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Biochimie > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

0
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Une protéine, un catalyseur

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Q

Que fait une enzyme ?

A

Elle catalyse une réaction spontanée en échelle de seconde

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Q

Quel est l’effet de l’enzyme sur la keq et l’énergie d’activation ?

A

Elle ne change pas la keq et elle diminue l’énergie d’activation.

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Q

Comment [s] influence les enzymes michaeliennes ?

A

Ajout de substrat fait augmenter la vitesse optimale de moins en moins vite jusqu’à atteindre un plateau ou la vitesse n’augmente plus représentant la Vmax ou l’ensemble des enzymes sont occupées par un substrat

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4
Q

Quelles sont les formules de Km

A

Km = k2+k3/ k1= [E] [S]/ [ES]

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Q

Quelle est la formule de la vitesse optimale d’une réaction?

A

Vmax[S] / km [S]

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6
Q

Que se passe t’il pour la cites se optimale quand la [S] = km?

A

La vitesse optimale = V Max /2

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7
Q

Que représente le km ?

A

La cadence de l’enzyme

La concentration de substrat quand l’enzyme est a demi-saturation

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8
Q

Quelle est la relation entre km et l’affinité du substrat a l’enzyme?

A

Km est inversement proportionnelle a l’affinité

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9
Q

Quel est le synonyme d’affinité ?

A

Saturabilité

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10
Q

Si on a un km petit que dire de l’affinité ?

A

Elle est grande

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11
Q

Si on a un grand km que dire de l’affinité de l’enzyme pour son substrat ?

A

Elle est petite

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12
Q

Ou est localisé le site actif des enzymes ?

A

Poche hydrophobe de la protéine (enzyme )

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13
Q

Quels sont les deux modèles de fonctionnement des enzymes michaeliennes?

A

Clé serrure et ajustement induit

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14
Q

Comment marche le modèle ajustement induit ?

A

Substrat et enzyme adaptent mutuellement leur forme respectives
Et lors du complexe substrat enzyme leur formes sont complémentaires

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15
Q

Comment marche le modèle clé-serrure ?

A

Par spécificité de l’enzyme pour son substrat

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16
Q

Pourquoi la catalyse se produit dans le site actif ?

A

Gde concentration de réactants

Énergie d’activation est basse

Bonne orientation des molécules

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17
Q

Quels sont les facteurs influençant la réaction ?

A

Facteurs physicochimiques : pH et température

Effecteurs chimiques: inhibiteurs et activateurs

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18
Q

Quels sont les deux catégories d’inhibiteurs ?

A

Réversibles et non réversibles

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19
Q

Quels sont les inhibiteurs réversibles ?

A

Compétitifs et non compétitifs

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20
Q

Comment marche un inhibiteur reveraible non compétitif ?

A

Ne se lie pas au site actif mais a un autre endroit

Il fait baisser la Vmax

21
Q

Donner des exemples d’inhibiteurs réversibles non compétitifs ?

A

Ions métalliques : cuivre , argent et mercure

22
Q

Quel est le fonctionnement des inhibiteurs compétitifs ?

A

Ils se lient au site actif de l’enzyme

Augmente la km car ce sont des analogues des substrats

23
Q

Donner des exemples d’inhibiteurs compétitifs ?

A

Cyanure

Antabuse

24
Q

Comment marche les activateurs ?

A

Sont de nature diverses

  • ion métallique qui induit la bonne Congo de l’enzyme, la fixation du substrat, la catalyse
  • protéolyse limitée de la proenzyme
  • modification covalente ( phosphorylation /dephosphorylation)
25
Q

Quelle est la particularité des enzymes allostériques ?

A

Leur courbe vitesse optimale en fiction de la concentration est sigmoïde

26
Q

Que dire sur l’influence de [S] sur la vitesse ?

A

L’ajout de substrat fait augmenter la vitesse optimale de plus en plus vite jusqu’à un point d’inflexion (k0,5) a partir de la la vitesse va augmenter de moins en moins vite jusqu’à a atteindre un plateau, une Vmax

27
Q

Comment est la structure des enzymes allostériques.

A

Quaternaire

28
Q

Que confère la structure quaternaire comme particularité aux enzymes allostériques ?

A

Effet coopératif : La fixation de substrat sur l’enzyme augmente l’affinité de cee ci pr le substrat

29
Q

L’effet coopératif peut se faire de deux façons ?

A

Concertée

Séquentielle

30
Q

Quels sont les effecteurs des enzyme allostériques ?

A

Activateurs et effecteurs allostériques négatifs

31
Q

Que font les activateurs sur les enzymes allostériques ?

A

Diminue la k0,5 et donc augmente l’affinité du substrat pr l’enzyme

32
Q

Que font les effecteurs allostérique négatifs sur les enzymes allostériques ?

A

Ils augmente le k0,5 et donc diminue l’affinité du substrat pour l’enzyme

33
Q

Comment est la concentration d’enzymes dans une réaction limitante

A

En excès

34
Q

Comment et la première réactions d’une chaîne de réactions ?

A

Spécifique de la voir métabolique et irréversible

35
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction limitante ?

A

De la disponibilité en substrat

Activité de l’enzyme

De la concentration de l’enzyme

36
Q

Qui s’occupe de faire la phosphorylation?

A

Kinase

37
Q

Qui s’occupe de faire la dephosphorylation ?

A

Phosphatase

38
Q

Quel est le synonyme de coenzyme ?

A

Cofacteur

39
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme ?

A

Vitamine

40
Q

Est-ce que toutes les enzymes ont besoin d’une coenzyme ?

A

Non.

41
Q

Quel est le rôle d’une coenzyme?

A

La prise en charge transitoire d’électrons, d’atomes, de molécules

42
Q

Qu’à sont les 2 modes d’actions des coenzymes?

A

Cosubstrat

Groupe prosthétique

43
Q

Citer des coenzymes ox/red?

A

NAD FAD NADP

44
Q

Que transporte le NAD?

A

Extraction d’équivalents réducteurs dans les réactions cataboliques en 2 étapes:
1. Nad + oxydant accepté équivalents réducteurs extraits de substrats

  1. NADH réducteur transfert équivalents réducteurs a la chaîne respiratoire
45
Q

Dans quoi est impliqué NADP ?

A

Dans les voies anaboliques

46
Q

Ou se trouve le FAD

A

Membrane interne des mitochondries

47
Q

Quel est le mode d’action du FAD ?

A

Groupe prosthétique

48
Q

Que fait le FAD ?

A

Transfert équivalents réducteurs a la chaîne respiratoire

49
Q

Qu’est ce que l’a coenzyme A ?

A

Dérivée vitaminique transportant les groupes Acyl et est couplé a des réactions exergoniques

Biochimie (3 decks)

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