Enzymologie Flashcards
Quel sont les roles des enzymes
-accélèrent les rx en abaissant l’énergie libre d’activation
-facilitent les rx couplées
-contrôlent et organisent les voies métaboliques de dégradation des nutriments et de la synthèse des autres molécules
-arrivent à ce résultat en formant un complexe ES transitoire
Décrire la spécificité enzymatique
-contrôlée par la reconnaissance moléculaire fondée sur la composition structurale
-le site spécifique où se lie le substrat et où la catalyse à lieu est le site actif
-spécificité ne signifie pas qu’il se lie à un seul subtrat mais bien que ce sera toujours les même subtrats
À quoi sert la cinétique enzymatique
-cherche a déterminer la vitesse maximale d’une rx
-à mesurer l’affinité pour les substrats et les effets d’inhibition
-analyse de l’influence des conditions de la rx sur la vitesse couplée à l’étude des structures et des propriétés chimiques
Décrire la vitesse enzymatique
-quantité de produit formés en fonction du temps pour des concentration d’enzymes et de substrat données
-dépend de la concentration de substrat et la quantité d’enzyme
-au temps 0 (Vi), la vitesse est maximale (elle est proportionnelle à la concentration de substrat)
Décrire la différence entre le paramètre cinétique Vmax et la vitesse maximale (Vi)
Pour être considéré comme le paramètre cinétique on doit être en condition saturante en substrat, l’enzyme fonctionne à pleine capacité
Décrire la constante de Michaelis (Km)
-donne la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la rx est à la moitié de la vitesse maximale
-estimation de la constante de dissociation de l’enzyme pour son substrat (affinité)
-indique l’efficacité avec laquelle l’enzyme sélectionne son substrat
Que signifie un petit Km? Un grand Km?
petit: Forte affinité
grand: faible affinité
Décrire le paramètre Vmax
-constante qui représente la vitesse maximale de transformation de S en P
-valeur purement théorique approximative, on ne l’atteint jamais
Décrire l’équation de Michaelis et Menten
permet de déterminer la vitesse d’une rx en tenant compte de la quantité de substrat et de caractéristique propre à l’enzyme
Décrire la constante catalytique Kcat
-mesure de l’activité catalytique maximale (rapidité d’action)
-nombre de nolécules de substrat transformé en rpoduit par unité de temps quand l’enzyme est saturé par le substrat
Décrire l’efficacité catalytique (Kcat/Km)
-mesure de l’efficacité catalytique d’une rx lorsque la concentraiton de substrat est basse
-limité par al vitesse de diffusion et par la vitesse de formation du complexe ES
Quels sont les facteurs affectant l’activité enzymatique
pH
Température
Décrire l’inhibition compétitive
-intéragit seulement avec l’enzyme
-Km augmente
-Vmax reste le même
Décrire l’inhibition non-compétitive
-si lie soit avec l’enzyme ou le complexe
-Km reste constant
-Vmax diminue
Décrire l’inhibition irréversible
-liaison covalente
-inhibiteur reste associée à l’enzyme empêchant le substrat de se lier
Quels sont les 6 contrôles de l’activité enzymatique
1) la vitesse de rx est ralentit lorsque la concentration des produit augmente (rapport de force)
2) la vitesse est déterminée par la disponibilité en substrat et coenzyme
3) contrôle génétique par l’induction et la répression de la synthèse des enzymes
4) régulation par des modifications covalentes réversibles
5) contrôle spécialisés: zymogènes et isozymes
6) contrôle allostériques
Décrire les contrôles allostériques
-permet de moduler l’activité des enzymes situés aux étapes clés
-implique une modification de la structure tertiaire des enzymes
-agit comme un inhibiteur ou un excitateur
Décrire la glycogène phosphorylase
-cible les unités de glucose à partir des extrémités non-réductrices du glycogène
-activateurs: AMP
-inhibiteurs: ATP et G6P
Décrire la transformation du glycogène en glucose dans des conditions d’hypoglycémie, hyperglycémie et exercice
hypo: glycogène synthase-P: ralentit, glycogène phosphatase-P: accélérée
hyper: glycogène synthase: accélérée, glycogène phosphatase: ralentit
exer: glycogène synthase-P: ralentit, glycogène phosphatase-P: accélérée
