant par exemple la conformation de son site actif

29
Q

Vrai au faux: les sites actfis et allosterique partagent les meme caractéristiques ?

A

vrai

30
Q

Vrai ou faux: les aa du site actif sont maintenans dans une config 3D precise ?

A

vrai

31
Q

Quelle type de laison se passe entre les substrat et le site actif?

A

liaison non covalente

32
Q

Selon le modele… le site actif est essentiellement ….

A

clé-serrure
preformé

33
Q

Quel est l’exemple du modele de rearangement induit qu’on a vu en classe?

A

l’Hexokinase

34
Q

Quelles sont les deux sections d’un site actif?

A

section de reaction et section de specificite

35
Q

Quelle section d’un site actif contient les groupement de liaison polaire et non polaire?

A

section de specificité

36
Q

Quelle section d’un site actif contient les groupement catalytiques ?

A

section de reaction

37
Q

Quelle est la duree de vie de l’etat de transition?

A

10^-14 a 10^-13 secondes

38
Q

L’etat de transition n’est pas un composé chimique, c’est un…?

A

moment moleculaire

39
Q

Un intermediaire reactionnel correspond a un maximum ou un minimum local du chemin reactionnel ?

A

minimum

40
Q

Quels sont les deux mecanismes par lesquelles les enzymes baissent l’energie d’activation?

A

-Rearangement des liens covalent en cours de la reaction
-Les interaction non-covalentes entre l’enzyme et le substrat

41
Q

C’est quoi l’effet tunnel?

A

c’est un mecanisme selon lequel des molecules peuvent passer d’un point A a un point B sans franchir la barriere energetique

42
Q

Quelles sont les trois etapes de la catalyse par lien covalents ?

A

-phase nucleophile
-phase electrophile
-elimination du catalyseur

43
Q

Quels sont les mecanismes utilisés par la chymotrypsine?

A

-catalyse acide-base
-stabilisation de l’etat de transition
-formation de ien covalent(acylation)

44
Q

Quelle est la famille de la chymotrypsine? Quel est sa fonction ?

A

c’est une protease a serine qui coupe les liens peptidiques apres les residus Trp, Phe et Tir

45
Q

Comment la chymotrypsine procede par formation de lien covalent ?

A

pendant la phase d’acylation le lien peptidique est brisé et un lien ester est formé entre le carbonyle du peptide et l’enzyme. pendant la phase de desacylation, le lien ester est hydrolyse et on retrouve l’enzyme non-acylé

46
Q

Quelles sont les etapes du mecanisme de la chymotrypsine?

A

-liaison du substrat au site actif

-linteraction entre ser et his deprotonnée mene a la formation d’un ion alcoolate qui attaque le carbonyle du lien peptidique et fortme un intermediaire tétraédrique

-l’instabilité de la charge - du carbonyle mene a la désintégration de lintermediaire tetraedrique et la liason C=0 se reforme

-l’eau rentre dans le site actif et est deplotonee bar catalyse basique ce qui gère un ion hydroxyde qui est un nucleophile fort

-le second IT est désintégré et mene a la formation d’un ion carboxylate qui relâche SER195

-le second produit se dissocie et genere l’enzyme libre

47
Q

C’est quoi un halo enzyme?

A

C’est le complexe enzyme-cofacteur actif

48
Q

quelles peuvent etre la nature des cofacteur ?

A

-ion mettaliques
-coenzyme

49
Q

les cofacteurs participent essentiellement a deux ttypes de reactions. Lesquelles?

A

-activation et transfert de groupement
-reaction d’oxydo-reduction

50
Q

Les cofacteurs qui sont liés en permanence a leurs enzymes sont appelés ?

A

groupement protetique

51
Q

C’est quoi la definition de la Kd?

A

c’est la concentration de ligand neccessaire pour lier la moitie des recepteurs present en sdolution

52
Q
A

Enzymologie (1 decks)

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