Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’une enzyme ?
Une protéine, un catalyseur
Que fait une enzyme ?
Elle catalyse une réaction spontanée en échelle de seconde
Quel est l’effet de l’enzyme sur la keq et l’énergie d’activation ?
Elle ne change pas la keq et elle diminue l’énergie d’activation.
Comment [s] influence les enzymes michaeliennes ?
Ajout de substrat fait augmenter la vitesse optimale de moins en moins vite jusqu’à atteindre un plateau ou la vitesse n’augmente plus représentant la Vmax ou l’ensemble des enzymes sont occupées par un substrat
Quelles sont les formules de Km
Km = k2+k3/ k1= [E] [S]/ [ES]
Quelle est la formule de la vitesse optimale d’une réaction?
Vmax[S] / km [S]
Que se passe t’il pour la cites se optimale quand la [S] = km?
La vitesse optimale = V Max /2
Que représente le km ?
La cadence de l’enzyme
La concentration de substrat quand l’enzyme est a demi-saturation
Quelle est la relation entre km et l’affinité du substrat a l’enzyme?
Km est inversement proportionnelle a l’affinité
Quel est le synonyme d’affinité ?
Saturabilité
Si on a un km petit que dire de l’affinité ?
Elle est grande
Si on a un grand km que dire de l’affinité de l’enzyme pour son substrat ?
Elle est petite
Ou est localisé le site actif des enzymes ?
Poche hydrophobe de la protéine (enzyme )
Quels sont les deux modèles de fonctionnement des enzymes michaeliennes?
Clé serrure et ajustement induit
Comment marche le modèle ajustement induit ?
Substrat et enzyme adaptent mutuellement leur forme respectives
Et lors du complexe substrat enzyme leur formes sont complémentaires
Comment marche le modèle clé-serrure ?
Par spécificité de l’enzyme pour son substrat
Pourquoi la catalyse se produit dans le site actif ?
Gde concentration de réactants
Énergie d’activation est basse
Bonne orientation des molécules
Quels sont les facteurs influençant la réaction ?
Facteurs physicochimiques : pH et température
Effecteurs chimiques: inhibiteurs et activateurs
Quels sont les deux catégories d’inhibiteurs ?
Réversibles et non réversibles
Quels sont les inhibiteurs réversibles ?
Compétitifs et non compétitifs
Comment marche un inhibiteur reveraible non compétitif ?
Ne se lie pas au site actif mais a un autre endroit
Il fait baisser la Vmax
Donner des exemples d’inhibiteurs réversibles non compétitifs ?
Ions métalliques : cuivre , argent et mercure
Quel est le fonctionnement des inhibiteurs compétitifs ?
Ils se lient au site actif de l’enzyme
Augmente la km car ce sont des analogues des substrats
Donner des exemples d’inhibiteurs compétitifs ?
Cyanure
Antabuse
Comment marche les activateurs ?
Sont de nature diverses
- ion métallique qui induit la bonne Congo de l’enzyme, la fixation du substrat, la catalyse
- protéolyse limitée de la proenzyme
- modification covalente ( phosphorylation /dephosphorylation)
Quelle est la particularité des enzymes allostériques ?
Leur courbe vitesse optimale en fiction de la concentration est sigmoïde
Que dire sur l’influence de [S] sur la vitesse ?
L’ajout de substrat fait augmenter la vitesse optimale de plus en plus vite jusqu’à un point d’inflexion (k0,5) a partir de la la vitesse va augmenter de moins en moins vite jusqu’à a atteindre un plateau, une Vmax
Comment est la structure des enzymes allostériques.
Quaternaire
Que confère la structure quaternaire comme particularité aux enzymes allostériques ?
Effet coopératif : La fixation de substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de cee ci pr le substrat
L’effet coopératif peut se faire de deux façons ?
Concertée
Séquentielle
Quels sont les effecteurs des enzyme allostériques ?
Activateurs et effecteurs allostériques négatifs
Que font les activateurs sur les enzymes allostériques ?
Diminue la k0,5 et donc augmente l’affinité du substrat pr l’enzyme
Que font les effecteurs allostérique négatifs sur les enzymes allostériques ?
Ils augmente le k0,5 et donc diminue l’affinité du substrat pour l’enzyme
Comment est la concentration d’enzymes dans une réaction limitante
En excès
Comment et la première réactions d’une chaîne de réactions ?
Spécifique de la voir métabolique et irréversible
De quoi dépend la vitesse d’une réaction limitante ?
De la disponibilité en substrat
Activité de l’enzyme
De la concentration de l’enzyme
Qui s’occupe de faire la phosphorylation?
Kinase
Qui s’occupe de faire la dephosphorylation ?
Phosphatase
Quel est le synonyme de coenzyme ?
Cofacteur
Qu’est-ce qu’une coenzyme ?
Vitamine
Est-ce que toutes les enzymes ont besoin d’une coenzyme ?
Non.
Quel est le rôle d’une coenzyme?
La prise en charge transitoire d’électrons, d’atomes, de molécules
Qu’à sont les 2 modes d’actions des coenzymes?
Cosubstrat
Groupe prosthétique
Citer des coenzymes ox/red?
NAD FAD NADP
Que transporte le NAD?
Extraction d’équivalents réducteurs dans les réactions cataboliques en 2 étapes:
1. Nad + oxydant accepté équivalents réducteurs extraits de substrats
- NADH réducteur transfert équivalents réducteurs a la chaîne respiratoire
Dans quoi est impliqué NADP ?
Dans les voies anaboliques
Ou se trouve le FAD
Membrane interne des mitochondries
Quel est le mode d’action du FAD ?
Groupe prosthétique
Que fait le FAD ?
Transfert équivalents réducteurs a la chaîne respiratoire
Qu’est ce que l’a coenzyme A ?
Dérivée vitaminique transportant les groupes Acyl et est couplé a des réactions exergoniques
