enzymes Flashcards
Où se fait la spécificité?
au site actif
Qu’est ce que la cinématique enzymatique?
essaye de déterminer la vitesse maximale d’une réaction catalysée en mesurant les substrats et les effets inhibiteurs qui sont des particularités propres à l’enzyme
Qu’est ce que la vitesse?
c’est la quantité de produits formés (ou la consommation de substrat) en fonction du temps pour des concentrations d’enzymes et de substrats données
La vitesse dépend de que variable?
de la concentration de substrat et la quantité d’enzymes
Au temps 0, la vitesse est comment
la vitesse est maximale
La vitesse initiale est proportionnelle à quoi
à la concentration de substrats
Qu’est ce que la constante de Michaelis (Km)?
une constante qui donne la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est à la moitié de la vitesse maximale
Qu’est ce que la constante catalytique (Kcat)
mesure l’activité catalytique maximale. elle décrit la rapidité d’action d’un enzyme
Qu’est ce que l’équation de Michaelis et Menten?
permet de déterminer la vitesse d’une réaction en tenant compte de la quantité de substrat et de caractéristique propre à l’enzyme
Qu’est ce que l’efficacité catalytique?
Kcat/Km
mesure l’efficacité catalytique d’une réaction lorsque la concentration du substrat est basse (in vivo)
Quels sont les facteurs affectant l’activité enzymatique?
- pH
- température
- inhibition
Qu’est ce que les inhibiteurs réversible?
interagissent avec les enzymes par des réactions d’association/dissociation sans formation de liaisons covalents stables
Qu’est ce que l’inhibitions compétitive?
inhibiteur interagit seulement avec E et pas avec le complexe ES
Augmente le Km et Vmax constant
Qu’est ce que l’inhibition non-compétitive?
inhibiteur interagit soit avec E et/ou avec ES
Km constant Vmax diminue
Qu’est ce que les inhibiteurs irréversibles?
forment les liens covalents stables avec les enzymes
substrats suicides
