Estructuras y funciones de las proteínas y enzimas Flashcards
Por que tipos de enlaces están unidos los aminoácidos que conforman una proteína?
A través de enlace covalente
Cuáles son los monómeros que componen a las proteínas?
los aminoácidos
Funciones de las proteínas:
Función enzimática
Transporte de sustancias
Señalización y mensajeros
Defensas para la protección del organismo
Movimiento y contracción
Almacenamiento y reservas
Cuál es la estructura básica de los aminoácidos?
Poseen un C central que presenta quiralidad, dando lugar a un isómero óptico D y uno L.
Todos poseen un grupo amino -NH2 y con grupo carboxilo -COOH.
Poseen carácter anfótero (puede actuar como ácido o como base)
¿Qué es lo que hace a cada aminoácido diferente?
El grupo R
Clasificación de los aminoacidos
Grupo R;
- apolares alifáticos
- aromáticos
- polares sin carga
- cargados negativamente
- cargados positivamente
Que son los aminoácidos esenciales?
Son aquellos que el cuerpo humano NO PUEDE sintetizar por sí mismo.
Qué son los aminoácidos no esenciales?
Son aquellos que el cuerpo humano PUEDE PRODUCIR por sí mismo.
Cuál es la estructura de los péptidos?
Cadenas de <50 aa
Clasificación de las proteínas:
- Por estructura por plegamiento (est. primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
- Por su tridimensionalidad (proteínas fibrosas y globulares)
- Composición molecular (proteínas simples y conjugadas)
Estructura primaria:
Nivel más simple y consiste en la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica, representada de manera lineal
Estructura secundaria:
Estructuras plegadas localmente que se forman dentro de un péptido a las interacciones entre los átomos que lo componen. (hélice alfa y hoja beta plegada) (bidimensional)
Estructura terciaria:
Estructura tridimensional general de un polipéptido generada principalmente por las interacciones entre los grupos R laterales de los aa. (es fuerte) (puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo, fuerzas de london, puentes disulfuro)
Estructura cuaternaria:
Muchas proteínas se componen de una sola cadena polipeptídica teniendo solo 3 niveles de estructura.
Pero algunas proteínas se componen de varias cadenas conocidas como subunidades.
Al unirse las subunidades forman la est. cuaternaria de la proteína.
Proteínas fibrosas:
Cadenas polipeptídicas ordenadas en modo paralelo.
Proteínas globulares:
Cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica o compactas.
Cómo se le denomina a la porción no aminoácida de una proteína conjugada?
Prostético
Qué son las enzimas?
Son generalmente proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo
Que hacen las enzimas?
Se unen a los reactivos o sustratos facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos.
El sitio activo es la región donde el sustrato se asocia para:
- Disminuir la energía de activación
- Aumentar el número de colisiones productivas
- Acelerar la velocidad de la reacción
Cuales son las estructuras de las enzimas?
Simples y conjugadas
(enzimas conjugadas) Cofactor:
Puede ser de origen proteico y no proteico.
- no proteicos: iones metálicos como el Fe2+, Fe3+, Mg2+, Mn2+, Cu2+
-moléculas orgánicas:
coenzimas: se unen de forma transitoria (vitaminas y sus derivados)
proteicos: conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (flavina)
Que función tienen estos cofactores?
- Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
- Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
- Facilitar las reacciones de óxido- reducción
Que hacen los catalizadores?
Reducen la energía de activación hasta 8 grados de magnitud
Modelo enzimático de llave-cerradura (Fisher 1894)
Es de alta especificidad y la interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo)
Modelo enzimático de ajuste inducido (Koshland 1958)
Es más flexible con la especificidad y la interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.
Oxidorreductasa:
catalizan reacciones de óxido-reducción (lactato deshidrogenasa)
Transferasas:
catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo y fosforilo (GTP)
Hidrolasas:
catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)
Isomerasas:
catalizan cambios geométricos dentro de una molécula
