Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

medyczna diagnostyka laboratoryjna > Enzymy - wykład+seminarium > Flashcards

Enzymy - wykład+seminarium Flashcards

1
Q

jakie są jednostki aktywności enzymów?

A
  1. konwencjonalne
  2. jednostka aktywności enzymatycznej katal
  3. bezwzględna międzynarodowa jednostka standardowa enzymu (U/IU)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

czym jest kat?

A

aktywność, która przekształca 1 mol substratu w czasie 1 sekundy w temp. 30*C, w pH optimum dla działania enzymu i przy całkowitym wysyceniu enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

czym jest bezwzględna międzynarodowa jednostka standardowa enzymu?

A

aktywność, która przekształca 1 µmol substratu w ciągu 1 min, w temp. 30°C i w optimum pH i stężenia substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

czym są izoenzymy?

A

różne formy enzymu, które katalizują tą samą reakcję

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

jak są wytwarzane izoenzymy?

A

pod kontrolą różnych genów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

czym różnią się od siebie izoenzymy?

A

strukturą I-rzędową

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

czym różnią się fizyczne i kinetyczne odmienne postaci enzymu?

A
  • wrażliwością na temp., optimum pH, pI
  • wrażliwością na działanie różnych związków chemicznych
  • powinowactwem do substratu,
  • ruchliwością elektroforetyczną
  • właściwościami immunologicznymi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

gdzie występują izoenzymy?

A
  • w różnych typach komórek lub kompartymentach subkomórkowych
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

jakie są izoenzymy?

A

dehydrogenazy, oksydazy, aminotransferazy, fosfatazy, enzymy proteolityczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

jak się wykrywa izoenzymy?

A

badanie aktywności po zablokowaniu za pomocą mAb niepożądanych izoenzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

co to są izoformy?

A

enzymy, które przeszły wiele potranslacyjnych przemian, charakterystycznych dla danego rodzaju komórki.
Powstają różnorodne warianty tego samego enzymu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

czy izoformy różnią się genetycznie między sobą?

A

nie lol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

jakim modyfikacjom potranslacyjnym podlegają izoformy?

A

glikozylacji, hydroksylacji, oksydacji, metylacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

czym różnią się izoformy?

A
  • specyficznością substratową,
  • właściwościami regulacyjnymi,
  • odpornością na utratę aktywności
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

jakie są izoformy ulegające zmianom potranslacyjnym?

A

np. fosfataza alkaliczna,
- izoformy:
* kostna,
* wątrobowa,
* nerkowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

jakie izoformy ulegają degradacji proteolitycznej po ich wydzieleniu do płynu śródtkankowego i osocza?

A

np. kinaza kreatynowa
- CKMM1,
- CK-MM2
- CK-MM3
- CK-MB1
- CK-MB2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

jak się wykrywa izoformy?

A
  • elektroforeza,

- oznaczenia immunochemiczne z użyciem przeciwciał monoklonalnych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

kiedy jest pomiar stężenia enzymu?

A

po jego wyizolowaniu z badanego materiału,

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

na podstawie czego uzyskuje się informację o ilości enzymu?

pomiar aktywności enzymu

A

na podstawie szybkości katalizowanej reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

jaka jest szybkość reakcji katalizowanej przez enzym?

A
  • wprost proporcjonalna do ilości aktywnego enzymu w mieszanie reakcyjnej
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

co modyfikuje zależność szybkości reakcji katalizowanej przez enzym?

A
  • przemiany zachodzące w izolowanym materiale (proteolityczna degradacja/denaturacja),
  • pH, siła jonowa, skład mieszaniny reakcyjnej, temp. pomiaru,
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

jakie są metody analityczne do oznaczeń aktywności enzymów?

A
  • analiza klasyczna,
  • analiza instrumentalna,
  • metody statyczne
  • metody kinetyczne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

przykład analizy klasycznej

A

np. miareczkowanie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

przykład analizy instrumentalnej

A

np. metody spektrofotometryczne, polarymetryczne, refraktometryczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

czym jest spektrofotometria?

A

powszechna metoda pomiaru aktywności enzymu, kiedy substrat i produkt wykazują inne maksima długości fal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

gdzie ma także duże znaczenie spektrofotometria?

A

w kinetyce enzymatycznej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

co się mierzy za pomocą spektrofotometrii?

A

przyrost produktu/ubytek substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

kiedy się bezpośrednio monitoruje postęp reakcji enzymatycznej zmianą absorbancji w czasie?

A

jeśli produkt i substrat różnią się absorbancją

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

czym jest pomiar bichromatyczny?

A

pomiar przy użyciu dwóch długości fal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

na co pozwala pomiar bichromatyczny?

A

eliminowanie wpływu substancji towarzyszących i zanieczyszczeń

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

jakie są metody statyczne?

A

dwupunktowe, porównanie ilości substratu i produktu w 2 pkt. czasu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

jak nazywane inaczej są metody dwupunktowe?

A

metody pkt. końcowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

czym jest czas zero?

A

moment zmieszania enzymu z substratem; próba kontrolna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

co się mierzy za pomocą metod kinetycznych?

A

zmiany stężenia substratu lub produktu, w jednostce czasu, w początkowym okresie reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

czego wymagają metody kinetyczne?

A

wymagają ciągłej rejestracji zmian stężeń badanego składnika

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

jaki jest pomiar w czasie (metody kinetyczne)?

A

pomiar wielopunktowy/ciągły

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

metody statyczne i kinetyczne czego używają do mierzenia?

A

absorbancję światła utlenionej formy NAD/zredukowanej NADH2

38
Q

czym jest test optyczny?

A

pomiar spadku/wzrostu absorbancji pochodzący od powstającego/zużywanego w reakcji enzymatycznej NADH/NADPH

39
Q

jaka absorbancja światła jest używana w reakcjach z udziałem NAD+ lub NADP+?

A

340 nm przez NADH lub NADPH

40
Q

czy NAD+ i NADP+ absorbują światło o 340 nm długości fali?

A

nie

41
Q

jak się zmienia absorbancja podczas utlenienia NADH do NAD+?

A

następuje spadek absorbancji przy 340 nm

42
Q

jak zmienia się absorbancja podczas redukcji NAD+?

A

następuje wzrost absorbancji przy 340 nm proporcjonalnie do ilości utworzonego NADH

43
Q

co jest kofaktorem wielu enzymów?

A

NADH/NAD+ i NADPH/NADP+

44
Q

do analizy czego używa się test optyczny

A

ilościowej analizy dehydrogenaz zależnych od NAD+ lub NADP+

45
Q

co katalizuje dehydrogenaza i jaka jest szybkość spadku/wzrostu absorbancji?

A

utlenianie NADH za pomocą utlenionego substratu i szybkość spadku absorbancji przy 340 nm jest wprost proporcjonalna do stęż. enzymu

46
Q

co pozwala określić pomiar szybkości spadku/wzrostu absorbancji?

A

pozwala określić ilość enzymu, wyrażoną w jednostkach aktywności w próbce biologicznej

47
Q

czym jest test optyczny prosty?

A

oznaczanie aktywności enzymu, który wykorzystuje NAD+, NADP+, NADH+H+, NADPH+H+

48
Q

przykład testu optycznego prostego

A

oznaczanie aktywności LDH
pirogronian + NADH + H+ mleczan NAD+
spadek absorbancji na minutę jest miarą aktywności LDH (dehydrogenazy mleczanowej)

49
Q

czym jest test optyczny z reakcją wskaźnikową?

A

oznaczanie aktywności enzymu, który nie wykorzystuje koenzymów NAD+, NADP+, NADH+H+, NADPH+H+

50
Q

jak działa test optyczny z reakcją wskaźnikową?

A

aktywność oznacza się przez sprzężenie ich działania z reakcją wskaźnikową, podczas której wykorzystywane są te koenzymy

51
Q

przykład testu optycznego z reakcją wskaźnikową

A
  • oznaczanie aktywności ALT
    L-alanina + alfa-ketoglutaran L-glutaminian + pirogronian
    pirogronian + NADH+H+ mleczan + NAD+
52
Q

kiedy się wykonuje test optyczny z reakcją pomocniczą i wskaźnikową?

A

kiedy nie można oznaczyć końcowego produktu reakcji bezpośrednio za pomocą reakcji wskaźnikowej (wprowadzenie dodatkowego, pomocniczego układu)

53
Q

przykład testu optycznego z reakcją pomocniczą i wskaźnikową

A

oznaczanie aktywności CK

kreatyna + ATP L-fosfokreatyna + ADP

54
Q

CK

A

kinaza kreatynowa

55
Q

kinaza kreatynowa

A

CK

56
Q

ALT, AST

A

aminotransferazy

57
Q

aminotransferazy

A

ALT, AST

58
Q

GGT

A

gamma-glutamylotransferazy

59
Q

gamma-glutamylotransferazy

A

GGT

60
Q

ALP

A

fosfataza alkaiczna

61
Q

fosfataza alkaiczna

A

ALP

62
Q

podstawowe warunki standaryzacji metod enzymatycznych

A
  • aktywność enzymu -> stała w czasie oznaczania
  • mierzona aktywność enzymu –> proporcjonalna do rozcieńczenia próbki
  • zakres roboczy metody musi odpowiadać zakresowi wielkości aktywności enzymu mierzonej w labie
  • reakcję enzymatyczną zawsze przeprowadzać w 37°C
63
Q

jakiego materiału biologicznego używa się do oznaczeń aktywności enzymatycznej?

A
  • tkanki
  • płyny ustrojowe
    • osocze/surowica
    • płyn mózgowo-rdzeniowy
    • mocz
64
Q

co powoduje wzrost zmiany aktywności enzymów we krwi?

A
  • zmiana przepuszczalności bł. k.
  • rozpad k. w wyniku procesów patologicznych
  • zmiany w eliminacji/katabolizmie enzymów
  • zwiększona proliferacja k. i indukcja enzymów
  • utrudniony odpływ wydzieliny gruczołu, zawierającej enzymy restrykcyjne
65
Q

co powoduje obniżenie aktywności enzymów we krwi?

A

upośledzenie syntezy enzymu

66
Q

kiedy jest duży wzrost aktywności CK?

A
  • mięśniowa dystrofia,
  • wirusowe zapalenie mięśni,
  • zapalenie wielomięśniowe,
  • ostra rabdomioliza,
  • zespoły zmiażdżeniowe,
  • złośliwa hypertermia,
  • zawał mięśnia sercowego (CK i CK-MB)
    choroby mięśni pochodzenia neurogennego:
  • nużliwość mięśniowa,
  • stwardnienie rozsiane,
  • choroba Heinego-Medina
  • parkinsonizm
67
Q

kiedy jest umiarkowany wzrost aktywności CK >5-krotny?

A
  • zabiegi chirurgiczne i infekcje
  • zator płucny
  • zapalenie mięśnia sercowego
  • przeszczepienie serca i bypassy
  • poród
  • hypotyreoza
68
Q

kiedy jest niewielki wzrost aktywności CK?

A
  • ćwiczenia fizyczne i urazy mięśniowe (CK-MB)
  • miopatia uremiczna (CK-MB)
  • noworodki (szczególnie z uszkodzeniem mózgu/niską masą urodzeniową, CK-BB)
69
Q

kiedy jest wzrost aktywności CK-BB?

A
  • krwotok podpajęczynówkowy
  • uraz czaszki i mózgu
  • choroby mieloproliferacyjne
  • nie przechodzi przez barierę krew-mózg
  • może być wydzielana ektopowo przez niektóre nowotwory (prostaty, jajnika, sutka)
70
Q

od czego zależy aktywność CK w surowicy?

A
  • płci
  • wieku
  • masy mięśniowej
  • aktywności fizycznej
  • rasy
71
Q

jakie izoenzymy LDH znajdują się w mięśniu sercowym, nerkach i erytrocytach?

A
  • LDH1

- LDH2

72
Q

jakie izoenzymy LDH znajdują się w wątrobie, mięśniach szkieletowych?

A
  • LDH4,

- LDH5

73
Q

źródłem jakich izoenzymów LDH są płuca, śledziona, węzły chłonne, leukocyty i płytki?

A

różnych izoenzymów LDH

74
Q

jaki jest stosunek izoenzymów LDH przy zawale serca?

A

LDH1>LDH2

75
Q

jaki jest charakterystyczny izoenzym LDH dla wątorby i mięśnia sercowego?

A

dla wątroby –> LDH5

dla serca –> LDH1

76
Q

przy czym jest izolowany alfa-HBDH?

A

przy nasieniaku najądrza

77
Q

czego wskaźnikiem jest ALT?

A

martwicy k. wątrobowych

78
Q

czego wskaźnikiem jest AST?

A

martwicy k. wątrobowych

79
Q

jakie są wskazania do oznaczenia AST?

A
  • rozpoznanie, monitorowanie i kontrola chorób wątroby i dróg żółciowych
  • w chorobach mięśni szkieletowych i mięśnia sercowego
80
Q

kiedy jest wzrost aktywności ALT i AST?

A
  • choroby wątroby:
    • ostre wirusowe zapalenie wątroby,
    • toksyczne zapalenie wątroby
    • przewlekłe wirusowe zapalenie wątroby,
    • marskość wątroby,
    • cholestaza zewnątrzwątrobowa,
  • zawał mięśnia sercowego
  • guzy pierwotne wątroby,
  • przerzuty do wątroby,
81
Q

kiedy jest wzrost aktywności ALT

A
  • alkoholowe zapalenie wątroby,

- stłuszczenie wątroby

82
Q

kiedy jest wzrost aktywności AST?

A
  • dystrofie mięśniowe,

- ostra niedokrwistość hemolityczna

83
Q

kiedy jest spadek aktywności ALT i AST?

A
  • niedobór pirydoksyny (B6, beri-beri),
  • cukrzycowa kwasica ketonowa,
  • ciężkie przewlekłe choroby wątroby,
84
Q

czym jest wskaźnik de ritisa?

A

jest to stosunek aktywności aminotransferazy asparaginowej do aminotransferazy alaninowej (AST/ALT)

85
Q

do czego się używa wskaźnika de ritisa?

A

do oceny stp. uszkodzenia k.

86
Q

jakie jest znaczenie kliniczne 5’NT?

A

wzrost aktywności w chorobach dróg żółciowych z zastojem żółci (cholestazą)

87
Q

z czym jest związany GGT?

A

w surowicy z HDL lub innymi lipoproteinami

88
Q

w jakich tk. jest GGT?

A
  • k. nabłonka dróg żółciowych,
  • wątroba (bł. k. biegunów kanalikowych i naczyniowych hepatocytów),
  • trzustka,
  • nerki (kanaliki proksymalne)
  • jelita,
  • płyn pozak. (żółć, płyn nasienny)
89
Q

kiedy jest wzrost aktyw. GGT?

A
  • choroby związane z zastojem w drogach odprowadzających:
    • choroby wątroby i dróg żółciowych,
    • choroby trzustki,
  • alkoholowe zapalenie wątroby
  • toksyczne uszkodzenie wątroby,
  • marskość wątroby,
  • ostre i przewlekłe zapalenie trzustki,
  • pierwotny rak wątroby i przerzuty do niej,
  • indukcja lekami (alkohol -> wskaźnik abstynencji ok. 2-5 tyg.)
90
Q

kiedy jest podwyższenie aktywności fosfatazy alkaicznej (ALP)?

A
  • hemoliza,
  • tłusty posiłek,
  • menstruacja,
  • doustne estrogeny,
91
Q

gdzie znajduje się ALP?

A
  • bł. śluzowa jelita cienkiego
  • nerki (kanalik proksymalny kręty),
  • kości (osteoblasty),
  • wątroba,
  • łożysko,
92
Q

jakie są izoformy i izoenzymy ALP?

A

izoformy: nerkowa, kostna, wątrobowa,
izoenzymy: jelitowy, łożyskowy, z k. zarodkowych

medyczna diagnostyka laboratoryjna (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions