Estructuras y funciones de las proteínas y enzimas Flashcards

1
Q

Por que tipos de enlaces están unidos los aminoácidos que conforman una proteína?

A

A través de enlace covalente

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2
Q

Cuáles son los monómeros que componen a las proteínas?

A

los aminoácidos

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3
Q

Funciones de las proteínas:

A

Función enzimática
Transporte de sustancias
Señalización y mensajeros
Defensas para la protección del organismo
Movimiento y contracción
Almacenamiento y reservas

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4
Q

Cuál es la estructura básica de los aminoácidos?

A

Poseen un C central que presenta quiralidad, dando lugar a un isómero óptico D y uno L.
Todos poseen un grupo amino -NH2 y con grupo carboxilo -COOH.
Poseen carácter anfótero (puede actuar como ácido o como base)

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5
Q

¿Qué es lo que hace a cada aminoácido diferente?

A

El grupo R

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6
Q

Clasificación de los aminoacidos

A

Grupo R;
- apolares alifáticos
- aromáticos
- polares sin carga
- cargados negativamente
- cargados positivamente

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7
Q

Que son los aminoácidos esenciales?

A

Son aquellos que el cuerpo humano NO PUEDE sintetizar por sí mismo.

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8
Q

Qué son los aminoácidos no esenciales?

A

Son aquellos que el cuerpo humano PUEDE PRODUCIR por sí mismo.

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9
Q

Cuál es la estructura de los péptidos?

A

Cadenas de <50 aa

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10
Q

Clasificación de las proteínas:

A
  1. Por estructura por plegamiento (est. primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
  2. Por su tridimensionalidad (proteínas fibrosas y globulares)
  3. Composición molecular (proteínas simples y conjugadas)
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11
Q

Estructura primaria:

A

Nivel más simple y consiste en la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica, representada de manera lineal

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12
Q

Estructura secundaria:

A

Estructuras plegadas localmente que se forman dentro de un péptido a las interacciones entre los átomos que lo componen. (hélice alfa y hoja beta plegada) (bidimensional)

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13
Q

Estructura terciaria:

A

Estructura tridimensional general de un polipéptido generada principalmente por las interacciones entre los grupos R laterales de los aa. (es fuerte) (puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo, fuerzas de london, puentes disulfuro)

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14
Q

Estructura cuaternaria:

A

Muchas proteínas se componen de una sola cadena polipeptídica teniendo solo 3 niveles de estructura.
Pero algunas proteínas se componen de varias cadenas conocidas como subunidades.
Al unirse las subunidades forman la est. cuaternaria de la proteína.

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15
Q

Proteínas fibrosas:

A

Cadenas polipeptídicas ordenadas en modo paralelo.

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16
Q

Proteínas globulares:

A

Cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica o compactas.

17
Q

Cómo se le denomina a la porción no aminoácida de una proteína conjugada?

A

Prostético

18
Q

Qué son las enzimas?

A

Son generalmente proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo

19
Q

Que hacen las enzimas?

A

Se unen a los reactivos o sustratos facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos.

20
Q

El sitio activo es la región donde el sustrato se asocia para:

A
  1. Disminuir la energía de activación
  2. Aumentar el número de colisiones productivas
  3. Acelerar la velocidad de la reacción
21
Q

Cuales son las estructuras de las enzimas?

A

Simples y conjugadas

22
Q

(enzimas conjugadas) Cofactor:

A

Puede ser de origen proteico y no proteico.
- no proteicos: iones metálicos como el Fe2+, Fe3+, Mg2+, Mn2+, Cu2+
-moléculas orgánicas:
coenzimas: se unen de forma transitoria (vitaminas y sus derivados)
proteicos: conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (flavina)

23
Q

Que función tienen estos cofactores?

A
  1. Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
  2. Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
  3. Facilitar las reacciones de óxido- reducción
24
Q

Que hacen los catalizadores?

A

Reducen la energía de activación hasta 8 grados de magnitud

25
Q

Modelo enzimático de llave-cerradura (Fisher 1894)

A

Es de alta especificidad y la interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo)

26
Q

Modelo enzimático de ajuste inducido (Koshland 1958)

A

Es más flexible con la especificidad y la interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.

27
Q

Oxidorreductasa:

A

catalizan reacciones de óxido-reducción (lactato deshidrogenasa)

27
Q

Transferasas:

A

catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo y fosforilo (GTP)

28
Q

Hidrolasas:

A

catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)

29
Q

Isomerasas:

A

catalizan cambios geométricos dentro de una molécula

30
Q
A