Enzymes Flashcards
Un enzyme est généralement…
Une protéine!
Un enzyme […] une réaction chimique
catalyse
Vrai ou faux: un enzyme est spécifique à un ou des substrats donné
VRAI
Quelle est la molécule d’ARN capable d’assembler des morceaux d’ARN selon les processus habituels aux enzymes mais qui n’est pas une protéine
Les ribozymes
Enzyme qui aident à digérer les graisses dans l’intestin
Lipase
Enzyme dans la salive qui aide à transformer l’amidon en sucre
Amylase
Enzyme dans la salive qui brise le sucre maltose en glucose
Maltase
Enzyme dans intestin grêle qui décompose les protéines en acides aminés
Trypsine
Enzyme dans intestin grêle qui brise le lactose en glucose et galactose
Lactase
Enzyme qui décompose acétylcholine dans les nerfs et les muscles
Acétycholinestérase
Enzyme qui synthétise de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides
DNA polymérase
L’enzyme abaisse […] de la réaction X-Y
l’énergie d’activiation
Vrai ou faux : les catalyseurs chimiques augmentent la vitesse de réaction chimique et permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température du corps
VRAI
Où se produit la réaction catalytique ?
Au niveau du site actif
Quelles sont les caractéristiques des enzymes (4) ?
1) Très sélectives 2) Convertissent les substrat en produits sans être elles-mêmes modifiées 3) Recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer à novueau le cycle de catalyse 4) Une seule molécules d’enzyme produit de nombreuses molécules de produits
Le site actif d’une enzyme est formé de quoi ?
2 sous-sites 1) Sous-site de liaison 2) Sous-site catalytique
De quoi est formé le sous-site de liaison ?
d’acides aminé qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
De quoi est formé le sous-site catalytique?
des acides aminés qui performent la catalyse
Quels sont les liens FAIBLES que l’on retrouve entre l’enzyme et le substrat
Liens hydrogènes et interactions ioniques entre l’enzyme et le substrat
À quoi servent les résidus?
Maintenir la forme et la structure
Quel est le rôle du sous-site de liaison?
Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
Quels sont les rôles du sous-site catalytique?
- Diminue l’énergie d’activiation nécessaire - Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction- Catalyse la réaction
Que cherche-t-on : […] augmente avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre la vitesse maximum (Vmax) quand l’enzyme est saturée par le substrat
La vitesse de réaction
Comment est exprimée la vitesse maximale d’une réaction
en moles de produits/ unité de temps
Que cherche-t-on : […] est la vitesse maximale que peut atteindre une enzyme (dans une réaction donnée) lorsque l’enzyme est saturé par son substrat
Vmax
Que cherche-t-on : Le […] est une mesurer de l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Plus […] est petit plus l’affinité est grande (plus d’enzyme efficace à faible concentration de S). Calculé à la concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse Vmax
Km
L’efficacité d’une enzyme dépend de quoi ?
De la vitesse à laquelle elle transforme son substrat
Quels sont les deux types d’inhibation enxymatique
1) Inhibition réversible (par des liaisons faibles) 2) Inhibition irréversible (par des liaisons fortes)
Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques RÉVERSIBLES?
inhibition compétitive - inhibition non-compétitive
Quel est le mécanisme de l’inhibition compétitive ?
Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Quel est le mécanisme de l’inhibition non-compétitive ?
Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas car l’inhibiteur se lie à un autre site (allostérique) que le site actif
Que se passe-t-il avec le Vmax et le Km lors de l’inhibition compétitive ?
Vmax : ne change PAS & Km : augmente (CAR L’AFFINITÉ DIMINUE)
Que se passe-t-il avec le Vmax et le Km lors de l’inhibition non-compétitive ?
Vmax : diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif & Km : ne change pas
Vrai ou faux : L’inhibiteur non-compétitif se fixe à un site allostérique ce qui induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat d’où l’inhibition
VRAI
Qu’est-ce que le rétrocontrôle ?
Le contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
Qu’est-ce que permet le rétrocontrôle ?
La régulation rapide de l’activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d’expression du gène de l’enzyme)
Vrai ou faux : il existe aussi des rétrocontrôles positifs de l’activité catalytiques des enzymes
VRAI
Vrai ou faux : le rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes
VRAI
Quelles sont les exemples vus en cours d’anti-inflammatoires non-stéroïdiens (NSAID)
Acide Acétylsalicylique (Aspirine) - Ibuprofène - Acétominophène
L’aspirine inhibe irréversiblement l’activité de COX par acétylation de quel acide aminé dans le site actif de COX
La serine
L’activité de COX par acétylation d’une sérine dans le site actif produit quel sorte d’obstacle
Un obstacle stérique qui empêche l’acide arachidonique d’être métabolisé
Vrai ou faux : L’ibuprofène est un inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase également appelée cyclooxygénase (COX). Qui catalyse la première étape de la synthèse des médiateurs de l’inflammation : prostaglandines et thromboxane
VRAI
Vrai ou faux : la péniciline et la tétracycline et streptomycine (antibiotiques) sont des inhibiteurs
VRAI
Que peut-on administrer oralement à un patient souffrant d’une insuffisance pancréatique ?
protéases lipases amylases
Quelle réaction cherche-t-on : Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la serine thréonine ou tyrosine
La réaction de phosphorylation des protéines
Pourquoi la phosphorylation est-elle un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation
Parce que le phosphate porte deux charges négatives et induit un changement de conformation de la protéine)
Pourquoi la liaison de GTP estun moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP?
Parce que ce protéine sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
En général quelle sorte de molécules sont les enzymes ?
Des protéines
Comment les enzymes catalysent des réactions?
En abaissant le niveau d’activation
