Enzymologie

Question 1

Quel sont les roles des enzymes

Answer 1

-accélèrent les rx en abaissant l’énergie libre d’activation
-facilitent les rx couplées
-contrôlent et organisent les voies métaboliques de dégradation des nutriments et de la synthèse des autres molécules
-arrivent à ce résultat en formant un complexe ES transitoire

Question 2

Décrire la spécificité enzymatique

Answer 2

-contrôlée par la reconnaissance moléculaire fondée sur la composition structurale
-le site spécifique où se lie le substrat et où la catalyse à lieu est le site actif
-spécificité ne signifie pas qu’il se lie à un seul subtrat mais bien que ce sera toujours les même subtrats

Question 3

À quoi sert la cinétique enzymatique

Answer 3

-cherche a déterminer la vitesse maximale d’une rx
-à mesurer l’affinité pour les substrats et les effets d’inhibition
-analyse de l’influence des conditions de la rx sur la vitesse couplée à l’étude des structures et des propriétés chimiques

Question 4

Décrire la vitesse enzymatique

Answer 4

-quantité de produit formés en fonction du temps pour des concentration d’enzymes et de substrat données
-dépend de la concentration de substrat et la quantité d’enzyme
-au temps 0 (Vi), la vitesse est maximale (elle est proportionnelle à la concentration de substrat)

Question 5

Décrire la différence entre le paramètre cinétique Vmax et la vitesse maximale (Vi)

Answer 5

Pour être considéré comme le paramètre cinétique on doit être en condition saturante en substrat, l’enzyme fonctionne à pleine capacité

Question 6

Décrire la constante de Michaelis (Km)

Answer 6

-donne la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la rx est à la moitié de la vitesse maximale
-estimation de la constante de dissociation de l’enzyme pour son substrat (affinité)
-indique l’efficacité avec laquelle l’enzyme sélectionne son substrat

Question 7

Que signifie un petit Km? Un grand Km?

Answer 7

petit: Forte affinité
grand: faible affinité

Question 8

Décrire le paramètre Vmax

Answer 8

-constante qui représente la vitesse maximale de transformation de S en P
-valeur purement théorique approximative, on ne l’atteint jamais

Question 9

Décrire l’équation de Michaelis et Menten

Answer 9

permet de déterminer la vitesse d’une rx en tenant compte de la quantité de substrat et de caractéristique propre à l’enzyme

Question 10

Décrire la constante catalytique Kcat

Answer 10

-mesure de l’activité catalytique maximale (rapidité d’action)
-nombre de nolécules de substrat transformé en rpoduit par unité de temps quand l’enzyme est saturé par le substrat

Question 11

Décrire l’efficacité catalytique (Kcat/Km)

Answer 11

-mesure de l’efficacité catalytique d’une rx lorsque la concentraiton de substrat est basse
-limité par al vitesse de diffusion et par la vitesse de formation du complexe ES

Question 12

Quels sont les facteurs affectant l’activité enzymatique

Answer 12

pH
Température

Question 13

Décrire l’inhibition compétitive

Answer 13

-intéragit seulement avec l’enzyme
-Km augmente
-Vmax reste le même

Question 14

Décrire l’inhibition non-compétitive

Answer 14

-si lie soit avec l’enzyme ou le complexe
-Km reste constant
-Vmax diminue

Question 15

Décrire l’inhibition irréversible

Answer 15

-liaison covalente
-inhibiteur reste associée à l’enzyme empêchant le substrat de se lier

Question 16

Quels sont les 6 contrôles de l’activité enzymatique

Answer 16

1) la vitesse de rx est ralentit lorsque la concentration des produit augmente (rapport de force)
2) la vitesse est déterminée par la disponibilité en substrat et coenzyme
3) contrôle génétique par l’induction et la répression de la synthèse des enzymes
4) régulation par des modifications covalentes réversibles
5) contrôle spécialisés: zymogènes et isozymes
6) contrôle allostériques

Question 17

Décrire les contrôles allostériques

Answer 17

-permet de moduler l’activité des enzymes situés aux étapes clés
-implique une modification de la structure tertiaire des enzymes
-agit comme un inhibiteur ou un excitateur

Question 18

Décrire la glycogène phosphorylase

Answer 18

-cible les unités de glucose à partir des extrémités non-réductrices du glycogène
-activateurs: AMP
-inhibiteurs: ATP et G6P

Question 19

Décrire la transformation du glycogène en glucose dans des conditions d’hypoglycémie, hyperglycémie et exercice

Answer 19

hypo: glycogène synthase-P: ralentit, glycogène phosphatase-P: accélérée
hyper: glycogène synthase: accélérée, glycogène phosphatase: ralentit
exer: glycogène synthase-P: ralentit, glycogène phosphatase-P: accélérée